Biochimie Gonthier - Chap 1 Flashcards
Code à 1 et 3 lettres de l’alanine
A
ALA
Code à 1 et 3 lettres de l’arginine
R
ARG
Code à 1 et 3 lettres de l’asparagine
N
ASN
Code à 1 et 3 lettres de l’aspartate
D
ASP
Code à 1 et 3 lettres de la cystéine
C
CYS
Code à 1 et 3 lettres du glutamate
E
GLU
Code à 1 et 3 lettres de la glutamine
Q
GLN
Code à 1 et 3 lettres de la glycine = glycocolle
G
GLY
Code à 1 et 3 lettres de l’histidine
H
HIS
Code à 1 et 3 lettres de l’isoleucine
I
ILE
Code à 1 et 3 lettres de la leucine
L
LEU
Code à 1 et 3 lettres de la lysine
K
LYS
Code à 1 et 3 lettres de la méthionine
M
MET
Code à 1 et 3 lettres de la phénylalanine
F
PHE
Code à 1 et 3 lettres de la proline
P
PRO
Code à 1 et 3 lettres de la sérine
S
SER
Code à 1 et 3 lettres de la thréonine
T
THR
Code à 1 et 3 lettres du tryptophane
W
TRP
Code à 1 et 3 lettres de la tyrosine
Y
TYR
Code à 1 et 3 lettres de la valine
V
VAL
À propos des acides aminés
- Groupement carboxylique COOH : tend à s’ioniser en COO- en situation physio
- Groupement amine NH2 : tend à s’ioniser en NH3+ en situation physio
- AA sous forme ionisée selon le pH du milieu
- Radical R définit la spécificité de l’AA ; porté par le C⍺
- AA est amphotère / ampholyte
- Biomolécules à potentiel énergétique
À propos du C⍺
- Généralement asymétrique (sauf pour glycine car R = H)
- Confère propriété de molécule chirale
Molécule chirale
Pas superposable à son image dans un miroir
2 configurations des AA
- L ou D : 2 stéréoisomères = isomères optiques = énantiomères L ou D
- Chez l’Homme : AA naturels de série L
Poids moléculaire moyen d’un AA
140 Da environ
Molécule organique
Contient au moins 2 carbones dans sa structure
Cas de la glycine
- ø carbone asymétrique
- le + faible poids moléculaire (75 Da)
Glycine a un rôle important dans…
1) La fabrication du glutathion = tripeptide Gly-Glu-Cys = puissant antioxydant
2) La synthèse des noyaux protoporphiriques (ex : hème)
3) La synthèse de créatine
Classification structurale des AA
- Basée selon la nature du R
- AA peuvent exister à l’état libre dans les tissus mais entrent surtout dans la constitution de protéines (20 AA protéinogènes)
Classification nutritionnelle des AA
Basée sur le caractère indispensable = essentiel ou non de l’AA
Définition AA essentiel
- Quand l’organisme n’est pas capable de les synthétiser
- Doivent être amenés par l’alimentation
8 AA essentiels chez l’adulte
Ile, Phe, Met, Val, Leu, Trp, Lys, Thr
10 AA essentiels chez l’enfant
Ile, Phe, Met, Val, Leu, Trp, Lys, Thr
+ Arg + His
Car foie immature
Monoacides monoamines simples
«GLAIV» Glycine (Gly) Leucine (Leu) Alanine (Ala) Isoleucine (Ile) Valine (Val)
Monoacides monoamines alcools
Sérine (Ser)
Thréonine (Thr)
Monoacides monoamines soufrés
Cystéine (Cys)
Méthionine (Met)
Diacides monoamines
Acide aspartique (Asp) Acide glutamique (Glu)
Acides aminés amides
Glutamine (Gln)
Asparagine (Asn)
Acides diamines
Lysine (Lys)
Arginine (Arg)
Acides aminés cycliques
Phénylalanine (Phe) Tryptophane (Trp) Proline (Pro) Tyrosine (Tyr) Histidine (His)
Acide aspartique
Le + acide des AA (pHi = 3)
Acide glutamique
Entre dans la compo des prots intervenant dans la coagulation sanguine sous l’influence de la vitamine K
Tryptophane
- Le + gros poids moléculaire (204 Da)
- Meilleur coefficient d’absorption molaire
Asparagine
1er AA découvert dans les asperges
Glutamine
Forme de transport de NH3 dans le sang
Arginine
Le + basique des AA (pHi = 10,8)
Qui possède un 2e carbone asymétrique ?
- Isoleucine
- Thréonine
9 AA polaires
= hydrophiles
- Tendent à occuper surface des protéines
AA polaires chargés négativement (acides)
- Glu
- Asp
AA polaires chargés positivement (basiques)
- His
- Lys
- Arg
AA polaires neutres
- Ser
- Thr
- Asn
- Gln
10 AA apolaires
= hydrophobes
- Tendent à occuper le coeur des protéines ou offrent des points d’adhérence à leur surface
- NB : Trp et Tyr peuvent se retrouver à la surface des protéines
AA apolaires aromatiques
- Tyr
- Trp
- Phe
AA apolaires aliphatiques
- «ALIP + V» linéaire ou cyclique mais non aromatique
- Ala
- Leu
- Ile
- Pro
- Val
AA apolaires soufrés
- Met
- Cys
Propriétés optiques / spectrales des AA
Si carbone asymétrique => pouvoir rotatoire = actif sur la lumière polarisée
AA dextrogyres (+)
Dévient la lumière vers la droite
AA lévogyres (-)
Dévient la lumière vers la gauche
Propriétés optiques / spectrales des AA naturels chez l’Homme
- De série L
- Peuvent être Dextrogyres L(+) ou Lévogyres L(-)
Absorption des AA
- AA n’absorbent pas dans la lumière visible : solution incolore
- Absorption dans l’UV
Absorption de la plupart des AA
λ < 230 nm
Absorption de Phe
260 nm
Absorption de Tyr et Trp
280 nm
pK1 correspond à…
pH de demi-dissociation de la fn COOH/COO-
pK2 correspond à…
pH de demi-dissociation de la fn NH3+/NH2
pKR correspond à…
pH de demi-dissociation de la fn ionisable du radical R
7 AA qui possèdent un pKR
- Glu
- Asp
- Lys
- Arg
- His
- Cys
- Tyr
Si milieu acide, quelles fonctions ?
COOH et NH3+
Si milieu basique, quelles fonctions ?
COO- et NH2
pHi
- pH isoélectrique
- AA est un ion bipolaire = Zwitterion = ne peut ø migrer dans un champ électrique
Liaison peptidique
- S’établit entre la fn carboxyle portée par le carbone ⍺ et la fn amine portée par le carbone ⍺ de l’AA suivant
- 20 AA protéinogènes peuvent s’associer pour former la structure primaire des protéines
Cystéine
- Rôle dans la structure tertiaire : 2 cystéines se lient par leurs groupements thiol (SH) avec perte de 2H en créant un pont disulfure
- Pont SS (liaison covalente) joue un rôle dans la relation structure-activité des protéines
Cystéine & cas de l’insuline
- 2 chaines : A (21 AA) et B (30 AA)
- 6 cystéines = 3 ponts disulfures dont 2 inter-chaines et 1 intra-chaine qui lui permettent de se fixer à son Rc (dans foie, muscle, tissu adipeux) et d’induire une cascade de signalisation intracellulaire pour qu’en réponse la ç capte du glucose DONC l’insuline a un effet hypoglycémiant
Cystéine & cas des immunoglobulines
Ponts SS lui permettent d’adopter structure en Y et ainsi :
- Reconnaitre et fixer l’Ag au niveau de Fab
- Être reconnu au niveau du fragment Fc par macrophages (Ag détruit et AC recyclé)
Sérine, thréonine, tyrosine
Possèdent fn alcool qui peut être estérifié par grpt phosphate pour former liaison ester-phosphorique = Phosphorylation
Sérine, thréonine, tyrosine & la phosphorylation
- Intervient dans la régulation de l’activité enzymatique (active / inhibe)
- Joue un rôle dans localisation ç des protéines : peut entraîner passage de prots ayant un facteur de transcription du cytoplasme vers le noyau pour réguler expression de certains gènes
- Peut moduler interaction prots une fois phosphorylées avec d’autres prots
Proline
- Fonction amine secondaire car engagée dans un cycle (ø libre) ; ce cycle entraine courbure dans la chaine protéique (svt au niv hélice ⍺)
- Déstabilise la structure secondaire car elle crée des liaisons H avec d’autres AA
- ⚠️ Présentiels 2019 : Proline modifie le pas des hélices mais ne déstructure pas
Précurseur : Glutamate
- Par décarboxylation de l’AA en amine
- → GABA = neuromédiateur
Si ↘︎ GABA…
= épilepsie
Précurseur : Histidine
- Par décarboxylation de l’AA en amine
- → Histamine = vasodilatateur, médiateur immunitaire
Surproduction d’histamine associée…
- À la réaction allergique
Précurseur : Sérine
- Par décarboxylation de l’AA en amine
- → Éthanolamine = précurseur de la choline qui sert à la synthèse de l’acéthylcholine = neuromédiateur excitateur imp du SN
Précurseur : Tryptophane
- Par hydroxylation puis décarboxylation de l’AA en amine
- → Sérotonine = neuromédiateur, vasoconstricteur, régule l’humeur, antidépresseur dans prozac
Précurseur : Tyrosine
- Par hydroxylation puis décarboxylation de l’AA en amine
- → Dopamine qui permet formation Noradrénaline = neuromédiateur + Adrénaline = hormone (Famille des catécholamines)
↘︎ [C] de dopamine associée…
Maladie de Parkinson
↗︎ [C] de dopamine associée…
Désordres psy (schizophrénie)
Quels précurseurs pour bases puriques A et G ?
Gln, Asp, Gly
Quels précurseurs pour bases pyrimidiques C, T, U ?
Gln, Asp
Énergie : 1g de prots
4 Kcal
Énergie : 1g de glucides
4 Kcal
Énergie : 1g de lipides
9 Kcal
Énergie : 1g d’éthanol
7 Kcal
Rôle énergétique : Possibilité des AA de se transformer en…
En glucose ou en AG pour subvenir aux besoins énergétiques des ç
Ornithine et citrulline
- 2 AA voisins de l’arginine qui se trouvent dans les tissus mais ø dans les protéines
- Rôle crucial dans la fn d’uréogénèse
Homocystéine
- Formée par dégradation de la méthionine formant molécule semblable à la cystéine
- Peut servir de marqueur de risque CV car responsable de l’attractivité des macrophages au niv de la paroi des vx sanguins qui vont phagocyter cholestérol + provoquer occlusion paroi des cap sanguins générant plaque d’athérome
Torine
- Libérée dans la bile, intervient dans synthèse des sels biliaires
- Permet meilleure absorption des aliments + digestion AG
