La Traduction ou La Synthèse Protéique Flashcards
la traduction
D,L et phases
C’est un processus de synthèse protéique dont la structure primaire
traduit en acides aminés l’information génétique portée par le RNAm.
La traduction se fait dans le cytoplasme alors que la transcription
elle est nucléaire et cytoplasmique
Elle se déroule en trois phases: Initiation, Elongation,Terminaison
Arn
D,r,composition
Molécules ayant de très nombreuses fonctions dans la cellule.
L’ARN transporte l’information génétique des molécules d’ADN
aux ribosomes contenus dans le cytoplasme des cellules.
L’ARN est constitué par l’assemblage de ribonucléotides.
Les ARNm : ARN messagers
D et r
Images de l’information génétique contenue dans l’ADN
Servent à la synthèse des protéines
Les ARNt : ARN de transfert
D et r
Petites molécules
Servent à la synthèse des protéines
Nécessaires à la traduction de l’information génétique
contenue dans l’ARNm
Peuvent se combiner à des acides aminés
Les ARNr : ARN ribosomiques d
80% de l’ARN cellulaire total
Constituants des ribosomes
LES PETITS ARN NUCLEAIRES
D,r,l
présents dans le noyau des cellules et sont impliqués dans certaines
étapes de la transcription, c’est-à-dire la copie de l’ADN en ARN
messager.
Ces snRNA sont présents sous forme de particules
ribonucléoprotéiques qui sont appelées snRNP : small nuclear
ribonucleoparticles ou snurps.
La traduction: Structures impliquées
AA, arnm,arnt,srnr
Les structures impliquées
Les acides aminés:
20 acides aminés
Relié entre eux par une liaison peptidique
= Liaison entre –COOH porté par le Cα de l’acide aminé
n°1 et le –NH2 porté par le Cα de l’acide aminé n°2
Les structures impliquées
Les ARNt
Adaptateurs entre l’ARNm et les acides aminés
Fait correspondre un codon à un acide aminé précis
par l’intermédiaire d’un anticodon complémentaire
La traduction: Activation de l’AA
Reconnaissance par l’aminoacyl-tRNA synthétase d’une molécule de
tRNA spécifique et d’un AA spécifique (~ 20)
Formation d’un intermédiaire activé aminoacyl-AMP-enzyme
Reconnaissance d’un tRNA spécifique par le complexe activé qui fixe
alors la partie aminoacyle à l’extrémité 3’ OH adénosine.
L’initiation :
« codon initiateur », « codon signal » : AUG situé à environ 100
pdb de l’extrémité 5’ de l’ARNm, indiquant le début de la traduction
AUG = Met : toutes les protéines commencent par une méthionine
(qui sera clivée lors de la maturation de la protéine)
Ribosome : complexes protéiques + ARNr permettant la formation
de la liaison peptidique
Liaison du RNAm à la sous-unité ribosomique (40S) en présence du
facteur d’initiation 3 (elF3)
L’aminoacyl-tRNA réagit avec le GTP et le facteur d’initiation 2
(elF-2)
L’ensemble: aminoacyl-tRNA , GTP et le facteur d’initiation 2
(elF2), en présence de (elf1) fixe l’anticodon du tRNA au premier
codon du message et forme ainsi le complexe d’initiation avec la
sous unité 40S.
Ensuite hydrolyse du GTP et libération de tous les facteurs
d’initiation et rattachement de la sous unité 60S.
L’élongation d
1ère étape :Accrochage d’un nouvel ARNt-AA dans le site A
Codon n°2 (après l’AUG) détermine l’ARNt, donc l’AA
2ème étape :
Rupture liaison entre Met et le premier ARNt (élimination)
Formation de la liaison peptidique entre la Met et l’AA n°2
3ème étape :
Translocation : le ribosome se décale d’un codon vers 3’ de
l’ARNm, donc l’ARNt n°2 passe sur le site P et le site A (libre)
accueille l’ARNt n°3
Translocation du peptidyl-tRNA sur le site P grâce a
facteur 2 et au GTP.
La terminaison d
Reconnaissance par les
facteurs de libération d’un
signal de terminaison sur le
site A.
Hydrolyse de la liaison entre
le peptide et tRNA du site P
grâce au facteur de libération
+ GTP + enzyme
Libération de la protéine et du
t-RNA du site P, libération du
mRNA et dissociation du
ribosome en 2(40S et 60S)
La terminaison
S’effectue quand
le ribosome rencontre un codon stop
Aucun ARNt se fixe en face de ce codon
un même ARNm peut servir de matrice à plusieurs ribosome en
même temps =
polysome
Régulation de l’étape d’initiation (4)
Le facteur d’initiation elf2 régule la traduction
Le facteur d’initiation elf2 B est inactif par phosphorylation
Il est souvent lié au GTP et l’hydrolyse du GTP entraîne la libération
du facteur d’initiation et l’accrochage de la grosse sous unité
- Diminution de la synthèse protéique grâce à une phosphorylation de
elf2
Régulation post- traductionnelle d
glycosylation: Ser-O, Asn-N
Les cellules destinées à être excrétées des cellules sont synthétisées sur
les ribosomes attachés sur le RER
Une séquence signal hydrophobe à l’extrémité N terminale permet
Une séquence signal hydrophobe à l’extrémité N terminale permet à la
protéine naissante de passer à la lumière du RER
La protéine migre ensuite dans des vésicules vers l’appareil de golgi où
elle est
glycosylée et empaquetée dans des vésicules de sécrétion
La vésicule de sécrétion du golgi vers la membrane cellulaire où la
protéine est libérée par exocytose
L’unité de base des protéines est
l’acide aminé
Chaque acide aminé est codé par
un codon
Codon =
triplet de nucléotides
Pourquoi utiliser un code de trois nucléotides ?
4 nucléotides :
Si 2 nucléotides = 1 acide aminé
On ne disposerait que de 16 acides aminés (2^4)
Si 3 nucléotides = 1 acide aminé
On disposerait de 81 acides aminés (3^4)
Or il existe 20 acides aminés différents
N.B. 64 combinaisons pour 20 acides aminés
(4^3)
Propriétés du code génétique
Universel
Identique chez tous les êtres vivants
Il a la même signification quelque soit l’organisme considéré
Exception : ADN mitochondrial (4 codons sont différents)
Propriétés du code génétique
Degenere ou redondant
Un acide aminé est codé par plusieurs codons
Propriétés du code génétique
Non chevauchant
Le code est sans ponctuation
Il n’existe pas de régions muettes
Les codons sont tous les uns à côté des autres
Un nucléotide ne peut appartenir à 2 codons différents
