Proteínas Flashcards
Conformación de proteínas
Esqueleto peptídico formado por 20 tipos diferentes de aminoacidos, con las partes amino que no participan en los enlaces dando propiedades a la cadena: apolar e hidrofóbica o polar con carga negativa, positiva o neutra.
Niveles de estructura e uniones establecidas
Primaria: secuencia de aminoácidos con enlaces peptídico
Secundaria: hélices alfa o láminas beta, mediante uniones enlace de H entre los grupos amino y carbonilo del esqueleto peptídico
Terciaria: conformación tridimensional, dado por enlaces no covalentes débiles entre partes de la cadena, dando una distribución de aminoácidos específica con los apolares en el interior y los polares en el exterior.
Cuaternaria: complejo de más de una cadena
Dominios proteicos
Son partes de la cadena polipeptidica que pueden plegarse de forma independiente al resto, y le dan funcionalidad a la proteína.
Familias proteicas
Son proteinas homólogas con una secuencia de aminoácidos y conformación tridimensional semejante
Máquinas moleculares
Su formación está dada por ensamblaje no covalente de muchas moleculas proteicas y forman estructuras cerradas con estabilidad adicional.
Chaperoninas
Son complejos macromoleculares que son dos anillos superpuestos con una cochaperonina unida, en eucariontes son de tipo II. Intervienen en el plegamiento de proteínas ya sintetizadas. Se unen los residuos hidrofóbica de la prot a la cámara de entrada, se produce la hidrólisis de ATP, termina de ingresar la proteína, se une a una cochaperonina, y sale por la cámara de salida.
Regiones desestructuradas
Son secuencias que pueden unirse a otras moleculas y transicionar a un plegamiento determinado, se usan para conectar a lugares de unión
Unión de proteínas a otras moléculas
Son uniones muy específicas con una molécula denominada ligando, por formación de una gran cantidad de enlaces débiles no covalentes e interacciones hidrofobas, ya que hay una complementariedad entre superficies.
Unión entre proteínas
Hay de distintos tipos
Una proteína tiene un asa extendida de una cadena polipeptidica que conecta con la superficie de otras proteína.
Dos hélices se unen formando una hélice sobreenrollada
Acoplamiento preciso de dos superficies rígidas (más común)
Chaperonas moleculares
Se unen a cadenas parcialmente plegadas o desplegadas en proceso de síntesis. Tienen un dominuo de unión a ATP y otro de unión a la proteína. Si se une a ATP, tiene conf abierta, se une la proteína, se da la hidrólisis de ATP se favorece el plegamiento adecuado, y se abre el dominio al intercambiar ADP por ATP
Anticuerpos, qué son? Cómo actúan? Estructura
Proteínas que pueden unirse de manera altamente específica a antígenos. Los neutraliza e induce su degradación al unirse. Tienen forma de Y con dos cadenas pesadas y dos cadenas livianas que se unen por puentes disulfuro. Se unen al epítopo del antígeno.
Enzimas, qué son? Cómo actúan? Estructura
Catalizadores celulares eficientes y específicos que se unen a un sustrato, y lo convierten en una molécula diferente mediante ruptura o generación de enlaces. Sin modificar delta G disminuyen la energía de activación. Tienen un bolsillo de unión al sustrato y una región catalítica
Proteosoma, estructura
Estructura cilíndrica central y dos extremos casquetes, el núcleo tiene tres sitios catalíticos donde se degradan proteínas, formado por dos anillos exteriores y dos interiores.
Marcación por poliubiquitinizacion
Las proteinas para degradarse son marcadas por unión covalente a moléculas de ubiquitina que se unen a un residuo de lisina. Primero una enzima E1 une una molécula de ubiquitina a sí misma, luego la transfiere a una enzima E2, luego ésta la transfiere a una enzima E3 la cual lo transfiere a la lisina mediante un enlace amida. El proceso se da mínimo 4 veces. El casquete del proteosoma reconoce a la proteína ubiquitinizada y remueve las ubiquitinas con desubiquitinasas
Tipos de regulación de funciones de proteinas
Por cambios en la cantidad al predominar síntesis o degradación, cambios en la actividad que son cambios alostericos o químicos, o cambios en lo localización por translocación.
