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UE 1 Biochimie > Enzymologie Pt.III > Flashcards

Enzymologie Pt.III Flashcards

9.01

1
Q

Quel est l’nhibiteur compétitif de l’acétylcholine estérase?

Quel est l’antidote?

A
  • Un neuromédiateur du SNC: le DIFP

- la pralidoxime

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Q

Caractéristiques des inhibiteurs compétitfs?

A

– Homologie de structure avec le substrat
– Capables d’occuper le site actif
– Compétition Substrat/Inhibiteur

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3
Q

Les différents catégories d’inhibiteurs réversibles?

A
  • compétitifs
  • non compétitifs
  • incompétitifs
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4
Q

Comment évolue le Km avec un inhibiteur compétitif?

A

Km diminue

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5
Q

Une application thérapeutique des inhibiteurs compétitifs avec l’intoxication par l’alcool à brûler?

A

«alcool à brûler»=éthanol + méthanol (5%, toxique). Il est le substrat de l’enzyme «Alcool déshydrogénase». On Traite l’intoxication par perfusion d’éthanol qui va se fixer à la place de méthanol

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6
Q

Une application en chimiothérapie des inhibiteurs compétitifs?

A

Pour bloquer la prolifération cellulaire:
– Le thymidilate monophosphate est formé grâce à la Thymidilate Synthase, enzyme qui fonctionne avec la co-enzyme N5-N10 méthylène THF qui se transforme en DHF.
– Sa régénération en N5-N10 méthylène THF passe par l’intermédiaire THF, produit par la DHF réductase. Or la DHF est en compétition avec la méthotrexate
– Le 5-fluoro uracile est un inhibiteur irréversible de la Thymidimate synthase
MNEMO: Des timides en retard, avec l’aide du méthylène, font du Drastiquement Hors Sujet, puis grâce à une réductase font juste du Très HS, sauf que la météo du Texas et de l’Uranium Fluo essayent de les en empêcher

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7
Q

Caractéristiques des inhibitezurs non compétitifs?

A

– Se fixe sur un site distinct du site actif

– L’inhibiteur peu se fixer sur l’E libre ET sur le complexe ES

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8
Q

Comment évolue la Vmax avec un inhibiteur non-compétitif?

A

Vmax diminue

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9
Q

Un exemple d’utilisation d’inhibiteurs non-compétitifs?

A

l’Acétazolamide, qui inhibe l’anhydrase carbonique (rôle dans le système tampon du sang), utilisé dans le traitement du glaucome
MNEMO: humide inhibe l’anhydre à cause du tampon, et opposition azote/carbone

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10
Q

Comment se fixent les inhibiteurs incompétitfs?

A

uniquement sur le complexe ES, jamais sur l’enzyme libre

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11
Q

Comment évoluent Vmax et Km avec un inhibiteur incompétitif?

A

Vmax ET Km diminuent

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12
Q

Qu’est-ce que l’IC50?

A

inhibiteur qui réduit de 50% la vitesse de la réaction enzymatique

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13
Q

Les différents types de mécanismes lors de réactions à plusieurs substrats?

A
  • Mécanismes séquentiels:
    a) Mécanisme séquentiel ordonné
    b) Mécanisme séquentiel aléatoire
  • Mécanismes ping-pong
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14
Q

Formule d’un mécanisme séquentiel?

A

A+B ← E→ P+Q

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15
Q

Carcatéristiques du mécanisme séquentiel ordonné?

A

– Les S se lient à l’E dans un ordre précis
– Les P sont libérés dans un ordre précis
– E n’a pas d’affinité pour B
– Liaison de A → changement de conformation → affinité pour B

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16
Q

Formule du mécanisme séquentiel ordonné?

A

E→ EA → EAB ←→ EPQ → EQ → E

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17
Q

Exemple de mécanisme séquentiel ordonné?

A

la lactate déshydrogénase (LDH): acide pyruvique + NADH + H⁺ → lactate + NAD⁺
(fixation: NADH puis pyruvate, libération du lactate puis de la NAD⁺)

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18
Q

Caractéristique du mécanisme séquentiel aléatoire?

A

Pas d’ordre fixe dans la fixation des substrats et la libération des produits.

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19
Q

Exemple de mécanisme séquentiel aléatoire?

A

CPK (Créatine Phospho Kinase): Créatine + ATP → ADP + créatine-P (Cette phosphocréatine sert de réservoir d’ATP dans les ç musculaires)
MNEMO: créativité + énergie = créativité phosphorescente!

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20
Q

Fonctionnement des mécanismes ping-pong?

A

Le premier S se fixe, son produit est libéré, puis le second S se fixe et son produit est libéré

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21
Q

Formule du mécanisme ping-pong?

A

E→ EA→ EP→ E’B→ E’Q→ E (E’ car elle a à présent une affinité avec B)

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22
Q

Comment se déroule le macanisme Ping-pong de l’enzyme ALAT?

A

(Alanine Aminotransférase)

Fixation Alanine → libération pyruvate → Fixation alpha-cétoglutarate → Libération Acide glutamique

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23
Q

Quelle autre enzyme fonctionne exactement comme l’ALAT?

A

Aspartate Amino-transférase (ASAT)

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24
Q

Pourquoi réguler l’activité enzymatique?

A

pour qu’il y ait les bonnes quantités de substrat et de produit

25
Q

A quoi la réaction enzymatique doit-elle s’adapter?

A

au contexte métabolique et aux besoins de la cellule

26
Q

Deux façons de réguler sur l’étape d’engagement?

A

→ Rétro-inhibition par le produit final de la voie sur la première étape de la voie (l’étape d’engagement) (ou par une molécule en aval= après)
→ Activation par le 1er substrat (ou par une molécule en amont)

27
Q

A part l’étape d’engagement, quels autres composants jouent un rôle dans la régulation de l’activité enzymatique?

A

– La disponibilité du substrat
– La quantité d’enzyme aussi: cette quantité résulte à la fois de sa biosynthèse et de sa dégradation
– L’activité de l’enzyme

28
Q

Quelles sont les caractéristiques des enzymes allostériques?

A

– Structure oligomérique (structure quaternaire)
– Plusieurs sous-unités généralement identiques reliées par des liaisons non-covalentes
– Chaque sous-unité: site actif + site allostérique(s) où se fixent des effecteurs allostériques: inhibiteurs ou activateurs
– Leur cinétique est différente

29
Q

En quoi la cinétique des enzymes allomériques est-elle différente des autres enzymes?

A 
→ Cinétique non-michaelienne
→ Vi = f([S]) → courbe sigmoïde
→ Transition allostérique
→ Effet coopératif >0 (changet de conformation de la sous-u augmente l’affinité des autres sous u pour le substrat)
→ Effet seuil + effet démultiplicateur
30
Q

Quels sont les deux états possibles des Sous Unités S des enzymes allostériques?

A
  • T = tendu, inactif

* R = actif, relâché

31
Q

Expliquer la coopération positive de enzymes allostériques?

A

La fixation du substrat induit un changement de conformation de l‘état T vers l’état R, et favorise la transition des autres sous-unités = transition allostérique

32
Q

Les noms des deux modèles expliquant la trnasition allostérique?

A

a) Monod, Changeux, Wyman

b) Modèle séquentiel de Koshland

33
Q

Expliquer le modèle de Monod, Changeux, Wyman?

A

Il y a systématiquement conservation de la symétrie d’organisation, c’est-à-dire que les Sous-unités sont toutes R ou T. Et chaque fois qu’un Substrat se fixe à une sous-unité, l’équilibre de T vers R se déplace de + en + vers R, de telle sorte qu’avec toutes les sous-unités attachées à un substrat, l’équilibre est totalement vers R et quand il n’y a aucun substrat, tout T.

34
Q

Expliquer le modèle séquentiel de Kishland?

A

Pas de conservation de la symétrie et les sous-unités sont individuelles/indépendantes: Lorsque le substrat se fixe, la sous-unité devient R sans changer la nature des autres, de façon individuelle.

35
Q

Que fait un activateur allostérique?

A

– Favorise l’adoption de la forme R des SU

– Augmente la vitesse de la réaction indépendamment d’une modification de [S]

36
Q

Que fait un inhibiteur allostérique?

A

– Favorise l’adoption de la forme T des SU

– Diminue la vitesse de la réaction indépendamment d’une modification de [S]

37
Q

Comment évolue la Vmax au contact d’activateurs/inhibiteurs allostériques?

A

Vmax est toujours INCHANGEE

38
Q

Comment la courbe cinétique évolue-t-elle en présence d’activateurs allostériques?

A
  • courbe déplacée vers la gauche (logique, réaction plus rapide)
  • Avec +++ d’activateur, on n’est plus en présence d’une sigmoïde mais d’une hyperbole. (forme de la racine carrée)
  • Km diminue
39
Q

Comment la courbe cinétique évolue-t-elle en présence d’inhibiteurs allostériques?

A
  • Courbe déplacée vers la droite
  • Km augmente
  • La courbe reste sigmoïde
40
Q

La chaîne de transformation du glucose en ATP (glycolyse)?

A

Glucose → Glucose 6 P ←→ Fructose 6-P → (via PFK1) → Fructose 1-6biP → Pyruvate → AcétylCoa → Cycle de Krebs → ATP (quelle horreur)

41
Q

Pourquoi la PFK1 n’intervient-elle qu’à la troisième étape de la glycolyse

A

car c’est la première qui soit irréversible et spécifique de la glycolyse.

42
Q

Quels sont les régulateurs de la PFK1

A

Les régulateurs allostériques de la PFK sont l’ATP (–) et l’AMP (+) → cohérent puisque le produit final est l’ATP. Un deuxième système de régulation est mis en place: l’acide citrique, qui est un inhibiteur aussi de la PFK1

43
Q

Que signifie PFK1?

A

PhosphoFructoKinase 1

44
Q

Caractéristiques des izoenzymes?

A
  • Forte homologie de séquence primaire entre les isoenzymes, mais néanmoins codées par des gènes différents
    • Catalysent la même réaction, pas paramètres cinétiques différents (Km, Vmax, régulation…)
    • Spécifiques d’organes
    • Intérêt en biologie clinique
45
Q

Un exemple d’izoenzyme?

A

la LDH (catalyse la conversion pyruvate → lactate)

46
Q

Quels izoenzymes de la LDH existe-t-il?

A

→ 4SU: de type M ou H, avec une homologie de séquence 75%

→ Il existe 5 isoenzymes (H4, H3M, H2M2, HM3, M4)

47
Q

Où trouve-t-on les différentes izoenzymes de la LDH?

A

→ H se trouve ++ dans le cœur, M dans les muscles striés

48
Q

Régulation des izoenzymes de la LDH?

A

→ Régulation différente par le pyruvate:

- H4 inhibée par le pyruvate
- M4 insensible au pyruvate
49
Q

Un exemple le + fréquent de modifications covalentes réversibles?

A

phosphorylation/déphosphorylation

50
Q

Caractéristiques de la phosphorylation/déphosphorylation?

A
  • Déphosphorylation se fait par une phosphatase, et la phosphorylation par une kinase et de l’ATP.
    • Enzymes intracellulaires
    • Activation/Désactivation
    • Rapide (ordre de la sec)
51
Q

Quelles horomones régument la phosphorylation/déphsphorylation?

A
  • l’insuline (activation des phosphatases→ déphosphorylation)
  • le glucanion (activation des kinases → phosphorylation)
52
Q

Un autre exemples de modification covalente réversible?

A

O-GlucNacylation réalisée par l’OGT, et la réaction inverse catalysée par une OGA, qui enlève le groupement glucnac

53
Q

Caractéristiques de l’activation par protolyse?

A
  • Pro-enzyme= zymogène, inactif
    • Activation par l’hydrolyse de liaison peptidique
    • Irréversible
54
Q

Un exemple d’activation par protéolyse?

A

les enzymes digestives:
Dégradation des protéines
Zymogènes synthétisés dans le pancréas exocrine, stockés et sécrétés.

55
Q

Exepliquer l’activation en cascades des enzymes digestives?

A

– Chymotrypsinogène → Chymotrypsine
– Proélastase → Elastase
– Procarboxypeptidase → Carboxypeptidase
Tous les trois sont clivés par la trypsine.
Trypsinogène → trypsine
Elle est clivée par elle-même, et aussi par une entéropeptidase.

56
Q

Caractéristiques du contr^pole par la quantité d’enzymes?

A
  • Synthèse: régulation transcriptionnelle

* Dégradation

57
Q

Formule de réaction du glycogène phosphorylase du muscle squelettique?

A

Glycogène + P → Glycogène raccourci d’un glucose + Glucose phosphorylé

58
Q

Expliquer le changement de conformation pour le glycogène phosphorylase du muscle squelettique?

A

La glycogène phosphorylase b existe en T et R et a 2 SU. La b a un équilibre globalement vers T. Une fois activée par phosphorylation, elle devient la glycogène phosphrylase a, et alors l’équilibre est complètement déplacé vers l’état R relâché, actif: elle est dnc activée par la phosphorylation.

59
Q

régulation de la glycogène phosphorylase du muscle squelettique?

A

→ La phosphorylation est catalysée par une kinase et la déphosphorylation, par une phosphatase.
→ La b: Elle est aussi activée par l’AMP, et désactivée par l’ATP

UE 1 Biochimie (19 decks)

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