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Medecine > enzymologie > Flashcards

enzymologie Flashcards

1
Q

def sémiologie enzymatique

A

mesurer la quantité d’enzyme libéré
augmentation de l’activité enzymatique dans le sérum = lésion tissulaire dans le cas d’un ICTÈRE

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2
Q

déficite enzymatique ça induit quoi

A

lésion biochimique ⚠️pas confondre avec lésion tissulaire ( augmentation de l’activité enzymatique )

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3
Q

enzyme peut métaboliser un ou plusieurs médicaments exemple et conséquence

A

-métabolisation pas optimale
- con centration en métabolite trop faible ou trop élevé
exemple : cyclosporine( immunosuppresseur ) et midazolam (anxiolytique )

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4
Q

comment les enzymes augmentent la vitesse de réaction chimique

A

en abaissant l’énergie nécessaire à la réaction

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5
Q

nature et concentration cellulaire de l’enzyme

A

nature PROTÉIQUE ( à l’exception des rybozyme =ARN ) ou GLOBULAIRE
concentration cellulaire faible !!

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6
Q

on sait que la réaction est accéléré par une baisse énergétique mais cette baisse se fait comment (3 possibilités)

A

en LABORATOIRE ⚠️:
-température (on augmente la température )
-catalyseur
pas en labo !!:
- enzyme ++++++

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7
Q

les enzymes peuvent être régulée par quoi :

A

-ion
- substrat et produit =allosterie
-modification covalente= phosphorylation dephosphorylation

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8
Q

cite moi les spécificité de l’enzyme

A

peptidase/ phosphatase = moins spécifiques

hexokinase = spécifique d’un groupe

méthylène bactérienne = specificité absolue

stereospecifqiue ( en fonction d’une forme ) = fumarate hydratase

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9
Q

ou se trouvent les enzymes (2 localisations)

A

cellulaire
subcellulaire

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10
Q

quelles sont les enzymes cellulaire

A

enzymes DÉPENDANTES :
-enzymes ubiquitaire ( dans plusieurs endroits à la fois )
-enzymes à forte spécificité tissulaire
🔴utilisé en diagnostique

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11
Q

quelles sont les enzymes subcellulaires

A

permettent les canalisation des réactions enzymatique :
NOYAU : réplication réparation ADN
MITOCHONDRIES : respiration cellulaire
RETICULUM ENDOPLASMIQUE : maturation des protéines
RIBOSOMES : synthèse protéique = traduction ARN
LYSOSOME : hydrolyse acide ( lipides , carbohydrase , protéases)
CYTOPLASME : pour les réactions métabolique : glycolyse lipolyse

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12
Q

def isoenzymes = isozymes

A

formes MULTIPLES d’un MÊME enzymes
agissant sur le même substrats la même réaction mais souvent synthétisé par des organes différents

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13
Q

def proenzymes =zimogène

A

INACTIF
s’active après coupure et libération d’une petit peptide :
-par modif PH
-par enzyme ( processus autocatalytique )
- par une autre enzyme

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14
Q

def co fcateurs = groupement prosthétique ( nature , avec quoi il se lie pour créer quoi )

A

nécessaire à certain enzyme pour acquérir leur activité
nature :
-⚠️jamais protéique
- ion métallique ( fer zinc sodium cuivre )
- cofacteur organique ( vitamine )
le co facteurs se lie avec un APOENZYME pour former un HOLOENZYLE .
cofacteur + apoenzyme = holoenzyme

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15
Q

comment est la liaison entre l’apoenzyme et le cofacteur

A

faible ou covalente

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16
Q

apoenzyme est non protéique vrai ou faux ?

A

faux l’apoenzyme est protéique !!!! en revanche le cofacteur jamais soit ion métallique soit cofacteur organique ( vitamines )

17
Q

def activité enzymatique

A

qui transforme un micromole de substrat en 1 minutes à 30 °

18
Q

unité de l’activité enzymatique

A

unité internationale : micromol/minutes
katal: mol/seconde
nanokatal: nanomol/seconde

19
Q

différence entre activité spécifique ou activité moléculaire

A

activité spécifique : activité rapporte à 1 mg de protéines
activité moléculaire : molécules de substrat transformée par minutes par molécule d’enzyme

20
Q

formule vitesse de réaction normale

A

V=k(s-x)

21
Q

comment on mesure l’activité enzymatique

A
  • quantité de substrat disparu
  • quantité de produit formé
    ⬆️par absorbante : spectroscopie
    en continue : par couplage avec une autre réaction
    en discontinue : séparation produit substrat
22
Q

de quel paramètre influencent l’activité enzymatique

A

température 30 °
du PH
de la durée de réaction
de la proportion entre enzyme et substrat

23
Q

quels sont les caractéristiques du substrats pour une réaction enzymatique (4)

A

stable
peu onéreux
donnant un produit facile à doser
réaction rapide

24
Q

le PH doit être comment pour une réaction optimale et il agit sur quoi

A

neutre entre 5,5 et 8 pour la plupart
très acide pour la pepsine 1,9
basique pour l’arginie 9,5

il agit sur le substrat ( degré d’ionisation )
et sur la PROTÉINE enzymatique :
site actif et au niveau des AA

25
Q

quels sont les deux effet de la température et explique les

A

activation: accroissement des vitesses de collision
inactivation :dénaturation de la protéine

26
Q

formule équation Michaelis-Menten

A

v= vmax.[s] / Km + [s]

27
Q

c’est quoi Km et est ce que cette valeur est dépendante de la concentration en enzyme

A

km = constante de michaelis
nan elle n’est PAS demandante de la concentration en enzyme
plus km est faible plus l’affinité est forte

28
Q

formule représentation lineweaver et burk

A

1/V= km/vmax . 1/[s] + 1/vmax

29
Q

formule représentation dixon

A

v= vmax - km . 1/v

30
Q

formule représentation eadie hostee

A

v/[s] = vmax / km - v / km

31
Q

3 mécanisme bi- bi ( et expliquer ce que c’est le mécanisme bi bi

A

bi bi = réaction enzymatique à deux substrat
⚠️les deux substrats ne peuvent pas se fixer à l’enzyme simultanement
séquentiel —> fixation dans un ordre définie
aléatoire —> fixation dans un ordre indéterminé
ping poing —> pas de fixation simultané

32
Q

3 types d’inhibiteur lesquels ? et expliquez les

A

irréversible : se lie de façon covalente à l’enzyme

réversible : agissent de façon plus spécifique

par excès de substrat

33
Q

3 types d’inhibiteur réversible et donner leurs carteristiques

A

compétitif : vmax inchangé km augmente
non compétitif : vmax diminue km inchangé
incompetitf:vmax et km diminue

34
Q

3 types de régulations de l’activité enzymatique

A

compartiment intracellulaire
modification covalente
régulation des synthèse d’enzyme
régulation allostérique

35
Q

caractéristiques de la régulation allostérique ( deux conformations )

A

plusieurs sous unité : protomère
protomere associé de façon symétrique
r : relâche = forte affinité
T : tendu = faible affinité pour s

36
Q

effecteurs allostérique

A

substrat effet activateur par allostérie positive : courbe décalé à gauche !!!

produit effecteur inhibiteur par allostérie négative : courbe décalée à droite

37
Q

def réaction limitant

A

réaction beaucoup plus lente que les autres peut être responsable de pathologie

Medecine (7 decks)

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