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Pré-clinique A20 > Biochimie > Flashcards

Biochimie Flashcards

1
Q

Biocatalyseur

A

Liaison spécifique du substrat
Abaisse énergie activation
Accélère vitesse Rx

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Q

Holoenzyme

A

enzyme + cofacteur

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Q

Enzyme (simple)

A

uniquement des acides aminés

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4
Q

Apoenzyme

A

Partie protéique de l’holoenzyme, inactive sans cofacteur

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Q

Apoenzyme + cofacteur

A

Holoenzyme

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6
Q

Types de cofacteur

A

ion métallique ou coenzyme

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7
Q

Si concentration enzyme cte, quelle est l’effet sur la vitesse initiale d’une augmentation concentration substrat?

A

Vitesse initiale augmente

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8
Q

Qu’est-ce que la Km?

A

Mesure de l’affinité
Concentration de substrat pour atteindre Vmax/2
Propriété de l’enzyme

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9
Q

+ Km est élevé, …

A

Plus il faut de substrat pour avoir Vmax/2

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10
Q

+ Km est bas, …

A

Plus l’affinité avec le substrat est grande

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11
Q

Vmax = …

A

Qd molécules d’enzymes saturés de substrat

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12
Q

Si concentration substrat en excès, quelle est l’effet sur la vitesse initiale d’une augmentation concentration enzyme?

A

Vmax directement proportionnelle à concentration d’enzymes, donc augmente.

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13
Q

Mécanisme de contrôle enzymes

A

Modifie quantité ou modifie efficacité

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14
Q

Augmentation quantité enzymes = …

A

Induction

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15
Q

Diminution quantité enzymes =

A

Répression

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16
Q

Enzymes constitutives

A

Pas sujettes à régulation

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17
Q

Mécanismes qui contrôlent l’efficacité des enzymes

A

Allostérie

Modification covalente

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18
Q

Vitesse de l’allostérie et modif cov.

A

Instantannée pour allostérie

Rapide pour modif cov

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19
Q

Vitesse induction/répression

A

long terme

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20
Q

Allostérie

A

Peut être positif ou négatif
Réversible
Se fixe sur site allostérique et modifie conformation site catalytique

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21
Q

Modif covalente

A

Tout ou rien
Réversible
Modifie structure primaire : nécessite enzyme pour lier ou briser le lien avec exemple groupement phosphate

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22
Q

Augmentation glycogène synthase (glycogénogenèse hépatique)

A

INSULINE

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23
Q

Diminution glycogène phosphorylase (glycogénolyse)

A

INSULINE

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24
Q

Diminution glycogène synthase (glycogénogenèse hépatique)

A

GLUCAGON, ADRÉNALINE, glycogène

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25
Q

Augmentation glycogène phosphorylase (glycogénolyse)

A

GLUCAGON, adrénaline

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26
Q

Hexokinase (glycolyse)

A

Augmentation: INSULINE
Diminution: GLUCAGON

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27
Q

Phospohofructokinase (glycolyse)

A

Aug: INSULINE, AMP
Dim: CITRATE, ATP, GLUCAGON

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28
Q

Pyruvate kinase (glycolyse)

A

Aug: INSULINE
DIm: GLUCAGON

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29
Q

Pyruvate déshydrogénase (pyruvate vers acétyl CoA)

A

Aug: Insuline, NAD+, ADP
Dim: NADH, acétyl CoA, ATP

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30
Q

Pyruvate carboxylase (néoglucogenèse)

A

Aug: GLUCAGON, adrénaline, acétyl CoA
Dim: INSULINE

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31
Q

Fructose-1,6-bisphophatase (néogluc)

A

Aug: GLUCAGON, adrénaline, glucocorticoides
Dim: Insuline

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32
Q

Glucose-6-phosphatase (néogluc)

A

Aug: GLUCAGON, adrénaline, glucocorticoides
Dim: insuline

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33
Q

Glucose-6-phosphate déshydrogénase (voie des pentoses)

A

Aug: INSULINE
Dim: pas de contrôle

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34
Q

Acétyl CoA carboxylase (lipogenèse)

A

Aug: insuline, citrate
Dim: acyl CoA, glucagon

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35
Q

Acide gras synthase (lipogenèse)

A

Aug: insuline
Dim: pas contrôle

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36
Q

HMG CoA réductase (cholestérogenèse)

A

Aug: insuline
Dim: glucagon, cholestérol, mévalonate

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37
Q

Inhibiteur compétitif

A

Compétition pour site actif
+ il y a substrat, - inhibiteur se lie site actif
Km augmente (car enzyme semble avoir - affinité avec substrat)
Atteint Vmax plus tard

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38
Q

Inhibiteur non-compétitif

A 
Se lie de façon irréversible
Diminue le nbr enzymes actives
Vmax diminue
Km inchangée
Peut agir au site actif (si spécifique à enzyme) ou ailleurs: sur enzyme (si pas spécifique): modifie structure tertiaire
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39
Q

Où déversé sucs pancréatiques? Contiennent quoi?

A

Dans duodénum, contiennent enzymes digestives + bicarbonate

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40
Q

Enzymes des suc pancréatique

A

Trypsine et autres enzymes protéolytiques

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41
Q

Qu’est-ce que la trypsinogène?

A

Proenzyme suc pancréatique (précurseur trypsine)

Modif structure primaire rend enzyme active : modif irréversible

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42
Q

Pourquoi stocker les enzymes du suc pancréatique sous forme de proenzymes?

A

Empêcher auto-digestion pancréas

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43
Q

Enzymes chargées digestion glucides? (3)

A

Amylase, saccharase et lactase

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44
Q

Substrats et produits amylase

A

Substrats: maltose
Produit: glucose

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45
Q

Substrats et produits saccharase

A

Substrat: saccharose
Produit: glucose + fructose

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46
Q

Substrats et produits lactase

A

Substrat: lactose
Produits: glucose et galactose

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47
Q

Sérum

A

coagulé

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48
Q

Plasma

A

anticoagulé

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49
Q

Enzymes pancréatite aigue

A

Amylase et lipase

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50
Q

Enzymes cytolitique (hépatite)

A

AST et ALT

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51
Q

Enzymes cholestase

A

GGT et ALP

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52
Q

Si enzyme GGT élevé, mais pas ALP, à quoi est due augmentation?

A

Alcool

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53
Q

enzyme ALP pour quelles atteintes? (2)

A

Choléstase et atteinte osseuse

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54
Q

Enzyme présente myocarde

A

Troponine I et T

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55
Q

Carburants du muscle cardiaque

A

Acides gras ++++, glucose, lactate

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56
Q

Où se passe glycolyse?

A

cytosol

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57
Q

Où se passe oxydation pyruvate en acétyl Co A?

A

mitochondrie

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58
Q

Où se passe Krebs?

A

mitochondrie

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59
Q

Substrats, produits et enzymes pour pyruvate vers acétyl CoA

A

Substrats: pyruvate, NAD+
Produits: CO2, NADH et acétyl CoA
Enzymes: pyruvate déshydrogénase avec coenzymes: lipoate, TPP et FAD

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60
Q

Rx Krebs: alpha cétoglutarate vers succinylcholine CoA, quelle est l’enzyme?

A

Alpha cétoglutarate déshydrogénase avec coenzymes FAD, TPP et lipoate

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61
Q

RX Krebs: malate vers oxaloacétate, quelle enzyme?

A

Malate déshydrogénase

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62
Q

Décrire chaîne respiratoire et phosphorylation oxydative

63
Q

NADH dans chaîne resp.: combien ATP produit, donné é à quel complexe?

A

3 ATP car passe dans 3 complexes

Complexe 1

64
Q

FADH2 dans chaîne resp.: combien ATP produit, donné é à quel complexe?

A

2 ATP car passe dans 2 complexes

Complexe 2

65
Q

Quels complexes dans chaîne resp. servent de pompes?

66
Q

Faire ATP dans le muscle: à partir ADP et à partir Créatine-P…

A

ADP + ADP = ATP + AMP

ADP + Créatine-P avec enzyme créatine kinase = Créatine + ATP

67
Q

Comment érythrocytes font ATP?

A

Glycolyse (utlise LDH bcp, donc produit lactate)

Possèdent pas mitochondries

68
Q

Effet découpleur dans chaîne resp. sur consommation oxygène?

A

Consommation augmente, car pompes à protons ne luttent plus contre gradient, donc augmentation vitesse de la chaîne resp.

69
Q

Où se produit chaîne resp?

A

Membrane interne mitochondrie

70
Q

Où se produit glycogénolyse?

A

foie et muscle

71
Q

Où se produit néoglucogenèse?

72
Q

Où se produit synthèse lipides?

73
Q

Où se produit l’urée?

74
Q

Où se produit catabolisme protéique (protéolyse)?

75
Q

Acide gras saturé vs insaturé

A

Pas liaison double dans saturé vs oui dans insaturé

76
Q

Transformation acétyl CoA en palmitate: où et comment?

A

Où: Foie et tissu adipeux dans cytosol

Citrate sort Krebs, va dans cytosol et transformé en oxaloacétate (devient malate + retourne Krebs) et en Acétyl CoA
7Acétyl CoA + 7ATP + Acétyl CoA carboxylase = 7 Malonyl CoA
Acétyl CoA avec acide gras synthase = Complexe acide gras synthase + acétyl
Complexe acide gras synthase + acétyl + Malonyl CoA + 14 NADPH + Acide gras synthase = Palmitate (16 C)

77
Q

Que devient palmitate?

A

Palmitate = acyl CoA, devient TG, TG + Phospholipides + Protéines + Cholestérol = VLDL

78
Q

Enzyme voie des pentoses, coenzyme, substrat et produit

A

Glucose-6-phosphate déshydrogénase avec NADP+
Subst: G-6-P
Produit: Ribose-5-P

79
Q

Acides gras essentiels (2) et pourquoi eux?

A

Acide linoléique et alpha-linoléique

Eux car polyinsaturés et pas capable synthétiser nous-mêmes

80
Q

Apoprotéine chylomicron et VLDL

81
Q

Quelle enzyme reconnaît APOC2 des VLDL et chylomicrons?

A

Lipoprotéine lipase = digestion des TG

82
Q

Apoprotéine nécessaire à l’activité de la LCAT et quelle lipoprotéine correspond?

A

ApoA1 et HDL

83
Q

Que deviennent les TG hydrolysés par la lipoprotéine lipase? Détails

A

Acides gras et glycérol
Acides gras: B-oxydé = ATP dans muscles, Estérification donne TG et peuvent devenir phospholipides, Acides biliaires et deviennent sels biliaires (aide digestion lipides vers micelles)
Glycérol: glycérol + glycérokinase = Glycérol-3-P (une partie va glycolyse et l’autre devient TG puis VLDL et retourne lipoprot lipase

84
Q

Provenance cholestérol chylomicrons vs VLDL

A

Chylo: alimentaire
VLDL: cholestérol libre (synthét. organisme)

85
Q

Rôle ACAT

A

Estérifier cholestérol pour stockage temporaire et ensuite, même enzyme pour retransformer en cholestérol libre

86
Q

Rôle LCAT

A

Estérifier cholestérol pour mettre dans HDL

87
Q

Une fois leur contenu digéré, les VLDL deviennent…

A

IDL pas longtemps et tout de suite LDL (retournent foie ou vont tissus périph)

88
Q

Où vont les HDL et rôle

A

Au foie, permettent tissus périph d’exporter l’excès de cholestérol membranaire

89
Q

Rôle carnitine

A

Permettre passage acyl CoA du cytoplasme à la mitochondrie

90
Q

Qu’est-ce que la lipolyse?

A

Destruction TG en acides gras et glycérol

91
Q

Est-ce que les acides gras servent de substrat pour générer du glucose?

A

Non, ce ne sont pas des précurseurs, mais bien des carburants. Les 2 C de l’acétyl CoA sont expulsés sous forme de CO2

92
Q

Corps cétoniques (3)

A

Acétoacétate
Acétone
B-hydroxybutyrate

93
Q

Condition pour début cétogenèse (synthèse corps cétoniques)

A

Déficience en insuline et augmentation glucagon, donc rapport I/G faible, à jeûn
Foie reçoit bcp acides gras des tissus adipeux, donc prend surplus acétyl CoA pour faire corps céto

94
Q

Synthèse endogène Pyruvate + Glutamate +… = …

A

Enzyme= ALT et produits = Alanine et alpha-céto

95
Q

Synthèse endogène Oxaloacétate + Glutamate +… =…

A

Enzyme= AST et produits = Aspartate et alpha-céto

96
Q

Nombre d’acides aminés nn-essentiels (pas synthéth par humain) chez enfant et adulte

A

10 chez enfant

9 chez adulte

97
Q

Maladie phénylcétonurie: quelle enzyme déficiente, réaction catalysée et où se trouve-t-elle normalement?

A

Phénylalanine hydroxylase, phénylalanine vers tyrosine et se trouve dans le foie

98
Q

Effet de la phénylcétonurie

A

Aug dans l’urine d’une cétone contenant groupement phényl: phénylpyruvate
Diminution de la mélanine, donc cheveux, yeux et peaux plus pâle que les autres membres famille

99
Q

Quand faire dépistage de la phénylcétonurie? Pourquoi? Comment?

A

Au cours première semaine naissance, car existe un traitement. Il faut que l’enfant ait ingéré des protéines pour faire détection
Détection par dosage de la phénylalanine et de la tyrosine dans sang

100
Q

Phénylcétonurie. Conséquences taux élevé phénylalanine

A

Causer dommages irréversibles au cerveau

101
Q

Tyrosinémie. Conséquence de cette déficience enzymatique sur la concentration dans le sérum de tyrosine et phénylalanine

A

Augmentation tyrosine et parfois phénylalanine

102
Q

Produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans le système nerveux et les médullo-surrénales et leurs utilités

A

Catécholamines (adrénaline, noradrénaline et dopamine)
Adrénaline: Hormone de la médulosurrénale
Noradrénaline: neurotrans. SNA et hormone médullosurrénale
Dopamine: rôle SNC

103
Q

Produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans la peau, les yeux et les cheveux et et leurs utilités

A

Mélanine, elle absorbe rayons UV et protège derme

104
Q

Produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans la thyroide et et leurs utilités

A

T3 et T4

Hormones sécrétées par la glande thyroide

105
Q

Acide aminé glucoformateur

A

Précurseur de la néoglucogenèse: partie carbonnée AA devient pyruvate ou dans le cycle de Krebs et pourrait être transformée en glucose

106
Q

Acide aminé cétogène

A

Précurseur cétogénèse: partie carbonnée transformée en acétyl CoA ou en acétoacétate

107
Q

Acide aminé mixte

A

Précurseur néo ou cétogénèse

108
Q

Condition dans laquelle acides aminés mixtes sont simultanément cétogènes et glucoformateurs

A

Rapport I/G bas, donc à jeun ou diabétique non traité

109
Q

Dégradation protéines alimentaires: où, comment

A

Dans le tube digestif

Par une série d’enzymes, certaines pancréatiques, d’autres intestinales

110
Q

Quelle voie les AA d’origine alimentaire empruntent pour parvenir au foie?

A

Veine porte

111
Q

L’organisme fait-il des réserves AA?

A

Non. Les surplus sont dégradés dans le foie et les muscles

112
Q

Quelle rôle jouent alpha-céto et glutamate dans transamination?

A

Alpha-céto: accepteur du groupement alpha-aminé

Glutamate: donneur ammoniaque

113
Q

Groupement amide vs amine

A

Groupements amides retrouvés sur chaîne latérale (désamidation) alors que amine sur carbone alpha (désamination)

114
Q

Glutamate vers glutamine: rx?

A

ATP + NH3 + Glutamine synthase

115
Q

Glutamine vers glutamate: rx?

A

Glutamine + H20 + Glutaminase = Nh3 + Glutamate

116
Q

À partir quelles substances peut former ammoniaque dans foie?

A

Tout ce qui contient de l’azote

117
Q

Principale forme excrétion azote

118
Q

Les 2N de l’urée proviennent:

A

1 de l’Aspartate et 1 du NH4+ (provient glutamate + glutamate déshydrogénase)

119
Q

Faire de l’urée nécessite

A

Aspartate, NH4+, CO2 et ATP

120
Q

Elimination urée

A

+++ rein

un peu intestin

121
Q

Sort de l’urée dans rein

122
Q

Sort de l’urée dans l’intestin

A

Hydrolysée, forme NH4+ qui reviennent foie pour être transformer en urée et espérer être uriner

123
Q

Pourquoi transformation ammoniaque en urée essentielle?

A

Ammoniaque toxique, surtout pour cerveau

124
Q

Autre façon de se débarrasser de l’ammoniaque à part urée?

A

Ions ammoniums dans l’urine

125
Q

Comment cerveau élimine ammoniaque?

A

Avec glutamate déshydrogénase (alpha-céto + NH4+ + NADH = Gluatamate + NAD+) et par la glutamine synthase (Glutamate + ATP + NH4+ = Glutamine
Glutamine est ensuite excrétée dans circul sang. (puis vers foie +++)

126
Q

À part cerveau, quels tissus peuvent synthétiser glutamine et libérer dans circul. sang

A

Muscle et foie

127
Q

Comment est dégradée glutamine au rein?

A
  1. Glutamine + glutaminase = glutamate

2. Glutamate + transaminase (ALT) = Alanine

128
Q

Effet insuline sur entrée des AA dans cells muscu

A

Favorisés et insuline inhibe protéolyse

129
Q

Condition protéolyse

A

À jeun; rapport insul/glucocorticoides diminué

130
Q

Précurseurs de la néoglucogenèse libérés par muscles (2)

A

Alanine et Glutamine

131
Q

Cirrhose hépatique

A

Diminution production d’albumine par le foie

Valeurs basses d’urée, car foie a difficulté à synthétiser

132
Q

Diabète type 1

A 
Apparition jeune âge
- fréquent
pas vraiment prédisposition génétique
patient mince
acidoacétose (prod corps céto)
MAnque insuline
Traitement: insuline
133
Q

Diabète type 2

A 
Apparition vers 40-60 ans
\+ fréquent
Prédisposition génétique
Patient rond
Glycémie augmente
Trop insuline, mais pas efficace
Traitement: hygiène de vie
134
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: Insuline et glucagon

A

Insuline abaissée et glucagon augmenté

135
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: métabolisme glycogène hépatique et glycogénolyse

A

glycogenogenèse diminue (glycogène synthase inactivée) et glycogénolyse augmentée (glycogène phosphorylase activée)

136
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: glycolyse et néogluco hépatique

A

Glycolyse diminue et néogluc augmente

137
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: entrée glucose et glycolyse dans muscle et tissu adipeux

A

Muscle: entrée glucose diminue, glycolyse diminue (à cause manque de glucose, car enzyme pas contrôlées par insuline)
Tissu adipeux: entrée glucose diminue, glycolyse diminue (à cause manque de glucose ET par diminution de l’activité des enzymes, régulées par insuline)

138
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: glycogenogenèse dans muscle

A

diminuée, car on ne fait pas réserves glycogène quand on manque glucose. Activité glycogène synthase diminuée car dépend insuline

139
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: glycolyse au cerveau

A

PAS DE CHANGEMENT

140
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: synthèse acides gras dans le foie

A

Diminuée

  • Acétyl CoA cytosolique pas dispo car citrate pas formé, car fait néo au lieu Krebs
  • Activité Acétyl CoA carboxylase diminue, car I/G diminue et manque de citrate
141
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: cholestérogenèse dans le foie

A

Diminuée, car
Acétyl CoA cytosolique non dispo
Activité HMG CoA réductase diminué (car I/G dim)
Manque NADPH

142
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: synthèse acides gras et TG dans tissus adipeux

A 
Diminuées, car
pour acides gras:
Manque Acétyl CoA cytosolique
Activ Acétyl CoA carbox diminue
Acide gras synthase diminue
Manque NADPH
pour TG:
Synthèse AG diminue
Entrée AG diminue, car LPL diminue
Manque de G-3-P car glycolyse diminue (G-3-P vient G-6-P)
143
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: lipolyse dans tissus adipeux

A

Augmentée, car lipase hormonosensible activée par diminution insuline

144
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: sort des acides gras libres au foie

A

B-oxydation, prod HMG CoA (mais comme on est dans mitoch, pas de HMG CoA réductase), donc formation corps cétoniques

145
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: excédent acétyl CoA mitochondrial

A

Comme il n’y a pas HMG CoA réductase intramintochondriale (seulement dans cytosol), devient corps cétoniques

146
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: sort acides gras libres dans muscle

A

Deviennent acétyl CoA et fait ATP avec pour répondre à ses besoins

147
Q

Est-ce que le muscle synthétise des corps cétoniques?

A

Non, il en consomme. Corps cétoniques fait uniquement au foie.

148
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: activité de la lipoprotéine lipase

A

LPL: digère contenu chylo + VLDL

Diminuée car insuline diminue

149
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: Concentration sanguine VLDL et Chylomicrons

A

Augmente, activité LPL diminue face à diminution insuline

150
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: entrée AA et synthèse protéines dans cells musculaires

A

Baisse de l’insuline, donc diminution entrée AA et synthèse protéines

151
Q

Diabète 1 non-traité vs normal: protéolyse musculaire

A

Baisse insuline/glucocorticoides, donc protéolyse augmente

152
Q

Acétyl CoA inhibe et active quelles enxymes?

A

Active: pyruvate carboxylase
Inhibe: pyruvate déshydrogénase

153
Q

Influence de la protéolyse musculaire sur la néoglucogenèse

A

Fourni des précurseurs (alanine et glutamine)

154
Q

Protéolyse musculaire peut-elle affecter production de corps cétoniques?

A

Oui, car certains AA sont cétogènes

Pré-clinique A20 (12 decks)

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