Biochimie Gonthier - Chap 2 Flashcards

Question

Cas particulier : la proline

Answer 1

- Provoque la formation d’un coude du fait de l’absence de rotation libre entre C⍺-N - ⚠️ Proline modifie le pas des hélices mais ne déstructure pas

Answer 2

Nterm - Cterm

Answer 3

1) Structure primaire 2) Structure secondaire 3) Structure super secondaire 4) Domaine 5) Structure tertiaire 6) Structure quaternaire

Answer 4

Séquence des AA

Answer 5

- Maintenue par LH et liaisons ioniques | - Hélice ⍺ ; Feuillet 𝛃 ; Boucle ; Tour

Answer 6

- Structure périodique - 3,6 AA/tour et 5,4 Å / tour - LH intra-chaine entre carboxyle d’un AA de la chaine princip avec H de l’amide du 4e AA située + en avant

Answer 7

- Structure périodique - Parallèle et antiparallèle (+ stable) - LH inter-brin entre O d’un groupe carboxyle d’un AA d’un brin et H de l’amide de l’AA du brin voisin - Structure étirée - Zig-zag - Plissement des feuillets au niveau de chaque C⍺ d’un AA, les chaines latérales se distribuent de part et d’autre du plan

Answer 8

- Structure non périodique - + de 4 AA - Entre hélices ou hélice et brin 𝛃 de feuillets ≠

Answer 9

- Structure non périodique - 3-4 AA (glycine, proline) - Entre 2 brins beta antiparallèles

Answer 10

- Le motif - Structures secondaires regroupées - Simples ou complexes

Answer 11

- Motif simple - 𝛃𝛃 - Transition entre 2 brins 𝛃 antiparallèles - Retrouvé dans AC

Answer 12

- Motif simple - ⍺⍺ - Retrouvé dans facteurs de transcription

Answer 13

- Motif simple - 2 brins 𝛃 parallèles connectés par une hélice ⍺ - x2 = pli de Rossman

Answer 14

- Motif complexe - 𝛃⍺𝛃⍺𝛃 - Entre déshydrogénases et NAD(P)+

Answer 15

- Motif complexe - 𝛃𝛃⍺ = structure en doigt de gant = structure en doigt de zinc - Dans grand sillon - Agit sur transcription de gènes cibles - Spécifique de très nbreux facteurs de transcription

Answer 16

- Motif complexe - 𝛃𝛃𝛃𝛃 - 4 brins antiparallèles reliés par des tours - Présente dans la triose phosphate isomérase (glycolyse) pour fixer le substrat

Answer 17

- Unité structurale indépendante ayant acquis son propre repliement et ayant une fonction propre - Présent dans prot globulaires de + de 200 AA

Answer 18

- Forme globale tridimensionnelle de la prot = fonction - Pour les prots globulaires - Stabilisation par LH, ioniques, hydrophobes, ponts SS

Answer 19

- Association de plusieurs sous-unités - Ne concerne que les prots composées d’au minimum 2 chaines peptidiques = ne concerne ø les monomères - Stabilisation par LH, ioniques, hydrophobes, ponts SS

Answer 20

Sous-unités identiques | = prot oligomérique

Answer 21

Sous-unités ≠ | = prot multimérique

Answer 22

- AA non engagés dans structure secondaire | - Représente 10-15% des prots fibreuses et globulaires

Answer 23

- Fixe O2 dans le muscle | - 1 seule sous-unité

Answer 24

- Fonction de régulation des ç - 4 domaines - Anomalie de production/conformation de Src impliquée dans cancer de type sarcome

Answer 25

- 4 sous-unités : 2⍺ et 2𝛃 chez l’homme adulte ; structure quaternaire = hétérotétramère - 8 hélices ⍺ / sous-unités - Hétéroprotéine, chromoprotéine : Apoprotéine = globine + Grmpt prosthétique = hème contenant 1 atome de fer (au centre de la porphyrine dans l’hème) → Chaque sous-unité comporte une globine + hème

Answer 26

- État T (désoxyhémoglobine) : faible quantité pour l’O2 | - État R (oxyhémoglobine) : forte affinité pour l’O2

Answer 27

Conserve l’hémoglobine sous forme T = ↘︎ l’affinité pour l’O2

Answer 28

↘︎° solidité de la peau

Answer 29

- Synthèse anormale de collagène qui ne peut plus former de fibres sous forme de triple hélice - Symptômes : * lésions de la peau, des gencives * déchaussement des dents * fragilité vaisseaux sanguins * cicatrisation laborieuse

Answer 30

- PrPc ; 209 AA - 3 hélices ⍺ droites et 2 brins 𝛃 antiparallèles - Dans les neurones + rôle dans prolifération çlaire et mort çlaire

Answer 31

- PrPsc - 2 hélices ⍺ et 4 brins 𝛃 - Anomalie dégradation de la protéine prion qui tend à s’accumuler et s’aggrège - Mort des neurones - À l’origine de la maladie de Creutzfeldt Jacob chez l’Homme - À l’origine des encéphalopathies spongiformes (vache folle) chez animaux - Forme infectieuse en contact avec forme normale ⟹ changement conformation en forme pathologique

Answer 32

- Ont permis de déterminer des méthodes d’étude des prot 1) Poids moléculaire 2) P. chimiques 3) P. électriques 4) P. de solubilité 5) P. spectrales 6) P. de dénaturation

Answer 33

Dépend séquence en AA

Answer 34

Dépend nature des AA qui peuvent réagir avec certaines substances dans des réactions colorées

Answer 35

N-term et C-term ionisables, ainsi que les chaines latérales de Arg, Lys, Glu, Asp, His, Cys, Tyr qui participent à la charge globale de la molécule caractérisée par un pHi

Answer 36

- Solubilité dans l’eau si elles sont assez petites avec un nb suffisant de résidus polaires (peu sont donc solubles dans l’eau) - Forte influence des sels - Solubilité minimale au pHi - Insoluble dans solvants organiques (éthanol)

Answer 37

- Phe (260 nm) | - Trp et Tyr (280 nm)

Answer 38

- Réversible ou non - Perte partielle ou totale de la fonction biologique - Dénaturation avec chaleur, UV, acides forts, sels de métaux lourds, urée, guanidine, solvants organiques ou détergents (𝛃-mercaptoéthanol ; SDS)

Answer 39

pH où la charge globale est nulle

Answer 40

Détruit ponts SS

Answer 41

Détruit Liaisons H et charge ➖

Answer 42

- Collagène | - Kératine

Answer 43

- Actine | - Myosine

Answer 44

- Albumine | - Hémoglobine

Answer 45

- Immunoglobulines | - Cytokines

Answer 46

- Insuline | - Adrénaline

Answer 47

- Rc | - Protéines G

Answer 48

Facteurs de transcription

Answer 49

- Peptidase | - Catalase

Answer 50

- Hormone hypoglycémiante sécrétée par le pancréas - 2 chaines polypeptidiques reliées par des ponts SS - Chaine A : 21 AA et chaine B : 30 AA - 5,8 kDa

Answer 51

- Tétramère : 2 chaines lourdes + 2 chaines légères - Cohésion assurée par ponts SS et liaisons hydrophobes - Protéine tout 𝛃

Answer 52

- Protéine CB1 et CB2 : 7 segments transmembranaires - Rc liant le THC (substance psychoactif du cannabis) à l’extérieur de la ç → modif de sa conformation → interaction prot intraçlaire → signal

Answer 53

→ Selon Loi de Beer-Lambert A = ε l C ``` C = Concentration de la substance en mol/L l = Distance traversée par la lumière (épaisseur cuve, généralement 1 cm) A = Absorbance = densité optique (ø unité) ε = Coefficient d’extinction molaire ```

Answer 54

- Structure 3D de la prot et charge non modifiées - Séparation en fn taille et charge nette ⚠️ Molécules anioniques → Anode (+) et molécules cationiques → Cathode (-)

Answer 55

- Migration uniquement en fn poids/masse moléculaire | - Prots se dirigent vers l’anode (+)

Answer 56

= Focalisation isoélectrique (IEF) - Migration sur un gradient de pH (qui augmente lentement de l’anode vers la cathode) - Séparation selon le pHi (où la prot se stoppe) - Très sensible (0,01 unité de pH)

Answer 57

1 : électrofocalisation | + 2 : électrophorèse dénaturante ; permet de séparer des prots avec le même pHi mais avec des tailles ≠

Answer 58

Linéarité inverse entre la distance de migration et le log de la masse moléculaire

Answer 59

Permettent séparation et quantification des molécules

Answer 60

→ Exploite différence de charge électrique, de pHi

Answer 61

- Résine échangeuse d’anions | - Élution se fait à pH décroissant (départ à 13)

Answer 62

- Résine échangeuse de cations | - Élution se fait à pH croissant (départ à 1)

Answer 63

→ Exploite taille des prots - Migration se fera d’autant + vite que les molécules sont grosses - Solutés élués dans l’ordre inverse des masses moléculaires - Ǝ relation linéaire (inverse) entre le volume d’élution et le log de la masse moléculaire : logMM = f (Ve/V0)

Answer 64

Exclues et éluées les premières au niv du volume mort (Vm, V0)

Answer 65

Éluées + tardivement car incluses dans le gel : migration freinée

Answer 66

- Mise en évidence de la liaison peptidique - Coloration initiale marron mais devient bleu en présence de liaison peptidique (utilisé en mesure d’absorbance → 595 nm)

Answer 67

Souvent avec l’albumine du sérum bovin (BSA)

Answer 68

→ Doser une prot (sécrétée par ç ou plasmatique) dans un échantillon → Méthode quantitative

Answer 69

1) Dépôt échantillon sur plaque de 96 puits 2) AC I ; AC II avec enzyme ; substrat de l’enzyme 3) Signal quantifié par spectrofluorométrie ou lecteur de fluorescence 4) Quantification grâce courbe étalon

Answer 70

→ Repérer une prot dans un échantillon | → Méthode plutôt qualitative même si intensité de la bande colorée est liée à quantité de prot

Answer 71

1) Séparation prots par PM (électrophorèse SDS-PAGE) 2) Transfert prot sur mb solide grâce courant électrique 3) Coloration prot par rouge ponceau (vérifie transfert) puis décoloration 4) AC I ; AC II avec enzyme (ex : peroxydase) ; substrat de l’enzyme

Answer 72

- Méthode d’Edman | - Hydrolyse chimique après action du bromure de cyanogène (CNBr)

Answer 73

- Aminopeptidase - Carboxypeptidase - Trypsine - Chymotrypsine

Answer 74

= Phénylisothiocyanate | - Libère le N-term

Answer 75

Coupe après Met

Answer 76

- Exopeptidase | - Coupe la liaison après le Nterm

Answer 77

- Exopeptidase | - Coupe la liaison peptidique entre l’avant dernier AA et Cterm

Answer 78

- Endopeptidase intestinale | - Coupe la liaison peptidique après Lys et Arg

Answer 79

- Endopeptidase intestinale | - Coupe la liaison peptidique après les AA aromatiques (Phe, Tyr, Trp) et Leu