peptide et proteine Flashcards

1
Q

def globale et précise de peptide (+donner les deux types ) et protéine

A

def globale : enchaînement d’AA relie par des liaisons peptidiques

peptide :nombre restreint d’AA
-oligopeptide( quelques AA)
-polypeptide ( nombre important de AA)

protéine : nombre important de AA

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2
Q

exemple d’oligopeptide

A

gluthation
tripeptide

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3
Q

def liaison peptidique

A

c’est une liaison AMIDE !! liaison covalente qui s’établie entre la fonction carboxyle et amine porté par les carbones alpha

elle est issue de la déshydratation intermoléculaire entre deux AA

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4
Q

formation du peptide ?

A

entre les deux premier AA
extrémité gauche NH2 (amine )
extrémité droite COOH ( carboxyl )
le dernier AA a donc une fonctionnCOOH libre

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5
Q

au niveau des liaisons peptidiques quelle forme est majoritaire

A

la liaison est de la forme cis/trans
mais la forme trans est majoritaire

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6
Q

dans l’organisation des peptides quelles sont les structure (5)

A

s primaire
s secondaire
s super secondaire
s tertiaire
s quaternaire

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7
Q

la structure primaire et le premier niveau de structuration dans l’espace d’une chaîne peptidique ?

A

faux
c’est la structure secondaire la première avec la « dispositions spatiales des liaisons peptidiques entre elles »

la structure primaires c’est l’ordre des AA

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8
Q

quelle sont les deux angles diedres

A

phi (ϕ) entre N et C alpha

psi (ψ) entre C et C alpha

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9
Q

en pratique toutes les combinaison d’angle sont possibles ?

A

faux en théorie !!!!

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10
Q

types de structures secondaire +++
la proline correspond à quelle strucuture ?

A

feuillet plissé
feuillet bêta
coude
hélice alpha

la proline c’est coude ????

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11
Q

à quoi sert la liaison hydrogène au niveau du peptide

A

elles stabilisent le peptide !!!!!

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12
Q

def structure super secondaire

A

mélange de plusieurs structure secondaire dans la même séquence !

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13
Q

récepteur à 7 domaines gras membranaires et ubiquité correspond à quelle structure ?

A

structure tertiaire

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14
Q

deux types de liaisons pour la structure tertiaire et quaternaire et develope les deux types .

A

covalente :
pont disulfure entre SH et Cys( liaison solide et primordiale )

non covalente :
liaison ionique
liaison h
liaison hydrophobe

schéma page 6

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15
Q

décrit moi la structure tertiaire et quaternaire

A

tertiaire : arrangement des chaînes polypeptidiques

quaternaire : association de plusieurs chaîne polypeptidique

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16
Q

⚠️piège , la solubilité des peptides et protéines elles dépend de quoi et elle est influencé par quoi ?

A

elle dépend de la proportion d’AA polaire/apolaire et de la structure spatial

elle est influencé par le PH la température ou la présence d’un détergent

17
Q

donne moi de peptide protéine hydrosoluble et un insoluble dans l’eau

A

hydrosoluble : albumine , globine
insoluble dans l’eau : troponine

18
Q

donne moi les 2 peptides donné dans le cours et donne moi leurs caractéristiques

A

GLUCAGON
hormone hyperglycémiante synthétisé par le pancréas
29AA

INSULINE
-2 peptides
-3 ponts disulfures
2 pont inter chaînes
1 pont intra chaîne
hormone hypoglycémiante
synthétisé par le pancréas

19
Q

3 types de protéine et décrit les moi

A

holoproteines : que des AA

hétéroprotéine :
1 partie protéique + 1 groupement prosthétique soit :
-phosphoproteine
-glycoprotéine
-chromo protéine
lipoprotéine

20
Q

définition groupement prosthétique

A

partie non protéique lié à un peptide par une liaison covalente

21
Q

caractéristique du sérum d’Albumine (7)

A

-composant du plasma sanguin
-représente 50-60% des protéines plasmatiques
-maintient la pression oncotiqye sanguine grâce à la pression osmotique dû aux protéines
-membrane semi perméable
-pour maintenir la concentration en sel égale c’est l’eau qui traverse
- transport non spécifique ++++

pour les membrane vazyculaire le sel traverse mais pas l’albumine ++++

22
Q

myoglobine et hémoglobine sont des protéine ……? et quelle est leurs rôle

A

protéines heliniques
elles ont pour rôle le transport d’O2

23
Q

caractéristique myoglobine et hémoglobine et différence entre les deux

A

la différence c’est que la myoglobine n’a PAS de structure quaternaire alors que l’hémoglobine si !!!

myoglobine
protéine globulaire
hétéroprotéine et chromo protéine à l’hème
rôle : stockage et libération de l’O2 en cas d’effort physique intense

hémoglobine :
hétéroprotéine et chromo protéine avec 4 chaînes 2 chaînes alpha 2 chaînes bêta
partie protéique la globine et groupement prosthétique l’hème
elle est hydrosoluble

24
Q

deux courbes différentes entre hémoglobine et myoglobine lesquelles

A

myoglobine (hyperbole) courbe michaelienne

hémoglobine courbe sigmoïde (allostérie )

25
Q

explication de l’effet allostérique de l’hémoglobine ?
donne les valeurs en théorie et réalité de l’oxygène dans le sang s

A

L’oxygène se fixe sur un site, et cela facilite la fixation d’autres molécules d’oxygène sur les sites restants (coopérativité positive)

en théorie 20ml d’O2 pour 100 ml de sans
en réalité 4-5ml d’O2 pour 100 ml de sang

26
Q

comment se déplace la courbe en fonction d’une allostérie positive ou négative ?

A

allostérie positive : la courbe se déplace à gauche

allostérie négative : la courbe se déplace à droite

27
Q

effecteur négatif et positive

A

si on augmente la pression moins d’affinité donc effecteur négatif
quand on monte en montagne genre everest trop de pression donc moins d’oxygène

baisse pression allostérie positive
baisse température
baisse pCo2
baisse production 2,3 BPG
présence hmF qui améliore l’affinité
MAIS augmentation du PH

28
Q

c’est quoi l’effet BORH

A

influence de la PC02 sur la fixation de l’O2

29
Q

3 pharmacie de la fixation de l’hémoglobine

A

anémie
méthémoglobinémie
hémoglobines S= drepanocytose
monoxyde de carbone

30
Q

def carboxyhemoglobine

A

hbCo qui a une fixation du Co sur le fer à la place de l’O2
affinité 200 fois supérieur