4. le proteine

Question 1

Suddivisione delle proteine in base alla funzione

Answer 1

• enzimi
• proteine strutturali (collagene, cheratina)
• proteine di mobilità (actina, miosina)
• proteine di regolazione
• proteine di trasporto
• proteine ormonali (insulina)
• proteine recettoriali
• proteine di difesa (anticorpi)
• proteine di immagazzinamento

Question 2

Struttura delle proteine

Answer 2

Catena peptidica formata da più amminoacidi uniti da legame peptidico tra il C di un gruppo carbossilico e l’N di un gruppo amminico per condensazione.
Ha un orientamento: inizia con un’estremità N-terminale (o amminoterminale) e termina con una C-terminale (o carbossiterminale).
L’ossatura del polipeptide è data dagli atomi di C-alpha centrali con i gruppi H, NH2, COOH.
Le catene laterali sporgono dall’ossatura e sono i gruppi R, che non sono coinvolti nel legami con altri peptidi, e possono essere polari o apolari.

Question 3

Monomeri delle proteine

Answer 3

Amminoacidi

Atomo di C-alpha al centro, a cui sono legati un H, un gruppo amminico NH2, un gruppo carbossilico COOH e un gruppo R laterale, che è quello che conferisce le caratteristiche del polipeptide.

Question 4

Quanti amminoacidi esistono?

Answer 4

20

Question 5

Come si presenta una proteina a pH fisiologico?

Answer 5

pH fisiologico = 7
La proteina si presenta nella sua forma ionizzata, cioè con il gruppo carbossilico deprotonato: COO-; e il gruppo amminico protonato: NH3+.

Question 6

Caratteristiche del C-alpha

Answer 6

L’atomo di carbonio-alpha è asimmetrico, per cui esistono 2 stereoisomeri L e D.
Ma nelle proteine vi sono solamente L-amminoacidi.

Question 7

Amminoacidi in base alla polarità

Answer 7

• apolari, gruppi R idrofobici
• polari, gruppi R parzialmente carichi negativamente o positivamente
• elettricamente carichi, gruppi R completamente carichi e coinvolti in reazioni chimiche

Question 8

Amminoacidi essenziali

Answer 8

• indispensabili all’organismo ma non sintetizzabili da esso → si trovano in quantità sufficiente negli alimenti
• 9 nei mammiferi (diversi a seconda delle specie animali)

Question 9

Punto isoelettrico (PI)

Answer 9

Valore di pH in cui la molecola ha una carica elettrica complessiva neutra, ovvero la proteina è stabile. È specifico per ogni amminoacido, poiché dipende anche dal gruppo R.

Question 10

Come sono gruppi basici e acidi a pH bassi o alti?

Answer 10

pH basso → gruppo acido neutro
pH basso → gruppo basico carico
pH alto → gruppo acido carico
pH alto → gruppo basico neutro

Question 11

Struttura primaria delle proteine

Answer 11

Sequenza amminoacidica.
Tutte le catene polipeptidiche iniziano con la meteonina (idrofobica, apolare).

Question 12

Ponte disolfuro

Answer 12

Legame covalente -S-S- per disidratazione tra due gruppi -SH di due residui amminoacidici di cisteina.

Question 13

Insulina

Answer 13

• prima proteina di cui si è determinata la struttura primaria (Sanger, 1953)
• due polipeptidi legati covalentemente da due ponti disolfuro -S-S- tra le cisteine delle subunità

Question 14

Struttura secondaria

Answer 14

Conformazione spaziale assunta da alcuni tratti della catena polipeptidica, avvolti o ripiegati in modo ripetitivo e regolare, sulla base della struttura primaria. La struttura secondaria è stabilizzata da legami idrogeno tra atomi coinvolti nei legami peptidici (non tra catene laterali).

alpha-elica
- frequente in biologia
- destrorsa o sinistrorsa (rara)
- legami idrogeno tra l’O del C=O dell’amminoacido superiore e l’H dell’NH di 4 amminoacidi dopo
- residui esterni alla spirale
- 1 giro d’elica = 3,6 residui aa
- elica superavvolta: due eliche avvolte l’una con l’altra per minimizzare l’esposizione dei residui idrofobici all’ambiente acquoso

Question 15

α-elica

Answer 15

Struttura secondaria di una proteina.
Caratteristiche:
- frequente in biologia
- destrorsa o sinistrorsa (rarissima)
- legami idrogeno tra l’O del C=O dell’amminoacido superiore e l’H dell’NH di 4 amminoacidi dopo
- residui esterni alla spirale
- 1 giro d’elica = 3,6 residui aa
- elica superavvolta: due eliche avvolte l’una con l’altra per minimizzare l’esposizione dei residui idrofobici all’ambiente acquoso

Question 16

Foglietto β

Answer 16

Struttura secondaria.
Caratteristiche:
- conformazione pieghettata tra due o più filamenti β paralleli o antiparalleli (regioni della catena polipeptidica tra loro parallele)
- legami idrogeno tra l’O del C=O di un amminoacido e l’H dell’N-H dell’amminoacido di fronte

Question 17

Struttura terziaria

Answer 17

Conformazione tridimensionale stabile e funzionale dovuta a legami non covalenti fra amminoacidi.
Quando la proteina si ripiega in ambiente acquoso, le catene laterali apolari si raggruppano nella regione centrale, mentre le catene laterali polari si dispongono verso l’esterno.

È stabilizzata da
- ponti disolfuro (tra due residui di cisteina)
- legami ionici (interazioni elettrostatiche tra gruppi carichi)
- forze di Van der Waals e interazioni idrofobiche (tra residui apolari)
- legami idrogeno (tra residui polari e/o con l’ambiente acquoso)

Question 18

Dominio proteico

Answer 18

Parte della proteina che costituisce un’unità funzionale autonoma rispetto al resto della proteina.

Proteine piccole hanno un solo dominio; proteine più grandi hanno diversi domini che garantiscono loro funzioni diversificate.

Question 19

Struttura quaternaria

Answer 19

Nelle proteine multimeriche (non tutte), è l’associazione di due o più polipeptidi che interagiscono tra loro e formano la struttura finale, funzionale, della proteina.

es. emoglobina: proteina tetramerica formata da due polipeptidi alpha e due beta, ciascuno con un gruppo eme.