Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Proteinkemititis molbo edition 2k20 > F4 - Tertiære og kvartenære fold. Proteiners fysik > Flashcards

F4 - Tertiære og kvartenære fold. Proteiners fysik Flashcards

1
Q

Hvorfor er proteiner foldede?

A

Et termodynamisk kompromis.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Hvilke to tilstande kan proteiner være i sådan overorndet?

A 
Udfoldet = D-tilstand. 
Foldet = N-tilstand.
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Hvad identificerer d-tilstanden mht entropi og interaktioner i proteinet?

A

Høj entropi(rod, DeltaS) og få ikke-kovalente interaktioner.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hvad identificerer N-tilstanden mht entropi og interaktioner i proteinet?

A

Lav entropi(orden, DeltaS) og mange ikke-kovalente interaktioner.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Med hvilken fordel ligger der i deltaG værdien for den udfoldede kontra den foldede tilstand?

A

på 20-60 kJ/mol = marginal stabile.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hvad kan forklare den marginale deltaG forskel mellem D-tilstanden kontra N-tilstanden?

A

der er ca. 10kJ/mol pr. hydrogenbinding som er en svag binding. Brud på 2-6 hydrogenbindinger kan altså gøre forskellen fra foldet til udfoldet tilstand, da de kun ligger med en marginal forskel på 20-60 kJ/mol i ligevægten.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Hvilken værdi vil entalpien(Delta H) gerne være?

A

Gerne være negativ. Søger derfor mod mere negativ deltaG-værdi. Derfor er en negativ deltaG-værdi en naturlig tendens.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hvad beskriver deltaH?

A

Entalpi-ændringen. Systemets indre energi ved binding. Binden er en varmetransfer. Vil gerne være negativ.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Hvad beskriver deltaS?

A

Entropi-ændringen. Indikationen af rod vs. orden. Vil gerne være negativ.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hvad beskriver delta G?

A

Gibbs fri energi. En tilstandsfunktion. Alle systemer søger mod en negativ deltaG-værdi. Det er en naturlig tendens.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Hvad er formlen for deltaG mht entalpi og entropi?

A

DeltaG = DeltaH-T*DeltaS.

Hvor DeltaH er entalpi-ændringen. T er temperatur i Kelvin. DeltaS er entropi-ændringen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Hvad gør høj temperatur for entropien?

A

Entropi er temperaturafhængig(ses i formlen da T*DeltaS). Høj temp –> Øger entropien(rod) –> brud på intermolekylære kræfter –> udfoldet protein = MINDRE stabilt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Hvad gør lav temperatur for entropien?

A

Entropi er temperaturafhængig(ses i formlen da T*DeltaS). Lav temp –> Lav entropi(orden) –> Intermolekylære kræfter holder –> foldet protein = STABILT.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Hvorfor er vand godt for proteinets entropi?

A

Vandmolekyler kan ordne sig om det udfoldede protein.
Høj konc af vand –> Entropien falder pga vandsbevægelighed falder –> Blottede polære grupper fra proteinet laver hydrogenbindinger med vand –> Endnu lavere entropi.
(Vand vil dog gerne have høj entropi)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Så hvad stabiliserer et protein når vi kigger på fysikken? (Tre ting)

A

1.Stabiliserende interaktioner. 2.Solvente effekter. 3. Konfigurationens entropien.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Hvilke ikke-kovalente interaktioner findes der i et protein?

A

Van der Waals, Ioniske interaktioner(Saltbroer) og hydrogenbindinger.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Hvilke kovalente interaktioner findes der i et protein?

A

Ion-dipol vekselvirkninger(metalioner+aa intergerer) og disulfidbroer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Nævn en ikke-polær interaktion.

A

Van der Waals.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Nævn en interaktion der er ionisk, polær og har elektrostatiske vekselvirkninger?

A

Saltbro

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Nævn en polær, dipol-dipol interaktion

A

Hydrogenbinding

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Nævn en ion-dipol vekselvirkning

A

Metalion der er bundet på en AA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Hvad bidrager bindingerne i et protein til?

A

Til stabiliteten og til entalpien(den varmetransfer der er mellem bindingerne).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Tegn en hydrogenbinding. Hvilken slags interaktion er det og hvor meget energi er der i sådan en binding?

A

Dipol-dipol, <10kJ/mol.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Tegn en Van der Walls’ interaktion. Er denne polær? Og hvor meget energi er der i sådan en binding?

A

Er ikke-polær. <5kJ/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Tegn en saltbro. Hvilken slags interaktion er det og hvor meget energi er der i sådan en binding?

A

Ionisk interaktion. <10kJ/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Tegn en disulfidbinding. Hvilken slags interaktion er det, og hvor meget energi er der i sådan en binding samt hvilken afstand er der i sådan en binding?

A

Kovalent binding. ca. 200kJ/mol. 2,2Å i afstand.

27
Q

Hvad gør en svolbro for entropien i den udfoldede tilstand?

A

Nedsætter entropien i den udfoldede tilstand, så den udfoldede tilstand kan blive stabil.

28
Q

Hvad betyder ladningen for bindingsenergien(den absorberede energi når bindingerne brydes) i interaktionerne?

A

Jo mere ladning(elektronegativitet) der er i atomerne desto større bindingsenergi.

29
Q

Hvilke er de svageste kræfter? Hvilken afstand(i Å) er der i disse?

A

Van der Waals’. 3,5 Å(Afstanden over 4 Å = BRYDES)

30
Q

Hvad danner en Van der Waals interaktion?

A

Transient inducerede dipoler (midlertidig dipol). Skal være tæt på hinanden for at danne denne.

31
Q

Er ioniske vekselvirkninger stærke eller svage? Og hvad er afstanden i en saltbro?

A

Kan være de stærkeste og de svageste. Afhænger af omgivelserne. Afstand 2,8 Å for saltbro.

32
Q

Hvad kan gøre en elektrostatisk vekselvirkning(saltbro) svag?

A

Fx. salt i solventet. Afskærmer dermed for ladningerne.

33
Q

Hvad er dielektricitet og dielektricitetskonstanten?

A

Er graden hvormed et medium spreder sin ladning. Altså hvor godt afskærmer det omgivende miljø for ladningerne. Kan udtrykkes af dielektricitetskonstanden(D eller epsilon–> kender fra spektroskopi). Høj konstant beskriver mindre kræft i ladninger og energien er derfor mindre til at trække to ladninger sammen, samt at trække andre ladninger fra hinanden. Vand har en høj D(Laver hydrofob effekt).

34
Q

Hvad sker der med energien for saltbroer ved hhv Høj D(ielktricitetskonstant) og lav D?

A

Høj D = Lav energi i saltbro pga afskærmning af ladninger af fx. vand.
Lav D = Høj energi i saltbro pga ingen afskræmning af aminosyren og ladning. Derfor saltbroer ofte er i indre dele af proteiner.

35
Q

I hvilken formel ser vi Dielektricitetskonstanten?

A

Som D i Coulomb’s lov, og som episilon i Lambert Beer’s lov.

36
Q

Hvor stærke er dipol-dipol vekselvirkninger?

A

Stærkere end Van der Waals, men ikke så stærke som ioniske interaktioner. (Hydrogenbindinger er tilgengæld svage og kan let brydes og formes.)

37
Q

Hvornår opstår en hydrogenbinding? Og hvad tillader de? Hvad er afstanden i en polypeptidkæde?

A

Når et H (der normalt er bundet til O, N eller F) er elektrostatisk tiltrukket af et lone pair på et andet molekyle, så de deler elektroner. Tillader strukturelle ændringer, og skaber funktionelle molekyler, fordi bindingerne er svage og kan let brydes og formes. Afstand = 3,0 Å.

38
Q

Hvad er generelt gældende for dipol-dipol vekselvirkninger?

A

Laver orbitaloverlab. Afhænger meget af afstand + vinkler.

39
Q

Hvilken form er Cystein på hhv. inden og udenfor cellen? Og hvad betyder det for svovlbroerne?

A

Inde i eukaryote celler forbliver Cystein på sin reducerede form(protoniseret) = ingen svovlbro.
Udenfor cellen og i ER gør miljøet den er mere på sin oxiderende form(afprotoniseret) = disulfidbroer.

Dermed ikke så mange disulfidbroer inde i celles proteiner, men findes fx. i insulin.

40
Q

Hvad er den hydrofobe effekt? Hvilken betydning har den på vands entropi?

A

Vandmolekylers ordning omkring hydrofobe grupper i et protein. Fald i vandets entropi. Vand vil gerne have have/har høj entropi(rodet).
FRIE VANDMOLEKYLER ER GLADE VANDMOLEKYLER.

41
Q

Hvad betyder den hydrofobe effekt for proteiner?

A

Vand og hydrofobe molekyler gider ikke hinanden. Mega ufavorabelt for dem begge. Derfor pakker proteiner den hydrofobe, ikke-polære del væk for at mindske aggregering, og dermed er kun de hydrofile, polære dele i kontakt med vand.

42
Q

Hvad er den mest stabile konfiguration når man kigger på hydrogenbindingerne?

A

Den hvor hydrogenbindingerne i molekylet er maximeret mellem molekylet og solventet. Dvs. de hydrofobe dele er pakket inde og væk fra den vandige solvent.

43
Q

Hvad beskriver afstanden(r) mellem de vekselvirkende atomer? Hvad er enheden?

A

Korrelationen mellem bindingsenergi og afstand. Enheden er Å.

44
Q

Hvilken r-værdi(afstand) har Van der Walls? Er det en høj eller lav værdi?

A

r^-6. En lav værdi pga. kort afstand.

45
Q

Hvad er en teritær struktur?

A

Den “overall” tredimensionelle arrangement af alle atomer i et protein. Det er én polypeptidkæde der giver den tredimensionelle struktur. Kan variere voldsomt og består af flere supersekunddære strukturer.

46
Q

Hvor mange fold er der ca. forudsagt at findes?

A

Ca. 1500. Antal fold begrænses af de 21 AA der findes i alt.

47
Q

Hvad definerer backbone-interaktionerne? Hvad definerer sidekæderne?

A 
Backbone = Det mester af den sekundære struktur.
Sidekæderne = Den teritære struktur.
48
Q

Hvad er metalioner vigtige for i proteiner?

A

Vigtige for struktur, fold og stabilitet.

49
Q

Hvad er den generelle regel for metaller og ligander ifht binding?

A

Hårde metaller binder til hårde ligander. Bløde metaller binder til bløde ligander.

50
Q

Nævn tre hårde og en blød metalion. Er benævn deres størrelse og om de er nemt polariseret?

A

Hårde: Ca2+, Na+ og Mg2+. Små i størrelse, ikke nemt polariseret.
Bløde: Cd2+. Små, nemt polariseret.

51
Q

Hvad er baser og hvad er syrer i metalioner og ligander?

A

Metaller er syrer, og ligander er baser.

52
Q

Hvilke metaller bliver ofte brugt i katalytiske regulatoriske aktiviteter i biokemi?(10 i alt)

A

Ca2+, Na+, CO3+, Fe3+, Fe2+ Mg2+, Ni2+, Zn2+, Cu2+, Cd2+.

53
Q

Hvad er en makromolekylær samling?

A

Meget store samlinger af strukturer. Betegenet som én fabrik eller et kompleks.

54
Q

Hvad er en kvartenær struktur?

A

2 eller flere polypeptidkæder(altså subunits) der danner støkiometrisk og konformationel defineret struktur. Flere teritære stukturer til én funktionel enhed. Har ofte regulatoriske funktioner.

55
Q

Hvad er en multimer, oligomer og en protomer?

A

Multimer = Multisubunit protein.
Oligomer = Multimer med få subunits
Protomer = Oligomer med identiske subunits. Symmetrisk struktur.
(Kigger ofte her kun på backbone og ikke på sidekæderne)

56
Q

Hvor kan et protein have sin cellulære lokalisering?

A

I membranen(vandUopløselige) og hvor som helst i cellen(vandopløselige).

57
Q

Hvilke funktioner kan proteiner have?

A

Enzymatisk, strukturel, transport, forsvar og informationsoverførsel(hormoner)

58
Q

Hvad er et globulært protein? Giv et eksempel. Er det sensitivt for pH og temp-ændringer?

A

Polypeptidkæder der er komplekst foldede i kugle eller globulær form. Teritære komplekser. Fleste enzymer, og regulatoriske proteiner. Fx. myoglobin eller insulin.
Er sensitiv, ja.

59
Q

Hvad er fibrøse proteiner? Giv et eksempel. Er det sensitivt for pH og temp-ændringer?

A

Polypeptider i simpelt fold(sekundære strukturer). Laver støtte, form og udvendig beskyttelse. Fx. Keratin, kollagen, silke. Ikke sensitiv.

60
Q

Hvad er IDPer?

A

Nativt udfoldede proteiner.

61
Q

Hvillke(n) aminosyrerest(er), der er mest sandsynlige til at binde bløde metalioner? Hvilke metalioner kan der være tale om?

A

Methionin. Bløde metalioner.

Kun meget sjældent ved meget bestemt pH = Aspargin, aspartat og glutamat. Arginin og histidin.

62
Q

Hvilke aminssyrerest(er) er typisk involveret i at binde hårde metalioner?

A

Theronin, Arginin, Prolin, Aspargin.

Overordnet dem med nitrogen og oxygen i sidekæden.

63
Q

Hvad anses for at være hovedkraften, der fører til den konformationelle stabilitet af globulære proteiner, og hvorfor?

A

Hypotesen er den hydrofobeffekt. Men hydrogenbindinger og Van der Waals er også vigtige. Det er essentielt at kigge på hvert protein.

Proteinkemititis molbo edition 2k20 (14 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions