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Paces 1er quad 2020 > Biocell Guiraud - Chap 1 > Flashcards

Biocell Guiraud - Chap 1 Flashcards

1
Q

Cytosquelette

A
  • Réseau interne très dense de filaments et tubes protéiques qui constituent une structure dynamique et une charpente cellulaire
  • Il assure à la ç : sa forme, sa force, son dynamisme
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Q

3 types de filaments

A
  • µT
  • µF d’actine
  • FI
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3
Q

Diamètre des µT

A

24 nm

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4
Q

Diamètre des µF d’actine

A

5 à 8 nm

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Q

Diamètre des FI

A

8 à 10-12 nm

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6
Q

3 états des constituants du cytosquelette

A
  • Monomères libres
  • Polymères instables
  • Polymères stables
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7
Q

Répartition des constituants du cytosquelette

A
  • Sous la MP au niveau du cortex cellulaire (µF d’actine)
  • Dans le cytosol (µT)
  • Dans le nucléoplasme (FI)
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8
Q

Microtubules µT

A
  • Polymères cylindriques creux et rigides
  • Sous-unité = tubuline (prot globulaire) sous forme d’hétérodimères = tubuline ⍺ + tubuline 𝛃
  • Structures hautement dynamiques et polarisées
  • Organisateurs du cytosquelette et donc du positionnement des organites dans la ç
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9
Q

Microtubules µT & GTP

A

Tubulines ⍺ et 𝛃 sont capables de lier le GTP :

  • Tubuline ⍺ : GTP non échangeable
  • Tubuline 𝛃 : GTP échangeable = activité GTPasique

Dépolarisation et repolarisation continuelles (v variable) dues à l’hydrolyse du GTP

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10
Q

Microtubules µT & protofilaments

A

1 µT = 13 protofilaments

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11
Q

Microtubules µT & polarité

A

Chaque µT est polarisé :

  • Une extrémité + vers le cortex en croissance
  • Une extrémité - enchâssé dans le centrosome
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12
Q

µT en croissance

A
  • Dimères de tubulines (avec GTP lié) viennent s’associer du côté +
  • Addition + rapide que hydrolyse GTP
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13
Q

µT en décroissance

A
  • Tubuline + GDP instables se détachent de la paroi du µT

- Tubuline + GDP libérés dans cytosol

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14
Q

Microtubules µT & centres organisateurs (MTOC)

A 
= À partir d'où les µT grandissent
Peuvent être :
- Centrosome si ç en interphase
- Pôle du fuseau mitotique si ç en division
- Corpuscule basal si ç ciliées
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15
Q

Centrosome

A

= 2 centrioles ⊥ + matériel péricentriolaire
- Maintien nucléation des µT par extrémité - grâce à la tubuline 𝛾 (retrouvée uniquement au niveau du centre organisateur)

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16
Q

Corpuscule basal

A
  • Même structure que le centriole

- Structure d’ancrage pour cils et flagelles

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17
Q

Formation d’un centriole

A

1) Mise en place de matériels protéiques constituants le “dispositif en rayon de roue”
2) + µT A
3) + µT B
4) + µT C + ponts interlobulaires de nature protéique qui relient les triplets entre eux
5) Disparition partielle du dispositif en rayon de roue pour laisser place à la structure finale

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18
Q

Chez qui sont présents les centrioles ?

A
  • Présents chez tous les phylums du règne animal, chez les végétaux inférieurs et chez les flagellés primitifs (Euglènes et Chlamydomonas)
  • Absents chez les végétaux supérieurs, le matériel centrosomique sert de centre organisateur de µT
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19
Q

Organisation des µT à l’interphase

A
  • À partir centrosome, élongation des µT vers périphérie de la ç
  • Extrémité - associée au centrosome ce qui limite instabilité
  • Extrémité + en croissance, en instabilité dynamique, en phase d’élongation jusqu’à atteindre protéines de coiffage en périphérie de la ç
  • Rencontres avec prot de coiffage se font par hasard au niveau du cortex
  • Stabilisation se produit et conduit à la réorganisation des µT et donne à la ç une forme polarisée
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20
Q

2 types de ç dans l’organisation des µT

A
  • Ç en réorganisation interne

- Ç intégrées dans un tissu édifié avec structures relativement permanentes (ç nerveuses)

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21
Q

Possibilité de maturation des µT

A

1) Modifications post-traductionnelles des molécules de tubulines = mécanisme réversible
2) Interactions des µT avec des protéines associées (MAP stabilisatrices et motrices ; µF et FI)

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22
Q

Modifications post-traductionnelles des molécules de tubulines

A
  • Acétylation de lysine de la sous-unité ⍺ → catalyseur = tubuline acétyl-transférase
  • Élimination de tyrosine en C-ter de la sous-unité ⍺ → catalyseur = enzyme de détyronisation
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23
Q

MAP stabilisatrices

A
  • MAP 1, 2, 3 et Tau spécifiques des ç nerveuses

- MAP 4 ubiquitaires

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24
Q

MAP & maladie d’Alzheimer

A
  • Tau hyperphosphorylée n’exerce plus son rôle de polymérisation et de stabilisation desµT neuronaux
    Csq :
  • Perturbation du réseau microtubulaire
  • Atteinte du transport axonal → dégénérescence du neurone
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25
Q

MAP motrices

A
  • Moteurs cytoplasmiques ou microtubulaires
  • Famille des kinésines et des dynéines
  • Consomment de l’ATP
  • Hétéropolymères avec domaine de liaison aux µT
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26
Q

Kinésines glissent sur µT dans le sens :

A
  • vers +
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27
Q

Dynéines glissent sur µT dans le sens :

A

+ vers -

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28
Q

3 parties de la kinésine

A

1) Tête : parties globulaires des 2 chaines lourdes : elle est génératrice de force et s’associe aux µT
2) Tige : 2 chaines lourdes enroulées (charnière flexible)
3) Queue : Extrémité des chaines lourdes associées à des chaines légères : elle interagit avec l’élément à transporter

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29
Q

3 parties de la dynéine

A

1) Tête : parties globulaires des 2 chaines lourdes : elle est génératrice de force et s’associe aux µT
2) Tige : 2 chaines lourdes non enroulées (partie linéaire)
3) Queue : Extrémité des chaines lourdes associées à des chaines légères (et intermédiaires) : elle interagit avec l’élément à transporter

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30
Q

Transport axonal de neuromédiateur contenu dans des vésicules venant de Golgi

A
  • Permet échange rapide entre le corps neuronal et la terminaison synaptique
  • 2 types de transport : sur la zone axonale (kinésine) et sur la région synaptique (myosine)
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31
Q

Rôle des µT

A
  • Mouvements intraçlaires des organites et vésicules : grâce aux protéines motrices kinésine et dynéine
  • Séparation des chromosomes lors de la division çlaire : fuseau mitotique
  • Déplacements :
  • des ç par rapport au milieu (ex : flagelles des spz)
  • du milieu par rapport aux ç (ex : cils mobiles des voies respiratoires
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32
Q

Cils et flagelles

A
  • Éléments de différenciation apicale des ç ciliées
  • 2 versions d’une même structure qui se distinguent surtout par leur type de mouvement et leur longueur
  • Parcourus par des µT
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33
Q

Axonème des cils et flagelles

A

Arrangement 9+2 :

  • 2 µT centraux reliés (13 protofilaments) + entourés d’une gaine protéique
  • 9 doublets de µT périphériques / externes : µTA complet (13 protofilaments) et µTB incomplet (10 protofilaments)
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34
Q

Rôle des têtes / bras radiaires

A

Relient gaine centrale et µTA

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35
Q

Rôle des bras de dynéines

A

Pointent d’un µTA vers un µTB du doublet externe suivant

36
Q

Rôle des ponts de nexine

A
  • Relient les doublets

- Correspondent à une catégorie de MAP qui freine les glissements l’un par rapport à l’autre de doublets de µT voisins

37
Q

Mise en mvt des cils / flagelles

A
  • Se fait grâce à l’hydrolyse de l’ATP (dynéine)
  • Mvt créé par le glissement des doublets les uns par rapport aux autres, rendu possible par la rupture et la reformation des liaisons entre doublets voisins
  • Déplacement de l’extrémité + d’un µT vers l’extrémité - du µT voisin
38
Q

Colchicine

A
  • Poison des µT
  • Se fixe sur la tubuline avec déplacement du GDP : polymérisation devient impossible
  • Provoque arrêt de la mitose chez ç animales et création de ç polyploïdes chez ç végétales
39
Q

Alcaloïdes de la pervenche de Madagascar (vincristine, vinblastine)

A
  • Poison des µT
  • Diminuent le nb de molécules de tubulines, entrainant une dépolymérisation des µT
  • Utilisés dans les traitements anticancéreux
40
Q

Podophylline

A
  • A une action similaire à vincristine et vinblastine

- Utilisée dans le trt de tumeurs bénignes de la peau

41
Q

Arsenic, sels de métaux lourds

A
  • Poison des µT
  • Se fixent sur les groupements -SH de la tubuline libre et empêchent leur polymérisation
  • Classiquement utilisés dans expériences cellulaires mais ø en thérapie
42
Q

µF d’actine

A
  • Caractéristiques des ç eucaryotes
  • Filaments hélicoïdal à 2 brins = actine F
  • Sous-unité = protéine globulaire actine G
43
Q

Actine

A
  • Prot cytoplasmique la + abondante d’une ç (représente 5 à 20% des protéines d’une ç)
  • Possède des sites de liaisons pour l’ATP/ADP, l’actine et des protéines associées
  • Peut s’associer à ≠ types de prots et former des structures complexes comme les myofilaments ou les plasmafilaments
44
Q

µF d’actine & polarité

A

Structure polarisée :

  • Pôle + vers le cortex en croissance
  • Pôle - enchasssé vers le centre
45
Q

Formation d’un filament d’actine = actine F

A
  • Nucléation : actine G associée à de l’ATP
  • Élongation / polymérisation filament d’actine
  • Échange ATP/ADP entraine dépolymérisation
46
Q

Pourcentage actine F et G dans les ç

A

On trouve 50% d’actine G et 50% d’actine F : on a un équilibre dynamique entre ces 2 formes

47
Q

Protéines associées à l’actine

A
  • Protéines de coiffage, d’ancrages
  • Protéines de fragmentation
  • Protéines motrices
  • Protéines de contraction musculaire
  • FI et µT
48
Q

Structures à base de µF

A
  • µ-villosités
  • Faisceaux contractiles (fibres de stress)
  • Filopodes
  • Lamellipodes
  • Anneaux contractiles
49
Q

Fonctions / Rôle des µF

A
  • Mvt intraçlaires des organites et vésicules grâce aux prot motrices (myosine)
  • Séparation des cytoplasmes des 2 ç filles lors de la division çlaire (cytodiérèse) : anneau contractile
  • Migration çlaire : filopodes et lamellipodes
  • Armature des µ-villosités
  • Organisation de points de contact focaux : µF reliés à la MEC par ⍺-actinine, vinculine, paxiline, taline qui vont permettre un contact avec une intégrine
50
Q

Protéines liant l’actine et ayant un rôle imp dans la contraction musculaire

A
  • Myosine 2
  • Tropomyosine
  • Troponine
51
Q

Myosine 2

A
  • Protéine globulaire et fibreuse
  • Filaments épais du sarcomère
  • 2 chaines lourdes identiques
  • 2 paires de chaines légères
  • ATPases activées par l’actine
52
Q

Myosine 1

A
  • 1 chaine lourde

- Avec une tête globulaire et une queue ⍺-hélicoïdale en forme de tige

53
Q

Tropomyosine

A
  • Prot fibrillaire se fixant sur la double hélice du µF

- 2 chaines identiques de structure ⍺-hélicoïdale

54
Q

Troponine

A

3 sous-unités : I, T et C

55
Q

Sous-unité I de la troponine

A

Une fois fixée sur l’actine, inhibe liaison actine-myosine

56
Q

Sous-unité T de la troponine

A

Liée à la tropomyosine

57
Q

Sous-unité C de la troponine

A
  • Relie I et T

- Fixe le Ca2+

58
Q

Interaction entre la myosine 2, la tropomyosine, la troponine et l’actine

A

1) Arrivée calcium sur sous-unité C de la troponine
2) Déplacement troponine
3) Déplacement tropomyosine
4) Démasquage du site d’interaction actine/myosine

59
Q

Muscle squelettique

A

Faisceau de fibres musculaires

60
Q

Fibres du muscle squelettique

A
  • Ç de grande taille : diamètre = 50 µm
  • Syncytiums = grand nb de noyaux
  • Contiennent des myofibrilles
61
Q

Myofibrilles

A
  • Chaine de modules contractiles ou sarcomères
  • Diamètre de 1 à 2 µm
  • Même longueur que la fibre
  • Constitués d’une alternance de bandes claires (I) et de bandes sombres (A)
  • Constitués de 2 types de filaments :
  • gros filaments de myosine (diamètre 15 nm)
  • filaments minces d’actine (diamètre 7 nm)
62
Q

Bande H

A

Milieu des bandes A qui est + claire

63
Q

Strie Z ou disque Z

A

Ligne sombre qui partage la bande I

64
Q

Sarcomère

A
  • Sous-unité contractile
  • Portion comprise entre 2 disques Z
  • Responsable de l’aspect strié des myofibrilles
  • Capables de se contracter et de se relaxer grâce à des interactions entre myosine et actine
65
Q

Titine et nébuline

A
  • 2 autres protéines importantes lors de la contraction musculaire
  • Titine extensible et nébuline inextensible vont limiter et contrôler l’extension
66
Q

Mécanisme de contraction musculaire

A
  • Énergie fournie par hydrolyse de l’ATP

- Déplacement du filament par la tête de myosine est la conséquence du couplage entre 2 cycles : mécanique et chimique

67
Q

Cycle mécanique

A

Attachement / mvt / détachement de la tête de myosine qui interagit avec l’actine

68
Q

Cycle chimique

A

Liaison ATP-myosine, puis l’hydrolyse de l’ATP avec libération d’ADP et d’un Pi (phosphate inorganique)

69
Q

Taxol

A
  • Poison des µT
  • Stabilisateur
  • Empêche la dépolymérisation
70
Q

Cytochalasine

A
  • Poison des µF

- Empêche la polymérisation

71
Q

Phalloïdine

A
  • Poison des µF
  • Stabilisateur
  • Empêche la dépolymérisation
72
Q

Filaments intermédiaires (FI)

A
  • Filaments ubiquitaires
  • Spécifiques des ç animales
  • Aussi bien dans cytoplasme que nucléoplasme
  • In vivo : organisés en un réseau supramoléculaire complexe qui s’étend de la surface du noyau à la membrane cytoplasmique
73
Q

Interactions FI

A
  • IFAPs : plakoglobine, demoplakine, plectine, ankyrine, filaggrine
  • µF et µT
74
Q

Organisation des FI

A
  • Répartition spatiale des FI identique à celle des µT
  • 60taine de gènes ≠ chez l’Homme
  • Les sous-unités les constituants sont réparties en 6 classes → grande diversité chimique (contrairement aux µT et µF)
  • Organisation proche d’un FI à un autre
  • Structure assez stable, ø de nucléation pour l’élongation
75
Q

Unité de base des FI

A

Tétramère sans polarité

76
Q

Sous-unités des FI : classe I

A

Kératines acides → Épithélium

77
Q

Sous-unités des FI : classe II

A

Kératines neutres / basiques → Épithélium

78
Q

Sous-unités des FI : classe III

A
  • Desmine → muscles
  • GFAP → Astrocytes
  • Vimentine → ≠ précurseurs embryonnaires, ç mésenchymateuses, quasi ubiquitaire in vitro
  • Périphérine → Neurones
79
Q

Sous-unités des FI : classe IV

A
  • Neurofilaments : NFI, m, h → Neurones

- Internexine → Neurones

80
Q

Sous-unités des FI : classe V

A

Lamines → Noyau / ubiquitaire

81
Q

Sous-unités des FI : classe VI

A

Nestine → ç souches neuroépithéliales

82
Q

Autres sous-unités des FI

A

Filensine, phakinine → cristallin

83
Q

Organisation proche d’un FI à un autre

A
  • Domaines polypeptidiques disposés de façon semblable → formation de filaments
  • Domaine ⍺-hélicoïdal central = séquence homolgue de 360 AA
  • Domaines globulaires à la taille et séquence variable
84
Q

Formation d’un filament (FI)

A 
Monomères 
→ Hétérodimères
→ Tétramères (unité de base  =2 dimères côté à côte)
→ Protofilaments
(→ Protofibrilles)
→ FI
85
Q

Rôles des FI

A
  • Support / stabilité mécanique
  • Cytoarchitecture (ç nerveuses)
  • Migration / mouvement
  • Modulation des signaux intraçlaires
86
Q

Pathologie associée aux FI

A

Épidermolyse bulleuse avec une mutation de FI (cytokératine) et l’apparition de bulles lors de frottements cutanés

Paces 1er quad 2020 (16 decks)

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