Amminoacidi, proteine. Flashcards
PROTEINE
Polimeri, le cui unità monomeriche sono gli amminoacidi.
La funzione è direttamente correlata alla struttura:
- ENZIMI: catalizzatori biologici
- Proteine STRUTTURALI (collagene, cheratina, elastina): danno sostegno
- Proteine CONTRATTILI (miosina, actina): per la mobilità
- Proteine di TRASPORTO (emoglobina, transferrina)
- Proteine di DEPOSITO (ovalbumina, caseina): come riserva energetica
- Proteine CARRIERS, per il trasporto di membrana
- ORMONI proteici
- ANTIGENI (di natura microbica) e ANTICORPI
AMMINOACIDI
Struttura amminoacidi:
- Carbonio α
- Gr. carbossilico
- Gr. amminico
- Idrogeno
- Catena laterale
- A pH fisiologico: sia il gr. carbossilico che l’amminico sono ionizzati
- Forme isomeriche: L e D (in L gr. amminico a sx)
- Più frequenti le proteine con L amminoacidi
- Quelle con i D: utilizzate principalmente pareti cellulari procarioti
Le 20 catene laterali differiscono per:
- dimensioni
- volume
- caratteristiche fisico-chimiche, come:
- polarità,
- acidità e basicità,
- reattività,
- aromaticità e
- tendenza a formare legami idrogeno
Classificazione amminoacidi:
- Polari con carica: formano legami ionici
- Polari privi di carica: NON legami ionici, bensì legami H fra loro; possono associarsi a molecole di acqua
- Apolari: catene laterali idrofobiche. Rendono la proteina idrofobica -> la inducono a stare all’interno del nucleo (per evitare di essere a contatto con un ambiente acquoso)
Negli organismi animali:
- fisiologicamente presenti solo 11 amminoacidi,
- gli altri 9 sono detti ESSENZIALI e devono essere introdotti dall’esterno (attraverso alimentazione)
LEGAME PEPTIDICO
Formazione legame: reazione di condensazione tra gr. carbossilico (1° amminoacido) + gr. amminico (2° amminoacido) -> OC - NH, con eliminazione di una molecola H2O
Residuo -> un amminoacido una volta incorporato in una catena polipeptidica
Presenta:
- estremità N-terminale, con l’α-amminogruppo libero
- estremità C-terminale, con gr. α-carbossilico libero
FORMA ANFIONICA / ZWITTERIONICA E TITOLAZIONE
È la vera struttura di un amminoacido (definita molecola ANFOTERA). Si ottiene trasferendo uno ione H+ dal gruppo COOH al gruppo NH2 che possono reagire tra loro.
Infatti, a pH:
- fisiologico, un amminoacido è carico (carica netta = 0): COO- e NH3+
- acido, gr ammonio carico (forma cationica, c.n. = +1): COOH e NH3+
- basico, gr carbossilico carico (forma anionica, c.n. = -1): COO- e NH2
Lo zwitterione (0) = anfotero -> può comportarsi da acido o base -> equilibri caratterizzati da Ka e Kb. Si forma prima l’ACIDO DIPROTICO (+) poiché si ionizza per primo l’acido più forte -COOH (Ka1 = 10^-2) che in seguito formerà lo IONE DIPOLARE (0) nel quale l’acido debole NH3 (Ka2 = 10^-10) si ionizzerà per formare la BASE DIPROTICA (-).
La curva di TITOLAZIONE contiene 3 punti di flesso che si raggiungono quando:
1. titolato 50% del gr acido più forte (-COOH);
presenti quantità equimolari di R-COO- e R-COOH;
soluzione tampone (pKa1).
2. tutto il gr acido COOH => diventato COO- ;
Am tutto in forma anfionica (NH3+ e COO-);
questo pH corrisponde al punto isoelettrico (pI).
3. titolato il gr ammonio -NH3+ ;
50% del gr amminico => sotto forma di sale R-NH3+ e
50% => sotto forma di base R-NH2;
soluzione tampone (pKa2).
* ulteriore aggiunta di base = il pH sale ulteriormente
- in ambiente acido (a pH = 0):
- l’amminoacido si trova in forma di ione POSITIVO
- se viene posto in un campo elettrico esso migra verso il CATODO (polo negativo). - D’altra parte, in ambiente basico:
- l’amminoacido si trova sotto forma di ione NEGATIVO,
- che migra verso L’ANODO.
Ad un dato valore del pH la molecola ha CARICA TOTALE ZERO, per cui essa NON si muove se viene posta in un campo elettrico; tale valore di pH viene chiamato PUNTO ISOELETTRICO:
punto dove le CONCENTRAZIONI della specie anionica e cationica in EQUILIBRIO tra loro diventano UGUALI. A questo pH, la concentrazione della specie ANFOTERICA (elettricamente neutra = 0) è MASSIMA.
[H3O+] = VKa1 x Ka2
pI = (pKa1 + pKa2) / 2
Se pKa1 = 10 e pKa2 = 2, allora pI ≈ 6
Punto isoelettrico di amminoacidi:
- neutri (Am apolari e Am polari neutri): leggermente inferiori a 7
- basici: maggiori di 7 - essi, infatti, per esistere come molecola con carica elettrica 0 hanno bisogno di un eccesso di base (per neutralizzare la forma protonata del secondo gruppo basico).
- acidi: inferiori a 7 - essi sono a carica 0 solo in presenza di acidi (che impediscono la dissociazione del secondo gruppo carbossilico).
STRUTTURE PROTEINA
STRUTTURA PRIMARIA:
- consiste nella semplice sequenza di amminoacidi
- che compone la catena polipeptidica;
- dalla struttura 1 dipende la forma definitiva della proteina.
- legami elettrochimici + forze di repulsione => influiscono sulla struttura primaria, la quale inizia a ripiegarsi.
Questi ripiegamenti determinano la STRUTTURA SECONDARIA = conformazione nata dal ripiegamento della proteina.
- più comune struttura secondaria è l’α-elica
- la disposizione elicoidale delle proteine è stabilizzata da deboli legami a idrogeno che si instaurano nella catena fra le anse superiori e quelle inferiori.
- foglietto β = i legami a H non interessano la stessa catena ma si stabiliscono fra catene vicine; inoltre, le catene laterali dei residui amminoacidici si dispongono sopra e sotto il piano del foglio ripiegato a fisarmonica.
LOOP: parti di una catena polipeptidica NON organizzate in una α-elica o in un foglietto β che possono formare: anse; cerniere; giri ecc.
Sono generalmente:
- parti più flessibili di una proteina
- siti di una maggiore attività biologica
- regioni ricche di aa carichi e polari e
povere in aa idrofobici.
STRUTTURA TERZIARIA:
- dovuta all’ulteriore ripiegamento delle catene ad α-elica o dei foglietti β
- fattore decisivo di questo ripiegamento risiede nella forza attrattiva di tipo elettrostatico
- i ripiegamenti fanno assumere alla catena l’aspetto di un globulo, in cui i gruppi idrofobi sono preferenzialmente diretti verso l’interno (= si tratta delle proteine globulari)
- in alternativa, la proteina può assumere una forma allungata detta fibrosa.
STRUTTURA QUATERNARIA
- caratteristica soltanto di alcune proteine
- costituite da due o più subunità => si associano fra loro mediante deboli legami elettrostatici
Es. emoglobina = formata da quattro subunità proteiche di due differenti tipi, associate secondo una geometria tetraedrica (+ gr eme che ha un atomo di Fe al centro e lega O2)
La forma di una proteina e la sua struttura primaria, secondaria, terziaria e in qualche caso anche quaternaria influiscono notevolmente sulle sue proprietà.
