intra bio mol (4) Flashcards
mutations dans séquence codante induit quoi
changement forme, fonction et association de la prot
mutations dans séquences régulatrices
elle n’est plus produite au bon moment (la transcription est affectée)
les mutations sont-elles nécessairement mauvaises
non, elles sont à la base de l’évolution
quelles sont les mutations apprises dans le cours
substitutions/ indels
transversions entre quoi et quoi
purines (A-G) et pyrimidines (CT)
Vrai ou faux, s’il y a une déformation de la chaine d’ADN, il y a forcément un mésappariement
vrai
explique l’intégration des mutations
la mutation provoque une déformation par un mésappariement
la prochaine réplication (2e) permet le retour à la normale d’un brin, mais la modification et l’intégration de la mutation sur l’autre brin
role de la méthyltransférase Dam
méthyler les séquences GATC
Dam est présent chez quel organisme
E. coli (pas les humains)
en analysant les brins, lequel sera méthylé
le brin matrice et non le néoformé
explique la réparation du mésappariement
MutS se promène et détecte déformation, se lie= changement conf prot= ADP en ATP
permet de recruter MutL
association MutS et MutL = activation de MutH
MutH clive le brin d’ADN au lieu GATC
une hélicase UvrD sépare les brins
une exonucléase retire les brins
la pol III polymérise le brin malformé en corrigeant l’erreur
ligase
quelles sont les protéines/ enzymes impliquées dans la correction MMR
MutS, MutL, MutH, hélicase (UvrD), exonucléases, polymérase (Pol III), ligase
ou clive MutH
à la séquence GATC la plus près du site de déformation
MutH clive le brin méthylé ou non méthylé
non-méthylé (car c’est le néoformé et il est forcément celui qui contient la mutation)
quel est l’exonucléase qui retire les nucléotides en 5’
VII (7)/ RecJ
quel est l’exonucléase qui retire les nucléotides en 3’
I (1)
quelle enzyme polymérise le brin
pol III
quels sont les homologues de MutS et L chez les eucaryotes
MSH et MLH (hétérodimères)
La cellule eucaryote ne possède pas ces structures
MutH et Dam
Vrai ou faux, plus il y a de répétitions, plus la polymérase se trompe
Vrai (ex: dans une séquence présentant un microsatellite)
explique l’amplification génétique sur le brin matrice
le brin diminue, car la polymérase saute l’épingle= microsatellite plus court)
explique l’amplification génétique sur le brin néoformé
glissement de la polymérase induit des répétitions (microsatellites + long)
maladie de Huntington
mauvais repliement des prots, répétition de CAG (séquence codante pour la glutamine) est une erreur de la polymérase
nomme les altérations chimiques causées par l’eau
- désamination
- dépurination
explique la désamination
perte d’un gr. amine (C devient U et C-CH3 devient T)
explique la dépurination
clive lien osidique entre sucre et base (purine)
que cause la dépurination
site AP (apurique)
les altérations chimiques causées par l’environnement (4)
alkylation
oxydation
analogue de base
agent intercalant
explique l’alkylation
ajout gr chimique
impossibilité de se lier G+ CH3
explique l’oxydation
ajout O= mésappariement
oxo-G= lien avec A
explique l’analogue de base
une autre molécule remplace la base
explique l’agent intercalent
s’insère dans l’ADN
rayons UV effets
produit la fusion de T-T cote a cote= anneau cyclobutane (fusion photochimique)
les deux types de radiations ionisantes
direct (s’attaque au sucre= cassure bicaténaire ADN)
indirect (apparition radicaux libres)
deux types de mécanisme de réparation
NER (excision nucléotide), BER (excision base)
comment on inverse les altérations
- photolyase (reconnait dimères de pyrimidines) ADN photolyase (dépend de la lumière)
- méthyltransférase (reconnait G-CH3) transfert CH3 à cystéine (IRRÉVERSIBLE)
explique la réparation par BER
ADN glycosylase parcourt petit sillon
la base altérée pivote vers extérieur (se lie au site actif de l’ADN glycosylase)
role photolyase
clive anneau cyclobutane
explique le mécanisme de réparation (suite BER)
après retournement de la base dans site actif de la glycosylase, elle détecte base altérée et clive lien glycosidique, endonucléase retire AP (clive la purine)
ensuite, ADN polymérase et ADN ligase
mécanisme de réparation NER (1)
UvrA- UvrB détecte déformation
UvrA ou UvrB reste? et l’autre sert à quoi
UvrB reste (A quitte; sert plutot à inactiver B lorsque âs nécessaire)
UvrB fait quoi
sépare les deux brins (clive à l,endroit de la déformation) et recrute UvrC
que fait UvrC
clive ADn a deux endroits (avant et après déformation) et détache la brèche
après UvrC
ADN poly et ligase vient compléter selon brin matrice
explique le mécanisme SOS et sa polymérase
la polymérase TRANSLÉSIONNELLE (répare sans se fier au brin matrice) vrm la pour survivre
la polymérase translésionnelle insert elle des mutations
OUI, mais mieux que rien
que fait on si Pol I polymérise et est bloqué devant une altération non-réparée
remplacé par pol trans, car pol I ne peut pas mettre n’importe quoi)
la polymérase translésionnelle est elle toujours active
NON
Vrai ou faux, les bris double brin/ cassures bicaténaires causées par les radiations ionisantes ne peuvent pas etre réparé en utilisant le brin matrice
VRAI
- utilisation séquence homologue ou
- ligation directe
recombinaison homologue
par enzyme recombinase
recombinaison homologue possible lors de quel phase
S et G2 (lorsqu’il y a moins de tension sur ADN)
infos perdus?
non, se retrouve sur chromatide soeur
recombinaison non-homologue possible lors de quel phase
G1 et G0
recombinaison homologue induit des mutations?
OUI, aucune référence au brin matrice (perte de fragmenT)
qu’arrive til à l’ADN libre
dégradée par nucléase
qu’est ce qui assure la ligation directe de l’ADN dans la voie non-homologue
la voie NHEJ
qui lie l’ADN cassé dans la voie non-homologue
Ku70/ 80
kinase activée
kinase DNA-PKcs
étapes non-homologue
- assemblage sous-unités Ku70 et 80
- association kinase DNA-PKcs
- altération des nucléotides restants par les endonucléase Artemis
- ligation des extrémités par ligase IV et dissolution NHEJ
quels sont les gènes suppresseurs de tumeurs
BCRA 1 et 2 (mutations dans ces gènes= plus de risques d’avoir le cancer)
