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UE 1 Biochimie > Enzymologie (Tailleux) > Flashcards

Enzymologie (Tailleux) Flashcards

1
Q

Définition enzyme?

A

catalyseur d’une réaction chimique dans un milieu biologique

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Q

Définition Substrat?

A

Molécule qui entre dans une réaction catalysée par une E pour y être transformée

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Q

Définition du Produit?

A

Molécule qui apparaît au cours de la réaction catalysée par l’E

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4
Q

Illustration de la réaction enzyatique via une équation?

A

E+S←→ES (E et S unis)←→ E+P

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5
Q

Quelles sont les caractéristiques essentielles des enzymes?

A

• Ce sont des protéines (! Exception: ribozymes)
• Leur taille:
Variable, de plusieurs 10² à plusieurs 10³ AA. De manière générale, Taille E&raquo_space;> Taille S
• Spécificité:
Spécificité vis à vis de la réaction qui va être catalysée.
• A la fin de la réaction, E régénérées et non modifiées
• Catalyseurs puissants
x10⁶
• Fonctionnement autonome
→ études in vitro (à extraire avec précaution pour préserver leur structure, donc attention au pH, T°, milieu d’extraction)

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6
Q

Quelques exemples d’enzymes?

A
  • Peptidases
  • Glucokinase
  • Hexokinase
  • Glucosidases
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7
Q

Caractéristiques de la glucokinase?

A

– phosphoryle le glucose uniquement
– hépatocytes
– Km élevé→ basse affinité glucose,
– régulé par le glucose 6 phosphate),

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8
Q

Cractéristiques de l’hexokinase?

A

– phosphoryle toutes les hexoses, dont le glucose
– ubiquitare
– Km bas → forte affinité glucose

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9
Q

Quel est le rôle des glucosidases?

A

coupent les glucoses (alpha et bêta glucosidases)

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10
Q

Que permettent notamment l’observation des réactions biochimiques in vivo?

A

Permet la connaissance du métabolisme: structure, propriétés, régulation des E…

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11
Q

Que se passe-t-il lorsqu’il y a déficit d’une enzyme?

A

accumulation du substrat et déficit de produit

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12
Q

Quelles sont les applications de l’enzymologie?

A

♣ Réactions biochimiques in vivo
♣ Pathologies liées à un déficit enzymatique
♣ Cibles thérapeutiques
♣ Marqueurs de pathologies
♣ Outils de mesure de concentration en substrats

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13
Q

Deux exemples d’utilisation des enzymes comme cibles thérapeutiques?

A
  • La biosynthèse du cholestérol: HMGCoA (via HMGCoA qui est inhibé par les statines) → Acide mévalonique → Cholestérol
  • Acide Arachidonique → PGH2 (Via COX: inhibition avec aspirine) → prostaglandines, thromboxanes → explique ses propriétés anti-inflammatoire, anti-pyrétique, antalgique, anti-coagulant
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14
Q

Comment les enzymes peuvent-elles être utilisées comme marqueurs de pathologies?

A

Analyses biomédicales. Sur prélèvement sanguin: mesure de l’activité d’E (réactifs, dosages standardisés, automatisées)→ marqueurs pour aide au diagnostic

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15
Q

Trois exemples d’utilisation d’enzymes comme marqueurs de pathologies?

A
  • CPK et infarctus du myocarde: en cas d’Infarctus, présence +++ de CPK dans la circulation → indicateur
  • transaminases et cytolyse hépatique
  • Amylase et pancréatite
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16
Q

Comment les enzymes peuvent-elles être utilisées comme outils de mesure de concentrationd en substrats?

A

Analyses biomédicales, Méthode de dosage enzymatique colorimétrique

17
Q

Un exemple d’utilisation des enzymes comme outils de mesure de concentrationd en substrats avec le dosage du glucose?

A

Ex: dosage du glucose:
Glucose → (via glucose peroxydase) Acide gluconique + H2O2
H2O2 + chromogène → (via peroxydase) Chromogène coloré
(même système avec le cholestérol)

18
Q

Les trois différentes nomenclatures des enzymes?

A
  • Nom commun→ aucune indication sur la réaction, le substrat, etc.
    • Nomenclature fonctionnelle: nom du S + type de réaction catalysée + suffixe -ase
    • Nomenclature officielle: commission des enzymes
19
Q

Détailler la nomenclature officielle des enzymes

A 
1 enzyme = EC suivi de 4 chiffres:
    • X1: classe
    • X2: sous-classe
    • X3: substrat spécifique ou coenzyme
    • X4: numéro d’ordre
20
Q

Les 6 classes d’enzymes?

A 
◦ EC1: Oxydoréductases
        ◦ EC2: Transférases
        ◦ EC3: Hydrolases
        ◦ EC4: Lyases
        ◦ EC5: Isomérases
        ◦ EC6: Ligases
21
Q

Du point de vue thermodynamique, comment observe-t-on le pouvoir catalytique de l’enzyme?

A

Variation d’énergie libre au cours de la réaction. L’enzyme diminue DG* sans changer DG (D= delta) → elle augmente la vitesse de la réaction.

22
Q

Où se situe le site actif?

A

Le site actif est toujours dans une zone interne de l’enzyme

23
Q

De quoi le site actof est-il composé?

A

Il comprend deux parties: le site de liaison, une partie de l’enzyme constituée des AA qui vont se lier au substrat
Elle comprennent aussi le groupe (ou site) catalytique, contenant les AA qui vont opérer la réaction

24
Q

De quelle nature sont les liaisons site actif-AA?

A

Ce sont généralement des liaisons non covalentes, mm si elles peuvent parfois être covalentes

25
Q

De quelle taille est le site actif par rapport à l’enzyme?

A

Le site actif a une taille très inférieure à celle de l’enzyme

26
Q

De quelle nature sont les AA?

A

les AA sont primaires

27
Q

Le premier modèle imaginé pour illuster le complexe enzyme-site actif?

A

Ficher, 1890, a proposé que le site actif de l’enzyme non occupé a une forme complémentaire de celle du substrat (modèle clef-serrure).

28
Q

Quel modèle a remplacé le modèle de la clef-serrure?

A

le modèle de l’adaptation induite: le site actif de l’enzyme ne prend une forme complémentaire à celle du substrat qu’après la fixation du substrat.

29
Q

Formule de la relation fondamentale de mIchaelis-Mentel?

A

Vi= (Vmax*[S])/(Km+[S])

30
Q

Quelle est l’apparence de la courbe de la cinétique enzymatique dans le modèle de michaelis-mentel?

A

On représente la vitesse initiale en fonction de la concentration en substrat, on obtient une courbe d’abord linéaire, puis qui s’infléchit et tend de manière asymptotique vers une vitesse maximale

31
Q

Quand la concentration est-elle égale à Km, la constante de Michaelis?

A

Lorsque la vitesse initiale est à Vmax/2

32
Q

Décrire l’expérience réalisée pour obtenir la courbe de la cinétique enzymatique dans le modèle de michaelis-mentel?

A

On prend des tubes, on place la même quantité d’enzymes dans tous ls tubes et du substrat en quantité croissante. On mesure l’apparition du produit au cours du temps, on récupère toutes les données, on trace les courbes représentant le produit apparu dans le milieu réactionnel en fonction du temps. En augmentant la concentration du substrat, on augmente la vitesse mais finalement on atteint toujours le même point d’équilibre.

33
Q

A quoi correspond la réelle concentration en enzymes?

A

A la somme des enzymes liées au substrat et des enzymes sous forme libre

34
Q

Que se passe-t-il lorsque la concentration en substrat est très supérieure à Km?

A

Vi = Vmax. Vmax qatteinte pour 10 Km

UE 1 Biochimie (19 decks)

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