F8 - Ezymmekanismer og - reaktioner

Question 1

Hvad er der reciprokke plot genialt til?

Answer 1

At kigge på enzymhæmning

Question 2

Hvilke to type af hæmmere findes der?

Answer 2

Reversibel (ikke-kovalent) og Irreversibel(Kovalent, selvmordshæmmer) enzymhæmning.

Question 3

Hvad sker der med Vmax, Km og hældning for en kompetitiv hæmmer?

Answer 3

Vmax ændres ikke. Km ændres(Uden hæmmer er den højest). Hældningen er mere stjel.

Question 4

Hvad sker der med Vmax, Km og hældning for en unkompetitiv hæmmer?

Answer 4

Vmax og km reduceres. Uændret hældning

Question 5

Hvad sker der med Vmax, Km og hældning for en mixed hæmmer?

Answer 5

Vmax og km ændres. Stejlere hældning.

Question 6

Hvad sker der med Vmax, Km og hældning for en nonkompetitiv hæmmer?

Answer 6

Vmax falder. Km uændret. Hældningen ændres.

Question 7

Hvordan integrer hæmmeren med enzymet for en kompetitiv hæmmer?

Answer 7

Konkurrer med substratet om enzymets aktive site.

Question 8

Hvad betyder Ki-værdien for en kompetitiv hæmmer?

Answer 8

Jo mindre Ki-værdi, jo bedre virker hæmmeren.

Question 9

Hvordan integrer hæmmeren med enzymet for en unkompetitiv hæmmer?

Answer 9

Bindet til andet site end det substrat aktive site. Binder kun til ES-komplekset.

Question 10

Hvordan integrer hæmmeren med enzymet for en mixed hæmmer?

Answer 10

Binder andet sted end det substrat aktive site, men kan både binde til E eller ES.

Question 11

Hvad kendetegner en irriversibel hæmmer?

Answer 11

Kovalent binding. Binder stærkt til enzymet. Danner stabilt kompleks = selvmordshæmmer.

Question 12

Hvad er en protease?

Answer 12

Enzymer som hydrolytiske kløver peptidbindinger.

Question 13

Hvilke fire hovedgrupper er aktive en i en protease?

Answer 13

Serin, thioler, Aspartet og metallo.

Question 14

Hvad er fælles for alle de fire hovedgrupper der er aktive i en serinprotease?

Answer 14

Benytter polære grupper i katalysen. Laver et tetrahedralt intermediat intermediat efter det nukleofile angreb.

Question 15

Nævn tre vigtige proteaser for kurset.

Answer 15

1. Aspartatprotease(Hiv-protease). 2. Serinprotease(Chymotrypsin). 3. Lysozym.

Question 16

Hvad er en katalytisk triade?

Answer 16

En samling af rester der arbejder sammen til at lave en hydrolyse(kløvning) af peptidbindingen.

Question 17

Forklar den katalytiske triade i chymotrypsin.

Answer 17

Serin skal være til stede. Dens roller er, at blive en god nukleofil ved at His hiver H+ væk fra Ser. Asp stabiliserer His i den anden side, så den kan bære deprotoniseringen. His fungerer som generel base. (Isoleucin stabiliserer Asp).

Question 18

Hvordan er formen i en pH-profil for en serinprotease med Vo over pH? Hvilke to aminosyrer laver formen?

Answer 18

Klokkeformet. Histidin(stiger ved pH 6, som er His pKr-værdi, fordi his bliver afprotoniseret) og isoleucin(falder ved pH 9, som er Ile pK2-værdi, fordi Ile bliver afprotoniseret).

Question 19

Hvordan er formen i en pH-profil for en serinprotease med Kcat over pH? Hvilken aminosyre laver formen?

Answer 19

Hyperbel(Viser opgangen af klokkeformen). Histidin er den hastighedsbegrænsende. Fra pH 8 kan der omdannes flest S–>P

Question 20

Hvordan er formen i en pH-profil for en serinprotease med 1/Km over pH? Hvilken aminosyre laver formen?

Answer 20

Omvendt hyperbel(Viser nedgangen af klokkeformen). Isoleucin alfa-aminogruppe bestemmer. Ved pH 9 brydes saltbroen, og der er dårlig affinitet ved, at der laves en konformationel ændring, hvor den hydrofobelomme lukkes, hvor den aromatiske aminosyrer indsættes(substratet).

Question 21

Hvordan kan reaktionshastigheden for serinproteasen øges?

Answer 21

Ved at indsætte en positiv ladning i transition state.

Question 22

Hvad er Kcat/km et udtryk for?

Answer 22

Specificitets konstant. Alstå den katalytiske effektivitet.

Question 23

Hvad er fraktion af Vmax når substratkoncentrationen er 1/2 Km?

Answer 23

0,33

Question 24

Hvordan fungerer et lysozym?

Answer 24

Kløver specifik substratbinding i peptidglykokan(Kulhydrat der findes i mange bakterier). Altså kløver polysakkaridkæde.
1. ES-dannes. 2. E’s aktive site kan indeholde 6 sukker-residues af polysakkarider. 3. Hyderolyse sker mellem residues.

Question 25

Hvilken pH aktiveringsprofil har et lysozym for Kcat over pH?

Answer 25

Klokkeformet(samme ved Vo). Asp deprotoniseres ved 3,6 for at blive nukleofil. Topper ved pH 4 –> Både Asp(COO-) og Glu(COOH) er på deres aktiveform. Ved 4,25 deprotoniseres Glu = klokkeformen falder.

Question 26

Tegn meknismen for lysozym.

Answer 26

Se Lises noter ;)

Question 27

Hvad er chymotrypsin? Og hvad gør den?

Answer 27

En serinprotease. Spalter en peptidbinding ved et nukleofilt angreb + tilføjelse af H2O.

Question 28

Hvad er chymotrypsinogen?

Answer 28

En zymogen. Inaktivt form af chymotrypsin.