Organelas Flashcards

1
Q

Tipos de transportes de proteínas

A

Regulado: del núcleo al citosol y viceversa
Vesicular: de un compartimiento a otro topologicamente equivalente
Transmembrana: del citosol a peroxidomas, plastos, mitocondria y RE

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2
Q

Complejo del poro nuclear

A

Está formado por más de 30 nucleoporinas. Tiene fibrillas citosolicas y fibrillas nucleares que forman la canastilla nuclear

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3
Q

Señal de localización al núcleo

A

Es lyslyslysarglys en cualquier parte de la secuencia, y no requiere peptidasa señal

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4
Q

Importinas e importación

A

Son proteínas citosolicas solubels que reconocen la señal de localización, forman un complejo con la proteína e ingresan interaccionando con las fibrillas
Al hidrolizarse ran GTP en ran GDP en el núcleo, la gradiente de GDP hace que el complejo ingrese al núcleo arrastrado, y luego la importina sale unida a ran GTP mediante el gradiente cuando se intercambia GDP por GTP

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5
Q

Exportinas y exportación

A

Los receptores que reconocen señales de exportación de proteínas son las exportinas. En el núcleo se une a la proteína a transportar, y la exportina se une por un sitio de unión a la proteina ran GTP. El gradiente de GTP hace que salga el complejo, y en el citosol se disocia y la exportins vuelve al núcleo por el gradiente de GDP

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6
Q

Exportación de ARNm

A

Es independiente de Ran, actúan las proteinas F1XN y T1XN facilitando la exportación del ARNm maduro.

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7
Q

Activación de células T y calcio

A

Aumento de calcio: desfosforila al factor de transcripción NF-AT, se une a calcineurina, se deja libre una señal de importación nuclear para unirse a sitios de transcripción.
Disminución de calcio: calcineurina se desprende del factor, se fosforila al factor, se expone una señal de exportación, sale del núcleo.

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8
Q

Señal de clasificación de mitocondrias

A

Las proteínas ingresan de forms postraduccional y tienen una señal de clasificación en el amino terminal, que debe ser cortada por una peptidasa señal. La señal depende del compartimiento de la mitocondria donde se dirija.

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9
Q

Receptores de mitocondrias (5) y sus funciones

A

TOM: en memb ext, acoplado a canal de translocación
TIM23: memb int, ingreso desde TOM a la matriz
TIM22: memb int, inserción de proteínas de dominios transmembrana
SAM: memb ext, proteínas que serán ancladas a la memb ext
OXA: memb int, proteínas codificadas por genoma mitocondrial y traducidos en la matriz

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10
Q

Importación de proteínas mitocondriales, chaperonas, ingreso a matriz

A

Las proteínas ingresan a la mitocondria de forma desplegada con ayuda de chaperoninas citosicas, que luego se desprenden con hidrolisis de ATP. Luego chaperonas mitocondriales hacen lo mismo para el ingreso a la matriz, que se da por bombeo de protones

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11
Q

Secuencia de paro en proteínas mitocondriales

A

Son secuencias que frenan la translocación para que la proteína quede enganchada por su sitio hidrofóbico a la membrana.

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12
Q

Origen del peroxisoma

A

Surge de la formación de una vesícula en el RE que incorpors proteínas del peroxisoma

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13
Q

Señal de clasificación a peroxisomas, cómo ingresan

A

Es una señal parte de la proteína denominada secuencia SKL en el carboxilo terminal, y no requiere de peptidasa señal. Ingresan plegadas de forma postraduccional

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14
Q

Ingreso de la proteína al peroxisoma

A

El receptor soluble pex5 se une a la proteína e ingresa por el translocador pex14. El complejo luego se disocia por otro complejo de proteínas pex

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15
Q

Señal de clasificación al RE y cómo ingresa

A

Tiene una señal de clasificación en el amino terminal con una secuencia hidrofobica. Ingresa en un proceso cotraduccional. Requiere peptidasa señal

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16
Q

Pausa de la traducción antes de unirse al RE

A

La SRP tiene un bolsillo de union a la secuencia señal que se unirá a la proteína, un dominio bizagra que rodea al ribosoma y un dominio de pausa de la traducción que se une a los factores de elongacion. Todo esto pausa la traducción

17
Q

Reanudación de la traducción

A

La SRP direcciona al complejo al receptor del RER y transloca por el translocador SEC61. La SRP se disocia y se reanuda la traducción de manera simultánea a la translocación.

18
Q

SEC61

A

Es un poro acuoso cerrado que se abre de manera transitoria para no dejar salir calcio al citosol.

19
Q

SEC61

A

Es un poro acuoso cerrado que se abre de manera transitoria para no dejar salir calcio al citosol. Tiene un tapón que se abre lateralmente cuando interacciona con la señal

20
Q

Proteínas solubles del RE

A

Una peptidasa señal corta a la proteina en la señal de clasificación, que quedará insertada en la membrana hasta su degradación. La proteína se pliega en la luz del RE

21
Q

Proteínas integrales de membrana en el RE

A

Requieren de una o más secuencias de paro, donde se detiene la translocación. En proteínas de dible paso o múltiples pasos, la señal o señales de clasificación no se encuentran en el amino terminal, por lo que se ancla esa sección a la membrana también

22
Q

Aproximación por transfeccion para estudiar tráfico de proteínas

A

Se genera una proteína de fusión, se inserta en un plasmido y se transfecta. La proteína tiene una secuencia señal para evaluar por centrifugación diferencial y western blot o colocalizacion donde fue.

23
Q

Aproximación genética psra estudiar tráfico

A

Se modifican genéticamente a enzimas agregandoles una secuencia de direccionamiento a otra organela para evaluar su funcionalidad.

24
Q

Aproximación bioquímica para estudiar tráfico (2)

A
  • se aisla la organela de interés y se determina por marcas radioactivas o western blotting la presencia de la proteína.
  • se incuba por un lado a una proteína con señal de direccionamiento a mitocondrias con mitocondrias y tripsina, y por otro lado dolo con tripsina, para determinar si la señal era hacia la mitocondria.
25
Q

N-glicosidacion en el RER, mecanismo, importancia, ciclo

A

Es una modificación postraduccional importante del RE. Se insertan 14 azúcares a un grupo amino de una asparagina de la proteína mediante la enzima oligosacariltransferasa. Los ult 3 azúcares son glucosa, dos de ellos se pierden y la glucosa terminal es reconocifa por chaperonas para el plegamiento. Luego una glucosidasa corta esa glucosa para liberarla de la chaperona y que salga del RE. Si está mal plegada entra en un ciclo donde se agregan de nuevo las glucosas, hasta que el temporizador de manosas sea hidrolizado y la proteína mal plegada es marcada para su degradación.