Cours 4 MÉCANISMES D'ACTION PARTIE V

Question 1

En général, les inhibiteurs sont des molécules qui ___ au substrat ___ de l’enzyme

Answer 1

ressemblent

endogène

Question 2

En se liant à l’enzyme, les inhibiteurs diminuent sont potentiel ___

Answer 2

catalytique

Question 3

Les réactions enzymatiques sont caractérisées par 2 paramètres. Lesquels ?

Answer 3

• Vmax

- Km

Question 4

La Km est la ___ de substrat à laquelle l’enzyme fonctionne à la ___ de sa vitesse maximale

Answer 4

concentration

moitié

Question 5

De par sa liaison à un enzyme, un inhibiteur peut soit … (2)

Answer 5

• Empêcher la fixation du substrat sur le site actif

* Provoquer un changement de conformation qui inactive l’enzyme

Question 6

VF ? L’inhibiteur demeure inchangé suite à la réaction

Answer 6

VRAI

Question 7

La Ki est la constante ___

Answer 7

d’inhibition

Question 8

La Ki s’exprime en unité de ___

Answer 8

concentration

Question 9

La Ki correspond aussi `la constante de ___ du complexe enzyme-inhibiteur

Answer 9

dissociation

Question 10

VF ? La Ki définit l’affinité du substrat pour l’enzyme

Answer 10

FAUX

Affinité de 𝐥’𝐢𝐧𝐡𝐢𝐛𝐢𝐭𝐞𝐮𝐫

Question 11

Comment se détermine la Ki ?

Answer 11

en refaisant une nouvelle courbe de M&M avec chaque concentration d’inhibiteur.

Question 12

VF ? La Ki …

• est faible si l’inhibiteur est puissant :
• est une mesure plus subjective que l’IC50 :
• est une mesure plus exacte que l’IC50 :

Answer 12

La Ki …

• est faible si l’inhibiteur est puissant : VRAI
• est une mesure plus subjective que l’IC50 : FAUX
• est une mesure plus exacte que l’IC50 : VRAI

Question 13

VF ? L’IC50 …

• est est une mesure plus complexe à déterminer expérimentalement :
• représente une concentration :
• est élevé si l’inhibiteur est puissant :

Answer 13

L’IC50 …

• est une mesure plus complexe à déterminer expérimentalement : FAUX, ceci est vrai pour la Ki
• représente une concentration : VRAI
• est élevé si l’inhibiteur est puissant : FAUX, faible si puissant

Question 14

Quelle est l’équation pour déterminer la Ki ?

Answer 14

Ki = ( [E] x [I] ) / [EI]

Question 15

Donner les différents paramètres de l’équation du Ki.

Ki = ( [E] x [I] ) / [EI]

Answer 15

[E] : concentration en enzyme libre
[I] : concentration en inhibiteur libre
[EI] : concentration du complexe enzyme-inhibiteurs

Question 16

Le IC50 représente une concentration d’inhibiteurs qui diminue la ____ de réaction de ____.

Answer 16

vitesse

moitié

Question 17

L’IC50 se détermine en variant la quantité d’inhibiteurs avec un excès de ___

Answer 17

substrats

Question 18

QSJ ? Je suis la meilleure mesure de l’affinité d’un inhibiteur pour un enzyme.

Answer 18

Ki

Question 19

VF ? L’IC50 est souvent approximative

Answer 19

VRAI

Question 20

Plus le Ki ou l’IC50 donne des valeurs ___ plus il s’agit d’un inhibiteur puissant.

a) élevées
b) faibles

Answer 20

b) faibles

Question 21

VF ? L’inhibiteur compétitif …

• forme des liens covalents :
• se lie à un site différent que le substrat :
• ne change pas la Km :

Answer 21

L’inhibiteur compétitif …

• forme des liens covalents : FAUX, liens réversibles
• se lie à un site différent que le substrat : FAUX, même site
• ne change pas la Km : FAUX, ceci est vrai pour l’inhibiteur non compétitif

Question 22

L’inhibiteur compétitif et le substrat entrent en compétition pour occuper le ___ ___ de l’enzyme.

Answer 22

site actif

Question 23

Quel est l’effet net de l’inhibiteur compétitif ?

a) Diminuer la concentration d’enzyme libre.
b) Diminuer la vitesse maximale.
c) Augmenter la vitesse maximale.

Answer 23

a) Diminuer la concentration d’enzyme libre

Question 24

Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur le Km ?

Answer 24

Augmente

Question 25

Avec un inhibiteur compétitif, il faut une plus grande concentration de ___ afin de déplacer ___ et ainsi obtenir la vitesse maximale.

Answer 25

substrats

inhibiteur

Question 26

Nommer les 3 types d’inhibition non-compétitive

Answer 26

• allostérique
• irréversible
• pseudo-irréversible

Question 27

Associer la description au type d’inhibition non-compétitive.
« Pas de lien covalent, mais se détache 𝐥𝐞𝐧𝐭𝐞𝐦𝐞𝐧𝐭 de l’enzyme. »

a) allostérique
b) irréversible
c) pseudo-irréversible

Answer 27

c) pseudo-irréversible

Question 28

Associer la description au type d’inhibition non-compétitive.
« Durée d’action plus longue, mais peut être associé à un risque de toxicité plus élevé. »

a) allostérique
b) irréversible
c) pseudo-irréversible

Answer 28

b) irréversible

Question 29

VF ? L’inhibition non-compétitive allostérique …

• modifie la conformation de l’enzyme :
• diminue le Km :
• diminue la Vmax :

Answer 29

L’inhibition non-compétitive allostérique …

• modifie la conformation de l’enzyme : VRAI
• diminue le Km : FAUX, la Km est inchangée
• diminue la Vmax : VRIAI

Question 30

Quel est l’impact de l’inhibition non-compétitive sur …

• Vmax :
• Km :

Answer 30

Quel est l’impact de l’inhibition non-compétitive sur …

• Vmax : ⬇
• Km : =

Question 31

L’inhibiteur pseudo-irréversible se détache ___ de l’enzyme

Answer 31

lentement

Question 32

L’irréversibilité d’une interaction enzyme-inhibiteur ___ la durée d’action du médicament inhibiteur

Answer 32

augmente

Question 33

VF ? Un inhibiteur réversible est généralement plus puissant (dose-effet).

Answer 33

FAUX
Un inhibiteur irréversible est généralement plus puissant
(dose-effet) qu’un inhibiteur réversible

Question 34

Quel type d’inhibiteur rend plus difficile de stopper un traitement ?

a) réversible
b) irréversible

Answer 34

inhibiteur irréversible

Question 35

Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif ?

Answer 35

C’est un inhibiteur qui ne peut pas se lier à l’enzyme seul.

Il peut uniquement se lier au complexe E-S.