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Step 1 > Biochemistry > Flashcards

Biochemistry Flashcards

1
Q

Estructura de la cromatina

A
  1. DNA doble hélice
  2. Nucleosomas: octámero de histonas + DNA enrollado 2 veces con H1 (linker)
  3. Eucromatina
  4. Heterocromatina
  5. Cromosomas
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2
Q

Diferencia entre eucromatina y heterocromatina

A
  • Eucromatina: menos enrollada, transcripcionalmente activa.
  • Heterocromatina: más enrollada, transcripcionalmente inactiva, muy metilada.
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3
Q

Efecto de la metilación sobre el ADN

A

Modifica la expresión del ADN sin cambiar su secuencia; generalmente, suprime la transcripción.

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4
Q

Efecto de la metilación sobre las histonas

A

Casi siempre suprime la transcripción pero depende de la ubicación del grupo metilo

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5
Q

Efecto de la acetilación sobre las histonas

A

Retira la carga positiva, desenrolla el DNA y aumenta la transcripción

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6
Q

Efecto de la deacetilación de histonas

A

Enrolla el DNA y disminuye la transcripción

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7
Q

Enfermedad con alteración en la acetilación de histonas

A

Huntington

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8
Q

Enfermedad con alteración en la metilación del DNA

A

Síndrome de X frágil

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9
Q

Carga del DNA

A

Negativa (grupo fosfato)

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10
Q

Carga de histonas

A

Positiva (lysine y arginine)

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11
Q

Cuerpos de Barr

A

Cromosoma X inactivo alrededor del núcleo

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12
Q

Estructura del DNA

A
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13
Q

Elemento básico del DNA

A

Nucleótidos

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14
Q

Purinas

A
  • Adenina
  • Guanina

(2 anillos)

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15
Q

Pirimidinas

A
  • Citosina
  • Timina
  • Uracilo

(1 anillo)

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16
Q

Número de puentes de hidrógeno entre A-T o U

A

2

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17
Q

Número de puentes de hidrógeno entre C-G

A

3

(aumenta melting point)

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18
Q

¿Qué produce la deaminación de adenina?

A

Hipoxantina

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19
Q

¿Qué produce la deaminación de guanina?

A

Xantina

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20
Q

¿Qué produce la deaminación de citosina?

A

Uracilo

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21
Q

¿Qué produce la deaminación de 5-metilcitosina?

A

Timina

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22
Q

Aminoácidos necesarios para síntesis de purinas

A

GAG: glicina, aspartato y glutamina.
Además, THF

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23
Q

¿Dónde se ubica el DNA y RNA?

A

DNA: núcleo
RNA: núcleo y citosol

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24
Q

Aminoácidos necesarios para síntesis de purinas

A

Glicina, aspartato y glutamina

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25
Q

Síntesis de purinas y pirimidinas

A
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26
Q

Enzima inhibida por el azatioprina y 6-MP

A

Guanosina fosforibosiltransferasa (disminuye síntesis de purinas al impedir PRPP a IMP)

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27
Q

Enzima inhibida por el micofenolato y ribavirina

A

IMP deshidrogenasa (disminuye síntesis de GMP al impedir IMP a GMP)

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28
Q

Enzima inhibida en la aciduria orótica

A

UMP sintasa (disminuye síntesis de pirimidinas al impedir ácido orótico a UMP y PRPP a UMP)

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29
Q

Enzima inhibida por la capecitabina y 5-FU

A

Timidilato sintasa (disminuye síntesis de dTMP al impedir dUMP a dTMP)

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29
Q

Enzima inhibida por la hidroxiurea

A

Ribonucleótido reductasa (disminuye síntesis de pirimidinas al impedir UDP a dUDP)

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30
Q

Enzima inhibida por el MTX, TMP y pirimetamina

A

DHF reductasa (disminuye síntesis de purinas y pirimidinas por disminución del THF)

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31
Q

Enzima inhibida por la leflunomida

A

Dihidroorotato deshidrogenasa (disminuye síntesis de novo de pirimidinas al impedir carbamoil fosfato a ácido orótico)

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32
Q

Medicamentos que inhiben a la guanosina fosforibosiltransferasa

A

6-MP y azatioprina

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33
Q

Medicamentos que inhiben a la IMP deshidrogenasa

A

Micofenolato y ribavirina

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34
Q

Medicamentos que inhiben a la ribonucleótido reductasa

A

Hidroxiurea

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35
Q

Medicamentos que inhiben a la timidilato sintasa

A

5-FU y capecitabina

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36
Q

Medicamentos que inhiben a la DHF reductasa

A

MTX, TMP y pirimetamina

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37
Q

Medicamentos que inhiben a la dihidroorotato deshidrogenasa

A

Leflunomida

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38
Q

Vía de salvamento de las purinas

A
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39
Q

Características del síndrome de Lesch-Nyhan

A
  • Ligado al X recesivo
  • Deficiencia de HGPRT
  • Disminuye GMP e IMP, aumenta síntesis de purinas por activación de la PRPP amidotransferasa, aumenta ácido úrico
  • Clínica: HGPRT (hiperuricemia, gout, pissed off/self-mutilation, red/orange crystals in urine, tense muscles/dystonia + atrofia testicular + anemia macrocítica)
  • Tratamiento: alopurinol, febuxostat
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40
Q

Medicamentos inhibidores de la xantina oxidasa

A

Febuxostat y alopurinol

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41
Q

Medicamentos inhibidores de la ADA

A

Cladribina y pentostatina

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42
Q

Características del código genético

A
  • No es ambiguo: cada codón codifica para un aa
  • Degenerado/redundante: cada aa es codificado por varios codones (excepto metionina-AUG y triptófano-UGG)
  • Commaless, overlapping: se lee de manera continua desde un punto fijo
  • Universal: se conserva a lo largo de la evolución
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43
Q

Teoría de Wobble

A

Los dos primeros nucleótidos del codón son indispensables para el reconocimiento del anticodón, pero el 3º puede variar

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44
Q

Tipos de mutaciones del DNA

A
  • Silent
  • Missense
  • Nonsense
  • Frameshift mutation
  • Splice site mutation
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45
Q

Point mutations

A
  • Silent
  • Missense
  • Nonsense
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46
Q

Silent mutations

A
  • 1 nucleótido (casi siempre el 3º del codón)
  • Codifica el mismo aa
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47
Q

Missense mutations

A
  • Cambia el aa
  • Proteína alterada
  • Ejemplo: enfermedad de células falciformes (ácido glutámico por valina en beta-Hb)
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48
Q

Nonsense mutations

A
  • Codón de stop temprano (UAG, UGA, UAA)
  • Proteína disfuncional
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49
Q

Frameshift mutations

A
  • Adición o eliminación de nucleótidos no divisibles por 3
  • Cambia todo el marco de lectura
  • Ejemplos: Duchenne, Tay-Sachs, fibrosis quística
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50
Q

Splice site mutations

A
  • Se quitan eones o se dejan intrones
  • Proteína alterada
  • Cáncer, epilepsia, demencia, algunas beta-talasemia, Gaucher, Marfan
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51
Q

Clasificación de single-point mutations

A
  • Transition: purina a purina o pirimidina a pirimidina
  • Transversion: purina a pirimidina o viceversa
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52
Q

Operón Lac

A
  • Lactosa disponible: quita al represor de su sitio y permite la transcripción
  • Glucosa baja: aumenta cAMP, activa a la CAP y esta activa al promotor para la transcripción
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53
Q

¿Qué son intrones y exones?

A
  • Intrones: secuencias de un gen que no son codificantes. Se deben retirar.
  • Exones: secuencias de un gen que son codificantes.
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54
Q

Estructura de un gen eucariota

A
  • Enhancer/silencer
  • Promotor
  • Regiones no traducidas 5’ y 3’ (colindan el marco abierto de lectura)
  • Marco abierto de lectura
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55
Q

Para qué es el 5’cap y poly-A tail

A
  • 5’cap: para el inicio de la traducción.
  • poly-A tail: para evitar degradación del mRNA al exportarse del núcleo
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56
Q

¿En qué consiste el splicing del pre-mRNA?

A

El spliceosoma (transcripto primario + snRNP) hace clivaje en el sitio 5’ del intrón (GU) y forma un asa intermedia, luego cliva en el sitio 3’ del intrón (AG), une los exones, quita los intrones y se forma el mRNA maduro.

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57
Q

Función del promotor

A
  • Región rica en secuencia AT con TATA y CAAT boxes
  • Sitio de unión de la RNA pol II y otros factores de transcripción
  • Su mutación disminuye la transcripción
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58
Q

Enfermedad producida por mutación del spliceosoma/snRNP

A

Atrofia muscular espinal
- Degeneración congénita de astas anteriores de la médula espinal
- Floppy baby syndrome

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59
Q

Función del enhancer

A

Locus del DNA donde proteínas reguladoras activadoras se unen, aumentando la expresión genética

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60
Q

Función del silencer

A

Locus del DNA donde proteínas reguladoras represoras se unen, disminuyendo la expresión genética

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61
Q

Epigenética

A

Cambios en la expresión genética sin cambios en la secuencia (metilación, modificación de histonas y RNA no codificante)

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62
Q

¿Qué es la replicación del DNA?

A

Proceso en el que se copia el material genético para garantizar que las células hijas tengan el mismo número de cromosomas

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63
Q

Cofactor para la replicación del DNA

A

Magnesio

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64
Q

Característica semiconservativa de la replicación del DNA

A

Quiere decir que cada célula hija se queda con una copia del DNA y una copia de la cadena parental

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65
Q

Dirección de la replicación del DNA

A

5’ a 3’ (DNA y RNA pol sólo pueden sintetizar material genético en esta dirección)

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66
Q

Leading strand en la replicación del DNA

A

La cadena que se copia de manera continua

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67
Q

Lagging strand en la replicación del DNA

A
  • La cadena que se copia de manera intermitente en fragmentos llamados de Okazaki
  • Se sintetiza en la dirección opuesta a la que la helicasa abre el DNA
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68
Q

Pasos de la replicación del DNA

A
  1. Initiation
  2. Elongation
  3. Termination
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69
Q

Origin of replication

A
  • Secuencia donde inicia la replicación (secuencias ricas en AT - TATA box)
  • Múltiples sitios (eucariotas)
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70
Q

Fase de iniciación de la replicación

A
  1. Helicasa identifica un origin of replication y rompe puentes de hidrógeno
  2. SSBP (single stranded binding proteins) se unen a cada cadena y evitan que vuelvan a enrollarse
  3. DNA topoisomerasa desenrolla el DNA
  4. Primasa hace un RNA primer (segmento corto de nucleótidos complementarios) para la DNA pol III
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71
Q

Tipo de enlace entre nucleótidos

A

Fosfodiéster

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72
Q

Enfermedad con deficiencia de helicasa

A

Síndrome Bloom (mutación gen BLM)

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73
Q

Tipos de DNA topoisomerasa

A

I: single-stranded break en el DNA (irinotecan/topotecan)
II: double stranded break en el DNA (etoposido/teniposido)
** La II en procariotas se llama DNA girasa

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74
Q

Fase de elongación de la replicación

A
  1. DNA pol III adiciona deoxinucleótidos al extremo 3’. Elonga la lagging strand hasta encontrarse con el primer del fragmento anterior.
  2. Se detiene el proceso hasta encontrarse con otra cadena de DNA.
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75
Q

Características de la DNA pol III

A
  • Síntesis 5’ - 3’
  • Proofread 3’ - 5’ (exonucleasa)
  • Sliding clamp la mantiene en su sitio
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76
Q

Función de la DNA pol I

A
  • Elimina el primer RNA y lo reemplaza con DNA (exonucleasa 5’ - 3’)
  • Sólo en procariotas
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77
Q

Fase de terminación de la replicación

A
  1. Retiro de primers y reemplazo por DNA por la DNA pol I
  2. DNA ligasa forma un enlace fosfodiéster entre las cadenas formadas
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78
Q

Función de la telomerasa

A

Transcriptasa reversa (DNA pol dependiente de RNA) que adiciona TTAGGG a los extremos 3’ de cromosomas para evitar la pérdida de material genético con cada replicación

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79
Q

Alteraciones de la telomerasa

A
  • Upregulation: células progenitoras y cáncer
  • Downregulation: envejecimiento y progeria
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80
Q

Reparación del DNA: doble cadena

A
  1. Nonhomologous end joining: hay pérdida de material en ambas cadenas, se reemplaza pero no se requiere homología (parte del material se pierde o transloca)
  2. Homologous recombination: hay pérdida de material en ambas cadenas, pero hay uno complementario, por lo que se usa como plantilla. No se pierde material.
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81
Q

Reparación del DNA: una cadena

A
  1. Nucleotide excision repair ocurre en G1
  2. Base excision repair ocurre en todo el ciclo celular
  3. Mismatch repair ocurre en fase S
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82
Q

Enfermedad con disfunción de la reparación no homóloga del DNA

A

Ataxia-telangiectasia

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83
Q

Enfermedad con disfunción de la reparación homóloga del DNA

A
  • CA ovario y mama con mutación BRCA1/2
  • Anemia Fanconi
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84
Q

Ejemplo de nucleotide excision repair

A

Dímeros de pirimidina por radiación UV

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85
Q

Enfermedad con defecto en nucleotide excision repair

A

Xeroderma pigmentosum
- Autosómica recesiva
- No reparan los dímeros de pirimidina (alteración de la endonucleasa)
- Piel seca, fotosensibilidad, CA piel, úlceras corneales

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86
Q

Enfermedad con defecto en mismatch repair

A

Síndrome Lynch (CA colorectal nopolipósico hereditario)

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87
Q

Tiamina es cofactor de:

A
  1. Piruvato DH (piruvato a AcetilCoA)
  2. Alfa-cetoglutarato DH (alfa-KG succinil-CoA en ciclo Krebs)
  3. Alfa-cetoácido DH ramificada (catabolismo de aa ramificados: leucina, isoleucina, valina)
  4. Transketolasa (vía de pentosas; convierte ribulosa-5P en intermediarios de glucólisis)
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88
Q

Enzima deficiente diagnóstica en deficiencia de tiamina

A

Transketolasa eritrocitaria

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89
Q

Producto elevado en deficiencia de B12

A

Ácido metilmalónico: convertido en succinilCoA por la metilmalonil-CoA-mutasa (usa B12 como cofactor)

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90
Q

Características de la alcaptonuria

A
  • Autosómica recesiva
  • Déficit de homogentisate oxidase (tirosina a fumarato) - acumulación de ácido homogentísico
  • Manchas negras difusas en escleras, hiperpigmentación auricular (ocronosis), orina negra al exponerse al aire, osteoartropatía de columna y grandes articulaciones
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91
Q

Enfermedad producida por deficiencia de tirosinasa

A

Albinismo (melanocitos sintetizan melanina a partir de tirosina con esta enzima)

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92
Q

Deficiencia de vitaminas

A
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93
Q

Esfingolipidosis

A
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94
Q

Características de la enfermedad de Niemann-Pick

A
  • Enf. lisosomal autosómica recesiva (esfingolipidosis)
  • Deficiencia de esfingomielinasa: acumulación esfingomielina
  • Acumulación de esfingomielina en lisosomas
  • Células grandes, foamy, vacuoladas (lipid-laden macrophages)
  • Hepatoesplenomegalia, hipotonía, neurodegeneración y cherry-red macular spot
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95
Q

Dogma central

A
  • DNA se replica (núcleo)
  • DNA se transcribe a mRNA (núcleo)
  • mRNA se traduce en proteínas (citosol)
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96
Q

¿Qué es el mRNA?

A

Plantilla del DNA para la síntesis de proteínas. Se necesita para poder salir del núcleo hacia los ribosomas (DNA no puede salir)

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97
Q

Tipos de RNA

A
  • hnRNA: heterogeneous nuclear RNA (pre-mRNA)
  • mRNA: RNA mensajero (hnRNA capped, tailed y spliced)
  • microRNA (bloquea mRNA), snRNA (small nuclear)
  • rRNA: RNA ribosomal (conforman los ribosomas necesarios para la síntesis de proteínas)
  • tRNA: RNA transferencia (traduce el mRNA - transporta aa al polipéptido)
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98
Q

Tipos de RNA pol en eucariotas

A
  • RNA pol I: transcribe rRNA (nucleolo)
  • RNA pol II: transcribe mRNA, microRNA, snRNA (nucleoplasma)
  • RNA pol III: transcribe tRNA, 5S rRNA (nucleoplasma)
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99
Q

Tipos de RNA pol en procariotas

A

RNA pol única (hace todos los tipos de RNA)

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100
Q

Diferencia entre el procesamiento de RNA en eucariotas y procariotas

A

Eucariotas realizan modificaciones post-transcripcionales; procariotas no.

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101
Q

Pasos para la transcripción de RNA

A
  • RNA pol II se une al promotor en el DNA
  • Corta puentes de H+ y desenrolla
  • Síntesis de cadena de hnRNA utilizando la cadena no codificante del DNA (plantilla) en dirección 5’ a 3’
  • Fin. Se libera la RNA pol II y queda el hnRNA.
  • Adición de 7-metilguanosina en el extremo 5’ (cap), poly-A tail (después de AAUAAA) y splicing de intrones
  • Formación del mRNA, el cual sale del núcleo hacia el citosol
  • Revisión en P-bodies para futura traducción
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102
Q

¿Qué pasa si hay mutación de la poly-A polimerasa?

A

No se pone bien la poly-A tail y se degrada el mRNA antes de traducirlo

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103
Q

Secuencia Kozak

A

Secuencia del mRNA para la iniciación de la traducción. Facilita la unión de la subunidad pequeña ribosomal. Su mutación afecta la traducción.

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104
Q

Medicamento que inhibe la RNA pol procariota

A

Rifamicina (rifampicina, rifabutina)

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105
Q

Medicamento que inhibe RNA pol eucariota y procariotas

A

Dactinomicina

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106
Q

Sustancia que inhibe la RNA pol II eucariota

A

Amanita phalloides (dolor abdominal, vómito, disentería, hepatotoxicidad, falla renal)

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107
Q

Splicing alternativo

A

Se puede splicear el hnRNA de muchas maneras, resultando en diferentes proteínas.

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108
Q

Codones de stop

A

UAG
UGA
UAA

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109
Q

Codón de inicio

A

AUG (metionina)

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110
Q

Estructura del tRNA

A
  • D arm: facilita la detección por la aminoacyl-tRNA-sintetasa
  • Anticodon loop: contiene el anticodón que se empareja con el codón del mRNA
  • T arm: facilita la unión del tRNA al ribosoma
  • Attachment site: une aa. El extremo 3’ contiene la secuencia CCA
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111
Q

Función de la aminoacyl-tRNA-sintetasa

A
  • Charging: combina tRNA con un aminoácido (tRNA maduro)
  • Utiliza ATP
  • Si el aa está mal unido, puede hidrolizar la unión
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112
Q

Estructura de los ribosomas

A
  1. Subunidad pequeña (40S en eucariotas, 30S en procariotas)
  2. Subunidad grande (60S en eucariotas y 50S en procariotas)
    - E-site: tRNA exit the ribosome
    - P-site: procesa el tRNA/permite formación del polipéptido
    - A-site: acepta charged tRNA
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113
Q

Pasos de la traducción de proteínas

A
  1. Iniciación: factores de iniciación + GTP reconocen la 5’ cap y juntan a las subunidades ribosomales, mRNA con la subunidad pequeña y al charged tRNA.
  2. Elongación: tRNA y mRNA se mueven en los ribosomas, produciendo un polipéptido. Ribozima cataliza el enlace peptídico. El mRNA se lee 5’ a 3’ (ribosoma se mueve a la derecha). Requiere factores de elongación (EF2) y GTP.
  3. Terminación: release factors (RF) encuentran el codón de stop en el mRNA. Se libera el péptido utilizando GTP.
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114
Q

Toxinas bacterianas que atacan factores de elongación

A

Diphteria y Pseudomonas

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115
Q

Modificaciones post-traduccionales

A
  • Trimming: quitarle el N o C terminal a los propéptidos para formar un péptido maduro.
  • Alteraciones covalentes: fosforilación, glucosilación, hidroxilación, metilación, acetilación, ubiquitinación.
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116
Q

Proteínas chaperonas

A

Proteína intracelular encargada de mantener la estructura de la proteína.

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117
Q

Heat shock proteins en levaduras

A

Chaperonas. Pueden aumentar con calor, pH ácido e hipoxia para evitar misfolding/desnaturalización.

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118
Q

Función de los checkpoints

A

Controlan la transición entre las fases del ciclo celular (G1, G2 y metafase)

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119
Q

Tipos de reguladores del ciclo celular

A
  • Ciclinas
  • Quinasas dependientes de ciclinas
  • Supresores de tumores
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120
Q

Fases del ciclo celular

A

Interfase:
- G0
- G1 (duración variable)
- S
- G2

Fase M: más corta
- Mitosis
- Citoquinesis

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121
Q

Definición del ciclo celular

A

Proceso en el que la célula crece, replica su genoma y se divide

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122
Q

¿Qué ocurre en G1?

A

Growth
- Aumenta tamaño
- Síntesis de proteínas
- Preparación para la replicación

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123
Q

¿Qué ocurre en S?

A

Síntesis
- Duplicación de cromosomas

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124
Q

¿Qué ocurre en G2?

A
  • Aumenta tamaño
  • Preparación para mitosis
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125
Q

¿Qué ocurre en M?

A

Mitosis
- División nuclear y citoplasmática
- 2 células hijas con igual número de cromosomas

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126
Q

¿Qué ocurre en G0?

A

Go to sleep
- G1 a G0
- Célula activa pero con disminución de síntesis de proteínas

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127
Q

Checkpoint G1

A
  • Se revisa aumento de tamaño y que haya toda la maquinaria para síntesis de DNA
  • Participan: Rb, p53
  • Si todo bien: insulina, PDGF, EGF, EPO se unen a R-tirosin quinasa para pasar a S
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128
Q

Checkpoint G2

A
  • Se revisa aumento de tamaño y duplicación de organelas
  • Participan: p53
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129
Q

Quinasas dependientes de ciclinas (CDK)

A
  • Expresión constitutiva
  • Inactivas cuando no están unidas a ciclina
  • Fosforilan otras proteínas para coordinar la progresión del ciclo celular
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130
Q

Ciclinas

A

Activan CDK al estimularse por factores de crecimiento

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131
Q

Supresores de tumores

A

p53
- Si no se cumplen los requisitos del checkpoint G1-G2, induce p21 (inhibe CDK, Rb no se fosforila entonces se activa, y se inhibe el paso a S)
- Mutación: división celular no controlada
- VPH E6 y LiFraumeni: inhiben al p53, por lo que se activa BCL-2/BCL-XL , se inactiva BAX/BAK, se inactivan las caspasas y no se da la apoptosis.

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132
Q

Enfermedad con pérdida de función de p53

A

Síndrome Li-Fraumeni

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133
Q

Tipos de células en cuanto a actividad del ciclo celular

A
  • Permanentes: G0, se regeneran por células madre (neuronas, MEE y miocardio, eritrocitos)
  • Estables/quiescentes: entran a G1 desde G0 al estimularse (hepatocitos, linfocitos, periosteal cells)
  • Lábiles: nunca van a G0, división rápida, G1 corta. Afectadas por quimioterapia (médula ósea, intestino, piel, folículos pilosos, células germinales)
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134
Q

Checkpoint metafase

A

Revisión de unión y alineación de cada cromosoma al huso

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135
Q

RER neuronal

A

Cuerpos de Nissl
- Sintetizan neurotransmisores

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136
Q

Función del RER

A
  • Síntesis de proteínas para secretar, organelas y proteínas de membrana
  • Sitio de N-glicosilación
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137
Q

Función del RE liso

A
  • Síntesis de esteroides
  • Detoxificación de medicamentos y toxinas
  • Se ubica la G6 fosfatasa
  • Abundante en suprarrenal y gónadas
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138
Q

Función del aparato de Golgi

A
  • Sitio de distribución de proteínas y lípidos desde el RE hacia vesículas y membrana
  • Eventos postraduccionales
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139
Q

Función del endosoma

A

Clasifican material extracelular o del Golgi. Lo mandan a lisosomas para destrucción o lo devuelven al Golgi/membrana para su uso

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140
Q

Función de la SRP (signal recognition protein)

A

Ribonucleoproteína citosólica que devuelve el ribosoma + polipéptido al RER; si falla, se acumula la proteína en el citosol

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141
Q

Proteínas de transporte vesicular

A
  • COP-1: Golgi a RE (retrógrado)
  • COP-2: RE a Golgi (anterógrado)
  • Clatrina: Golgi a lisosomas, membrana plasmática a endosomas
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142
Q

Características de la enfermedad I (inclusion cell disease o mucolipidosis tipo II)

A
  • Autosómica recesiva
  • Enfermedad lisosomal
  • Defecto en la N-acetylglucosaminyl-1-fosfotransferasa: falla en la fosforilación de manosa en glucoproteínas
  • Las enzimas se secretan EC en vez de llevarse a los lisosomas, entonces no tienen cómo degradar los residuos celulares y se acumulan
  • Facies bruscas, hiperplasia gingival, opacidad corneal, limitación movimientos articulares, deformidad en garra, cifoescoliosis y niveles séricos de enzimas lisosomales elevados
  • Fatal en la infancia
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143
Q

Función de la Na/K ATPasa

A
  • Saca 3 Na (bomba fosforilada)
  • Entra 2 K (bomba desfosforilada)
  • Utiliza ATP (lado citosólico)
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144
Q

Función del peroxisoma

A
  • Beta oxidación de ácidos grasos de cadena muy larga (VLCFA)
  • Alfa oxidación de ácidos grasos ramificados
  • Catabolismo de aa y etanol
  • Síntesis de ácidos biliares y plasmalogenos (fosfolípido de membrana en sustancia blanca)
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145
Q

Características de la enfermedad de Refsum

A
  • Autosómica recesiva
  • Afecta alfa-oxidación en peroxisomas: acumulación de phytanic acid
  • Ataxia, cataratas, epiphyseal dysplasia, scaly skin, acortamiento 4º dedo pie
  • Tratamiento: dieta y plasmaféresis
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146
Q

Características del síndrome de Zellweger

A
  • Autosómica recesiva
  • Mutación PEX: afecta peroxisomas
  • Acumulación de VLCFA y branched-chain FA
  • Dismorfia craneofacial, hepatomegalia, convulsión, hipotonía, ictericia y muerte temprana
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147
Q

Características de la adrenoleucodistrofia

A
  • Ligado al X recesivo
  • Mutación ABCD1: beta-oxidación alterada en peroxisomas
  • Acumulación de VLCFA en suprarrenales, sustancia blanca cerebral y testículos
  • Crisis adrenal, pérdida función neurológica y muerte
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148
Q

Función del proteasoma

A

Degradación de proteínas poliubiquitinizadas

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149
Q

Función del citoesqueleto

A
  • Soporte estructural
  • Movimiento
  • División celular
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150
Q

Componentes del citoesqueleto

A
  • Microtúbulos
  • Microfilamentos
  • Filamentos intermedios
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151
Q

Función de los microtúbulos

A

Movimiento y división celular
Ejemplos: cilia, flagelos, huso mitótico, centriolos, tráfico axonal

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152
Q

Función de los microfilamentos

A

Contracción muscular, citoquinesis
Ejemplos: actina, microvilli

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153
Q

Función de los filamentos intermedios

A

Estructura celular
Ejemplos: vimentina, desmina, citoqueratina, lamins, proteína fibrilar glial ácida, neurofilamentos

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154
Q

Estructura de los microtúbulos

A
  • Cilindros formados por heterodímeros de alfa y beta tubulina polimerizados, con 2 enlaces GTP entre cada dímero
  • Extremo positivo y otro negativo
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155
Q

Tipos de transporte en microtúbulos

A
  • Anterógrado (negativo a positivo): kinesina (utilizado por HSV)
  • Retrógrado (positivo a negativo): dineina (utilizado por HSV, poliovirus, rabia, toxina tetánica)
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156
Q

Medicamentos que afectan a los microtúbulos

A

Mebendazol, griseofulvina, colchicina, vinca alkaloids, taxanes

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157
Q

Estructura de cilios móviles

A

Brazos de dineína son ATPasas que juntan a las dupletas para doblar el cilio y producir el movimiento. Las uniones gap permiten el movimiento coordinado.

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158
Q

Función de cilios inmóviles o primarios

A

Quimioreceptores

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159
Q

Enfermedades por disfunción de cilios inmóviles

A

Enfermedad poliquística renal, prolapso válvula mitral, degeneración retina

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160
Q

Colágeno tipo I

A

Esqueleto (huesos, piel, tendones)
Reparación tardía de heridas

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160
Q

Colágeno tipo II

A

Cartílago

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161
Q

Colágeno tipo III

A

Vasos sanguíneos
Reparación temprana de heridas

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162
Q

Colágeno tipo IV

A

Membrana basal

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163
Q

Enfermedad del colágeno tipo I

A

Osteogénesis imperfecta

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164
Q

Enfermedad del colágeno tipo III

A

Ehlers Danlos

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165
Q

Enfermedad del colágeno tipo IV

A

Síndrome Goodpasture
Síndrome de Alport

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166
Q

Síntesis del colágeno

A

Citosol:
1. Formación de la cadena alfa de preprocolágeno a partir de la traducción del mRNA
- Residuos de Gly - X (lisina o prolina) - Y (hidroxilisina o hidroxiprolina)
2. Hidroxilación de residuos de prolina o lisina (+ vitamina C)
3. Glucosilación de residuos de hidroxilisina + formación de triple hélice con enlaces de H+ y S-S para formar procolágeno
4. Exocitosis

Extracelular:
5. Clivaje de extremo N y C-terminal para formar tropocolágeno
6. Organización en fibrillas
7. Lysyl oxidasa (+ cobre) forma los cross-links para la fibra de colágeno

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167
Q

Enfermedad producida por deficiencia de vitamina C

A

Escorbuto: fragilidad capilar (petequias, equimosis, epistaxis, hemorragias perifoliculares), enf. periodontal (eritema, sangrado y edema gingival), folículos hiperqueratóticos con crokscrew hairs, mala cicatrización

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168
Q

Características de la osteogénesis imperfecta

A
  • Autosómica dominante
  • Mutación COL1A1 y COL1A2
  • Menor producción de colágeno tipo I (alteración en la formación de la triple hélice)
  • Múltiples fracturas con traumas mínimos + deformidad ósea, escleras azules, hipoacusia conductiva, anormalidades dentales
  • Tratamiento con bifosfonatos
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169
Q

Características de la enfermedad de Menkes

A
  • Ligada al X recesiva
  • Mutación ATP7A: absorción de cobre disminuida
  • Afecta la formación de cross-links de colágeno por hipoactividad de lysyl oxidasa (cobre es cofactor)
  • Cabello quebradizo, trastorno crecimiento, hipotonía, aneurismas cerebrales
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170
Q

Características del Ehlers Danlos

A
  • Heredabilidad variable: autosómico dominante o recesivo
  • Síntesis de colágeno alterada
  • Múltiples tipos y severidad
    1. Hipermobilidad: inestabilidad articular (más común)
    2. Clásico: síntomas cutáneos y articulares (mutación colágeno V - COL5A1 y A2)
    3. Vascular: órganos y vasos frágiles (aorta, útero, músculos) por mutación colágeno III (COL3A1)
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171
Q

Elastina

A
  • Proteína en piel, vasos sanguíneos, pulmón, ligamentos elásticos
  • Rico en residuos de lisina, glicina y prolina NO hidroxilados (aa no polares)
  • Cross-links de desmosina por lysyl oxidasa (le da las propiedades rubber-like)
  • Degradada por elastasa (inhibida por alfa-1 antitripsina)
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172
Q

Características síndrome de Marfan

A
  • Autosómico dominante
  • Mutación splice site de FBN1 en cromosoma 15: fibrilina-1 alterada (vaina alrededor de elastina, secuestra TGF beta)
  • Alto, extremidades largas, deformidad pared torácica, hipermovilidad articular, aracnodactilia, dilatación y ruptura de aorta, prolapso mitral, neumotórax espontáneo, luxación del cristalino hacia arriba/temporal
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173
Q

Características de la homocistinuria

A
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174
Q

Reacción de Cadena de Polimerasa

A
  • Amplificación de un segmento de DNA
  • Herramienta diagnóstica
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175
Q

CRISPR/Cas9

A
  • Herramienta de edición genómica
  • Remoción de genes de virulencia, reemplazo de genes mutados
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176
Q

Tipos de Blotting

A

Southern (DNA), Northern (RNA), Western (protein), Southwestern (DNA binding protein)

177
Q

¿En qué consiste el southern, northern y western blot?

A
  1. Clivaje de DNA/RNA/proteína/DNA binding protein en pequeñas porciones
  2. Separación por electroforesis y transferencia a una membrana
  3. Exposición de la membrana a una sonda de DNA que se une a su cadena complementaria, formando una doble cadena
  4. Visualización de la doble cadena al exponer la membrana a medios digitales o film

** El Western no usa una sonda de DNA, sino Acs marcados.

Identifica tamaño de secuencias (S), splicing errors (N), cantidad de proteína (W)

178
Q

Citometría de flujo

A
  • Para determinar tamaño, granularidad y expresión de proteínas en células
  • Útil en hematología e inmunodeficiencias
  • Se marcan las células con Acs específicos para sus proteínas de superficie o IC y los Acs se marcan con fluorescencia. Se analiza cada célula con un láser.
  • Graficación en histograma o scatter plot.
179
Q

Microarrays

A
  1. Oligonucleótidos de DNA se organizan en una parrilla
  2. Los DNA/RNA a comparar se marcan con diferentes fluoróforos
  3. Se analiza la señal de fluorescencia

Aplicación: comparar la transcripción de RNA, detección de polimorfismos de un nucleótido, análisis forense.

180
Q

ELISA

A
  • Detección de un Ag o Ac en la sangre
  • VIH
  • Menos específico que el Western Blot
181
Q

Karyotyping

A
  • Detección de desequilibrios cromosómicos
  • Se adiciona colchicina a células cultivadas para detenerlas en metafase. Se organizan los cromosomas y luego se tiñen.
182
Q

Hibridación con fluorescencia in situ (FISH)

A
  • Sonda de DNA o RNA fluorescente se une a un gen específico o sitio de interés en un cromosoma.
  • Permite visualizar genes y detectar anomalías cromosómicas:
    1. Translocación: fluorescencia que corresponde a un cromosoma, se visualiza en otro
    2. Microdeleción: ausencia de fluorescencia en un cromosoma comparado con la segunda copia
    3. Duplicación: segunda copia de un cromosoma, resultando en trisomía o tetrasomía
183
Q

Molecular cloning

A

Producción de un DNA recombinante en una bacteria (para síntesis de proteínas humanas, como insulina o GH)

184
Q

Ácidos grasos esenciales

A
  • AG poliinsaturados que deben consumirse en la dieta
  • Nueces, semillas, pescados, aceites de plantas
185
Q

Tipos de ácidos grasos esenciales

A
  • Omega 3 (ácido linolénico): cardioprotector y antihiperlipidémico
  • Omega 6 (ácido linoléico): metabolizado a ácido araquidónico
186
Q

Efecto de ácidos grasos trans-no saturados

A

Elevan LDL y bajan HDL (aumentan riesgo cardiovascular)

187
Q

Vitaminas liposolubles

A

ADEK
- Dependen de bilis, páncreas (lipasa) e íleo intacto para absorberse
- Más tóxicas que las hidrosolubles (acumulación en tejido adiposo)

188
Q

Vitaminas hidrosolubles

A
  • B1: tiamina (TPP es forma activa)
  • B2: riboflavina (FAD, FMN)
  • B3: niacina (NAD+)
  • B5: ácido pantoténico (CoA)
  • B6: piridoxina (PLP es forma activa)
  • B7: biotina
  • B9: folato
  • B12: cobalamina
  • C: ácido ascórbico
189
Q

Vitaminas que se acumulan en el cuerpo

A

B12 (hígado): 3-4 años
B9 (hígado): 3-4 meses

190
Q

Suplementación en dieta vegana/vegetariana

A

B2, B12, hierro, vitamina D

191
Q

Suplementación en dieta rica en clara de huevo

A

B7 (avidina en la clara se une a la biotina y previene su absorción)

192
Q

Suplementación en dieta rica en untreated corn

193
Q

Diferencia entre Kwashiorkor y marasmo

194
Q

Uso del glucógeno almacenado en hígado y en el MEE

A
  • Hígado: elevar glicemia en ayunas.
  • MEE: fuente de energía para la contracción muscular.
195
Q

Reguladores de PK (phosphorylase kinase) en el hígado

A
  • Epinefrina y glucagón se pegan a receptores Gs, aumentan cAMP, se activa PKA y se fosforila a PK, activándola.
  • ATP y glucosa-6-fosfato la inhiben.
196
Q

Reguladores de PK (phosphorylase kinase) en el MEE

A
  1. Epinefrina se pega a receptor Gs, aumenta cAMP, se activa PKA y se fosforila a PK, activándola.
  2. Calcio intracelular liberado para la contracción activa a PK (se sincroniza la contracción con glucogenolisis)
  3. ATP y glucosa-6-fosfato la inhiben.
197
Q

Función del ciclo de la urea

A

Convierte amonio (producto del catabolismo de aminoácidos) en urea para su eliminación urinaria

198
Q

Restricción alimentaria en defectos del ciclo de la urea

A

Proteína (sólo aa esenciales)

199
Q

Restricción alimentaria en maple syrup disease

A

Aminoácidos ramificados (valina, leucina e isoleucina)

200
Q

Restricción alimentaria en acidemia propiónica

A

Aminoácidos ramificados (valina, leucina e isoleucina)

201
Q

Restricción alimentaria en deficiencia de aldolasa B

A

Fructosa y sucarosa

202
Q

Restricción alimentaria en galactosemia clásica

A

Galactosa y lactosa

203
Q

Restricción alimentaria en deficiencia de medium-chain acyl-CoA dehydrogenase

A

Triglicéridos de cadena mediana

204
Q

Restricción alimentaria en fenilcetonuria

A

Fenilalanina y aspartamo

205
Q

Rate-limiting step en síntesis de ácidos biliares

A

Colesterol 7 alfa hidroxilasa: disminuye síntesis, solubilidad de colesterol en bilis y favorece su depósito como cálculos.

206
Q

Susceptibilidad de las mujeres a los efectos del alcohol

A
  • Menor actividad de la alcohol deshidrogenasa gástrica
  • Menor tamaño
  • Menor % de agua corporal
207
Q

¿Dónde se da el metabolismo del etanol?

A
  • Principalmente en hígado
  • Estómago, páncreas y cerebro en menor medida
210
Q

Alcohol deshidrogenasa sigue cinética de orden ____________

A

Cero (cantidad eliminada por unidad de tiempo siempre es igual)

211
Q

Mecanismo de acción del fomepizol

A

Alcohol dehydrogenase inhibitor (treats ethylene glycol/antifreeze and methanol poisoning)

212
Q

Metabolito tóxico del metanol

A

Ácido fúlvico: alcohol dehydrogenase oxidizes methanol into formaldehyde, which then turns into fulvic acid

213
Q

¿Por qué puede usarse el etanol en intoxicación por alcoholes tóxicos?

A

Alcohol dehydrogenase has higher affinity for ethanol than methanol or ethylene glycol

214
Q

Mecanismo de acción del disulfiram

A

Inhibits acetaldehyde dehydrogenase, increasing acetaldehyde levels (worsens hangover symptoms, making alcohol more undesirable)

215
Q

Efectos del etanol sobre las diferentes rutas metabólicas

A

Todo con el fin de regenerar NAD+
- Esteatosis hepática
- Hipoglicemia en ayunas
- Acidosis láctica
- Cetoacidosis

216
Q

Glucólisis

217
Q

Gluconeogénesis

218
Q

Reguladores de la piruvato quinasa (PEP a piruvato)

A
  • Activadores: F1,6BP
  • Inhibidores: ATP, acetil-CoA, glucagón, alanina
219
Q

Reguladores de la PFK-1

A
  • Activadores: AMP, ADP, F2-6BP
  • Inhibidores: ATP, citrato
220
Q

Reguladores de la piruvato carboxilasa

A
  • Activadores: acetil-CoA
221
Q

Reguladores de la FBPasa-1

A
  • Activadores: ATP, citrato
  • Inhibidores: AMP, ADP, F2-6BP
222
Q

Regulación PFK-1/FBPasa-1 y PFK-2/FBPasa-2

A

Ayunas: glucosa IC baja aumenta cAMP, PKA activa, activa a la FBPasa-2 (inactiva a PFK-2), disminuye F2-6BP y activa a FBPasa-1 (más gluconeogénesis)

Posprandial: glucosa IC alta disminuye cAMP (por insulina), PKA inactiva, inactiva FBPasa-2, aumenta F2-6BP y activa PFK-1 (más glucólisis)

223
Q

Sustratos de la gluconeogénesis

A
  • Aminoácidos (excepto leucina y lisina) (alanina va a piruvato, glutamina va a alfa-cetoglutarato)
  • Glicerol (DHAP)
  • Ácidos grasos odd-chain (succinil-CoA)
  • Lactato (piruvato)
224
Q

Conversión de lactato a piruvato

A

Lactato a piruvato y NADH por lactato DH, utilizando NAD+

225
Q

¿Dónde se da la glucólisis?

226
Q

¿Dónde se da la gluconeogénesis?

A

Mitocondria, citosol y RE liso

** Hígado, riñón e intestino delgado
** NO en MEE porque no tiene G6 fosfatasa

227
Q

Enzima reguladora de la glucólisis

228
Q

Función de las kinasas

A

Adicionan grupos fosfato al sustrato a partir de una fuente de alta energía (ATP)

229
Q

Función de las fosforilasas

A

Adicionan fosfato inorgánico al sustrato sin uso de ATP

230
Q

Función de las fosfatasas

A

Retiran un grupo fosfato

231
Q

Función de las deshidrogenasas

A

Reacciones de óxido-reducción

232
Q

Función de las hidroxilasas

A

Adicionan un hidroxilo (OH)

233
Q

Función de las carboxilasas

A

Adicionan un grupo carboxilo (COOH) utilizando biotina

234
Q

Función de las mutasas

A

Reubican un grupo funcional

235
Q

Función de las sintasas/sintetasas

A

Unen 2 moléculas utilizando energía (ATP, acetil-CoA, azúcar)

236
Q

Enzima reguladora del TCA cycle

A

Isocitrato deshidrogenasa

237
Q

Reguladores de la isocitrato deshidrogenasa

A
  • Activadores: ADP
  • Inhibidores: ATP, NADH
238
Q

Enzima reguladora de la gluconeogénesis

239
Q

Enzima reguladora de la glucogenogénesis

A

Glucógeno sintasa

240
Q

Enzima reguladora de la glucogenolisis

A

Glucógeno fosforilasa

241
Q

Reguladores de la glucógeno sintasa

A
  • Activadores: insulina, cortisol, G6P
  • Inhibidores: adrenalina, glucagón
242
Q

Reguladores de la glucógeno fosforilasa

A
  • Activadores: adrenalina, glucagón, AMP
  • Inhibidores: insulina, G6P, ATP
243
Q

Enzima reguladora del HMP shunt (ruta de las pentosas)

A

Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa

244
Q

Reguladores de la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa

A
  • Activadores: NADP+
  • Inhibidores: NADPH
245
Q

Enzima reguladora de síntesis de pirimidinas

A

Carbamoil-fosfato sintetasa II

246
Q

Enzima reguladora de síntesis de purinas

A

Glutamina-PRPP-amidotransferasa

247
Q

Reguladores de carbamoil-fosfato sintetasa II

A
  • Activadores: ATP, PRPP
  • Inhibidores: UTP
248
Q

Reguladores de glutamina-PRPP-amidotransferasa

A
  • Inhibidores: AMP, IMP, GMP
249
Q

Enzima reguladora del ciclo de la urea

A

Carbamoil-fosfato sintetasa I

250
Q

Reguladores de carbamoil-fosfato sintetasa I

A
  • Activadores: N-acetilglutamato
251
Q

Enzima reguladora de la síntesis de ácidos grasos

A

Acetil-CoA carboxilasa

252
Q

Reguladores de acetil-CoA carboxilasa

A
  • Activadores: insulina, citrato
  • Inhibidores: glucagón, epinefrina, palmitoil-CoA
253
Q

Enzima reguladora de la oxidación de ácidos grasos

A

Carnitina acetiltransferasa I

254
Q

Reguladores de carnitina acetiltransferasa I

A
  • Inhibidores: malonil-CoA
255
Q

Enzima reguladora de cetogénesis

A

HMG-CoA sintasa

256
Q

Enzima reguladora de síntesis de colesterol

A

HMG-CoA reductasa

257
Q

Reguladores de HMG-CoA reductasa

A
  • Activadores: insulina, tiroxina, estrógenos
  • Inhibidores: glucagón, colesterol
258
Q

Rutas metabólicas que se dan en citosol + mitocondria

A

Hugs take 2:
- Heme synthesis
- Urea cycle
- Gluconeogénesis

259
Q

Rutas metabólicas que se dan en la mitocondria

A
  • Beta-oxidación
  • Síntesis acetil-CoA
  • TCA
  • Fosforilación oxidativa
  • Cetogénesis
260
Q

Rutas metabólicas que se dan en el citosol

A
  • Glucólisis, glucogenogénesis y glucogenolisis
  • Pentosas
  • Síntesis colesterol (SER)
  • Proteinas (ribosomas, RER)
  • Síntesis ácidos grasos y nucleótidos
261
Q

Moléculas carriers y qué cargan

A
  • ATP: fosfato
  • NADH, NADPH, FADH2: electrones
  • CoA y lipoamida: grupo acil
  • B6: CO2
  • THF: unidades de 1-carbono
  • SAM: CH3
  • TPP: aldehído
262
Q

Diferencias entre hexokinasa y glucokinasa

263
Q

Productos de la glucólisis

264
Q

Reacciones en la glucólisis que requieren ATP

A
  1. Glucosa a glucosa-6P (hexokinasa/glucokinasa)
  2. Fructosa-6P a F1,6BP (PFK-1)
265
Q

Reacciones en la glucólisis que producen ATP

A
  1. 1,3BPG a 3-PG (fosfoglicerato quinasa)
  2. PEP a piruvato (piruvato quinasa)
266
Q

Reacciones irreversibles de la glucólisis

A
  1. Glucosa a glucosa-6P (hexokinasa/glucokinasa)
  2. Fructosa-6P a F1,6BP (PFK-1)
  3. PEP a piruvato (piruvato quinasa)
267
Q

Reacciones irreversibles de la gluconeogénesis

A
  1. Piruvato a oxaloacetato (piruvato carboxilasa) - mitocondria
  2. Oxaloacetato a PEP (PEP carboxiquinasa) - citosol
  3. F1,6BP a F6P (FBPasa-1) - citosol
  4. G6P a glucosa (G6 fosfatasa) - RE
268
Q

Función del complejo piruvato deshidrogenasa

A

Unir la glucólisis con el TCA cycle al convertir piruvato en acetil-CoA

269
Q

Reacción del complejo de la piruvato deshidrogenasa

270
Q

Cofactores del complejo de piruvato DH, alfa cetoglutarato DH y branched-chain-alpha-ketoacid DH

A
  • TPP (B1)
  • FAD (B2)
  • NAD (B3)
  • CoA (B5)
  • Ácido lipoico
271
Q

Reguladores del complejo piruvato DH

A
  • Activadores: calcio (activa a PD fosfatasa), piruvato y NAD+ (inhiben a PD kinasa), ADP, posprandial (para poder guardar la glucosa restante en forma de grasa)
  • Inhibidores: productos (acetil-CoA, NADH, ATP), ayunas (para tener más piruvato disponible para gluconeogénesis)

**PD kinasa la inactiva. PD fosfatasa la activa.

272
Q

Características deficiencia de complejo de piruvato DH

A
  • Ligada al X
  • Piruvato se acumula y se desvía hacia alanina (ALT) y lactacto (lactato DH)
  • Clínica: trastorno desarrollo, hipotonía, convulsiones, ataxia, acidosis láctica, niveles altos de alanina en sangre
  • Tratamiento: dieta cetogénica (alta en grasa, baja en CHOs y proteína moderada); requieren aminoácidos cetogénicos (leucina y lisina)
273
Q

Intoxicación arsénico

A
  • En pesticidas/insecticidas, agua contaminada, madera presurizada
  • Inhibe al ácido lipoico
  • Agudo: síntomas GI (diarrea, vómito), aliento a ajo, prolongación QT
  • Crónico: skin thickening/darkening, skin cancer, neuropatía guante/calcetín and heart disease.
  • Tratamiento: dimercaprol, DMSA (quelantes)
274
Q

Destino del piruvato

A
  1. Acetil-CoA (PDH) - TCA cycle (B1, B2, B3, B5, ácido lipoico)
  2. Alanina (ALT) - ciclo Cahill (B6)
  3. Lactato (LDH) - ciclo Cori (B3)
  4. Oxaloacetato (PC) - TCA/gluconeogénesis (B7)
  5. Etanol (bacterias, levaduras) - fermentación
275
Q

Sitios donde el metabolismo anaerobio es importante

A

RBCs, WBCs, testículos, cornea, cristalino, médula renal, type II (fast twitch) skeletal muscle fibers

276
Q

ATP producido a partir de NADH y FADH2

A

NADH = 2.5 ATP
FADH2 = 1.5 ATP

277
Q

Productos del TCA cycle

A

3 NADH, 1 FADH2, 2 CO2 y 1 GTP = 10 ATP por cada acetil-CoA

278
Q

Intermediarios del ciclo de Krebs

A

Citrate is Krebs starting substrate for making oxaloacetate: citrate, isocitrate, alpha-ketoglutarate, succinyl-CoA, succinate, fumarate, malate and oxaloacetate

279
Q

Enzimas irreversibles en TCA cycle

A
  1. Oxaloacetato a citrato (citrato sintasa)
  2. Isocitrato a alfa-ketoglutarato (isocitrato deshidrogenasa) - produce 1 NADH y 1 CO2
  3. Alfa-ketoglutarato a succinil-CoA (alpha-KG DH) - produce 1 NADH y 1 CO2
280
Q

Reguladores de citrato sintasa

A
  • Inhibidores: ATP
    Citrato se filtra al citosol para ir a inhibir a la PFK-1
281
Q

Reguladores de isocitrato deshidrogenasa

A
  • Activadores: ADP
  • Inhibidores: ATP, NADH
282
Q

Reguladores de alpha-KG DH

A
  • Inhibidores: ATP, NADH y succinil-CoA
283
Q

Reacción de TCA cycle donde se produce GTP

A

Succinyl CoA synthetase turns succinyl CoA into succinate and produces 1 GTP + CoA

284
Q

Reacción de TCA cycle donde se produce FADH2

A

Succinate dehydrogenase turns succinate into fumarate and produces 1 FADH2.

**Única reacción en la inner mitochondrial membrane (all the other enzymes are in the matrix)

285
Q

Reacción de TCA cycle donde se produce NADH

A
  1. Isocitrato a alfa-ketoglutarato (isocitrato deshidrogenasa) - produce 1 NADH y 1 CO2
  2. Alfa-ketoglutarato a succinil-CoA (alpha-KG DH) - produce 1 NADH y 1 CO2
  3. Malate dehydrogenase turns malate into oxaloacetate and produces 1 NADH
286
Q

Función del malate-aspartate y glycerol phosphate shuttles

A

Transportar electrones de NADH de la glucólisis (citosol) hasta la cadena transportadora de electrones (mitocondria)

287
Q

Malate-aspartate shuttle

288
Q

Glycerol-phosphate shuttle

A

En cerebro y MEE

289
Q

Función de la fosforilación oxidativa

A

Metabolic process of making ATP using energy obtained from the transfer of electrons in the electron transport chain

290
Q

ATP producidos por molécula de glucosa después de la fosforilación oxidativa

A

1 glucose produces 32 net ATP via malate-aspartate shuttle (or 30 net ATP via glycerol-phosphate shuttle) during aerobic metabolism.

291
Q

Complejos de la cadena transportadora de electrones

292
Q

Flujo de electrones en la cadena transportadora de electrones

A
  1. FADH2 electrons move from complex 2 to CoQ, to complex 3, to cytochrome c, to complex 4, and to O2; while this happens, protons are pumped into the intermembrane space, creating the electrochemical gradient.
  2. NADH electrons flow from complex 1 to CoQ, to complex 3, to cytochrome c, to complex 4, and to O2; while this happens, protons are pumped into the intermembrane space, creating the electrochemical gradient.
  3. Once all the electrons have passed, protons will travel down their electromechanical gradient to enter the mitochondrial matrix.
  4. ATP synthase harnesses the energy from the gradient to make ATP from ADP and Pi.
293
Q

Agentes desacopladores

A

Increase the permeability of the inner mitochondrial membrane, allowing protons to prematurely travel down the gradient instead of being coupled to ATP synthase. They generate heat, increase O2 consumption, and reduce ATP production.
- Aspirin
- 2,4-dinitrophenol (illegal weight loss supplement)
- Thermogenin (derived from brown fat)

294
Q

Agentes inhibidores de la fosforilación oxidativa

A

Block ATP synthesis by reducing the electrochemical gradient:
- Rotenone: pesticide, inhibits complex I.
- Antimycin A: produced by streptomyces bacteria, inhibits complex III.
- CO, cyanide, and azide drugs: inhibit complex IV.
- Oligomycin: produced by streptomyces bacteria, inhibits ATP synthase.

295
Q

¿Qué son zinc finger motifs?

A
  • Cadenas de aminoácidos unidas alrededor de un zinc a través de residuos de cisteína (y algunas veces histidina)
  • Utilizados por factores de transcripción para unirse al ADN
  • Ligándos liposolubles, como hormona tiroidea, esteroides y vitaminas liposolubles, se unen a ellos para llegar al núcleo y ejercer su acción
296
Q

Características del síndrome de Turner

A
  • Pérdida parcial/total de un cromosoma X
  • Casi siempre por nondisjunction en meiosis (45, X)
  • Si la nondisjunction ocurre después de la fecundación, produce mosaicismo y un Turner leve (45, X y 46, XX)
  • Afecta genes como SHOX (short-stature homeobox gene) y del desarrollo linfático
  • Riesgo de tumores germinales de ovario
297
Q

Características del síndrome de X frágil

A
  • Ligado al X dominante
  • Repetición de trinucleótidos (CGG) en gen FMR1
  • Principal causa de discapacidad cognitiva heredable
  • Premutación (50-200 repeticiones): temblor, ataxia, insuficiencia ovárica primaria
  • Full mutation (>200 repeticiones): todo el espectro (produce metilación)
298
Q

Características de la distrofia miotónica

299
Q

¿Dónde se da la glucogenogénesis y glucogenolisis?

300
Q

¿Por qué los eritrocitos no pueden sintetizar hemo?

A

No tienen mitocondria (primeros 3 y últimos 3 pasos)

301
Q

Transaminación y deaminación de aminoácidos

302
Q

Hiperlipoproteinemias heredables

A
  • Tipo I y III son autosómicas recesivas
303
Q

Esfingolipidosis

304
Q

Características enfermedad de Hartnup

A
  • Autosómica recesiva
  • Mutación del transportador de aminoácidos neutros en enterocitos y TCP (aminoaciduria neutra: isoleucina, leucina, valina, alanina, treonina, serina, fenilalanina, tirosina, triptófano)
  • Triptófano se necesita para sintetizar niacina y es precursor de gran parte de NAD+
  • Clínica es de deficiencia de niacina (pelagra y ataxia cerebelar)
  • Tratamiento: niacina o nicotinamida
305
Q

Función de la ruta de las pentosas

A
  • Regeneración de NADPH: transporte de electrones, síntesis de colesterol/ácidos grasos/hemo, estallido respiratorio, regeneración de glutatión, metabolismo de alcohol.
  • Producción de ribosa-5P: síntesis de nucleótidos
306
Q

Sitio de la ruta de las pentosas

A

Citosol de glándulas mamarias, corteza adrenal, RBC e hígado

307
Q

Fases de la ruta de las pentosas

A
  1. Oxidativa (irreversible): glucosa 6P a ribulosa-5P
  2. No oxidativa (reversible): ribulosa 5P a ribosa-5P, que va a síntesis de nucleótidos o fructosa-6P y G3P
308
Q

Reacción redox del glutatión

309
Q

Características de la deficiencia de G6PDH

A
  • Ligado al X recesivo
  • Deficiencia de enzima humana más común
  • Anemia hemolítica: RBCs no tienen glutatión reducido para defenderse del estrés oxidativo
  • Triggers: infecciones, inflamación, fava beans, medicamentos (primaquine, aspirin, ibuprofen, sulfonamides, dapsone, nitrofurantoin)
  • Labs: hemoglobinuria, cuerpos de Heinz + bite cells
  • Protege de malaria
310
Q

Metabolismo de la fructosa

A
  • Entra a la glucólisis como G3P
  • Va a la síntesis de glicerol
311
Q

Errores en el metabolismo de la fructosa

A
  1. Fructosuria esencial
  2. Intolerancia hereditaria a la fructosa
312
Q

Características de la fructosuria esencial

A
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de la fructokinasa (fructosa a F1P)
  • Asintomática; hexokinasa toma el control (fructosa a F6P)
  • Labs: fructosa en orina y sangre, urine dipstick negativo, azúcares reductores (+) en orina
  • No requiere tratamiento
313
Q

Características de la intolerancia hereditaria a la fructosa

A
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de aldolasa B (F1P a DHAP y gliceraldehido): acumulación de F1P (se consume el fosfato intracelular, bloqueando la glucogenolisis y gluconeogénesis)
  • Síntomas desde 6 meses (introducción de frutas, jugos, miel): vómito, hipoglicemia, ictericia, hepatomegalia.
  • Labs: urine dipstick negativo, azúcares reductores (+) en orina
  • Tratamiento: evitar fructosa, sacarosa (glucosa + fructosa) y sorbitol (se metaboliza a fructosa)
314
Q

Metabolismo del sorbitol

A
  • Alternativa para atrapar glucosa IC
  • Si sorbitol DH insuficiente/deficiente, se acumula el sorbitol y produce daño osmótico
  • Cataratas, retinopatía y neuropatía periférica
  • Tejidos con aldosa reductasa + sorbitol DH: LOSe (liver, ovaries y seminal vesicles)
  • Tejidos con sólo aldosa reductasa: LARKS (lens, retina, kidney y Schwann cells)
315
Q

Estructura de la galactosa

A

Glucosa + lactosa

316
Q

Estructura de la lactosa

A

Glucosa + galactosa

317
Q

Metabolismo de la galactosa

318
Q

Errores del metabolismo de la galactosa

A
  • Deficiencia de galactokinasa (GALK)
  • Galactosemia clásica
  • Deficiencia de GALE
319
Q

Características de la deficiencia de GALK

A
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de galactokinasa (galactosa a galactosa-1P): desviación hacia galactitol
  • Síntomas: cataratas infantiles bilaterales, HTIC (muy raro)
  • Labs: galactosemia, galactosuria, azúcares reductores positivos en orina, disminución de GALK en RBCs
  • Tratamiento: evitar lactosa y galactosa
320
Q

Características de la deficiencia de GALT (galactosemia clásica)

A
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de galactosa-1P uridiltransferasa
  • Acumulación de galactosa-1P (se consume el P IC e inhibe glucogenolisis y gluconeogénesis) + desviación hacia galactitol
  • Síntomas: hipoglicemia, vómito, ictericia, hepatomegalia, falla en el medro, cataratas, discapacidad intelectual, sepsis por E. coli
  • Labs: galactosemia, galactosuria, azúcares reductores positivos en orina, disminución de GALT en RBCs
  • Tratamiento: evitar lactosa y galactosa
321
Q

Características de la deficiencia de GALE

A
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de 4-epimerasa (UDP-gal a UDP-glucosa para GALT)
  • Asintomático
  • Labs: disminución de GALE en RBCs y acumulación de galactosa-1P en RBCs
322
Q

Función de la lactasa

A
  • Degradación de lactosa a glucosa + galactosa
  • Está en el borde en cepillo del intestino
323
Q

Características de la intolerancia a la lactosa

A

Causas:
1. Deficiencia primaria (dependiente de la edad): disminuye su función con la edad por ausencia de los dos alelos del gen persistente de lactasa
2. Deficiencia secundaria: por gastroenteritis o autoinmunidades se daña el borde en cepillo intestinal
3. Deficiencia congénita (rara)

Síntomas: distensión, flatulencias, diarrea osmótica
Labs: pH heces <5.5 (lactosa metabolizada a ácido láctico), prueba de aliento con aumento de H+ (bacterias del colon fermentan lactosa), biopsia normal
Tratamiento: evitar lactosa o usar pastillas de lactasa

324
Q

Aminoácidos ácidos

A

Aspartato y glutamato (carga negativa)

325
Q

Aminoácidos básicos

A
  • Arginina: carga positiva, aumenta IGF-1, importante en crecimiento y está en histonas
  • Histidina: carga neutra, importante en crecimiento
  • Lisina: carga positiva, en histonas
326
Q

Aminoácidos esenciales

A

PVT TIM HaLL:
Phenylalanine, valine, tryptophan, threonine, isoleucine, methionine, histidine, leucine, lysine

327
Q

Aminoácidos ketogénicos

A

Leucina y lisina

328
Q

Aminoácidos ketogénicos y glucogénicos

A

Triptófano, treonina, tirosina
Fenilalanina
Isoleucina

329
Q

Aminoácidos con sulfuro

A

Cisteína y metionina

330
Q

Aminoácidos aromáticos

A

Triptófano, tirosina
Fenilalanina

331
Q

Aminoácidos ramificados

A

Isoleucina, leucina, valina

332
Q

Derivados de la histidina

A

Histamina (usando B6)

333
Q

Derivados de la glicina

A

Porfirina (utilizando B6) –> hemo

334
Q

Derivados del glutamato

A

GABA y glutatión (utilizando B6)

335
Q

Derivados del triptófano

A

Niacina (utilizando B2, B6) –> NAD, NADP
Serotonina (utilizando BH4, B6) –> melatonina

336
Q

Derivados de la arginina

A

NO (utilizando BH4)
Creatina
Urea

337
Q

Derivados de fenilalanina

A

Tirosina (utilizando BH4) –> tiroxina - DOPA (utilizando BH4)
DOPA –> dopamina (utilizando B6) y melanina
Dopamina –> NE (utilizando vitamina C)
NE –> E (utilizando SAM)

338
Q

¿Dónde se da el ciclo de la urea?

A

Mitocondria y citosol del hígado

339
Q

Ciclo de la urea

340
Q

Transporte de amonio por alanina

341
Q

Características de la hiperamonemia

A

Causas:
1. Adquiridas: hepatopatía
2. Hereditarias: deficiencias enzimáticas del ciclo de la urea

Fisiopatología: NH4+ aumentado altera los niveles de alfa-KG, glutamato, glutamina y GABA.

Síntomas:
- Somnolencia, bradilalia (aumento del tono GABAérgico)
- Vómito
- Asterixis
- Edema cerebral (cambios osmóticos por glutamina)
- Inhibición del TCA cycle (disminución alfa KG)

Tratamiento:
- Lactulosa
- Rifaximina
- Disminución proteína dieta
- Benzoato, fenilacetato, fenilbutirato (forman productos de excreción renal)

342
Q

Mecanismo de acción de lactulosa para hiperamonemia

343
Q

Características de la deficiencia de ornitina transcarbamilasa

A
  • Ligada al X recesiva (única del ciclo de urea; resto AR)
  • Impide paso de carbamoil fosfato a citrulina y se acumula, desviándose hacia la síntesis de ácido orótico por dihidroorotato sintasa (síntesis de pirimidinas)
  • Síntomas en primeros días de vida
  • Clínica: hiperamonemia
  • Labs: ácido orótico elevado en sangre y orina (aciduria orótica), disminución de BUN, sin anemia megaloblástica
344
Q

Síntesis de catecolaminas y catabolismo de tirosina

A

Rate-limiting step: tirosina hidroxilasa

345
Q

Características de maple syrup urine disease

A
  • Autosómica recesiva
  • Mutación de la branched-chain alpha ketoacid DH: acumulación de aa ramificados (leucina, isoleucina, valina)
  • Clínica: vómito, orina con olor a maple syrup, daño neurológico
  • Tratamiento: restricción aa ramificados, suplementar B1
346
Q

Características de cistinuria

A
  • Autosómico recesivo
  • Mutación transportador del TCP e intestinal para reabsorción de COLA (cistina, ornitina, lisina, arginina)
  • Cistina: 2 cisteinas unidas con enlace disulfuro
  • Cistina produce precipitación de cálculos hexagonales de cistina en el riñón
  • No hay deficiencia de otros aa porque se absorben como oligopéptidos
  • Labs: cistinuria (urinary sodium-cyanide nitroprusside test and proton nuclear magnetic spectroscopy of urine)
  • Tratamiento: alcalinización urinaria, hidratación, poca metionina
347
Q

Características del albinismo

A
  • Mutación de la tirosinasa (DOPA a melanina): disminución/ausencia de melanina
  • Oculocutaneous albinism: autosomal recessive, more severe, affects skin, hair, and eyes. They present with hypopigmented hair and skin, blurry vision, photophobia, and strabismus. They have high risk of skin cancer.
  • Ocular albinism: x-linked recessive, affects eyes
348
Q

Características de la fenilcetonuria

A
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de fenilalanina hidroxilasa: acumulación de fenilalanina, tirosina se vuelve aa esencial
  • Labs: cetonas de fenilalanina en orina (tamización 2-3 días después de nacer para evitar niveles maternos)
  • Clínica: microcefalia, convulsiones, musty odor, discapacidad intelectual, piel hipopigmentada, eczema
  • Tratamiento: poca fenilalanina y aspartamo (contiene fenilalanina), aumentar tirosina (soya, pollo, pescado, leche) y BH4
  • Otra causa: mutación de dihidropteridina reductasa (BH2 a BH4). También tienen deficiencia de serotonina y catecolaminas por afectación de tirosina hidroxilasa (tirosina a DOPA y uso de triptófano para serotonina)
349
Q

Embriopatía por PKU

A
  • Embarazadas sin tratamiento
  • RCIU, microcefalia, discapacidad intelectual, cardiopatía
  • Prevención con restricción dietaria
350
Q

Acidemias orgánicas

A
  • Acidosis metabólica con AG elevado en la infancia
  • Clínica: vómito, hepatomegalia, convulsiones, hipotonía
  • Labs: acidosis metabólica con AG elevado, hiperamonemia, hipoglicemia en ayunas y ketosis (ácidos orgánicos inhiben gluconeogénesis y ciclo urea)
  • Tipos:
    1. Acidemia propionica
    2. Acidemia metilmalónica
351
Q

Acidemia propionica y metilmalónica

A
  • Deficiencia de propionil-CoA carboxilasa (B7) o metilmalonil-CoA mutasa/B12, respectivamente
  • Tratamiento: dieta baja en VOMIT
352
Q

Enzima activada por cortisol en síntesis de catecolaminas

A

NE a epinefrina: feniletanolamina-N-metiltransferasa (usa SAM)

353
Q

Regulación del glucógeno

354
Q

Síntesis del glucógeno

355
Q

Tinción para glucógeno (enfermedades de almacenamiento de glucógeno)

356
Q

Características de enfermedad de von Gierke

A
  • Autosómica recesiva
  • Enf. almacenamiento glucógeno tipo I
  • Deficiencia glucosa-6-fosfatasa: acumulación de G6P, alteración glucogenolisis y gluconeogénesis
  • Clínica: hipoglicemia grave en ayunas, hepatomegalia/renomegalia (acumulación de glucógeno), ácido úrico/lactato elevado e hipertrigliceridemia
  • Tratamiento: evitar fructosa/galactosa, comer frecuentemente glucosa
357
Q

Características de enfermedad de Pompe

A
  • Autosómica recesiva
  • Enf. almacenamiento glucógeno tipo II
  • Deficiencia de alfa-1,4-glucosidasa
  • Clínica: cardiopatía, hipotonía, intolerancia ejercicio, macroglosia, muerte temprana
  • Acumulación de glucógeno en lisosomas
358
Q

Características de enfermedad de Cori

A
  • Autosómica recesiva
  • Enf. almacenamiento glucógeno tipo III
  • Deficiencia de enzimas debranching: afecta glucogenolisis pero NO gluconeogénesis
  • Similar a von Gierke, pero más leve y sin hiperlactatemia
  • Cardiopatía
359
Q

Características de enfermedad de Andersen

A
  • Autosómica recesiva
  • Enf. almacenamiento glucógeno tipo IV
  • Deficiencia de branching enzymes: glucogenogénesis alterada
  • Hepatoesplenomegalia, falla en el medro, hipotonía, debilidad muscular, cardiopatía, cirrosis
  • Hipoglicemia tardía
360
Q

Características de enfermedad de McArdle

A
  • Autosómica recesiva
  • Enf. almacenamiento glucógeno tipo V
  • Deficiencia de glucógeno fosforilasa del MEE: músculo almacena glucógeno, pero no puede degradarlo
  • Glicemia normal
  • Clínica: espasmos musculares dolorosos, mioglobinuria durante ejercicio, arritmias, second-wind phenomenon (aumenta actividad muscular + disminuye FC por aumento del flujo sanguíneo)
  • Lactato normal, amonio elevado durante ejercicio
361
Q

Diferencia grande entre Tay-Sachs y Niemann-Pick

A

Tay-Sachs no cursa con hepatoesplenomegalia

362
Q

Enfermedades con cherry-red spot

A

Tay-Sachs y Niemann-Pick

363
Q

Características de Tay-Sachs

A
  • Enf. lisosomal autosómica recesiva (esfingolipidosis)
  • Deficiencia hexosaminidasa A: acumulación de GM2
  • Trastorno neurodesarrollo, hiperacusia, hiperreflexia, cherry-red spot, lisosomas con onion skin
364
Q

Características de Gaucher

A
  • Enf. lisosomal autosómica recesiva más común (esfingolipidosis)
  • Deficiencia de glucocerebrosidasa: acumulación de glucocerebrósido
  • Hepatoesplenomegalia, pancitopenia, osteoporosis, necrosis avascular fémur, crisis óseas, células de Gaucher (papel arrugado)
365
Q
A

Foam cell (Niemann Pick)

366
Q

Características de Fabry

A
  • Enf. lisosomal ligada al X recesiva (esfingolipidosis)
  • Deficiencia de alfa-galactosidasa A: acumulación de ceramida trihexósido (globotriaosylceramida)
  • Temprano: angioqueratomas + hipohidrosis + neuropatía periférica episódica
  • Tardío: enf. CV y renal
367
Q

Características Krabbe

A
  • Enf. lisosomal autosómica recesiva (esfingolipidosis)
  • Deficiencia de galactocerebrosidasa: acumulación de galactocerebrósido y psicosina
  • Trastorno desarrollo, atrofia NC II, destrucción oligodendrocitos, neuropatía periférica, células globoides
368
Q

Características de la leucodistrofia metacromática

A
  • Enf. lisosomal autosómica recesiva (esfingolipidosis)
  • Deficiencia de arilsulfatasa A (sulfatides a galactocerebrósido): acumulación de cerebrósido sulfato
  • Desmielinización central y periférica, ataxia, demencia
369
Q

Características del síndrome Hurler

A
  • Enf. lisosomal autosómica recesiva (mucopolisacaridosis)
  • Deficiencia de alfa-L-iduronidasa: acumulación de GAGs (heparan y dermatan sulfato)
  • Trastorno desarrollo, opacidad corneal, obstrucción VA, hepatoesplenomegalia, hirsutismo
370
Q

Características del síndrome Hunter

A
  • Enf. lisosomal ligada al X recesiva (mucopolisacaridosis)
  • Deficiencia de iduronato-2-sulfatasa: acumulación de GAGs (heparan y dermatan sulfato)
  • Hurler leve, sin opacidad corneal y con agresividad
371
Q
A

Enf. Fabry

372
Q

Metabolismo de ácidos grasos

A

Enzima de beta-oxidación: acyl-CoA deshidrogenasa

373
Q

Carnitine shuttle

374
Q

¿Dónde se da el metabolismo de ácidos grasos?

A

Citosol y mitocondria del hígado, tejido adiposo y glándulas mamarias (peroxisomas si son VLCFA)
** RBCs no tienen mitocondria y FA no cruzan BHE

375
Q

Características de la deficiencia de carnitina

A
  • No hay transporte de LCFA (acyl-CoA) a la matriz mitocondrial: acumulación en citosol
  • Hipoglicemia hipoketótica, hipotonía, cardiopatía dilatada
376
Q

Características de la deficiencia de acyl-CoA deshidrogenasa

A
  • Incapacidad para hacer beta-oxidación: no acetil-CoA, acumulación de acyl-carnitina en la sangre
  • Hipoglicemia hipoketótica, vómito, convulsión, hiperamonemia, disfunción hepática, muerte súbita (niños)
  • Evitar ayuno
377
Q

¿Dónde se da la ketogénesis y ketolisis?

A

Mitocondria del hígado

378
Q

Propósito de la ketogénesis

A

Síntesis de cuerpos cetónicos (fuente de energía) cuando no hay glucosa, a partir del metabolismo de ácidos grasos y aa ketogénicos

379
Q

Ketogénesis y ketolisis

A

**Beta-ketoacyl-CoA transferase transfers CoA from succinyl-CoA to acetoacetate, making acetoacetyl-CoA and succinate.

380
Q

Enzima reguladora de la ketogénesis

A

HMG-CoA sintasa

381
Q

Cuerpo cetónico medido en dipstick

A

Acetoacetato

382
Q

Tejidos que usan cuerpos cetónicos

A

Músculo (esquelético y cardíaco), cerebro, riñón
** Neither RBCs or liver can use ketone bodies (don’t have mitochondria and don’t have the enzyme to metabolize them, respectively)

383
Q

Escenarios relacionados con ketogénesis

A
  1. Prolonged fast, starvation, ketogenic diet (very low carbohydrate), and prolonged strenuous exercise: low oxaloacetate levels allow acetyl-CoA to favor ketone body synthesis instead of entering the TCA cycle.
  2. Chronic alcohol consumption: increased NADH and low NAD disrupts the TCA cycle and gluconeogenesis.
  3. DM 1 (uncontrolled): their bodies think there isn’t any glucose available because there is no insulin.
384
Q

Sustratos energéticos utilizados durante el ejercicio

385
Q

Sustratos energéticos durante ayuno e inanición

A

Objetivo: mantener glicemia para RBC’s y cerebro, y preservar proteínas.

386
Q

Transporte de lípidos

387
Q

Formación de micelas y quilomicrones

A
  • Micelles: collection of amphipathic molecules like phospholipids and bile salts that aggregate in spheres around hydrophobic molecules, like lipids
  • Micelles create a shield for the lipid metabolites as well as fat-soluble vitamins to travel throughout the intestine. They move into the brush border of intestinal mucosal cells, were their contents are released into the cytosol. The lipid metabolites are re-esterified to form triglycerides and cholesteryl esters.
  • These new triglycerides and cholesteryl esters, fat-soluble vitamins and other lipids are packaged into chylomicrons (water soluble lipid transporter made of amphipathic lipid molecules with apolipoproteins in their coat). They are the least dense of the lipid transporters.
388
Q

Función de la lipoprotein lipasa (LPL)

A

Degrada los TG de quilomicrones y VLDL en tejido adiposo

389
Q

Función de CII (lípidos)

A

Cofactor de LPL

390
Q

Función de apoE

A

Interactúa con su receptor en hepatocitos para la degradación de TG restantes en remanente de quilomicrón e IDL

391
Q

Función lipasa hepática

A

Degradación de TG restantes en remanente de quilomicrón e IDL

392
Q

Función de la cholesteryl-ester transfer protein (CETP)

A

Permite entrega de ésteres de colesterol a otras lipoproteínas

393
Q

Función de la lecithin-cholesterol acyltransferase (LCAT)

A

Maduración de HDL

394
Q

Quilomicrones

A
  • Síntesis: intestino delgado
  • Contenido: triglicéridos (ppal), colesterol, ésteres de colesterol
  • Función: transporte de TG desde el intestino a tejidos
  • Apoproteinas: ApoB48, ApoE, ApoCII
395
Q

VLDL

A
  • Síntesis: hígado
  • Contenido: triglicéridos
  • Función: transporte de TG desde el hígado a tejidos
  • Apoproteínas: ApoE, ApoB100, ApoCII
396
Q

IDL

A
  • Síntesis: tejidos periféricos (cuando VLDL entrega TG)
  • Contenido: colesterol, pocos TG
  • Función: transporte de lípidos a tejidos
  • Apoproteinas: ApoE, ApoB100, ApoCII
397
Q

LDL

A
  • Síntesis: hígado
  • Contenido: colesterol
  • Función: transporte de colesterol desde hígado a tejidos
  • Apoproteínas: ApoB100
398
Q

HDL

A
  • Síntesis: hígado e intestino
  • Contenido: colesterol
  • Función: recoge colesterol de tejidos al hígado o los lleva a tejidos que sintetizan hormonas esteroideas
  • Apoproteínas: ApoE, ApoCII, ApoAI
399
Q

Características de abetalipoproteinemia

A
  • Autosómica recesiva
  • Mutación de proteína MTP: deficiencia de lipoproteínas con apoB48 y apoB100 (quilomicrones, VLDL, IDL y LDL)
  • Malabsorción de grasa, esteatorrea, falla en el medro, deficiencia de vitamina E (retinitis pigmentosa, degeneración espinocerebelosa) y acantocitos
  • Biopsia intestinal: lipid-laden enterocitos
  • Tratamiento: suplementar vitamina E y restringir LCFA
400
Q

Características de la hiperquilomicronemia

A
  • Dislipidemia familiar tipo I
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de ApoCII o LPL
  • Acumulación de quilomicrones, TG y colesterol
  • Pancreatitis, hepatoesplenomegalia, creamy sobrenadante y xantomas eruptivos/pruríticos
401
Q

Características de la hipercolesterolemia

A
  • Dislipidemia familiar tipo II
  • Autosómica dominante
  • R-LDL deficientes/ausentes, apoB100 defectuosa
  • Acumulación de LDL y colesterol (IIa) o LDL, colesterol y VLDL (IIb)
  • Heterocigotos: colesterol alrededor de 300 mg/dL
  • Homocigotos (raro): colesterol alrededor de 700 mg/dL
  • Aterosclerosis acelerada, IAM <20 años, xantomas tendones, arco corneal
402
Q

Características de la disbetalipoproteinemia

A
  • Dislipidemia familiar tipo III
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de ApoE
  • Acumulación de quilomicrones y VLDL
  • Aterosclerosis prematura, xantomas palmares y tuberoeruptivos
403
Q

Características de la hipertrigliceridemia

A
  • Dislipidemia familiar tipo IV
  • Autosómica dominante
  • Aumento en la síntesis hepática de VLDL
  • Acumulación de VLDL y TG
  • Hipertrigliceridemia >1000 mg/dL, pancreatitis aguda, resistencia a insulina
404
Q
A

Arco corneal: asociado con hipercolesterolemia familiar

405
Q

Glucólisis en eritrocitos

A
  • 1,3 BPG pasa a 2,3-BPG por la mutasa, sin producir ATP, y luego a 3-PG por la fosfatasa
  • Producción de 2,3-BPG aumenta en hipoxia, desviando la curva de Hb a la derecha para favorecer la entrega de O2 a tejidos
406
Q

Comorbilidades del S. Down

A

Leucemia más común: linfoblástica aguda (principal) y megacarioblástica aguda

407
Q

Función de la piridoxina fosfoquinasa

A

Convierte piridoxina en PLP (piridoxal 5’ fosfato = forma activa), el cual es cofactor de la ALA sintasa
** Isoniazida la inhibe, afectando la síntesis de hemo y produciendo anemia microcítica sideroblástica

408
Q

RT-PCR (reverse transcription PCR)

A
  • Detecta y cuantifica niveles de mRNA
  • Utiliza transcripción reversa para crear un DNA complementario que luego se amplifica usando la técnica de PCR
  • No detecta proteínas ni localiza genes
409
Q

Síntesis de hemo

410
Q

Características porfiria intermitente aguda

A
  • Autosómica dominante
  • Deficiencia de porphobilinogen deaminase (porfobilinógeno a hidroximetilbilano): acumulación de porfobilinógeno y ALA (ácido aminolevulínico)
  • Penetrancia incompleta
  • Asintomático/sintomático
  • Mujeres 20-40 años
  • Polineuropatía, ansiedad, insomnio, crisis de dolor abdominal + vómito, orina de color vino de oporto
  • Tratamiento: glucosa y hematina IV (inhiben ALA sintasa)
  • Triggers: inductores de CYP450, alcohol, infecciones, ayunas, hormonas
411
Q

Características de porfiria cutánea tarda

A
  • Deficiencia de uroporphyrinogen decarboxylase (uroporphyrinogen a coproporphyrinogen): acumulación de uroporphyrinogen en la piel
  • Piel hiperpigmentada, hipertricosis, ampollas en zonas de exposición
  • Tratamiento: evitar sol, hidroxicloroquina y flebotomía
  • Triggers: inductores de CYP450, hepatitis viral, hierro
412
Q

Reguladores de ALA sintasa

A
  • Inhibidores: glucosa y hemina
413
Q

Deficiencia de vitamina K

A
  • Alteración de la gamma-carboxilación de factores II, VII, IX y X
  • Equimosis, epistaxis, sangrado mucosas
  • Prolongación del TP y TPT
  • Causas: ingesta inadecuada, malabsorción de grasa (insuficiencia pancreática, EII, antibióticos disminuyen producción por bacterias)
414
Q

Monosacárido que se metaboliza más rápido

A

Fructosa, porque entra a la glucólisis después de la PFK-1, a diferencia de la glucosa, manosa y galactosa

415
Q

Mejor forma de identificar si se está dando la transcripción es mediante cuál prueba:

A

Northern Blot (mRNA)

416
Q

Disacáridos

417
Q

Precursor de vitamina A

A

Caroteno
** Deficiencia: ceguera nocturna y disfunción inmune

418
Q

Control de proteínas

419
Q

Reguladores de la lipasa sensible a hormonas

A
  • Activadores: ACTH, adrenalina (ayunas)
  • Inhibidores: insulina (posprandial)
420
Q

Composición del tRNA

A
  • 74-93 nucleótidos
  • D loop: residuos de dihidrouridina
  • T loop: secuencia de ribotimidina, pseudouridina y citidina
421
Q

Deficiencia de medium-chain acyl-CoA DH

A
  • Enzima de la beta-oxidación
  • Hipoglicemia hipocetótica, convulsiones y muerte
423
Q

Base nitrogenada más afectada por la deficiencia de folato

424
Q

Regeneración del NAD en la glucólisis

A
  1. G3P DH en la glucólisis, utiliza NAD para convertir G3P en 1,3 BPG + NADH
  2. En situaciones anaerobias (ejercicio), el músculo usa la glucólisis anerobia para convertir piruvato + NADH en lactato + NAD, regenerando el NAD para la glucólisis
  3. En situaciones aerobias, piruvato entra al ciclo de Krebs y a la cadena transportadora de electrones y regenera el NAD
425
Q

¿Qué tipo de ADN es el ADN mitocondrial?

A

Small circular DNA

426
Q

Deficiencia de vitamina E

427
Q

Deficiencia neonatal de vitamina K

428
Q

Sustancia elevada en deficiencia de B9 y B12 y sólo en deficiencia B12

A

B9 y B12: homocisteína
B12: metilmalonil-CoA

429
Q

Sitio más importante de gluconeogénesis en hipoglicemia

A
  1. Menor a 12 horas: hígado
  2. Más de 12 horas: riñón
430
Q

Características de la deficiencia de arginasa

431
Q

Tipos de transporte de glucosa

A
  • Difusión facilitada (tejido adiposo, MEE): GLUT 4 y 2 (carrier-protein, pero no usa ATP), prefieren D-glucosa
  • Co-transporte con Na (intestino y riñón): gracias al gradiente de concentración del sodio
432
Q

Clasificación del transporte a través de la membrana

A

Transporte activo puede ser:
- Primario: se obtiene energía de la hidrólisis del ATP
- Co-transporte (secundario): la energía se obtiene al transportar una de las sustancias a lo largo de su gradiente de concentración

433
Q

Intoxicación por plomo

A
  • Adultos: mineros, trabajadores industriales (sobre todo de baterías)
  • Niños: ingieren pintura con plomo
  • Clínica: dolor abdominal, constipación, cefalea, neuropatía periférica, síntomas cognitivos, líneas azules en la unión de la encía con los dientes
  • Extendido de sangre periférica: basophilic stippling (inhibición de la enzima que degrada el rRNA) y anemia microcítica hipocrómica (inhibición de ALA deshidratasa y ferroquelatasa)
434
Q

Mecanismo carcinogénico del VPH

A
  • La proteína E6 se une al p53, lo cual activa la degradación de p53.
  • La proteína E7 se une al retinoblastoma, desplazando al E2F y promoviendo la replicación del ADN.
435
Q

Mecanismo de acción de la radioterapia

A
  • DNA double strand breakage
  • Formación de radicales libres
436
Q

Aciduria orótica hereditaria

A
  • Autosómica recesiva
  • Deficiencia de UMP sintasa (ácido orótico a UMP): defecto en la síntesis de pirimidinas
  • Trastorno del desarrollo, anemia megaloblástica y aciduria orótica
  • Tratamiento: suplementación con uridina
437
Q

Radical libre más dañino

A

Anión hidroxilo (OH)

438
Q

Mecanismo de daño en Wilson y hemocromatosis

A

Generación de radicales libres

439
Q

Mecanismos para la eliminación de radicales libres

A
  1. Antioxidantes (vitamina A, C, E)
  2. Enzimas: superóxido dismutasa, catalasa, glutatión peroxidasa
  3. Proteínas transportadoras de metales (hierro, cobre: transferrina, ceruloplasmina, etc)
440
Q

CCl4 (radial libre) produce:

A

Hígado graso por disminución en la síntesis de apoplipoproteínas

441
Q

Hallmark de injuria por reperfusión coronaria

A

Elevación continua de troponinas a pesar de la revascularización (por producción de radicales libres)

Step 1 (12 decks)

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