Biochimie Gonthier - Chap 1 Flashcards
1
Q
Code à 1 et 3 lettres de l’alanine
A
A
ALA
2
Q
Code à 1 et 3 lettres de l’arginine
A
R
ARG
3
Q
Code à 1 et 3 lettres de l’asparagine
A
N
ASN
4
Q
Code à 1 et 3 lettres de l’aspartate
A
D
ASP
5
Q
Code à 1 et 3 lettres de la cystéine
A
C
CYS
6
Q
Code à 1 et 3 lettres du glutamate
A
E
GLU
7
Q
Code à 1 et 3 lettres de la glutamine
A
Q
GLN
8
Q
Code à 1 et 3 lettres de la glycine = glycocolle
A
G
GLY
9
Q
Code à 1 et 3 lettres de l’histidine
A
H
HIS
10
Q
Code à 1 et 3 lettres de l’isoleucine
A
I
ILE
11
Q
Code à 1 et 3 lettres de la leucine
A
L
LEU
12
Q
Code à 1 et 3 lettres de la lysine
A
K
LYS
13
Q
Code à 1 et 3 lettres de la méthionine
A
M
MET
14
Q
Code à 1 et 3 lettres de la phénylalanine
A
F
PHE
15
Q
Code à 1 et 3 lettres de la proline
A
P
PRO
16
Q
Code à 1 et 3 lettres de la sérine
A
S
SER
17
Q
Code à 1 et 3 lettres de la thréonine
A
T
THR
18
Q
Code à 1 et 3 lettres du tryptophane
A
W
TRP
19
Q
Code à 1 et 3 lettres de la tyrosine
A
Y
TYR
20
Q
Code à 1 et 3 lettres de la valine
A
V
VAL
21
Q
À propos des acides aminés
A
- Groupement carboxylique COOH : tend à s’ioniser en COO- en situation physio
- Groupement amine NH2 : tend à s’ioniser en NH3+ en situation physio
- AA sous forme ionisée selon le pH du milieu
- Radical R définit la spécificité de l’AA ; porté par le C⍺
- AA est amphotère / ampholyte
- Biomolécules à potentiel énergétique
22
Q
À propos du C⍺
A
- Généralement asymétrique (sauf pour glycine car R = H)
- Confère propriété de molécule chirale
23
Q
Molécule chirale
A
Pas superposable à son image dans un miroir
24
Q
2 configurations des AA
A
- L ou D : 2 stéréoisomères = isomères optiques = énantiomères L ou D
- Chez l’Homme : AA naturels de série L
25
Poids moléculaire moyen d’un AA
140 Da environ
26
Molécule organique
Contient au moins 2 carbones dans sa structure
27
Cas de la glycine
- ø carbone asymétrique
| - le + faible poids moléculaire (75 Da)
28
Glycine a un rôle important dans...
1) La fabrication du glutathion = tripeptide Gly-Glu-Cys = puissant antioxydant
2) La synthèse des noyaux protoporphiriques (ex : hème)
3) La synthèse de créatine
29
Classification structurale des AA
- Basée selon la nature du R
- AA peuvent exister à l’état libre dans les tissus mais entrent surtout dans la constitution de protéines (20 AA protéinogènes)
30
Classification nutritionnelle des AA
Basée sur le caractère indispensable = essentiel ou non de l’AA
31
Définition AA essentiel
- Quand l’organisme n’est pas capable de les synthétiser
| - Doivent être amenés par l’alimentation
32
8 AA essentiels chez l'adulte
Ile, Phe, Met, Val, Leu, Trp, Lys, Thr
33
10 AA essentiels chez l'enfant
Ile, Phe, Met, Val, Leu, Trp, Lys, Thr
+ Arg + His
Car foie immature
34
Monoacides monoamines simples
```
« GLAIV »
Glycine (Gly)
Leucine (Leu)
Alanine (Ala)
Isoleucine (Ile)
Valine (Val)
```
35
Monoacides monoamines alcools
Sérine (Ser)
| Thréonine (Thr)
36
Monoacides monoamines soufrés
Cystéine (Cys)
| Méthionine (Met)
37
Diacides monoamines
```
Acide aspartique (Asp)
Acide glutamique (Glu)
```
38
Acides aminés amides
Glutamine (Gln)
| Asparagine (Asn)
39
Acides diamines
Lysine (Lys)
| Arginine (Arg)
40
Acides aminés cycliques
```
Phénylalanine (Phe)
Tryptophane (Trp)
Proline (Pro)
Tyrosine (Tyr)
Histidine (His)
```
41
Acide aspartique
Le + acide des AA (pHi = 3)
42
Acide glutamique
Entre dans la compo des prots intervenant dans la coagulation sanguine sous l’influence de la vitamine K
43
Tryptophane
- Le + gros poids moléculaire (204 Da)
| - Meilleur coefficient d’absorption molaire
44
Asparagine
1er AA découvert dans les asperges
45
Glutamine
Forme de transport de NH3 dans le sang
46
Arginine
Le + basique des AA (pHi = 10,8)
47
Qui possède un 2e carbone asymétrique ?
- Isoleucine
| - Thréonine
48
9 AA polaires
= hydrophiles
| - Tendent à occuper surface des protéines
49
AA polaires chargés négativement (acides)
- Glu
| - Asp
50
AA polaires chargés positivement (basiques)
- His
- Lys
- Arg
51
AA polaires neutres
- Ser
- Thr
- Asn
- Gln
52
10 AA apolaires
= hydrophobes
- Tendent à occuper le coeur des protéines ou offrent des points d’adhérence à leur surface
- NB : Trp et Tyr peuvent se retrouver à la surface des protéines
53
AA apolaires aromatiques
- Tyr
- Trp
- Phe
54
AA apolaires aliphatiques
- « ALIP + V » linéaire ou cyclique mais non aromatique
- Ala
- Leu
- Ile
- Pro
- Val
55
AA apolaires soufrés
- Met
| - Cys
56
Propriétés optiques / spectrales des AA
Si carbone asymétrique => pouvoir rotatoire = actif sur la lumière polarisée
57
AA dextrogyres (+)
Dévient la lumière vers la droite
58
AA lévogyres (-)
Dévient la lumière vers la gauche
59
Propriétés optiques / spectrales des AA naturels chez l’Homme
- De série L
| - Peuvent être Dextrogyres L(+) ou Lévogyres L(-)
60
Absorption des AA
- AA n’absorbent pas dans la lumière visible : solution incolore
- Absorption dans l’UV
61
Absorption de la plupart des AA
λ < 230 nm
62
Absorption de Phe
260 nm
63
Absorption de Tyr et Trp
280 nm
64
pK1 correspond à...
pH de demi-dissociation de la fn COOH/COO-
65
pK2 correspond à...
pH de demi-dissociation de la fn NH3+/NH2
66
pKR correspond à...
pH de demi-dissociation de la fn ionisable du radical R
67
7 AA qui possèdent un pKR
- Glu
- Asp
- Lys
- Arg
- His
- Cys
- Tyr
68
Si milieu acide, quelles fonctions ?
COOH et NH3+
69
Si milieu basique, quelles fonctions ?
COO- et NH2
70
pHi
- pH isoélectrique
| - AA est un ion bipolaire = Zwitterion = ne peut ø migrer dans un champ électrique
71
Liaison peptidique
- S’établit entre la fn carboxyle portée par le carbone ⍺ et la fn amine portée par le carbone ⍺ de l’AA suivant
- 20 AA protéinogènes peuvent s’associer pour former la structure primaire des protéines
72
Cystéine
- Rôle dans la structure tertiaire : 2 cystéines se lient par leurs groupements thiol (SH) avec perte de 2H en créant un pont disulfure
- Pont SS (liaison covalente) joue un rôle dans la relation structure-activité des protéines
73
Cystéine & cas de l’insuline
- 2 chaines : A (21 AA) et B (30 AA)
- 6 cystéines = 3 ponts disulfures dont 2 inter-chaines et 1 intra-chaine qui lui permettent de se fixer à son Rc (dans foie, muscle, tissu adipeux) et d’induire une cascade de signalisation intracellulaire pour qu’en réponse la ç capte du glucose DONC l’insuline a un effet hypoglycémiant
74
Cystéine & cas des immunoglobulines
Ponts SS lui permettent d’adopter structure en Y et ainsi :
- Reconnaitre et fixer l’Ag au niveau de Fab
- Être reconnu au niveau du fragment Fc par macrophages (Ag détruit et AC recyclé)
75
Sérine, thréonine, tyrosine
Possèdent fn alcool qui peut être estérifié par grpt phosphate pour former liaison ester-phosphorique = Phosphorylation
76
Sérine, thréonine, tyrosine & la phosphorylation
- Intervient dans la régulation de l’activité enzymatique (active / inhibe)
- Joue un rôle dans localisation ç des protéines : peut entraîner passage de prots ayant un facteur de transcription du cytoplasme vers le noyau pour réguler expression de certains gènes
- Peut moduler interaction prots une fois phosphorylées avec d’autres prots
77
Proline
- Fonction amine secondaire car engagée dans un cycle (ø libre) ; ce cycle entraine courbure dans la chaine protéique (svt au niv hélice ⍺)
- Déstabilise la structure secondaire car elle crée des liaisons H avec d’autres AA
- ⚠️ Présentiels 2019 : Proline modifie le pas des hélices mais ne déstructure pas
78
Précurseur : Glutamate
- Par décarboxylation de l’AA en amine
| - → GABA = neuromédiateur
79
Si ↘︎ GABA...
= épilepsie
80
Précurseur : Histidine
- Par décarboxylation de l’AA en amine
| - → Histamine = vasodilatateur, médiateur immunitaire
81
Surproduction d’histamine associée...
- À la réaction allergique
82
Précurseur : Sérine
- Par décarboxylation de l’AA en amine
- → Éthanolamine = précurseur de la choline qui sert à la synthèse de l’acéthylcholine = neuromédiateur excitateur imp du SN
83
Précurseur : Tryptophane
- Par hydroxylation puis décarboxylation de l’AA en amine
| - → Sérotonine = neuromédiateur, vasoconstricteur, régule l’humeur, antidépresseur dans prozac
84
Précurseur : Tyrosine
- Par hydroxylation puis décarboxylation de l’AA en amine
| - → Dopamine qui permet formation Noradrénaline = neuromédiateur + Adrénaline = hormone (Famille des catécholamines)
85
↘︎ [C] de dopamine associée...
Maladie de Parkinson
86
↗︎ [C] de dopamine associée...
Désordres psy (schizophrénie)
87
Quels précurseurs pour bases puriques A et G ?
Gln, Asp, Gly
88
Quels précurseurs pour bases pyrimidiques C, T, U ?
Gln, Asp
89
Énergie : 1g de prots
4 Kcal
90
Énergie : 1g de glucides
4 Kcal
91
Énergie : 1g de lipides
9 Kcal
92
Énergie : 1g d’éthanol
7 Kcal
93
Rôle énergétique : Possibilité des AA de se transformer en...
En glucose ou en AG pour subvenir aux besoins énergétiques des ç
94
Ornithine et citrulline
- 2 AA voisins de l’arginine qui se trouvent dans les tissus mais ø dans les protéines
- Rôle crucial dans la fn d’uréogénèse
95
Homocystéine
- Formée par dégradation de la méthionine formant molécule semblable à la cystéine
- Peut servir de marqueur de risque CV car responsable de l’attractivité des macrophages au niv de la paroi des vx sanguins qui vont phagocyter cholestérol + provoquer occlusion paroi des cap sanguins générant plaque d’athérome
96
Torine
- Libérée dans la bile, intervient dans synthèse des sels biliaires
- Permet meilleure absorption des aliments + digestion AG
