C1 Proteínas Flashcards
¿Qué incluye las biomoléculas?
Ácidos nucleicos, carbohidratos, lípidos y proteínas.
El esqueleto de las proteínas es…
El carbono
¿Qué estructura tiene el carbono al establecer sus enlaces?
Tetraédrica, esto determina los cambios configuracionales de las proteínas.
¿En qué ambiente se encuentran las proteínas en general?
En agua, va a condicionar su estructura
Aminoácidos tienen cargas… y regiones …
Cargas + y -, y regiones hidrofóbicas e hidrofílicas
¿Cómo el agua ordena a los aminoácidos?
Zonas hidrofílicas rodean a las zonas hidrofóbicas de los aá para que estas no estén en contacto con el agua.
A las regiones con carga - del agua el aá les muestra su cara +
Sustituyentes básicos de las proteínas
Aminoácidos (aá)
¿Cómo se componen los aminoácidos?
Carbono alfa, grupo amino (puede captar hidrógeno), uno carboxilo (libera hidrógeno), H y grupo R
¿Qué isómero es el que forma proteínas?
L
¿Cuántos aá son de proteínas humanas (canónicos)?
20
¿Aá tiene estereoquímica?
Si, estructura 3D
¿En qué grupos se clasifican los aá?
10 apolares (hidrofóbicos) y 10 polares (hidrofílicos)
¿De qué depende que sean polares o apolares?
De las características del grupo R
¿En qué se subdividen los aá polares?
Ácidos (ácido carboxílico adicional) y básicos (amino adicional protonable)
Único aá que no tiene isómero por ser simétrico?
Glicina, tiene 2 H unidos a carbono alfa
Único aá canónico que tiene un C del grupo R unido a grupo amino del C alfa?
Prolina, es el más estable y perturba la continuación de la proteína
Aá que tiende a oxidarse y tiene grupo SH en grupo sustituyente?
Cisteína, puede formar enlaces covalentes con S de otras cisteínas
¿Cuáles aá son los más reactivos y forman lugares de fosforilación?
Los que tienen OH
La abundancia relativa de cada aá define la naturaleza hidrofílica o fóbica de la proteína?
Verdadero
¿Mediante qué enlace y reacción se unen los aá?
Enlaces peptídicos entre grupo amino y carboxílico y en reacción de condensación (se forma amida y agua)
¿Qué es la estructura primaria de proteínas?
El orden lineal en que se unen los aá, esto es determinado por una secuencia del ADN
¿Hay resonancia electrónica entre los aá unidos?
Si, electrón va saltando de oxígeno a nitrógeno, formando dobles enlaces momentáneos
¿Los enlaces covalentes dobles forman planos flexibles?
No, estos son rígidos. Los covalentes simples si forman planos flexibles que pueden rotar en 360°.
¿Qué es la estructura secundaria de las proteínas?
Por la rotación en 360 sobre su propio eje (hacia la derecha) y la formación de puentes de H entre O del carbonilo y H de amino, se genera una estructura alfa helicoidal.
Cuando los segmentos estan muy cercanos y enfrentan sus puentes de H, cambian de estructura a beta plegada, en que las cadenas de aá se disponen en zig zag de forma paralela (puentes H diagonal) o anti paralela (puentes H perpendiculares).
¿Qué es la estructura terciaria de las proteínas?
Uniones entre aá no cercanos en la cadena plegada o helicoidal, hay puentes de H o interacciones disulfuro estabilizando uniones.
¿Qué son los dominios?
Espacios que se generan cuando la proteína esta plegada en cierta conformación. Estos espacios son estables si se independizan de la estructura y al independizarse mantienen características funcionales de la proteína.
¿Qué son las estructuras cuaternarias?
Complejos macromoleculares de 4 proteínas. Uniones entre sí pueden ser puentes de H, enlaces disulfuro, uniones eléctricas, etc…
¿Qué estructura se relaciona más directamente con el funcionamiento de la proteína?
La terciaria
¿Cuándo una proteína es funcional?
Luego de las modificaciones post traduccionales
¿Cuáles son las modificaciones post traduccionales y en qué consisten?
- Proteólisis selectiva: proteasas específicas cortan segmentos puntuales dándole funcionalidad a proteína (ejemplo glucosa).
- Glicocilación: modifica químicamente a la proteína al adicionar hidratos de C.
- Fosforilación en dominios específicos: incide en activación o inhibición proteína.
¿Después de qué proceso la proteína es destinada a su lugar en la célula?
Luego de su traducción y las modificaciones post traduccionales
Una proteína mal plegada es…
Degradada, no va a su destino. La forma es importante en la ruta
Una proteína fallada o vieja NO es …
Degradada, generaría péptidos tóxicos. Las proteínas tienen una vida corta, son marcadas tempranamente y se destinan al proteosoma a su degradación y reutilización de aá
En los cambios conformacionales, las posibilidades de plegarse dependen de…
Características aá y del medio en que esté la proteína
Ejemplo de cambio conformacional
Desnaturalización proteína
La desnaturalización es reversible
Si, in vitro no porque es difícil que las mismas interacciones específicas se vuelvan a dar
Ejemplos interacciones que producen cambios conformacionales
- Proteína-proteína: dineína y MT en flagelos y cilios
- Proteína lípido: canales proteícos en la membrana se abren o cierran según voltaje que pasa por lípidos
- Proteína-proteína lípido: en mb se puede formar vesículas
- Proteína ARN: formación de sitios activos como en los ribosomas
- Proteína ADN: histonas curvan ADN para formar nucleosoma
