F1 - Primærstruktur. Peptidkæden og pKa.

Question 1

I hvilken slags reaktion dannes en peptidbinding?

Answer 1

Dannes i en kondenseringsreaktion

Question 2

Tegn reaktionen for dannelse af en peptidbinding. Altså danne en aminosyrekæde. Hvad er nukleofilen?

Answer 2

TEGN. alfa-Aminogruppen fungerer som nukleofil, og udplacerer OH-gruppen fra en anden rest. Vand udskilles

Question 3

I en primærstruktur kæde hvilke rækkefølge kommer grupperne i? (R-gruppen, Carboxylsyregruppen, aminogruppen)

Answer 3

Rækkfølgen er: Aminogruppen - c-alfa - Carboxylsyregruppen - aminogruppe - c-alfa(med rgruppe) - Carboxylsyren - NH - Ca(r-gruppe) - C(med dobbeltbundet O).

Question 4

Nævn de fem vigtige egenskaber ved en peptidbinding.

Answer 4

1. Den kan lave resonans fra det dobbeltbunde O ned i kæden. Ca 40% af kæden er dobbeltbundet.
2. Er plan. Fire atomer i samme plan.
3. Foretrækker trans-konfiguration. Kan dog være cis ved 180 grader rotation.
4. Kan lave rotation omkring enkeltbindinger på hver side af Ca.
5. Stabiliteten er så favoriseres hydrolysen hvilket egentlig gør den ustabil. Men ved fysiologisk pH er hastigheden af hydrolysen så langsom, at peptidbindingen er fysologisk stabil. Kinetikken bestemmer over termodynamikken.

Question 5

Hvor sidder phi og psi vinklen på peptidkæden?

Answer 5

Phi mellem N og Ca

Psi mellem Ca og C(med dobbeltbundet O)

Question 6

Hvad er pKa?

Answer 6

Syrestyrkekonstant. Hvornår dissocierer aminosyren med vand, altså ved hvilken pH afgiver/modtages en proton.

Question 7

Hvad beskriver en høj pKa-værdi? Hvad beskriver en lav pKa-værdi?

Answer 7

Høj = Mindre tendens til at afgive H+
Lav = Større tendens til at afgive H+

Question 8

Har aminosyre en buffereffekt?

Answer 8

Ja

Question 9

Hvad er ladningen af et protein når pI er større end pH?

Answer 9

Overskud af positiv ladning

Question 10

Hvad er ladningen af et protein når pI er lavere end pH?

Answer 10

Overskud af negativ ladning

Question 11

Hvilke to slags miljøer påvirker proteiners pka-værdier?

Answer 11

Det omgivende miljø(fx. pH, temperatur) og det kemiske miljø(Proteiners interaktion med hinanden = intermolekylære reaktioner)

Question 12

Hvordan påvirker vand carboxylgruppen og aminogruppens pKa?

Answer 12

Ingen ændring

Question 13

Hvordan påvirker negative ladet miljø/molekyler carboxylgruppen og aminogruppens pKa?

Answer 13

Stiger i pKa værdi

Question 14

Hvordan påvirker postive ladet miljø/molekyler carboxylgruppen og aminogruppens pKa?

Answer 14

Fald i pKa værdi

Question 15

Hvordan påvirker hydrofobe molekyler/miljø carboxylgruppen og aminogruppens pKa?

Answer 15

for carboxylsyren er det en stigning i pKa.

For aminogruppen er det et fald i pKa.

Question 16

Hvad er et oligopeptid? Og et polygopeptid?

Answer 16

Oligopeptid = få aminosyre
Polygopeptid = mange aminosyrer

Question 17

Hvad er en primærstruktur?

Answer 17

Aminosyrer i én lang kæde. Danner backbone i proteiner.

Question 18

I glutamat hvilken proton afgives så først?

Answer 18

Gamma-carboxylgruppen. Har også en lavere pKa-værdi end alfa-carboxylgrupppen.

Question 19

Ifht aminogruppen: Jo højere pK2 værdi jo… (ifht til protonisering)

Answer 19

Mere villig til at beholde sine protoner.

Question 20

Ifht carboxylgruppen: Jo højere pK1 værdi jo… (ifht til protonisering)

Answer 20

Mere villig til at afgive sine protoner.

Question 21

Hvilke aminosyrerester kan bidrage til hydrofobe interaktioner i proteinkernen?

Answer 21

Dem med hydrofobe-sidekæder. De alifatiske og aromatiske aminosyre-rester.

Question 22

Kan methionin fungere på samme måde som cystein?

Answer 22

Nej, fordi methylgruppen sidder i vejen. Cystein kan afprotoniseres og komme på den konjugerede baseform.

Question 23

Hvad er den omtrentlige masse for et protein, der består at 305 aminosyrerester?

Answer 23

110 dalton er aminosyreresten gennemsnitsvægt.

110 x 305 = 33.550 dalton

Question 24

Hvad gør SDS i SDS-page? Hvad gør DTT?

Answer 24

SDS er en anion (negativ) og binder til proteinet, som får en net negativ ladning. SDS denaturerer også proteinet og bryder kovalente bindinger.
DTT og (Beta-mercaptoethanol) indgår også i buffer og bryder disulfidbroer, S-S --> SH SH