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Paces 1er quad 2020 > Biochimie Gonthier - Chap 3 > Flashcards

Biochimie Gonthier - Chap 3 Flashcards

1
Q

Définition et propriétés des enzymes

A
  • Catalyseur biologique des réactions biochimiques de type : E + S → ES → E + P
  • Nature protéique (hors ribosome) = ont toutes les propriétés des protéines
  • ↗︎ vitesse des réactions de 10^6 à 10^12 sans subir de modifications
  • Agissent de manière réversible, à faible dose, à une T° et pH optimaux (sinon v ↘︎)
  • Sont régulées (effecteurs)
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Q

Nombre d’enzymes identifiées

A

+ de 6 000

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3
Q

2 types de nomenclature des enzymes

A

1) Selon nom commun recommandé (basé sur l’usage) : nom substrat + -ase / nom substrat + transformation réalisée
2) Selon numéro d’ordre = EC (Enzyme Comission) = code à 4 chiffres : classe, sous-classe, sous-sous-classe et substrat

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4
Q

6 classes d’enzyme

A
  • EC1 : Oxydo-réductase
  • EC2 : Transférase
  • EC3 : Hydrolase
  • EC4 : Lyase
  • EC5 : Isomérase = mutases
  • EC6 : Ligase
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Q

Oxydo-réductase

A
  • EC1

- Transfert d’électrons = oxydoréduction

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6
Q

Transférase

A
  • EC2

- Transfert groupe fonctionnel d’une molécule à une autre

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7
Q

Hydrolase

A
  • EC3
  • Coupure d’une liaison covalente entre 2 molécules via la fixation d’une molécule d’eau
  • NB : plupart n’a pas besoin cofacteurs
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8
Q

Lyase

A
  • EC4
  • Catalyse rupture d’une liaison C-C, C-N, C-O… par des moyens autres que des éliminations par hydrolyse (ø besoin d’eau) ou oxydation
  • NB : Donne souvent des doubles liaisons
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9
Q

Isomérase

A

= mutases

  • EC5
  • Catalyse remaniement dans la configuration de la molécule de substrat, ø changement formule brute
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10
Q

Ligase

A
  • EC6
  • Condensation de 2 molécules → crée nouvelle liaison entre 2 atomes :
  • synthétase : réaction endergonique, besoin ATP
  • synthase : ø besoin ATP
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11
Q

Holoenzyme

A

Constituée de protéines uniquement

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12
Q

Hétéroenzyme

A

Constituée d’une partie protéique = apoenzyme + partie non protéique = cofacteur

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13
Q

Cofacteur

A
  • Réaction chimique se produit avec le cofacteur et non l’apoprotéine (qui intervient dans la spécificité de la réaction)
  • Si cofacteur organique = coenzyme sinon cofacteur
  • Svt les cofacteurs qui contribuent à l’activité sont soit de nature minérale soit des vitamines
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14
Q

Site actif

A

Site de fixation du substrat + site catalytique

= Petite partie de l’enzyme

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15
Q

Site de fixation du substrat

A

Avec liaisons faibles → pour le libérer rapidement

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16
Q

Site catalytique

A

Permet la réalisation de la transformation du substrat en produit

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17
Q

Modèle de Fischer

A

Enzyme = serrure et substrat spécifique = clé

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18
Q

Modèle de Koshland

A

Ajustement de l’enzyme (formation site actif induit par liaison du substrat

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19
Q

Pourcentage du marché mondial ciblant des enzymes

A

50 à 60%

avec 99% sont des protéines

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20
Q

2 isoenzymes de l’amylase

A

Salivaire et d’origine pancréatique (≠ pHi)

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21
Q

Coenzyme

A
  • Molécule organique de nature non protéique
  • Faible poids moléculaire
  • Thermostable
  • Peut être lié à l’apoenzyme de manière forte (liaison covalente) → groupement prosthétique ou de manière faible (liaison faible) → co-substrat
  • 1 même coenzyme peut être lié à des apoenzymes ≠ et de ce fait catalyser des réactions ≠
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22
Q

Coenzyme d’oxydoréduction

A

= Enzyme de classe 1 → transfert d’électrons et de protons

  • Nicotinamide adénine dinucléotides
  • Flavine nucléotides
  • Ubiquinone
  • Acide ascorbique
  • Glutathion
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23
Q

Coenzyme de transfert de groupement

A

= Enzyme de classe 2 → transfert d’un groupement fonctionnel autres que H+

  • Groupements acyls : acide lipoïque, coenzyme A, thiamine pyrophosphate
  • Groupements monocarbonés : acide folique
  • Groupements aminés : pyridoxal phosphate
  • Groupements phosphate : ATP, ADP, AMP
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24
Q

Nicotinamide adénine dinucléotides

A
  • NAD+ / NADH → +P sur C2 ribose ⟹ NADP+ / NADPH
  • Dérivé de l’acide nicotinique, vit B3
  • 2 nucléotides : adénine ribose phosphate + nicotinamide ribose phosphate
  • Substrat AH2 est oxydé en A avec perte de 2 protons : 1 est fixé par le coenzyme sur le nicotinamide et 1 est libéré dans le milieu
  • Prend en charge e- et H+ dans les déshydrogénations (sous forme oxydée)
  • = co-substrat
  • Utilisé pour doser substrat ou produit par spectrophotométrie à λ = 260 nm (A de NAD+ et NADP+) ou à λ = 340 nm (A de NADH et NADPH)
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25
Q

Flavine nucléotides

A
  • FAD ; FMN
  • FAD provient d’une molécule de FMN à laquelle s’associe une adénosine + phosphate
  • Dinucléotide (FAD)
  • Possèdent molécule de riboflavine = vit B2
  • Les 2 H+ se fixent au niveau du noyau diméthylisoalloxazine de la flavine
  • 2 H+ fixé : FMN → FMNH2 et FAD → FADH2
26
Q

Ubiquinone

A

= Coenzyme Q

+++ dans cosmétiques → Q10 fonction de régénération de la peau

27
Q

Coenzyme A

A

= Vitamine B5

  • Assure le transfert de groupement acyl (R-COO) par sa fonction -SH
  • Rôle majeur dans réactions du métabolisme des protéines, des lipides et des glucides
  • Intervient dans d’autres types de réaction également
  • Partie active = groupement thiol
28
Q

Cinétique enzymatique

A

= étude des vitesses de réactions de la transformation d’un substrat en produits catalysées par les enzymes
- Une enzyme, en ↘︎ l’énergie d’activation, ↗︎ vitesse de la réaction

29
Q

Phases de la cinétique enzymatique

A

1) Phase pré-stationnaire
2) Phase stationnaire
3) Phase d’effet du produit
4) Phase d’équilibre

30
Q

Phase pré-stationnaire

A
  • Formation du complexe ES

- Trop brève

31
Q

Phase stationnaire

A

Formation du produit ; [ES] et vi constantes

32
Q

Phase d’effet du produit

A

[EP] ↗︎

v ↘︎

33
Q

Phase d’équilibre

A

[ES] = [EP]

34
Q

3 manières pour suivre la vitesse de réaction enzymatique

A

1) Suivre la disparition de la concentration du substrat au cours du temps
2) Suivre la formation de concentration de produit au cours du temps
3) Suivre quantitativement l’évolution de l’état du coenzyme si la réaction enzymatique fait intervenir un coenzyme

35
Q

Constante k1

A

Constante de vitesse d’association

Permet : E + S → ES

36
Q

Constante k2

A

Constante catalytique
= Kcat
Permet : ES → E + P

37
Q

Constante k-1

A

Constante de vitesse de dissociation

Permet : ES → E + S

38
Q

Constante k-2

A

Négligeable lors de la réaction catalytique

Permet : E + P → ES

39
Q

Formule Vi (équation de Michaelis Menten)

A

Vi = Vmax x [S] / ([S] + km)

40
Q

Cinétique enzymatique : Vmax

A
  • Saturation de E par S sous forme ES

- Vmax proportionnelle à [E]

41
Q

Formule Km

A

Km = [S] à Vmax / 2 = Vi

42
Q

Cinétique enzymatique : la vitesse

A

La vitesse est proportionnelle à [E]

Puis [E] limite la vitesse

43
Q

Cinétique enzymatique : Km

A
  • Constante de Michaélis
  • Si km grand, k-1 élevé et E peu spécifique (affinité) à S
  • Si km petit, k-1 faible et E très spécifique (affinité) à S
  • ⚠️ Km est une constante : pour chaque enzyme (même si [E] change, Km ne change pas
44
Q

Formule km

A

(k-1 + k2) / k1

45
Q

Formule avec Kcat

A

Vmax = k2 [E]totale = k2 [ES]

avec k2 = Kcat

46
Q

Cinétique enzymatique : Kcat

A

Efficacité catalytique = Kcat = nombre de molécules de S transformées en P / unité de temps / molécule d’E à saturation

47
Q

Unité catalytique

A

Katal (kat) = quantité d’enzyme qui catalyse une mole de S par seconde d’où 1 kat = 1 mole / sec

48
Q

Représentation de Linewiver Burk (formule)

A

1/V = Km / Vmax [S] = 1 / Vmax

49
Q

1/Km

A

Représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat (capacité à former le complexe ES)

50
Q

Activité enzymatique et influence de la température

A
  • v ↗︎ si T° ↗︎ jusqu’à T°optimal (37° pour enzymes humaines)
  • Si T° > T°optimal → dénaturation de E, E non active (rupture liaisons faibles), v ↘︎
51
Q

Activité enzymatique et influence du pH

A
  • pH joue sur ionisation de E et S → modification de la fixation E pour S
  • v ↗︎ si pH ↗︎ jusqu’au pH optimal (7 pour enzymes humaine en général)
  • pH extrême : dénaturation irréversible de E (rupture liaisons peptidiques
52
Q

pH optimal de la pepsine

A

2

53
Q

pH optimal de la phosphatase acide

A

5

54
Q

pH optimal de la phosphatase alcaline

A

11

55
Q

Inhibiteurs

A
  • Peuvent être spécifiques de l’enzyme (agissent que sur elle) ou non spécifique (agissent sur plusieurs enzymes)
  • Ǝ Inhibiteurs irréversibles et réversibles (compétitifs ou non)
56
Q

Activité enzymatique et influence des inhibiteurs irréversibles

A
  • Se lient de façon irréversible à l’enzyme (liaisons covalentes)
  • ↘︎ [E]totale dispo
  • Peuvent ressembler aux substrats et donc se lier zu site actif de l’enzyme où ils peuvent réagir avec un groupement impliqué dans la catalyse
    Ex : aspirine
57
Q

Activité enzymatique et influence des inhibiteurs réversibles compétitifs

A
  • Compétition avec substrat au niveau site actif
  • Souvent la forme du substrat
  • Effet supprimé si [S] très élevée
  • ↘︎ affinité E-S d’où Km ↗︎
  • Vmax reste la même
58
Q

Activité enzymatique et influence des inhibiteurs réversibles non compétitifs

A
  • Peut se fixer sur E, sur ES (pas sur site actif)
  • Pas en compét avec S
  • Modifie conformation enzyme : ↘︎ activité catalytique
  • Km ne change pas
  • Vmax ↘︎
59
Q

Activité enzymatique et influence des activateurs

A

≠ types d’activation :

  • Levée d’inhibition
  • Protection de l’enzyme : se fixe sur fonction SH des cystéines pour empêcher fixation des inhibiteurs
  • Activation proenzyme (inactive) en enzyme (active) : coupure par protéase du trypsinogène, le transforme en trypsine
  • Activation par les ions : Mg2+ indispensable à activation des enzymes de transfert de phosphate à partir d’ATP
60
Q

Activité enzymatique et influence des effecteurs allostériques

A
  • Composé autre que le substrat ayant un site de fixation sur l’enzyme
  • En s’y fixant → changement de conformation spatiale qui affecte l’action de l’enzyme en l’activant ou en l’inhibant

Paces 1er quad 2020 (16 decks)

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