Métabolisme protéines et acides aminés Flashcards
Lors du métabolisme des macromolécules, que finissent par devenir les protéines, les polysaccharides et les lipides?
De l’acétyl-CoA, qui intervient ensuite dans le cycle de Krebs
Combien compte-t-on d’acides aminés différents dans la nature? Et combien sont protéinogéniques et présents chez les vertébrés?
500-600 (540 environ) dans la nature.
20 protéinogéniques et chez les vertébrés.
Quelles sont les 3 composantes de l’acide aminé?
- Acide carboxylique (-COOH)
- Fonction amine (-NH2)
- Chaine latérale variable (-R)
Qu’est ce qui est à l’origine de la différence entre les acides aminés, et quel est l’effet de cette différence?
La nature chimique de la chaine latérale, qui, par sa composition, confère des caractéristiques physico-chimiques précises.
Quelles sont les 2 formes d’un acide aminé?
Non-ionisée et ionisée
Donnez 5 exemples de caractéristiques possibles de la chaîne latérale de l’acide aminé
- Aliphatique
- Hydroxylé
- Contenant du soufre
- Diacide
- Aromatique
- Autres
V ou F? La plupart des acides aminés sont solubles dans l’eau parce que la plupart des acides aminés sont hydrophiles
Vrai
Quels acides aminés sont moins hydrophiles? Dans quoi sont-ils plus solubles?
Ceux avec une longue chaîne carbonée ( leucine, isoleucine, phénylalanine et tyrosine)
Ils sont plus solubles dans les solvants organiques (hydrophobes)
Que détermine la solubilité d’un acide aminé?
- Son pouvoir d’incorporation dans les divers tissus et organes
- La structure et la fonction des protéines
De quoi dépend la polarité des acides aminés?
De la présence d’un groupement chargé ou non sur la chaine latérale
Donnez des exemples de groupements chargés qui rendent un acide aminé polaire
-OH (hydroxyle), SH (thiol), COO-, N-
À quoi participent les groupements chargés des acides aminés polaires?
Des liaisons hydrogènes ou ioniques (ou autre)
Que confèrent les acides aminés polaires aux protéines qu’ils constituent?
- Une solubilité dans l’eau
- La formation de domaines peptidiques qui ont des fonctions biochimiques importantes, enzymatiques, immunologiques, hormonales et autre
Vrai ou faux? La chaine latérale des acides aminés non polaires participe généralement à des liaisons hydrogène ou ionique
Faux, au contraire.
Que confère l’enchainement d’acides aminés hydrophobes à la protéine? Qu’est ce que cela influence surtout?
Une hydrophobicité.
La structure 3D de la protéine
V ou F? Les acides aminés sont des acides forts et des amines forts.
Faux, ce sont des acides faibles et des amines faibles.
Quelle est la formule chimique selon laquelle se dissocient les acides aminés?
HA est la forme acide non dissociée. H+ et A- représentent les produits ionisés qui sont le proton H+ et la base conjugée A-
Qu’arrive-t-il à la réaction de dissociation plus le Ka est grand?
Plus la réaction est déplacée vers la droite et plus la forme HA est convertie vers les autres formes (H+ et A-).
Qu’est ce qui détermine la concentration du milieu?
La concentration en ion H+
Comment calcule-t-on le pKa à partir de Ka?
pKa=-logKa
Comment calcule-t-on le pH à partir de la concentration en H+?
pH=-log[H+]
C’est quoi l’équation d’Henderson-Hasselbach et qu’est ce qu’elle exprime?
pH = pKa + log [A-]/[HA]
Elle exprime la relation entre le pH du milieu et les concentrations de HA et A-
Pour un acide aminé, qu’est ce qui varie parmi les propriétés suivantes:
- le pKa
- les concentrations des différentes formes (I, II, III)
- le pH de la solution
Pour un acide aminé, le pKa est fixe mais les concentrations des formes I , II et III varient selon le pH de la solution.
L’inverse est vrai aussi , le pH de la solution variera selon les concentrations des formes I , II et III]
Combien de fonctions acide ou de fonctions amine peut contenir un acide aminé?
Un ou plusieurs acide et un ou plusieurs amine
À quoi correspond chacune des fonctions acide ou amine des acides aminés?
À un pK caractéristique
C’est quoi le point isoélectrique d’un acide aminé?
pH à laquelle la charge nette de la molécule est égale à 0. À ce point, l’acide aminé a des charges positives et négatives qui sont égales
Qu’est ce qui est à son maximum lorsque le pH de la solution correspond au pKa d’un acide aminé?
Le pouvoir tampon d’une solution
À quoi correspondent les pK en termes de concentrations des différentes formes d’un acide aminé?
C’est quand [I]=[II] ou quand [II]=[III]
Donnez un example de tampon constitué d’un ion
Le tampon bicarbonate
Donnez deux exemples physiologiques des solutions tampon
Le tampon bicarbonate et l’absorption des médicaments
Quelle est la provenance des acides aminés formant le pool sanguin d’acides aminés? (3)
- Acides aminés nouvellement synthétisés par le corps
- Acides aminés provenant de la dégradation des protéines alimentaires
- Acides aminés provenant de la dégradation des protéines endogènes (catabolisme protéique)
La majeure partie des acides aminés sont utilisés pour quoi?
La synthèse protéique
Quels sont les rôles mineurs des acides aminés, autres que la synthèse de protéines?
- Faible source d’énergie
- Une minorité (30g) forme les produits spécialisés tels que:
- les porphyrines
- les purines
- les pyrimidines
- la créatine
- les neurotransmetteurs
- autres
Vrai ou faux? Les acides aminés peuvent être stockés, tout comme les lipides et les glucides.
Faux. Contrairement aux lipides et aux glucides, ils sont soit utilisés par le corps, soit éliminés après leurs dégradations.
Quelles sont les deux étapes du catabolisme des acides aminés?
- Catabolisme de la fonction amine des a.a. (déamination)
- Catabolisme de la chaîne carbonnée des a.a.
Quelle est la première étape du catabolisme des acides aminés? Quel est le nom de la réaction?
Transfert du groupement amine, via la déamination par transfert d’amine.
Quelle est la deuxième étape du catabolisme des acides aminés?
La désamination oxydative
À quoi est transféré le groupe amine lors de la désamination par transfert d’amine? Quel est un autre nom pour désigner cette étape?
Le groupe amine (NH3+) est transféré au cétoglutarate
Cette étape s’appelle aussi transamination.
Quels sont les produits de la désamination par transfert d’amine?
Un céto-acide et un glutamate.
Qu’est ce qui peut arriver au glutamate produit par la désamination par transfert d’amine?
Cette dernière peut être désaminée par la suite, par oxydation, ou peut être utilisée comme source d’amine dans la formation d’acides aminés non essentiels
Comment appelle-t-on es enzymes responsables de cette réaction de transamination?
Les aminotransférases
Que sont les aminotransférases?
Un groupe d’enzymes spécifiques. Chaque aminotransférase est spécifique à quelques acides aminés donateurs d’amines.
Quelle enzyme est présente dans la plupart des tissus?
L’alanine aminotransférase (ALT)
Que catalyse l’alanine aminotransférase (ALT)?
Est-ce que cette réaction est réversible?
Elle catalyse le transfert du groupe a-aminé de l’alanine à l’a-cétoglutarate pour former le pyruvate et le glutamate.
Oui, elle est réversible.
V ou F? Durant le catabolisme des acides aminés la réaction de la dégradation du glutamate est la plus favorisée.
Faux. Durant le catabolisme des acides aminés la réaction de la formation du glutamate est la plus favorisée.
Que fait l’enzyme aspartate aminotransférase (AST)?
Cette enzyme transfert le groupe amine du glutamate vers l’oxalo-acétate pour former l’asparate qui sera utilisée par la suite dans le cycle de l’urée et l’oxaloacétate.
C’est quoi la désamination oxydative? Qu’est ce que ça libère?
Un processus qui provoque la libération d’un groupement amine sous forme d’ammoniaque libre (NH3)
Où se produit la désamination oxydative dans le corps?
Surtout dans le foie et dans les reins
Quel est l’enzyme principal de la désamination oxydative?
Le glutamate déshydrogénase
De quoi dépend le sens des réactions de désamination?
De la concentration relative des glutamates, de l’alpha-cétoglutarate et de l’ammoniaque libre dans le milieu.