C1 Proteínas

Question 1

¿Qué incluye las biomoléculas?

Answer 1

Ácidos nucleicos, carbohidratos, lípidos y proteínas.

Question 2

El esqueleto de las proteínas es…

Answer 2

El carbono

Question 3

¿Qué estructura tiene el carbono al establecer sus enlaces?

Answer 3

Tetraédrica, esto determina los cambios configuracionales de las proteínas.

Question 4

¿En qué ambiente se encuentran las proteínas en general?

Answer 4

En agua, va a condicionar su estructura

Question 5

Aminoácidos tienen cargas… y regiones …

Answer 5

Cargas + y -, y regiones hidrofóbicas e hidrofílicas

Question 6

¿Cómo el agua ordena a los aminoácidos?

Answer 6

Zonas hidrofílicas rodean a las zonas hidrofóbicas de los aá para que estas no estén en contacto con el agua.
A las regiones con carga - del agua el aá les muestra su cara +

Question 7

Sustituyentes básicos de las proteínas

Answer 7

Aminoácidos (aá)

Question 8

¿Cómo se componen los aminoácidos?

Answer 8

Carbono alfa, grupo amino (puede captar hidrógeno), uno carboxilo (libera hidrógeno), H y grupo R

Question 9

¿Qué isómero es el que forma proteínas?

Answer 9

L

Question 10

¿Cuántos aá son de proteínas humanas (canónicos)?

Answer 10

20

Question 11

¿Aá tiene estereoquímica?

Answer 11

Si, estructura 3D

Question 12

¿En qué grupos se clasifican los aá?

Answer 12

10 apolares (hidrofóbicos) y 10 polares (hidrofílicos)

Question 13

¿De qué depende que sean polares o apolares?

Answer 13

De las características del grupo R

Question 14

¿En qué se subdividen los aá polares?

Answer 14

Ácidos (ácido carboxílico adicional) y básicos (amino adicional protonable)

Question 15

Único aá que no tiene isómero por ser simétrico?

Answer 15

Glicina, tiene 2 H unidos a carbono alfa

Question 16

Único aá canónico que tiene un C del grupo R unido a grupo amino del C alfa?

Answer 16

Prolina, es el más estable y perturba la continuación de la proteína

Question 17

Aá que tiende a oxidarse y tiene grupo SH en grupo sustituyente?

Answer 17

Cisteína, puede formar enlaces covalentes con S de otras cisteínas

Question 18

¿Cuáles aá son los más reactivos y forman lugares de fosforilación?

Answer 18

Los que tienen OH

Question 19

La abundancia relativa de cada aá define la naturaleza hidrofílica o fóbica de la proteína?

Answer 19

Verdadero

Question 20

¿Mediante qué enlace y reacción se unen los aá?

Answer 20

Enlaces peptídicos entre grupo amino y carboxílico y en reacción de condensación (se forma amida y agua)

Question 21

¿Qué es la estructura primaria de proteínas?

Answer 21

El orden lineal en que se unen los aá, esto es determinado por una secuencia del ADN

Question 22

¿Hay resonancia electrónica entre los aá unidos?

Answer 22

Si, electrón va saltando de oxígeno a nitrógeno, formando dobles enlaces momentáneos

Question 23

¿Los enlaces covalentes dobles forman planos flexibles?

Answer 23

No, estos son rígidos. Los covalentes simples si forman planos flexibles que pueden rotar en 360°.

Question 24

¿Qué es la estructura secundaria de las proteínas?

Answer 24

Por la rotación en 360 sobre su propio eje (hacia la derecha) y la formación de puentes de H entre O del carbonilo y H de amino, se genera una estructura alfa helicoidal.

Cuando los segmentos estan muy cercanos y enfrentan sus puentes de H, cambian de estructura a beta plegada, en que las cadenas de aá se disponen en zig zag de forma paralela (puentes H diagonal) o anti paralela (puentes H perpendiculares).

Question 25

¿Qué es la estructura terciaria de las proteínas?

Answer 25

Uniones entre aá no cercanos en la cadena plegada o helicoidal, hay puentes de H o interacciones disulfuro estabilizando uniones.

Question 26

¿Qué son los dominios?

Answer 26

Espacios que se generan cuando la proteína esta plegada en cierta conformación. Estos espacios son estables si se independizan de la estructura y al independizarse mantienen características funcionales de la proteína.

Question 27

¿Qué son las estructuras cuaternarias?

Answer 27

Complejos macromoleculares de 4 proteínas. Uniones entre sí pueden ser puentes de H, enlaces disulfuro, uniones eléctricas, etc…

Question 28

¿Qué estructura se relaciona más directamente con el funcionamiento de la proteína?

Answer 28

La terciaria

Question 29

¿Cuándo una proteína es funcional?

Answer 29

Luego de las modificaciones post traduccionales

Question 30

¿Cuáles son las modificaciones post traduccionales y en qué consisten?

Answer 30

• Proteólisis selectiva: proteasas específicas cortan segmentos puntuales dándole funcionalidad a proteína (ejemplo glucosa).
• Glicocilación: modifica químicamente a la proteína al adicionar hidratos de C.
• Fosforilación en dominios específicos: incide en activación o inhibición proteína.

Question 31

¿Después de qué proceso la proteína es destinada a su lugar en la célula?

Answer 31

Luego de su traducción y las modificaciones post traduccionales

Question 32

Una proteína mal plegada es…

Answer 32

Degradada, no va a su destino. La forma es importante en la ruta

Question 33

Una proteína fallada o vieja NO es …

Answer 33

Degradada, generaría péptidos tóxicos. Las proteínas tienen una vida corta, son marcadas tempranamente y se destinan al proteosoma a su degradación y reutilización de aá

Question 34

En los cambios conformacionales, las posibilidades de plegarse dependen de…

Answer 34

Características aá y del medio en que esté la proteína

Question 35

Ejemplo de cambio conformacional

Answer 35

Desnaturalización proteína

Question 36

La desnaturalización es reversible

Answer 36

Si, in vitro no porque es difícil que las mismas interacciones específicas se vuelvan a dar

Question 37

Ejemplos interacciones que producen cambios conformacionales

Answer 37

• Proteína-proteína: dineína y MT en flagelos y cilios
• Proteína lípido: canales proteícos en la membrana se abren o cierran según voltaje que pasa por lípidos
• Proteína-proteína lípido: en mb se puede formar vesículas
• Proteína ARN: formación de sitios activos como en los ribosomas
• Proteína ADN: histonas curvan ADN para formar nucleosoma