Biochimie Flashcards
1
Q
Biocatalyseur
A
Liaison spécifique du substrat
Abaisse énergie activation
Accélère vitesse Rx
2
Q
Holoenzyme
A
enzyme + cofacteur
3
Q
Enzyme (simple)
A
uniquement des acides aminés
4
Q
Apoenzyme
A
Partie protéique de l’holoenzyme, inactive sans cofacteur
5
Q
Apoenzyme + cofacteur
A
Holoenzyme
6
Q
Types de cofacteur
A
ion métallique ou coenzyme
7
Q
Si concentration enzyme cte, quelle est l’effet sur la vitesse initiale d’une augmentation concentration substrat?
A
Vitesse initiale augmente
8
Q
Qu’est-ce que la Km?
A
Mesure de l’affinité
Concentration de substrat pour atteindre Vmax/2
Propriété de l’enzyme
9
Q
+ Km est élevé, …
A
Plus il faut de substrat pour avoir Vmax/2
10
Q
+ Km est bas, …
A
Plus l’affinité avec le substrat est grande
11
Q
Vmax = …
A
Qd molécules d’enzymes saturés de substrat
12
Q
Si concentration substrat en excès, quelle est l’effet sur la vitesse initiale d’une augmentation concentration enzyme?
A
Vmax directement proportionnelle à concentration d’enzymes, donc augmente.
13
Q
Mécanisme de contrôle enzymes
A
Modifie quantité ou modifie efficacité
14
Q
Augmentation quantité enzymes = …
A
Induction
15
Q
Diminution quantité enzymes =
A
Répression
16
Q
Enzymes constitutives
A
Pas sujettes à régulation
17
Q
Mécanismes qui contrôlent l’efficacité des enzymes
A
Allostérie
Modification covalente
18
Q
Vitesse de l’allostérie et modif cov.
A
Instantannée pour allostérie
Rapide pour modif cov
19
Q
Vitesse induction/répression
A
long terme
20
Q
Allostérie
A
Peut être positif ou négatif
Réversible
Se fixe sur site allostérique et modifie conformation site catalytique
21
Q
Modif covalente
A
Tout ou rien
Réversible
Modifie structure primaire : nécessite enzyme pour lier ou briser le lien avec exemple groupement phosphate
22
Q
Augmentation glycogène synthase (glycogénogenèse hépatique)
A
INSULINE
23
Q
Diminution glycogène phosphorylase (glycogénolyse)
A
INSULINE
24
Q
Diminution glycogène synthase (glycogénogenèse hépatique)
A
GLUCAGON, ADRÉNALINE, glycogène
25
Augmentation glycogène phosphorylase (glycogénolyse)
GLUCAGON, adrénaline
26
Hexokinase (glycolyse)
Augmentation: INSULINE
Diminution: GLUCAGON
27
Phospohofructokinase (glycolyse)
Aug: INSULINE, AMP
Dim: CITRATE, ATP, GLUCAGON
28
Pyruvate kinase (glycolyse)
Aug: INSULINE
DIm: GLUCAGON
29
Pyruvate déshydrogénase (pyruvate vers acétyl CoA)
Aug: Insuline, NAD+, ADP
Dim: NADH, acétyl CoA, ATP
30
Pyruvate carboxylase (néoglucogenèse)
Aug: GLUCAGON, adrénaline, acétyl CoA
Dim: INSULINE
31
Fructose-1,6-bisphophatase (néogluc)
Aug: GLUCAGON, adrénaline, glucocorticoides
Dim: Insuline
32
Glucose-6-phosphatase (néogluc)
Aug: GLUCAGON, adrénaline, glucocorticoides
Dim: insuline
33
Glucose-6-phosphate déshydrogénase (voie des pentoses)
Aug: INSULINE
Dim: pas de contrôle
34
Acétyl CoA carboxylase (lipogenèse)
Aug: insuline, citrate
Dim: acyl CoA, glucagon
35
Acide gras synthase (lipogenèse)
Aug: insuline
Dim: pas contrôle
36
HMG CoA réductase (cholestérogenèse)
Aug: insuline
Dim: glucagon, cholestérol, mévalonate
37
Inhibiteur compétitif
Compétition pour site actif
+ il y a substrat, - inhibiteur se lie site actif
Km augmente (car enzyme semble avoir - affinité avec substrat)
Atteint Vmax plus tard
38
Inhibiteur non-compétitif
```
Se lie de façon irréversible
Diminue le nbr enzymes actives
Vmax diminue
Km inchangée
Peut agir au site actif (si spécifique à enzyme) ou ailleurs: sur enzyme (si pas spécifique): modifie structure tertiaire
```
39
Où déversé sucs pancréatiques? Contiennent quoi?
Dans duodénum, contiennent enzymes digestives + bicarbonate
40
Enzymes des suc pancréatique
Trypsine et autres enzymes protéolytiques
41
Qu'est-ce que la trypsinogène?
Proenzyme suc pancréatique (précurseur trypsine)
| Modif structure primaire rend enzyme active : modif irréversible
42
Pourquoi stocker les enzymes du suc pancréatique sous forme de proenzymes?
Empêcher auto-digestion pancréas
43
Enzymes chargées digestion glucides? (3)
Amylase, saccharase et lactase
44
Substrats et produits amylase
Substrats: maltose
Produit: glucose
45
Substrats et produits saccharase
Substrat: saccharose
Produit: glucose + fructose
46
Substrats et produits lactase
Substrat: lactose
Produits: glucose et galactose
47
Sérum
coagulé
48
Plasma
anticoagulé
49
Enzymes pancréatite aigue
Amylase et lipase
50
Enzymes cytolitique (hépatite)
AST et ALT
51
Enzymes cholestase
GGT et ALP
52
Si enzyme GGT élevé, mais pas ALP, à quoi est due augmentation?
Alcool
53
enzyme ALP pour quelles atteintes? (2)
Choléstase et atteinte osseuse
54
Enzyme présente myocarde
Troponine I et T
55
Carburants du muscle cardiaque
Acides gras ++++, glucose, lactate
56
Où se passe glycolyse?
cytosol
57
Où se passe oxydation pyruvate en acétyl Co A?
mitochondrie
58
Où se passe Krebs?
mitochondrie
59
Substrats, produits et enzymes pour pyruvate vers acétyl CoA
Substrats: pyruvate, NAD+
Produits: CO2, NADH et acétyl CoA
Enzymes: pyruvate déshydrogénase avec coenzymes: lipoate, TPP et FAD
60
Rx Krebs: alpha cétoglutarate vers succinylcholine CoA, quelle est l'enzyme?
Alpha cétoglutarate déshydrogénase avec coenzymes FAD, TPP et lipoate
61
RX Krebs: malate vers oxaloacétate, quelle enzyme?
Malate déshydrogénase
62
Décrire chaîne respiratoire et phosphorylation oxydative
...
63
NADH dans chaîne resp.: combien ATP produit, donné é à quel complexe?
3 ATP car passe dans 3 complexes
| Complexe 1
64
FADH2 dans chaîne resp.: combien ATP produit, donné é à quel complexe?
2 ATP car passe dans 2 complexes
| Complexe 2
65
Quels complexes dans chaîne resp. servent de pompes?
1, 3,4
66
Faire ATP dans le muscle: à partir ADP et à partir Créatine-P...
ADP + ADP = ATP + AMP
| ADP + Créatine-P avec enzyme créatine kinase = Créatine + ATP
67
Comment érythrocytes font ATP?
Glycolyse (utlise LDH bcp, donc produit lactate)
| Possèdent pas mitochondries
68
Effet découpleur dans chaîne resp. sur consommation oxygène?
Consommation augmente, car pompes à protons ne luttent plus contre gradient, donc augmentation vitesse de la chaîne resp.
69
Où se produit chaîne resp?
Membrane interne mitochondrie
70
Où se produit glycogénolyse?
foie et muscle
71
Où se produit néoglucogenèse?
Foie
72
Où se produit synthèse lipides?
Foie
73
Où se produit l'urée?
Foie
74
Où se produit catabolisme protéique (protéolyse)?
Muscle
75
Acide gras saturé vs insaturé
Pas liaison double dans saturé vs oui dans insaturé
76
Transformation acétyl CoA en palmitate: où et comment?
Où: Foie et tissu adipeux dans cytosol
Citrate sort Krebs, va dans cytosol et transformé en oxaloacétate (devient malate + retourne Krebs) et en Acétyl CoA
7Acétyl CoA + 7ATP + Acétyl CoA carboxylase = 7 Malonyl CoA
Acétyl CoA avec acide gras synthase = Complexe acide gras synthase + acétyl
Complexe acide gras synthase + acétyl + Malonyl CoA + 14 NADPH + Acide gras synthase = Palmitate (16 C)
77
Que devient palmitate?
Palmitate = acyl CoA, devient TG, TG + Phospholipides + Protéines + Cholestérol = VLDL
78
Enzyme voie des pentoses, coenzyme, substrat et produit
Glucose-6-phosphate déshydrogénase avec NADP+
Subst: G-6-P
Produit: Ribose-5-P
79
Acides gras essentiels (2) et pourquoi eux?
Acide linoléique et alpha-linoléique
| Eux car polyinsaturés et pas capable synthétiser nous-mêmes
80
Apoprotéine chylomicron et VLDL
ApoC2
81
Quelle enzyme reconnaît APOC2 des VLDL et chylomicrons?
Lipoprotéine lipase = digestion des TG
82
Apoprotéine nécessaire à l'activité de la LCAT et quelle lipoprotéine correspond?
ApoA1 et HDL
83
Que deviennent les TG hydrolysés par la lipoprotéine lipase? Détails
Acides gras et glycérol
Acides gras: B-oxydé = ATP dans muscles, Estérification donne TG et peuvent devenir phospholipides, Acides biliaires et deviennent sels biliaires (aide digestion lipides vers micelles)
Glycérol: glycérol + glycérokinase = Glycérol-3-P (une partie va glycolyse et l'autre devient TG puis VLDL et retourne lipoprot lipase
84
Provenance cholestérol chylomicrons vs VLDL
Chylo: alimentaire
VLDL: cholestérol libre (synthét. organisme)
85
Rôle ACAT
Estérifier cholestérol pour stockage temporaire et ensuite, même enzyme pour retransformer en cholestérol libre
86
Rôle LCAT
Estérifier cholestérol pour mettre dans HDL
87
Une fois leur contenu digéré, les VLDL deviennent...
IDL pas longtemps et tout de suite LDL (retournent foie ou vont tissus périph)
88
Où vont les HDL et rôle
Au foie, permettent tissus périph d'exporter l'excès de cholestérol membranaire
89
Rôle carnitine
Permettre passage acyl CoA du cytoplasme à la mitochondrie
90
Qu'est-ce que la lipolyse?
Destruction TG en acides gras et glycérol
91
Est-ce que les acides gras servent de substrat pour générer du glucose?
Non, ce ne sont pas des précurseurs, mais bien des carburants. Les 2 C de l'acétyl CoA sont expulsés sous forme de CO2
92
Corps cétoniques (3)
Acétoacétate
Acétone
B-hydroxybutyrate
93
Condition pour début cétogenèse (synthèse corps cétoniques)
Déficience en insuline et augmentation glucagon, donc rapport I/G faible, à jeûn
Foie reçoit bcp acides gras des tissus adipeux, donc prend surplus acétyl CoA pour faire corps céto
94
Synthèse endogène Pyruvate + Glutamate +... = ...
Enzyme= ALT et produits = Alanine et alpha-céto
95
Synthèse endogène Oxaloacétate + Glutamate +... =...
Enzyme= AST et produits = Aspartate et alpha-céto
96
Nombre d'acides aminés nn-essentiels (pas synthéth par humain) chez enfant et adulte
10 chez enfant
| 9 chez adulte
97
Maladie phénylcétonurie: quelle enzyme déficiente, réaction catalysée et où se trouve-t-elle normalement?
Phénylalanine hydroxylase, phénylalanine vers tyrosine et se trouve dans le foie
98
Effet de la phénylcétonurie
Aug dans l'urine d'une cétone contenant groupement phényl: phénylpyruvate
Diminution de la mélanine, donc cheveux, yeux et peaux plus pâle que les autres membres famille
99
Quand faire dépistage de la phénylcétonurie? Pourquoi? Comment?
Au cours première semaine naissance, car existe un traitement. Il faut que l'enfant ait ingéré des protéines pour faire détection
Détection par dosage de la phénylalanine et de la tyrosine dans sang
100
Phénylcétonurie. Conséquences taux élevé phénylalanine
Causer dommages irréversibles au cerveau
101
Tyrosinémie. Conséquence de cette déficience enzymatique sur la concentration dans le sérum de tyrosine et phénylalanine
Augmentation tyrosine et parfois phénylalanine
102
Produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans le système nerveux et les médullo-surrénales et leurs utilités
Catécholamines (adrénaline, noradrénaline et dopamine)
Adrénaline: Hormone de la médulosurrénale
Noradrénaline: neurotrans. SNA et hormone médullosurrénale
Dopamine: rôle SNC
103
Produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans la peau, les yeux et les cheveux et et leurs utilités
Mélanine, elle absorbe rayons UV et protège derme
104
Produits spécialisés formés à partir de la tyrosine dans la thyroide et et leurs utilités
T3 et T4
| Hormones sécrétées par la glande thyroide
105
Acide aminé glucoformateur
Précurseur de la néoglucogenèse: partie carbonnée AA devient pyruvate ou dans le cycle de Krebs et pourrait être transformée en glucose
106
Acide aminé cétogène
Précurseur cétogénèse: partie carbonnée transformée en acétyl CoA ou en acétoacétate
107
Acide aminé mixte
Précurseur néo ou cétogénèse
108
Condition dans laquelle acides aminés mixtes sont simultanément cétogènes et glucoformateurs
Rapport I/G bas, donc à jeun ou diabétique non traité
109
Dégradation protéines alimentaires: où, comment
Dans le tube digestif
| Par une série d'enzymes, certaines pancréatiques, d'autres intestinales
110
Quelle voie les AA d'origine alimentaire empruntent pour parvenir au foie?
Veine porte
111
L'organisme fait-il des réserves AA?
Non. Les surplus sont dégradés dans le foie et les muscles
112
Quelle rôle jouent alpha-céto et glutamate dans transamination?
Alpha-céto: accepteur du groupement alpha-aminé
| Glutamate: donneur ammoniaque
113
Groupement amide vs amine
Groupements amides retrouvés sur chaîne latérale (désamidation) alors que amine sur carbone alpha (désamination)
114
Glutamate vers glutamine: rx?
ATP + NH3 + Glutamine synthase
115
Glutamine vers glutamate: rx?
Glutamine + H20 + Glutaminase = Nh3 + Glutamate
116
À partir quelles substances peut former ammoniaque dans foie?
Tout ce qui contient de l'azote
117
Principale forme excrétion azote
Urée
118
Les 2N de l'urée proviennent:
1 de l'Aspartate et 1 du NH4+ (provient glutamate + glutamate déshydrogénase)
119
Faire de l'urée nécessite
Aspartate, NH4+, CO2 et ATP
120
Elimination urée
+++ rein
| un peu intestin
121
Sort de l'urée dans rein
urine
122
Sort de l'urée dans l'intestin
Hydrolysée, forme NH4+ qui reviennent foie pour être transformer en urée et espérer être uriner
123
Pourquoi transformation ammoniaque en urée essentielle?
Ammoniaque toxique, surtout pour cerveau
124
Autre façon de se débarrasser de l'ammoniaque à part urée?
Ions ammoniums dans l'urine
125
Comment cerveau élimine ammoniaque?
Avec glutamate déshydrogénase (alpha-céto + NH4+ + NADH = Gluatamate + NAD+) et par la glutamine synthase (Glutamate + ATP + NH4+ = Glutamine
Glutamine est ensuite excrétée dans circul sang. (puis vers foie +++)
126
À part cerveau, quels tissus peuvent synthétiser glutamine et libérer dans circul. sang
Muscle et foie
127
Comment est dégradée glutamine au rein?
1. Glutamine + glutaminase = glutamate
| 2. Glutamate + transaminase (ALT) = Alanine
128
Effet insuline sur entrée des AA dans cells muscu
Favorisés et insuline inhibe protéolyse
129
Condition protéolyse
À jeun; rapport insul/glucocorticoides diminué
130
Précurseurs de la néoglucogenèse libérés par muscles (2)
Alanine et Glutamine
131
Cirrhose hépatique
Diminution production d'albumine par le foie
| Valeurs basses d'urée, car foie a difficulté à synthétiser
132
Diabète type 1
```
Apparition jeune âge
- fréquent
pas vraiment prédisposition génétique
patient mince
acidoacétose (prod corps céto)
MAnque insuline
Traitement: insuline
```
133
Diabète type 2
```
Apparition vers 40-60 ans
+ fréquent
Prédisposition génétique
Patient rond
Glycémie augmente
Trop insuline, mais pas efficace
Traitement: hygiène de vie
```
134
Diabète 1 non-traité vs normal: Insuline et glucagon
Insuline abaissée et glucagon augmenté
135
Diabète 1 non-traité vs normal: métabolisme glycogène hépatique et glycogénolyse
glycogenogenèse diminue (glycogène synthase inactivée) et glycogénolyse augmentée (glycogène phosphorylase activée)
136
Diabète 1 non-traité vs normal: glycolyse et néogluco hépatique
Glycolyse diminue et néogluc augmente
137
Diabète 1 non-traité vs normal: entrée glucose et glycolyse dans muscle et tissu adipeux
Muscle: entrée glucose diminue, glycolyse diminue (à cause manque de glucose, car enzyme pas contrôlées par insuline)
Tissu adipeux: entrée glucose diminue, glycolyse diminue (à cause manque de glucose ET par diminution de l'activité des enzymes, régulées par insuline)
138
Diabète 1 non-traité vs normal: glycogenogenèse dans muscle
diminuée, car on ne fait pas réserves glycogène quand on manque glucose. Activité glycogène synthase diminuée car dépend insuline
139
Diabète 1 non-traité vs normal: glycolyse au cerveau
PAS DE CHANGEMENT
140
Diabète 1 non-traité vs normal: synthèse acides gras dans le foie
Diminuée
- Acétyl CoA cytosolique pas dispo car citrate pas formé, car fait néo au lieu Krebs
- Activité Acétyl CoA carboxylase diminue, car I/G diminue et manque de citrate
141
Diabète 1 non-traité vs normal: cholestérogenèse dans le foie
Diminuée, car
Acétyl CoA cytosolique non dispo
Activité HMG CoA réductase diminué (car I/G dim)
Manque NADPH
142
Diabète 1 non-traité vs normal: synthèse acides gras et TG dans tissus adipeux
```
Diminuées, car
pour acides gras:
Manque Acétyl CoA cytosolique
Activ Acétyl CoA carbox diminue
Acide gras synthase diminue
Manque NADPH
pour TG:
Synthèse AG diminue
Entrée AG diminue, car LPL diminue
Manque de G-3-P car glycolyse diminue (G-3-P vient G-6-P)
```
143
Diabète 1 non-traité vs normal: lipolyse dans tissus adipeux
Augmentée, car lipase hormonosensible activée par diminution insuline
144
Diabète 1 non-traité vs normal: sort des acides gras libres au foie
B-oxydation, prod HMG CoA (mais comme on est dans mitoch, pas de HMG CoA réductase), donc formation corps cétoniques
145
Diabète 1 non-traité vs normal: excédent acétyl CoA mitochondrial
Comme il n'y a pas HMG CoA réductase intramintochondriale (seulement dans cytosol), devient corps cétoniques
146
Diabète 1 non-traité vs normal: sort acides gras libres dans muscle
Deviennent acétyl CoA et fait ATP avec pour répondre à ses besoins
147
Est-ce que le muscle synthétise des corps cétoniques?
Non, il en consomme. Corps cétoniques fait uniquement au foie.
148
Diabète 1 non-traité vs normal: activité de la lipoprotéine lipase
LPL: digère contenu chylo + VLDL
| Diminuée car insuline diminue
149
Diabète 1 non-traité vs normal: Concentration sanguine VLDL et Chylomicrons
Augmente, activité LPL diminue face à diminution insuline
150
Diabète 1 non-traité vs normal: entrée AA et synthèse protéines dans cells musculaires
Baisse de l'insuline, donc diminution entrée AA et synthèse protéines
151
Diabète 1 non-traité vs normal: protéolyse musculaire
Baisse insuline/glucocorticoides, donc protéolyse augmente
152
Acétyl CoA inhibe et active quelles enxymes?
Active: pyruvate carboxylase
Inhibe: pyruvate déshydrogénase
153
Influence de la protéolyse musculaire sur la néoglucogenèse
Fourni des précurseurs (alanine et glutamine)
154
Protéolyse musculaire peut-elle affecter production de corps cétoniques?
Oui, car certains AA sont cétogènes
