modelaje molecular y estructuras 3D Flashcards
las proteínas tienen un C central y 4 grupos químicos:
amino (NH2)
Carboxil (COOH)
Átomo deH
Cadena lateral variable (grupo R)
factores que determinan la función de una proteína
tamaño
forma hidrofóbica
carga
reactividad
cómo es la estructura primaria?
arreglo lineal simple
polimerización de AAs
péptidos
polipéptidos
en qué medida se reporta el tamaño de las estructuras primarias?
Da (daltones)
qué son los péptidos?
cadenas cortas de AA unidos por enlaces peptídicos (20-30)
Qué son los polipéptidos?
cadenas largas de AAs (+100-4000)
Cómo es la estructura secundaria?
el polipéptido adquiere una estructura espiral en ausencia de enlaces no covalentes estabiizadores
cómo se adquiere una estructura secundaria?
cuando se estabilizan los puentes de H en algunos residuos
tipos de estructuras secundarias
hélices alfa
lámia/ hojas beta
los giros están presentes en qué tipo de estructuras?
secundarias
cómo se presentan los giros?
localizados en la base de la proteína
formados por puentes de H entre 3-4 residuos
permiten presentar estructuras más compactas
hélices alfa
el átomo carbonil-oxígeno de cada péptido está unido por puentes H al átomo amino-H
-todos los puentes H donadores están dirigidos a la misma dirección
-grupos R en los extremos
Qué determina la hidrofobicidad o hidrosolubilidad en las hélices alfa?
los grupos R
alanina es hidrofóbica
lisina es hidrofílica
Hojas o láminas beta
hebras paralelas cortas (5-6 residuos) de 2 cadenas de AA formadas por los puentes entre N-H y C=O
Qué determina la direccionalidad de las láminas beta?
el enlace peptídico
Cómo son las estructuras terciarias?
conformación 3D formada por combinaciones de estructuras secundarias compactadas juntas
cómo están estabilizadas las estructuras terciarias?
mediante interacciones hidrofóbicas de cadenas laterales No polares (grupos R)
Funciones de estructura terciaria
confiere propiedades biológicas
determina cómo van a interactuar con otras moléculas
en qué tipo de estructura se presentan los motivos?
terciarias
qué son los motivos?
combinaciones de estructuras secundarias que pueden ser muy particulares, específicas e identificables
motivo dedos de Zinc
3 estructuras secundarias:
-2 hélices alfa y 1 hoja B
orientación antiparalela
Motivo hélice superenrrollada
2 hélices alfa unidas
estabilizada mediante cadenas hidrofóbicas
7AAs repetido (heptad repeat)
estructura anfpática
en la hélice superenrrollada qué aas están en la posición 1 y cuál en la 4?
posición 1: valina, alanina y metionina (hidrofóbicos)
posición 4: leucina (hidrofóbico)
qué son los dominios?
subdivisiones de la terciaria
entre 100-150 AA en distintas combinaciones de motivos
los dominio pueden estar caracterizados por alguna característica estructural como:
abundancia de algún AA
secuencias conservadas
motivo particular (zinc fingers)
conformación de la hemaglutinina
-3 subunidades
-2 cadenas polipeptidicas (HA1 y HA2)
dominio globular distal
dominio fibroso proximal (2 hélices a HA2 y 2 hojas B HA1)
V o F: todas las proteínas presentan estructura cuaternaria
falsooooo
características de las estructuras cuaternarias
presentan plegamiento
estructuras multiméricas
ensamblajes macromoleculares
estructuras multiméricas
2+ subunidades de proteínas
ensamblajes macromoleculares
nivel más alto de organización proteica
10 o cientos de cadenas polipeptídicas
ej de un ensamblaje macromolecular
cápside vírica
-filamentos del citoesqueleto
-maquinaria de transcripción
