enzymologie Flashcards
def sémiologie enzymatique
mesurer la quantité d’enzyme libéré
augmentation de l’activité enzymatique dans le sérum = lésion tissulaire dans le cas d’un ICTÈRE
déficite enzymatique ça induit quoi
lésion biochimique ⚠️pas confondre avec lésion tissulaire ( augmentation de l’activité enzymatique )
enzyme peut métaboliser un ou plusieurs médicaments exemple et conséquence
-métabolisation pas optimale
- con centration en métabolite trop faible ou trop élevé
exemple : cyclosporine( immunosuppresseur ) et midazolam (anxiolytique )
comment les enzymes augmentent la vitesse de réaction chimique
en abaissant l’énergie nécessaire à la réaction
nature et concentration cellulaire de l’enzyme
nature PROTÉIQUE ( à l’exception des rybozyme =ARN ) ou GLOBULAIRE
concentration cellulaire faible !!
on sait que la réaction est accéléré par une baisse énergétique mais cette baisse se fait comment (3 possibilités)
en LABORATOIRE ⚠️:
-température (on augmente la température )
-catalyseur
pas en labo !!:
- enzyme ++++++
les enzymes peuvent être régulée par quoi :
-ion
- substrat et produit =allosterie
-modification covalente= phosphorylation dephosphorylation
cite moi les spécificité de l’enzyme
peptidase/ phosphatase = moins spécifiques
hexokinase = spécifique d’un groupe
méthylène bactérienne = specificité absolue
stereospecifqiue ( en fonction d’une forme ) = fumarate hydratase
ou se trouvent les enzymes (2 localisations)
cellulaire
subcellulaire
quelles sont les enzymes cellulaire
enzymes DÉPENDANTES :
-enzymes ubiquitaire ( dans plusieurs endroits à la fois )
-enzymes à forte spécificité tissulaire
🔴utilisé en diagnostique
quelles sont les enzymes subcellulaires
permettent les canalisation des réactions enzymatique :
NOYAU : réplication réparation ADN
MITOCHONDRIES : respiration cellulaire
RETICULUM ENDOPLASMIQUE : maturation des protéines
RIBOSOMES : synthèse protéique = traduction ARN
LYSOSOME : hydrolyse acide ( lipides , carbohydrase , protéases)
CYTOPLASME : pour les réactions métabolique : glycolyse lipolyse
def isoenzymes = isozymes
formes MULTIPLES d’un MÊME enzymes
agissant sur le même substrats la même réaction mais souvent synthétisé par des organes différents
def proenzymes =zimogène
INACTIF
s’active après coupure et libération d’une petit peptide :
-par modif PH
-par enzyme ( processus autocatalytique )
- par une autre enzyme
def co fcateurs = groupement prosthétique ( nature , avec quoi il se lie pour créer quoi )
nécessaire à certain enzyme pour acquérir leur activité
nature :
-⚠️jamais protéique
- ion métallique ( fer zinc sodium cuivre )
- cofacteur organique ( vitamine )
le co facteurs se lie avec un APOENZYME pour former un HOLOENZYLE .
cofacteur + apoenzyme = holoenzyme
comment est la liaison entre l’apoenzyme et le cofacteur
faible ou covalente
apoenzyme est non protéique vrai ou faux ?
faux l’apoenzyme est protéique !!!! en revanche le cofacteur jamais soit ion métallique soit cofacteur organique ( vitamines )
def activité enzymatique
qui transforme un micromole de substrat en 1 minutes à 30 °
unité de l’activité enzymatique
unité internationale : micromol/minutes
katal: mol/seconde
nanokatal: nanomol/seconde
différence entre activité spécifique ou activité moléculaire
activité spécifique : activité rapporte à 1 mg de protéines
activité moléculaire : molécules de substrat transformée par minutes par molécule d’enzyme
formule vitesse de réaction normale
V=k(s-x)
comment on mesure l’activité enzymatique
- quantité de substrat disparu
- quantité de produit formé
⬆️par absorbante : spectroscopie
en continue : par couplage avec une autre réaction
en discontinue : séparation produit substrat
de quel paramètre influencent l’activité enzymatique
température 30 °
du PH
de la durée de réaction
de la proportion entre enzyme et substrat
quels sont les caractéristiques du substrats pour une réaction enzymatique (4)
stable
peu onéreux
donnant un produit facile à doser
réaction rapide
le PH doit être comment pour une réaction optimale et il agit sur quoi
neutre entre 5,5 et 8 pour la plupart
très acide pour la pepsine 1,9
basique pour l’arginie 9,5
il agit sur le substrat ( degré d’ionisation )
et sur la PROTÉINE enzymatique :
site actif et au niveau des AA
quels sont les deux effet de la température et explique les
activation: accroissement des vitesses de collision
inactivation :dénaturation de la protéine
formule équation Michaelis-Menten
v= vmax.[s] / Km + [s]
c’est quoi Km et est ce que cette valeur est dépendante de la concentration en enzyme
km = constante de michaelis
nan elle n’est PAS demandante de la concentration en enzyme
plus km est faible plus l’affinité est forte
formule représentation lineweaver et burk
1/V= km/vmax . 1/[s] + 1/vmax
formule représentation dixon
v= vmax - km . 1/v
formule représentation eadie hostee
v/[s] = vmax / km - v / km
3 mécanisme bi- bi ( et expliquer ce que c’est le mécanisme bi bi
bi bi = réaction enzymatique à deux substrat
⚠️les deux substrats ne peuvent pas se fixer à l’enzyme simultanement
séquentiel —> fixation dans un ordre définie
aléatoire —> fixation dans un ordre indéterminé
ping poing —> pas de fixation simultané
3 types d’inhibiteur lesquels ? et expliquez les
irréversible : se lie de façon covalente à l’enzyme
réversible : agissent de façon plus spécifique
par excès de substrat
3 types d’inhibiteur réversible et donner leurs carteristiques
compétitif : vmax inchangé km augmente
non compétitif : vmax diminue km inchangé
incompetitf:vmax et km diminue
3 types de régulations de l’activité enzymatique
compartiment intracellulaire
modification covalente
régulation des synthèse d’enzyme
régulation allostérique
caractéristiques de la régulation allostérique ( deux conformations )
plusieurs sous unité : protomère
protomere associé de façon symétrique
r : relâche = forte affinité
T : tendu = faible affinité pour s
effecteurs allostérique
substrat effet activateur par allostérie positive : courbe décalé à gauche !!!
produit effecteur inhibiteur par allostérie négative : courbe décalée à droite
def réaction limitant
réaction beaucoup plus lente que les autres peut être responsable de pathologie
