Enzymologie

Question 1

Catalyse générale acide base

Answer 1

Echange de proton entre le subtrat ou un intermédiaire et des residus de l’enzyme (=presente pratiquement au moins 1 fois)

Question 2

Catalyse covalente

Answer 2

Modification temporaire par covalence d’un groupe réactif du site actif au cours de la catalyse

Question 3

Catalyse par ions metalliques

Answer 3

Ions métalliques utilisés comme catalyseur pour un certains nombres d’enzyme

Question 4

Quels mécanisme d’enzymeChymotripsine

Answer 4

Effet de proximité puis general acide base et covalente

Question 5

Catalyse par effet de proximité

Answer 5

Rapproche les reactifs et favorise leurs interractions (=l’une des premieres fonctions des enzymes)

Question 6

Ph de demi-effetPepsine

Answer 6

4 = un residu ac. Aspartique ou ac. Glutamique (pka environ 4) dans le site actif

Question 7

PhAcétylcholinestérase

Answer 7

Ph acide l’inactive et activité maximale à partir de ph 7,5-8 (plateau ensuite)

Question 8

Ph demi effetAcéthylcholinestérase

Answer 8

6 = un residu d’histidine impliqué dans le site actif

Question 9

Ph Chymotrypsine

Answer 9

Courbe avec un maximal et 2 points d’inflexion = 2 ph de demi-activation :- ph1 = 6 (du à un residu histidine) -ph2 = 9-10 (un residu chargé positivement = arginine ou histidine)

Question 10

Oxydo-reductase

Answer 10

Transfert d’electrons

Question 11

Transferases

Answer 11

Transfert groupe chimique d’un composé à un autre (ex : groupe methyle)

Question 12

Hydrolase

Answer 12

Coupure de liaisons grace à l’apport d’eau

Question 13

Lyase

Answer 13

Addition de groupe sur une double liaison ou formation de double liaison par soustraction de groupe

Question 14

Isomérases

Answer 14

Transfert de groupe à l’intérieur d’une molécuke pour former un isomère

Question 15

Ligases

Answer 15

Formation de liaison c-c, c-s, c-o, c-n rn utilisant l’énergie fourmie par la rupture d’une liaison pyrophosphate d’un trinucléotide (comme l’ATP)

Question 16

Reaction catalysée

Chimitrypsine et trypsine

Answer 16

Hydrolyse des peptides alimentaire

Question 17

Reaction catalysée

Kinase

Answer 17

Phosphorylation des proteines

Question 18

Reaction catalysée

ATPase (myosine)

Answer 18

Hydrolyse de l’ATP

Question 19

Site de fixation

Interraction

Answer 19

• Non spécifique

- Spécifique

Question 20

Site de fixation

Chymotrypsine

Answer 20

Residu 189 serine + 2 Glycine 226 et 216 qui interragissent spécifiquement avec residus aromatique et hydrophobe

Question 21

Site de fixation

Trypsine

Answer 21

Residu 189 Acide aspartique qui interragit spécifiquement avec des résidu basique

Question 22

Site catalytique

Chimotrypsine

Answer 22

Catalyse le substrat en 2 etapes par la triade catalystique :

• Acylation
• Desacylation

Question 23

Desacylation

Answer 23

Acyl-enzyme (intermediaire instable) attaqué par l’eau et formation du second intermediaire tétraédrique