6. metabolismo

Question 1

Come si definisce il metabolismo di una cellula?

Answer 1

Insieme delle trasformazioni della materia e dell’energia all’interno della cellula.
Si divide in
- catabolismo: insieme delle reazioni di degradazione con cui molecole complesse vengono trasformate in complessi semplici (si libera energia)
- anabolismo: insieme delle reazioni di sintesi di molecole complesse a partire da composti semplici (occorre energia).

Question 2

Catabolismo

Answer 2

Insieme di reazioni di degradazione.
Molecole complesse -> composti semplici.
Si libera energia.

Question 3

Anabolismo

Answer 3

Insieme di reazioni di sintesi.
Composti semplici -> molecole complesse.
Serve energia.

Question 4

Organismi fotoautotrofi

Answer 4

Organismi che utilizzano direttamente la luce del Sole per produrre molecole ad alta energia.

Question 5

Organismi chemiotrofi

Answer 5

Organismi che ottengono energia dall’ossidazione delle molecole ad alta energia prodotte dai fotoautotrofi.

Question 6

Primo principio della termodinamica (e applicazione nella biologia)

Answer 6

L’energia si può trasformare, ma non si può né creare né distruggere.

In biologia, tutta l’energia usata dagli organismi viventi proviene, in origine, dal Sole.
L’energia solare entra nel sistema biologico tramite la fotosintesi, con cui l’energia solare viene convertita in energia chimica e immagazzinata nei legami chimici degli zuccheri.

Question 7

Secondo principio della termodinamica (e applicazione nella biologia)

Answer 7

I sistemi evolvono spontaneamente verso un maggiore grado di entropia.

I sistemi biologici tendono ad aumentare l’ordine al loro interno, provocando un aumento di entropia nell’ambiente.

Question 8

Relazione tra fotosintesi e respirazione

Answer 8

Processi complementari.

Fotosintesi (piante, alghe, alcuni batteri): energia solare → molecole organiche
CO2 + H2O → O2 + zuccheri
Respirazione (gran parte degli organismi viventi): molecole organiche → energia di legame chimico utilizzabile
zuccheri + O2 → H2O + CO2

Question 9

Quali organismi fanno la fotosintesi?

Answer 9

Piante, alghe, alcuni batteri

Question 10

Le reazioni chimiche cellulari possono raggiungere tutte l’equilibrio chimico?

Answer 10

No, altrimenti morirebbe la cellula.
Infatti, le reazioni che raggiungono l’equilibrio chimico si fermano.
La cellula scambia continuamente sostanze con l’ambiente esterno, in modo tale da non raggiungere mai l’equilibrio chimico.

Question 11

Ossidazione

Answer 11

• perdita di elettroni
• guadagno di ossigeno
• perdita di idrogeno
• rilascio di energia → esoergonica ed esotermica

Question 12

Riduzione

Answer 12

• guadagno di elettroni
• perdita di ossigeno
• guadagno di idrogeno
• immagazzinamento di energia → endoergonica ed endotermica

Question 13

Come funziona l’ossidazione di molecole organiche per liberare l’energia immagazzinata nei legami?

Answer 13

molecola organica + O2 → CO2 + H2O
(respirazione cellulare)

Question 14

Reazione esoergonica

Answer 14

Reazione che libera energia.

Si passa da un’elevata energia potenziale chimica a bassa energia potenziale chimica; si scende di energia potenziale → spontanee.

ΔG<0: i prodotti hanno un contenuto energetico minore dei dei reagenti.

es. Respirazione cellulare (ossidazione del glucosio), ΔG = -686 kcal/mol

Question 15

Reazione endoergonica

Answer 15

Reazione che necessita un apporto energetico.

Si passa da bassa energia potenziale chimica ad alta energia potenziale chimica, quindi c’è bisogno di energia per portare a termine la reazione → NON spontanee.

ΔG>0: i prodotti hanno un contenuto energetico più alto dei reagenti.

es. Fotosintesi clorofilliana, ΔG = 686 kcal/mol

Question 16

ΔG

Answer 16

La variazione di energia libera ΔG è la differenza tra l’energia libera dei prodotti finali e quella dei reagenti iniziali.
Si misura in kcal/mol.

Question 17

Reazioni accoppiate

Answer 17

Molte reazioni biologiche sono energeticamente sfavorevoli (endoergoniche). Perciò, per farle avvenire con minore energia libera (<0), vengono spesso accoppiate a reazioni energeticamente favorevoli (esoergoniche), di modo che l’energia rilasciata dalla reazione esoergonica venga usata per far avvenire la reazione endoergonica.

Question 18

Qual è la molecola usata per immagazzinare energia nelle cellule?

Answer 18

ATP (adenosin trifosfato)

Question 19

ATP

Answer 19

Adenosina 5’-trifosfato.
3 gruppi fosfato carichi negativamente legati tra loro da legami fosfoanidride (fosfato inorganico Pi HPO4(2-) + H+ si legano all’O- dell’altro fosfato, rilasciando H2O) e legati a 1 ribosio, legato a 1 adenina (adenosina = ribosio + adenina).

“Moneta di scambio energetico”, molecola trasportatrice di energia.

Può passare da uno stato ad alta energia (ATP) a uno a bassa energia (ADP) grazie alla presenza dei gruppi fosfato: ATP + H2O → ADP + P, ΔG = -7,2 kcal/mol (reazione esoergonica).

Durante i processi anabolici (sintesi), l’energia è trasferita dall’ATP, che diviene ADP, a molecole complesse (glicogeno, proteine, trigliceridi).
Durante i processi catabolici (demolizione), l’energia è trasferita dalle molecole complesse all’ATP (ADP+P)

Question 20

Idrolisi

Answer 20

Reazione di demolizione a opera di molecole d’acqua.

Question 21

Fosforilazione

Answer 21

Reazione che consiste nell’aggiunta di uno o più gruppi fosfato PO4(3-) a una molecola.
L’aggiunta è catalizzata da una proteina chinasi.
La rimozione è operata da una fosfatasi.
L’aggiunta di gruppi fosfato a una proteina può modificare la sua conformazione e dunque la sua funzione (binomio struttura-funzione).

Question 22

Energia di attivazione

Answer 22

Barriera energetica. È l’energia necessaria perché una reazione abbia inizio.
Può essere abbassata dagli enzimi.

Question 23

Enzimi

Answer 23

Catalizzatori biologici proteici.
Elevata specificità: catalizzano un solo tipo di reazione → hanno un sito attivo (regione proteica a cui aderisce il substrato) altamente specifico.
Rimangono inalterati dopo aver catalizzato una reazione.
Elevata efficienza: poche molecole di enzima agiscono su grandissime quantità di substrato.

Agiscono in diversi modi:
- abbassano l’energia di attivazione → accelerano la velocità di reazione
- accoppiano reazioni esoergoniche a reazioni endoergoniche.

NON modificano:
- direzione della reazione
- bilancio energetico (ΔG)
- prodotti finali
- punto di equilibrio.

Question 24

Catalisi enzimatica

Answer 24

Il substrato (reagente) aderisce al sito attivo dell’enzima, formando il complesso enzima-substrato (reversibile e temporaneo), che viene tenuto insieme da forze elettrostatiche o interazioni idrofobiche.
Il complesso enzima-substrato segue uno di due modelli:
- chiave-serratura: il substrato si incastra perfettamente nel sito attivo dell’enzima
- adattamento indotto: il sito attivo è flessibile e si adatta alla forma del substrato, cambia conformazione man mano che si lega il substrato.
L’enzima catalizza la reazione abbassando la sua energia di attivazione:
- provoca tensione nelle molecole del substrato,
- modifica la reattività del substrato,
- colloca le molecole del substrato in allineamento favorevole.
Si formano i prodotti, che si staccano dal sito attivo.
L’enzima può catalizzare un’altra reazione.

Question 25

Cinetica enzimatica

Answer 25

In presenza di un enzima, la velocità iniziale della reazione dipende dalla concentrazione del substrato, dunque ha un andamento lineare.
A un certo punto la reazione raggiunge velocemente la velocità massima, in corrispondenza della quale tutte le molecole dell’enzima si sono combinate con le molecole del substrato, ovvero l’enzima è saturo.

Question 26

Affinità enzimatica

Answer 26

Data dal confronto tra valori di Km (costante di Michaelis-Menten) rispetto a uno stesso substrato.
Un valore di Km basso riflette una maggiore affinità per tale substrato.

Question 27

Proteasi

Answer 27

Enzimi proteolitici, ovvero che catalizzano la rottura del legame peptidico.

Esempi
Nello stomaco: pepsina, inizia la digestione delle proteine alimentari
Nell’intestino:
- tripsina, digerisce amminoacidi polari basici
- chimotripsina, rompe legami in corrispondenza di amminoacidi idrofobici
- elastasi

Question 28

Proteasi a serina

Answer 28

Enzimi proteolitici che contengono l’amminoacido polare serina.
Sito attivo costituito da residui di serina (Ser), istidina (His), acido aspartico (Asp) legati tra loro da legami idrogeno.
L’His funge da base e rimuove un protone H+ dal gruppo ossidrilico della Ser, che diventa molto più reattiva e può formare un legame covalente col C di una proteina.
Mentre la carica negativa dell’aspartato stabilizza la catena laterale attiva dell’istidina (legame idrogeno Asp-His).

Question 29

Cofattore enzimatico

Answer 29

Piccola molecola non proteica oppure ione metallico che, associandosi all’enzima, ne rende possibile l’attività catalitica.

Possono essere
- coenzimi, sono associati all’enzima solo quando esso catalizza una reazione, poiché si associano e dissociano agevolmente (vitamine, NAD, …)
- gruppi prostetici, strettamente e stabilmente legati all’enzima (FAD, gruppo eme, …)

Question 30

Apoenzima

Answer 30

Enzima privo del cofattore che ne rende possibile l’attività enzimatica → inattivo.

apoenzima + cofattore → oloenzima

Question 31

Oloenzima

Answer 31

Enzima attivo grazie al legame con tutti i suoi cofattori.

apoenzima + cofattore → oloenzima

Question 32

Quali fattori esterni influenzano l’attività enzimatica?

Answer 32

Temperatura
Fino a T<45-50°C, ogni T+10°C, la velocità raddoppia.
Raggiungono una T ottimale verso i 37°C.
Poi l’enzima si denatura.

pH
Ogni enzima ha un pH ottimale a cui raggiunge attività massima.
A pH diversi, i gruppi carbossilico e amminico dei vari amminoacidi dell’enzima si protonano o deprotonano, modificando la conformazione dell’enzima.

Question 33

Meccanismi di regolazione enzimatica

Answer 33

• regolazione allosterica
• regolazione per modificazione covalente
• meccanismi di feedback positivo o negativo: il prodotto di una via metabolica è in grado di attivare (feedback positivo) o inibire (feedback negativo) l’enzima a monte della via metabolica.

Question 34

Regolazione allosterica

Answer 34

Regolazione dell’attività enzimatica a opera di modulatori allosterici, che attivano o inibiscono l’attività dell’enzima.
Gli enzimi possono avere più siti di legame. Un effettore allosterico si può legare al sito allosterico dell’enzima, inducendo cambiamenti conformazionali (in genere riorientamento dei domini proteici dell’enzima) tali da rendere il sito attivo accessibile (attivatori) o non accessibile (inibitori) dal substrato.

Il sito allosterico può anche essere il sito attivo stesso. In tal caso, gli attivatori allosterici sono i reagenti stessi, mentre gli inibitori i prodotti.

es. ATP agisce da inibitore allosterico per molti enzimi che catalizzano reazioni cataboliche; in modo che quando la sua concentrazione è alta, cioè la cellula ha molta energia a disposizione, l’ATP rallenta la produzione di altre molecole ad alto contenuto energetico.

Question 35

Regolazione per modificazione covalente

Answer 35

Regolazione dell’attività enzimatica tramite l’aggiunta o la rimozione di un gruppo chimico, che altera la conformazione dell’enzima. Può essere reversibile o irreversibile.

es. fosforilazione: enzima con serina è attivato tramite la fosforilazione a opera della protein chinasi che trasferisce un gruppo fosfato dall’ATP al gruppo ossidrile della serina dell’enzima; mentre reso inattivo tramite la rimozione del gruppo fosfato a opera della fosfatasi.

Question 36

GTP

Answer 36

Guanosina trifosfato.
Le proteine G (della famiglia delle GTPasi, enzimi che idrolizzano GTP e si occupano della ricezione di membrana), per inattivarsi, legano GTP al sito attivo e lo idrolizzano a GDP, che induce cambiamenti conformazionali.
Per recuperare la loro attività, i GEF (guanine nucleotide exchange factors) stimolano il rilascio del GDP dal sito attivo della proteina, in modo che esso possa legare GTP e attivarsi.