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Paces 1er quad 2020 > Biochimie Gonthier - Chap 2 > Flashcards

Biochimie Gonthier - Chap 2 Flashcards

1
Q

Protéine

A
  • Macromolécule d’AA réunis par liaisons peptidiques

- Représentent 60% du poids sec des ç

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Q

Peptide

A

2 à 50 AA

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3
Q

Polypeptide

A

+ 50 AA

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4
Q

Molécule organique

A

Contient au moins 2C dans sa structure

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5
Q

Protéines globulaires

A
  • +++
  • Sphéroprotéine
  • Généralement solubles dans l’eau
  • Forme sphérique ou ovoïde compacte
  • Seules à acquérir structure tertiaire
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6
Q

Rôles protéines globulaires

A
  • Transporteur
  • Rc
  • Enzyme
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7
Q

Hélice ⍺ à pas droit dans protéines globulaires

A

0,54 nm

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8
Q

Protéines fibreuses / fibrillaires

A
  • Scléroprotéine

- Protéines allongées

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9
Q

Rôles protéines fibreuses / fibrillaires

A

Structural

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10
Q

Hélice ⍺ à pas gauche

A

0,51 nm

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11
Q

Holoprotéines

A

= Seulement des AA

- 2 catégories : solubles et insolubles

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12
Q

Holoprotéines solubles globulaires

A
  • Albumine

- Histones

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13
Q

Holoprotéines solubles fibreuses

A
  • Fibrinogène plasmatique
  • Actine
  • Myosine
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14
Q

Holoprotéines insolubles

A

(++ fibreuses)

  • Kératine
  • Prot de soutien, de revêtement
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15
Q

Hétéroprotéines

A

= Apoprotéine (chaines polypeptidiques) + grpmt prosthétique (non protéique) lié de façon covalente

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16
Q

Phosphoprotéines

A

(Hétéroprotéine)

  • Acide phosphorique via liaison ester-phosphate sur Thr, Ser, Tyr
  • Ex : caséine (lait), vitelline (jaune d’oeuf)
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17
Q

Glycoprotéines

A

(Hétéroprotéine)

  • Glucide
  • Ex : hormones, enzymes, protéines des mb
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18
Q

Lipoprotéines

A

(Hétéroprotéine)

  • Lipide
  • Ex : lipoprotéines de structure des mb çlaires, lipoprotéines de transport du cholestérol dans le sang
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19
Q

Chromoprotéines

A

(Hétéroprotéine)

  • Pigment
  • Ex : hémoglobine, myoglobine, cytochrome, catalase, chlorophylle
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20
Q

Liaison peptidique (de type amide)

A
  • Formation entre le grpmt COOH du C⍺ d’un AA et le NH2 du C⍺ de l’AA suivant ; libération d’une molécule d’H2O
  • Plane, rigide (6 atomes coplanaires)
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21
Q

Longueur entre CO et NH

A

1,32 Å

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22
Q

Longueur entre 2 C⍺

A

3,5 à 3,6 Å

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23
Q

Angle ϕ

A

Rotation libre autour de C⍺-N

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24
Q

Angle ᴪ

A

Rotation libre autour de C⍺-CO

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25
Q

Cas particulier : la proline

A
  • Provoque la formation d’un coude du fait de l’absence de rotation libre entre C⍺-N
  • ⚠️ Proline modifie le pas des hélices mais ne déstructure pas
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26
Q

Chaine peptidique vectorisée

A

Nterm - Cterm

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27
Q

6 niveaux d’organisation de la protéine

A

1) Structure primaire
2) Structure secondaire
3) Structure super secondaire
4) Domaine
5) Structure tertiaire
6) Structure quaternaire

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28
Q

Structure primaire

A

Séquence des AA

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29
Q

Structure secondaire

A
  • Maintenue par LH et liaisons ioniques

- Hélice ⍺ ; Feuillet 𝛃 ; Boucle ; Tour

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30
Q

Hélice ⍺

A
  • Structure périodique
  • 3,6 AA/tour et 5,4 Å / tour
  • LH intra-chaine entre carboxyle d’un AA de la chaine princip avec H de l’amide du 4e AA située + en avant
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31
Q

Diamètre hélice ⍺

A

0,5 nm

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32
Q

Pas hélice ⍺

A

0,54 nm

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33
Q

ϕ hélice ⍺

A
  • 57°
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34
Q

ᴪ hélice ⍺

A
  • 47°
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35
Q

Feuillet 𝛃

A
  • Structure périodique
  • Parallèle et antiparallèle (+ stable)
  • LH inter-brin entre O d’un groupe carboxyle d’un AA d’un brin et H de l’amide de l’AA du brin voisin
  • Structure étirée
  • Zig-zag
  • Plissement des feuillets au niveau de chaque C⍺ d’un AA, les chaines latérales se distribuent de part et d’autre du plan
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36
Q

ϕ feuillets 𝛃 parallèles

A

-119°

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37
Q

ϕ feuillets 𝛃 antiparallèles

A

-139°

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38
Q

ᴪ feuillets 𝛃 parallèles

A

113°

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39
Q

ᴪ feuillets 𝛃 antiparallèles

A

135°

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40
Q

Boucle

A
  • Structure non périodique
    • de 4 AA
  • Entre hélices ou hélice et brin 𝛃 de feuillets ≠
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41
Q

Tour

A
  • Structure non périodique
  • 3-4 AA (glycine, proline)
  • Entre 2 brins beta antiparallèles
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42
Q

Structure super secondaire

A
  • Le motif
  • Structures secondaires regroupées
  • Simples ou complexes
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43
Q

Épingle

A
  • Motif simple
  • 𝛃𝛃
  • Transition entre 2 brins 𝛃 antiparallèles
  • Retrouvé dans AC
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44
Q

Hélice tour hélice

A
  • Motif simple
  • ⍺⍺
  • Retrouvé dans facteurs de transcription
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45
Q

Motif 𝛃⍺𝛃

A
  • Motif simple
  • 2 brins 𝛃 parallèles connectés par une hélice ⍺
  • x2 = pli de Rossman
46
Q

Pli de Rosman

A
  • Motif complexe
  • 𝛃⍺𝛃⍺𝛃
  • Entre déshydrogénases et NAD(P)+
47
Q

Zinc finger

A
  • Motif complexe
  • 𝛃𝛃⍺
    = structure en doigt de gant = structure en doigt de zinc
  • Dans grand sillon
  • Agit sur transcription de gènes cibles
  • Spécifique de très nbreux facteurs de transcription
48
Q

Clé grecque

A
  • Motif complexe
  • 𝛃𝛃𝛃𝛃
  • 4 brins antiparallèles reliés par des tours
  • Présente dans la triose phosphate isomérase (glycolyse) pour fixer le substrat
49
Q

Domaine

A
  • Unité structurale indépendante ayant acquis son propre repliement et ayant une fonction propre
  • Présent dans prot globulaires de + de 200 AA
50
Q

Structure tertiaire

A
  • Forme globale tridimensionnelle de la prot = fonction
  • Pour les prots globulaires
  • Stabilisation par LH, ioniques, hydrophobes, ponts SS
51
Q

Structure quaternaire

A
  • Association de plusieurs sous-unités
  • Ne concerne que les prots composées d’au minimum 2 chaines peptidiques = ne concerne øles monomères
  • Stabilisation par LH, ioniques, hydrophobes, ponts SS
52
Q

Oligomère

A

Sous-unités identiques

= prot oligomérique

53
Q

Multimère

A

Sous-unités ≠

= prot multimérique

54
Q

Pelote statistique

A
  • AA non engagés dans structure secondaire

- Représente 10-15% des prots fibreuses et globulaires

55
Q

Exemple de la myoglobine

A
  • Fixe O2 dans le muscle

- 1 seule sous-unité

56
Q

Exemple de la protéine Src

A
  • Fonction de régulation des ç
  • 4 domaines
  • Anomalie de production/conformation de Src impliquée dans cancer de type sarcome
57
Q

Exemple de l’hémoglobine

A
  • 4 sous-unités : 2⍺ et 2𝛃 chez l’homme adulte ; structure quaternaire = hétérotétramère
  • 8 hélices ⍺ / sous-unités
  • Hétéroprotéine, chromoprotéine : Apoprotéine = globine + Grmpt prosthétique = hème contenant 1 atome de fer (au centre de la porphyrine dans l’hème)
    → Chaque sous-unité comporte une globine + hème
58
Q

2 états de l’hémoglobine

A
  • État T (désoxyhémoglobine) : faible quantité pour l’O2

- État R (oxyhémoglobine) : forte affinité pour l’O2

59
Q

2,3 biphosphoglycérate

A

Conserve l’hémoglobine sous forme T = ↘︎ l’affinité pour l’O2

60
Q

Défaut de kératine

A

↘︎° solidité de la peau

61
Q

Carence en vitamine C

A
  • Synthèse anormale de collagène qui ne peut plus former de fibres sous forme de triple hélice
  • Symptômes :
  • lésions de la peau, des gencives
  • déchaussement des dents
  • fragilité vaisseaux sanguins
  • cicatrisation laborieuse
62
Q

Prion normal

A
  • PrPc ; 209 AA
  • 3 hélices ⍺ droites et 2 brins 𝛃 antiparallèles
  • Dans les neurones + rôle dans prolifération çlaire et mort çlaire
63
Q

Prion pathologique

A
  • PrPsc
  • 2 hélices ⍺ et 4 brins 𝛃
  • Anomalie dégradation de la protéine prion qui tend à s’accumuler et s’aggrège
  • Mort des neurones
  • À l’origine de la maladie de Creutzfeldt Jacob chez l’Homme
  • À l’origine des encéphalopathies spongiformes (vache folle) chez animaux
  • Forme infectieuse en contact avec forme normale ⟹ changement conformation en forme pathologique
64
Q

Propriétés des AA

A
  • Ont permis de déterminer des méthodes d’étude des prot
    1) Poids moléculaire
    2) P. chimiques
    3) P. électriques
    4) P. de solubilité
    5) P. spectrales
    6) P. de dénaturation
65
Q

Poids moléculaire

A

Dépend séquence en AA

66
Q

P. chimiques

A

Dépend nature des AA qui peuvent réagir avec certaines substances dans des réactions colorées

67
Q

P. électriques

A

N-term et C-term ionisables, ainsi que les chaines latérales de Arg, Lys, Glu, Asp, His, Cys, Tyr qui participent à la charge globale de la molécule caractérisée par un pHi

68
Q

P. de solubilité

A
  • Solubilité dans l’eau si elles sont assez petites avec un nb suffisant de résidus polaires (peu sont donc solubles dans l’eau)
  • Forte influence des sels
  • Solubilité minimale au pHi
  • Insoluble dans solvants organiques (éthanol)
69
Q

P. spectrales

A
  • Phe (260 nm)

- Trp et Tyr (280 nm)

70
Q

P. de dénaturation

A
  • Réversible ou non
  • Perte partielle ou totale de la fonction biologique
  • Dénaturation avec chaleur, UV, acides forts, sels de métaux lourds, urée, guanidine, solvants organiques ou détergents (𝛃-mercaptoéthanol ; SDS)
71
Q

pHi

A

pH où la charge globale est nulle

72
Q

𝛃-mercaptoéthanol

A

Détruit ponts SS

73
Q

SDS

A

Détruit Liaisons H et charge ➖

74
Q

Protéines avec comme fonction : Structure

A
  • Collagène

- Kératine

75
Q

Protéines avec comme fonction : Contraction

A
  • Actine

- Myosine

76
Q

Protéines avec comme fonction : Transport

A
  • Albumine

- Hémoglobine

77
Q

Protéines avec comme fonction : Immunité

A
  • Immunoglobulines

- Cytokines

78
Q

Protéines avec comme fonction : Hormones

A
  • Insuline

- Adrénaline

79
Q

Protéines avec comme fonction : Transduction du signal

A
  • Rc

- Protéines G

80
Q

Protéines avec comme fonction : Régulation de l’expression des gènes

A

Facteurs de transcription

81
Q

Protéines avec comme fonction : Enzymes

A
  • Peptidase

- Catalase

82
Q

Exemple de l’insuline

A
  • Hormone hypoglycémiante sécrétée par le pancréas
  • 2 chaines polypeptidiques reliées par des ponts SS
  • Chaine A : 21 AA et chaine B : 30 AA
  • 5,8 kDa
83
Q

Exemple des immunoglobulines

A
  • Tétramère : 2 chaines lourdes + 2 chaines légères
  • Cohésion assurée par ponts SS et liaisons hydrophobes
  • Protéine tout 𝛃
84
Q

Exemple des Rc des cannabinoides

A
  • Protéine CB1 et CB2 : 7 segments transmembranaires
  • Rc liant le THC (substance psychoactif du cannabis) à l’extérieur de la ç → modif de sa conformation → interaction prot intraçlaire → signal
85
Q

La spectrométrie d’absorption (UV-visible)

A

→ Selon Loi de Beer-Lambert

A = ε l C

C = Concentration de la substance en mol/L
l = Distance traversée par la lumière (épaisseur cuve, généralement 1 cm)
A = Absorbance = densité optique (ø unité)
ε = Coefficient d’extinction molaire
86
Q

Électrophorèse en condition native (PAGE)

A
  • Structure 3D de la prot et charge non modifiées
  • Séparation en fn taille et charge nette
    ⚠️ Molécules anioniques → Anode (+) et molécules cationiques → Cathode (-)
87
Q

Électrophorèse en condition non native (SDS-PAGE)

A
  • Migration uniquement en fn poids/masse moléculaire

- Prots se dirigent vers l’anode (+)

88
Q

Électrofocalisation

A

= Focalisation isoélectrique (IEF)

  • Migration sur un gradient de pH (qui augmente lentement de l’anode vers la cathode)
  • Séparation selon le pHi (où la prot se stoppe)
  • Très sensible (0,01 unité de pH)
89
Q

Électrophorèse à 2 dimensions

A

1 : électrofocalisation

+ 2 : électrophorèse dénaturante ; permet de séparer des prots avec le même pHi mais avec des tailles ≠

90
Q

Électrophorèse : linéarité inverse entre…

A

Linéarité inverse entre la distance de migration et le log de la masse moléculaire

91
Q

Chromatographies

A

Permettent séparation et quantification des molécules

92
Q

Chromatographie par échange d’ions (IEC)

A

→ Exploite différence de charge électrique, de pHi

93
Q

Chromatographie par échange d’ions (IEC) : matrice chargée ➕

A
  • Résine échangeuse d’anions

- Élution se fait à pH décroissant (départ à 13)

94
Q

Chromatographie par échange d’ions (IEC) : matrice chargée ➖

A
  • Résine échangeuse de cations

- Élution se fait à pH croissant (départ à 1)

95
Q

Chromatographie d’exclusion (SEC)

A

→ Exploite taille des prots

  • Migration se fera d’autant + vite que les molécules sont grosses
  • Solutés élués dans l’ordre inverse des masses moléculaires
  • Ǝ relation linéaire (inverse) entre le volume d’élution et le log de la masse moléculaire : logMM = f (Ve/V0)
96
Q

Chromatographie d’exclusion (SEC) : Grosses molécules

A

Exclues et éluées les premières au niv du volume mort (Vm, V0)

97
Q

Chromatographie d’exclusion (SEC) : Petites et moyennes molécules

A

Éluées + tardivement car incluses dans le gel : migration freinée

98
Q

Réactif de Bradford

A
  • Mise en évidence de la liaison peptidique
  • Coloration initiale marron mais devient bleu en présence de liaison peptidique (utilisé en mesure d’absorbance → 595 nm)
99
Q

Courbe étalon

A

Souvent avec l’albumine du sérum bovin (BSA)

100
Q

Elisa : généralités

A

→ Doser une prot (sécrétée par ç ou plasmatique) dans un échantillon
→ Méthode quantitative

101
Q

Elisa : méthode

A

1) Dépôt échantillon sur plaque de 96 puits
2) AC I ; AC II avec enzyme ; substrat de l’enzyme
3) Signal quantifié par spectrofluorométrie ou lecteur de fluorescence
4) Quantification grâce courbe étalon

102
Q

Western Blot : généralités

A

→ Repérer une prot dans un échantillon

→ Méthode plutôt qualitative même si intensité de la bande colorée est liée à quantité de prot

103
Q

Western Blot : méthode

A

1) Séparation prots par PM (électrophorèse SDS-PAGE)
2) Transfert prot sur mb solide grâce courant électrique
3) Coloration prot par rouge ponceau (vérifie transfert) puis décoloration
4) AC I ; AC II avec enzyme (ex : peroxydase) ; substrat de l’enzyme

104
Q

Séquençage de nature chimique

A
  • Méthode d’Edman

- Hydrolyse chimique après action du bromure de cyanogène (CNBr)

105
Q

Séquençage de nature enzymatique

A
  • Aminopeptidase
  • Carboxypeptidase
  • Trypsine
  • Chymotrypsine
106
Q

Méthode d’Edman

A

= Phénylisothiocyanate

- Libère le N-term

107
Q

Hydrolyse chimique après action du bromure de cyanogène (CNBr)

A

Coupe après Met

108
Q

Aminopeptidase

A
  • Exopeptidase

- Coupe la liaison après le Nterm

109
Q

Carboxypeptidase

A
  • Exopeptidase

- Coupe la liaison peptidique entre l’avant dernier AA et Cterm

110
Q

Trypsine

A
  • Endopeptidase intestinale

- Coupe la liaison peptidique après Lys et Arg

111
Q

Chymotrypsine

A
  • Endopeptidase intestinale

- Coupe la liaison peptidique après les AA aromatiques (Phe, Tyr, Trp) et Leu

Paces 1er quad 2020 (16 decks)

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