5b. proteine.2 Flashcards
Composizione di una cellula di mammifero
60% proteine
16% lipidi (membrane, non sono plasmatica, ma anche di tutti gli organelli)
6% glicani/polisaccaridi (da soli come fonte di energia per ATP oppure associati a proteine o lipidi)
5% acidi nucleici (nucleo, ribosomi, mRNA nel citoplasma)
“Proteina nativa”
Proteina nella sua struttura funzionale (terziaria), allo stato di minima energia libera, ovvero nella sua struttura più stabile energeticamente.
Denaturazione di una proteina
Una proteina funzionale può tornare alla struttura primaria per azione di agenti denaturanti (solventi, radiazione, calore), che rompono i legami.
Tolto l’agente denaturante, si può studiare il processo di ripiegamento che avviene spontaneamente in soluzione acquosa.
Il ripiegamento delle proteine è reversibile? Perché?
Il ripiegamento di una proteina è un processo reversibile in quanto le informazioni necessarie al ripiegamento nella struttura terziaria funzionale risiedono nella sua struttura primaria.
Infatti, il ripiegamento di una proteina denaturata avviene in maniera spontanea (anche se spesso è assistito da una proteina chaperone) una volta rimosso l’agente denaturante.
Paesaggio energetico del ripiegamento delle proteine
Spazio conformazionale di una proteina in ripiegamento visto dal punto di vista energetico.
È l’insieme di tutte le possibili conformazioni casuali della proteina prima di raggiungere il suo stato nativo, che è anche lo stato con minore energia libera, dunque il più stabile e con minore entropia.
La catena polipeptidica ha alta entropia, poiché ha molteplici possibilità di conformazione.
Il ripiegamento di una proteina segue sempre il percorso ad energia più bassa.
La superficie energetica a imbuto è corrugata da barriere energetiche che vengono superate grazie all’aiuto degli chaperone molecolari.
Chaperone molecolari
Proteine che aiutano altre proteine a raggiungere il ripiegamento corretto con il minor livello energetico.
Agiscono in 2 modi diversi:
- chaperone cattura la catena polipeptidica, un cappuccio chiude lo chaperone, all’interno del quale la proteina si ripiega correttamente, il cappuccio si dissocia e la proteina ripiegata viene rilasciata
- gli chaperone si attaccano alla catena polipeptidica e la guidano verso il ripiegamento corretto
Che cosa succede se una proteina si ripiega in modo sbagliato?
Malattie prioniche, che originano dal mal ripiegamento di una proteine che induce il mal ripiegamento in altre proteine.
Aggregati di prioni possono anche diffondersi da un organismo a un altro.
(Es. Morbo della mucca pazza, o encefalopatia spongiforme bovina)
Prione
Da prion (proteinaceous infective-only particle), particella proteica puramente infettiva.
Proteina mal ripiegata in grado di trasmettere il mal ripiegamento a varianti normali della stessa proteina.
Proteasi
Enzimi che degradano le proteine.
Tagliano i legami peptidici fino a ridurre la proteina ad amminoacidi.
Si trovano nei lisosomi, insieme a tanti altri enzimi litici, e nel citoplasma, dove avviene la degradazione solo di proteine. Nel citoplasma, si trovano come componenti dei proteasomi.
Nucleasi
Enzimi che degradano gli acidi nucleici.
Proteine globulari
Forma compatta con catena polipeptidica raggomitolata.
La maggior parte delle proteine intracellulari sono di questo tipo.
Esempi di proteine globulari
Mioglobina: singola catena polipeptidica con gruppo Eme in grado di legare ossigeno; riserva di ossigeno nel muscolo
Emoglobina: proteina multimerica con 4 subunità, con gruppo Eme che lega ossigeno; trasporta ossigeno nel sangue
Ferritina: proteina multimerica; deposito.di ferro nei tessuti
Proteine fibrose
Forma allungata, hanno funzioni strutturali e si trovano soprattutto in ambiente extracellulare.
Non sempre hanno una struttura terziaria, per cui si denaturano con meno facilità delle proteine globulari e hanno una resistenza molto elevata ad alte temperature e a pH non fisiologici.
Esempi di proteine fibrose
α-cheratina, 2 α-eliche avvolte in una struttura coiled-coil con ponti disolfuro intercatena
Collagene, a tripla elica superavvolta
Fibroina, foglietti β antiparalleli, filamenti flessibili
