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Paces 1er quad 2020 > Biochimie Gonthier - Chap 1 > Flashcards

Biochimie Gonthier - Chap 1 Flashcards

1
Q

Code à 1 et 3 lettres de l’alanine

A

A

ALA

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Q

Code à 1 et 3 lettres de l’arginine

A

R

ARG

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3
Q

Code à 1 et 3 lettres de l’asparagine

A

N

ASN

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4
Q

Code à 1 et 3 lettres de l’aspartate

A

D

ASP

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5
Q

Code à 1 et 3 lettres de la cystéine

A

C

CYS

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6
Q

Code à 1 et 3 lettres du glutamate

A

E

GLU

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7
Q

Code à 1 et 3 lettres de la glutamine

A

Q

GLN

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8
Q

Code à 1 et 3 lettres de la glycine = glycocolle

A

G

GLY

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9
Q

Code à 1 et 3 lettres de l’histidine

A

H

HIS

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10
Q

Code à 1 et 3 lettres de l’isoleucine

A

I

ILE

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11
Q

Code à 1 et 3 lettres de la leucine

A

L

LEU

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12
Q

Code à 1 et 3 lettres de la lysine

A

K

LYS

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13
Q

Code à 1 et 3 lettres de la méthionine

A

M

MET

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14
Q

Code à 1 et 3 lettres de la phénylalanine

A

F

PHE

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15
Q

Code à 1 et 3 lettres de la proline

A

P

PRO

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16
Q

Code à 1 et 3 lettres de la sérine

A

S

SER

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17
Q

Code à 1 et 3 lettres de la thréonine

A

T

THR

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18
Q

Code à 1 et 3 lettres du tryptophane

A

W

TRP

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19
Q

Code à 1 et 3 lettres de la tyrosine

A

Y

TYR

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20
Q

Code à 1 et 3 lettres de la valine

A

V

VAL

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21
Q

À propos des acides aminés

A
  • Groupement carboxylique COOH : tend à s’ioniser en COO- en situation physio
  • Groupement amine NH2 : tend à s’ioniser en NH3+ en situation physio
  • AA sous forme ionisée selon le pH du milieu
  • Radical R définit la spécificité de l’AA ; porté par le C⍺
  • AA est amphotère / ampholyte
  • Biomolécules à potentiel énergétique
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22
Q

À propos du C⍺

A
  • Généralement asymétrique (sauf pour glycine car R = H)

- Confère propriété de molécule chirale

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23
Q

Molécule chirale

A

Pas superposable à son image dans un miroir

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24
Q

2 configurations des AA

A
  • L ou D : 2 stéréoisomères = isomères optiques = énantiomères L ou D
  • Chez l’Homme : AA naturels de série L
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25
Q

Poids moléculaire moyen d’un AA

A

140 Da environ

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26
Q

Molécule organique

A

Contient au moins 2 carbones dans sa structure

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27
Q

Cas de la glycine

A
  • ø carbone asymétrique

- le + faible poids moléculaire (75 Da)

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28
Q

Glycine a un rôle important dans…

A

1) La fabrication du glutathion = tripeptide Gly-Glu-Cys = puissant antioxydant
2) La synthèse des noyaux protoporphiriques (ex : hème)
3) La synthèse de créatine

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29
Q

Classification structurale des AA

A
  • Basée selon la nature du R
  • AA peuvent exister à l’état libre dans les tissus mais entrent surtout dans la constitution de protéines (20 AA protéinogènes)
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30
Q

Classification nutritionnelle des AA

A

Basée sur le caractère indispensable = essentiel ou non de l’AA

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31
Q

Définition AA essentiel

A
  • Quand l’organisme n’est pas capable de les synthétiser

- Doivent être amenés par l’alimentation

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32
Q

8 AA essentiels chez l’adulte

A

Ile, Phe, Met, Val, Leu, Trp, Lys, Thr

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33
Q

10 AA essentiels chez l’enfant

A

Ile, Phe, Met, Val, Leu, Trp, Lys, Thr
+ Arg + His
Car foie immature

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34
Q

Monoacides monoamines simples

A 
«GLAIV»
Glycine (Gly)
Leucine (Leu)
Alanine (Ala)
Isoleucine (Ile)
Valine (Val)
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35
Q

Monoacides monoamines alcools

A

Sérine (Ser)

Thréonine (Thr)

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36
Q

Monoacides monoamines soufrés

A

Cystéine (Cys)

Méthionine (Met)

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37
Q

Diacides monoamines

A 
Acide aspartique (Asp)
Acide glutamique (Glu)
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38
Q

Acides aminés amides

A

Glutamine (Gln)

Asparagine (Asn)

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39
Q

Acides diamines

A

Lysine (Lys)

Arginine (Arg)

40
Q

Acides aminés cycliques

A 
Phénylalanine (Phe)
Tryptophane (Trp)
Proline (Pro)
Tyrosine (Tyr)
Histidine (His)
41
Q

Acide aspartique

A

Le + acide des AA (pHi = 3)

42
Q

Acide glutamique

A

Entre dans la compo des prots intervenant dans la coagulation sanguine sous l’influence de la vitamine K

43
Q

Tryptophane

A
  • Le + gros poids moléculaire (204 Da)

- Meilleur coefficient d’absorption molaire

44
Q

Asparagine

A

1er AA découvert dans les asperges

45
Q

Glutamine

A

Forme de transport de NH3 dans le sang

46
Q

Arginine

A

Le + basique des AA (pHi = 10,8)

47
Q

Qui possède un 2e carbone asymétrique ?

A
  • Isoleucine

- Thréonine

48
Q

9 AA polaires

A

= hydrophiles

- Tendent à occuper surface des protéines

49
Q

AA polaires chargés négativement (acides)

A
  • Glu

- Asp

50
Q

AA polaires chargés positivement (basiques)

A
  • His
  • Lys
  • Arg
51
Q

AA polaires neutres

A
  • Ser
  • Thr
  • Asn
  • Gln
52
Q

10 AA apolaires

A

= hydrophobes

  • Tendent à occuper le coeur des protéines ou offrent des points d’adhérence à leur surface
  • NB : Trp et Tyr peuvent se retrouver à la surface des protéines
53
Q

AA apolaires aromatiques

A
  • Tyr
  • Trp
  • Phe
54
Q

AA apolaires aliphatiques

A
  • «ALIP + V» linéaire ou cyclique mais non aromatique
  • Ala
  • Leu
  • Ile
  • Pro
  • Val
55
Q

AA apolaires soufrés

A
  • Met

- Cys

56
Q

Propriétés optiques / spectrales des AA

A

Si carbone asymétrique => pouvoir rotatoire = actif sur la lumière polarisée

57
Q

AA dextrogyres (+)

A

Dévient la lumière vers la droite

58
Q

AA lévogyres (-)

A

Dévient la lumière vers la gauche

59
Q

Propriétés optiques / spectrales des AA naturels chez l’Homme

A
  • De série L

- Peuvent être Dextrogyres L(+) ou Lévogyres L(-)

60
Q

Absorption des AA

A
  • AA n’absorbent pas dans la lumière visible : solution incolore
  • Absorption dans l’UV
61
Q

Absorption de la plupart des AA

A

λ < 230 nm

62
Q

Absorption de Phe

A

260 nm

63
Q

Absorption de Tyr et Trp

A

280 nm

64
Q

pK1 correspond à…

A

pH de demi-dissociation de la fn COOH/COO-

65
Q

pK2 correspond à…

A

pH de demi-dissociation de la fn NH3+/NH2

66
Q

pKR correspond à…

A

pH de demi-dissociation de la fn ionisable du radical R

67
Q

7 AA qui possèdent un pKR

A
  • Glu
  • Asp
  • Lys
  • Arg
  • His
  • Cys
  • Tyr
68
Q

Si milieu acide, quelles fonctions ?

A

COOH et NH3+

69
Q

Si milieu basique, quelles fonctions ?

A

COO- et NH2

70
Q

pHi

A
  • pH isoélectrique

- AA est un ion bipolaire = Zwitterion = ne peut ø migrer dans un champ électrique

71
Q

Liaison peptidique

A
  • S’établit entre la fn carboxyle portée par le carbone ⍺ et la fn amine portée par le carbone ⍺ de l’AA suivant
  • 20 AA protéinogènes peuvent s’associer pour former la structure primaire des protéines
72
Q

Cystéine

A
  • Rôle dans la structure tertiaire : 2 cystéines se lient par leurs groupements thiol (SH) avec perte de 2H en créant un pont disulfure
  • Pont SS (liaison covalente) joue un rôle dans la relation structure-activité des protéines
73
Q

Cystéine & cas de l’insuline

A
  • 2 chaines : A (21 AA) et B (30 AA)
  • 6 cystéines = 3 ponts disulfures dont 2 inter-chaines et 1 intra-chaine qui lui permettent de se fixer à son Rc (dans foie, muscle, tissu adipeux) et d’induire une cascade de signalisation intracellulaire pour qu’en réponse la ç capte du glucose DONC l’insuline a un effet hypoglycémiant
74
Q

Cystéine & cas des immunoglobulines

A

Ponts SS lui permettent d’adopter structure en Y et ainsi :

  • Reconnaitre et fixer l’Ag au niveau de Fab
  • Être reconnu au niveau du fragment Fc par macrophages (Ag détruit et AC recyclé)
75
Q

Sérine, thréonine, tyrosine

A

Possèdent fn alcool qui peut être estérifié par grpt phosphate pour former liaison ester-phosphorique = Phosphorylation

76
Q

Sérine, thréonine, tyrosine & la phosphorylation

A
  • Intervient dans la régulation de l’activité enzymatique (active / inhibe)
  • Joue un rôle dans localisation ç des protéines : peut entraîner passage de prots ayant un facteur de transcription du cytoplasme vers le noyau pour réguler expression de certains gènes
  • Peut moduler interaction prots une fois phosphorylées avec d’autres prots
77
Q

Proline

A
  • Fonction amine secondaire car engagée dans un cycle (ø libre) ; ce cycle entraine courbure dans la chaine protéique (svt au niv hélice ⍺)
  • Déstabilise la structure secondaire car elle crée des liaisons H avec d’autres AA
  • ⚠️ Présentiels 2019 : Proline modifie le pas des hélices mais ne déstructure pas
78
Q

Précurseur : Glutamate

A
  • Par décarboxylation de l’AA en amine

- → GABA = neuromédiateur

79
Q

Si ↘︎ GABA…

A

= épilepsie

80
Q

Précurseur : Histidine

A
  • Par décarboxylation de l’AA en amine

- → Histamine = vasodilatateur, médiateur immunitaire

81
Q

Surproduction d’histamine associée…

A
  • À la réaction allergique
82
Q

Précurseur : Sérine

A
  • Par décarboxylation de l’AA en amine
  • → Éthanolamine = précurseur de la choline qui sert à la synthèse de l’acéthylcholine = neuromédiateur excitateur imp du SN
83
Q

Précurseur : Tryptophane

A
  • Par hydroxylation puis décarboxylation de l’AA en amine

- → Sérotonine = neuromédiateur, vasoconstricteur, régule l’humeur, antidépresseur dans prozac

84
Q

Précurseur : Tyrosine

A
  • Par hydroxylation puis décarboxylation de l’AA en amine

- → Dopamine qui permet formation Noradrénaline = neuromédiateur + Adrénaline = hormone (Famille des catécholamines)

85
Q

↘︎ [C] de dopamine associée…

A

Maladie de Parkinson

86
Q

↗︎ [C] de dopamine associée…

A

Désordres psy (schizophrénie)

87
Q

Quels précurseurs pour bases puriques A et G ?

A

Gln, Asp, Gly

88
Q

Quels précurseurs pour bases pyrimidiques C, T, U ?

A

Gln, Asp

89
Q

Énergie : 1g de prots

A

4 Kcal

90
Q

Énergie : 1g de glucides

A

4 Kcal

91
Q

Énergie : 1g de lipides

A

9 Kcal

92
Q

Énergie : 1g d’éthanol

A

7 Kcal

93
Q

Rôle énergétique : Possibilité des AA de se transformer en…

A

En glucose ou en AG pour subvenir aux besoins énergétiques des ç

94
Q

Ornithine et citrulline

A
  • 2 AA voisins de l’arginine qui se trouvent dans les tissus mais ø dans les protéines
  • Rôle crucial dans la fn d’uréogénèse
95
Q

Homocystéine

A
  • Formée par dégradation de la méthionine formant molécule semblable à la cystéine
  • Peut servir de marqueur de risque CV car responsable de l’attractivité des macrophages au niv de la paroi des vx sanguins qui vont phagocyter cholestérol + provoquer occlusion paroi des cap sanguins générant plaque d’athérome
96
Q

Torine

A
  • Libérée dans la bile, intervient dans synthèse des sels biliaires
  • Permet meilleure absorption des aliments + digestion AG

Paces 1er quad 2020 (16 decks)

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