4. métabolisme

Question 1

quelle molécule est un vecteur d’énergie ? Et où est stockée l’énergie qui est portée?

Answer 1

L’ATP. l’énergie est stockée dans les liaisons des triphosphates. Il y a des Électrons de haute énergie dans les liaisons anhydride. L’énergie est disponible, lorsque les liaisons sont rompues. L’hydrolyse de la dernière chaîne entre les deux phosphates qui libère une certaine quantité d’énergie.

Question 2

lorsqu’une réaction a une énergie libre (G) supérieure à zéro, que doit-elle bénéficier?

Answer 2

Elle a besoin d’une source d’énergie extérieure, pour pouvoir s’effectuer. L’ATP est une source d’énergie favorable pour les rx. ayant G<0. (Son énergie peut être couplée à une autre réaction)

Question 3

Que signifie G<0?

Answer 3

Cela signifie que la réaction a une énergie libre inférieure à zéro, elle peut donc s’effectuer spontanément. Elle n’a pas besoin de source d’énergie extérieure.
les Polymères ont un état moins stable que les monomères (G<0).

Question 4

Qu’est-ce que l’énergie libre ?

Answer 4

L’énergie libre est l’énergie dont on a besoin pour générer une molécule dans les conditions standards de l’environnement.

Question 5

la variation d’énergie libre d’une réaction (calcule)

Answer 5

G(produits) - G(réactifs) = \Delta G

Question 6

Polymérisation de monomères pour former une longue chaîne est un mécanisme pour…?

Answer 6

pour produire un grand complexe macromoléculaire par étapes.
polymérisation est une rx. énergétiquement défavorable. Elle doit donc être entraînée par l’hydrolyse.

Question 7

Toutes rx. peuvent être couplées ? (vrai/ faux)

Answer 7

Non. Les rx. peuvent être couplées, lorsqu’elles partagent un ou plusieurs intermédiaires.

exemple: glucose + ATP –> Glucose-Pi + ADP
Glucose-Pi + Fructose –> Saccharose + Pi (Saccharose est produite dans rx. hydrolyse de l’ATP pour fournir de l’E)

Question 8

molécule phosphorylée, cela signifie…

Answer 8

qu’il y a l’ajout d’un groupement phosphate sur une molécule, cela est le produit d’une rx. de phosphorylation.

la liaison covalente entre le dernier et l’avant-dernier phosphate d’une ATP est une liaison énergétique et instable. c’est celle-ci qui se lie à une autre molécule.

Question 9

une réaction de biosynthèse énergétiquement défavorable peut être entraînée par…

Answer 9

l’hydrolyse de l’ATP.

RAPPEL: les deux rx. doivent partager un ou des intermédiaires

Question 10

fonction des nucléotides, lors du transfert énergétique des cellules:

Answer 10

vecteur d’énergie ex: ATP

Question 11

réaction par laquelle un groupe phosphate (-PO2-3) est lié à une autre molécule par liaison covalente?

Answer 11

la phosphorylation

l’énergie de l’ADP est vide, car le groupe phosphate s’ajoute à une autre molécule (condensation). la molécule phosphorylée à une haute énergie, car il se trouve deux électrons dans la liaison covalente entre le phosphate et la molécule (par exemple: le glucose)

Question 12

Est-ce que les rx. énergétiquement favorable (G<0) ont besoin d’énergie pour démarrer ? (vrai/faux)

Answer 12

Vrai, elles ont également besoin d’énergie d’activation

(exemple: bois, allumette + bois –> cendres +…
Après énergie de combustion soit libérée et le désordre soit augmenté, le bois ne brûle pas spontanément, car les molécules du bois sont dans un état stable.)

Question 13

De quoi à besoin une rx. spontanée (G<0) pour avoir lieu ?

Answer 13

Elle doit d’abord être activée, énergie d’activation.

Analogie voiture: si position stable, ne peut rouler sans étape d’activation. le véhicule doit être déplacé vers le bord de la pente, afin qu’il puisse commencer spontanément à descendre.

Question 14

Pour quelle raison l’hydrolyse à besoin d’énergie d’activation?

Answer 14

Bien que l’hydrolyse soit une réaction énergétiquement favorable (G<0), elle nécessite d’énergie d’activation. Ceci est expliqué, car les macromolécules, qui constituent le polymère, sont dans un état stable.

Question 15

A quoi sert l’énergie d’activation ?

Answer 15

elle va rendre le substrat dans un état instable, ce qui va pouvoir se passer spontanément.
Si Enzyme, l’énergie d’activation est plus faible, mais n’a aucun effet sur \DeltaG

Question 16

Qu’est-ce qu’une enzyme?

Answer 16

une classe de protéines qui se lient étroitement à une ou plusieurs molécules
elle réduit l’énergie d’activation

Question 17

Quelles sont les fonctions des enzymes ?

Answer 17

Les enzymes transforment les substrats en produits. De plus, elles ont la capacité d’accélérer les réactions d’un facteur de 10 puissance 14. Elles sont ainsi connues pour être les catalyseurs les plus efficaces. Elles effectuent l’augmentation de la réactivité chimique et le contrôle chimique exact.

Question 18

Les enzymes peuvent-elles forcer une rx. énergiquement défavorable ?

Answer 18

Non, elle ne le peuvent pas.

Question 19

Comment l’augmentation de la réactivité chimique et le contrôle chimique exact sont-ils contrôlés par les enzymes?

Answer 19

Chacune des enzymes catalyse une seule réaction qu’une molécule peut effectuer. Les réactions catalysées par des enzymes ont lieu dans une série de réactions en chaîne. Le produit d’une catalyse sert de substrat pour l’enzyme suivante.

Les processus métaboliques sont de longues voies qui sont reliées entre elles avec ses chaînes.

Question 20

Comment les enzymes fonctionnent-elles?

Answer 20

Un ligand (substrat/molécule) qui convient parfaitement au site de liaison de la protéine (enzyme), afin que entre les deux molécules des liaisons covalentes se forment.

Question 21

Comment un site de liaison apparaît-il ?

Answer 21

Lorsque le chaîne d’ac.aminés se replie, cela crée une fissure/creux à la surface de la protéine.
Dans le creux, Les chaînes latérales d’ac.am. sont arrangées, de sorte qu’elles puissent former des liaisons non covalentes avec des ligands spécifiques au site de liaison.

Question 22

De quoi la haute spécificité et l’affinité du site de liaison dépendent-t-ils?

Answer 22

Ils dépendent de la force de liaison entre les molécules (ligand/enzyme), car si les surfaces des molécules correspondent mal, alors ils ne peuvent que former quelques liaisons et un mouvement thermique les séparent très facilement.
La molécule et la protéine restent liées, lorsque les surfaces des molécules se correspondent assez bien. Ce qui leur permet donc de pouvoir former des liaisons non covalentes qui résistent aux agitations thermiques.

Question 23

Réactions de clivage hydrolytique (quelle enzyme)?

Answer 23

Hydrolase

Question 24

Réactions de clivage hydrolytique (quelle enzyme)?

Answer 24

Hydrolase

Question 25

Dégradation des acides nucléiques (enzyme)

Answer 25

Nucléase

Question 26

Dégradation des protéines (enzyme)

Answer 26

Protéase

Question 27

Production d’une certaine substance (enzyme)

Answer 27

Synthase

Question 28

Réarrangement des liaisons dans une molécule (enzyme)

Answer 28

Isomérase

Question 29

Synthèse de l’ADN ou d’ARN (enzyme)

Answer 29

Polymérase

Question 30

Addition d’un groupe phosphate à des molécules (enzyme)

Answer 30

Kinase

Question 31

Retrait d’un groupe phosphate à partit d’une molécule (enzyme)

Answer 31

Phophatase

Question 32

Réaction d’oxydoréduction dans de nombreux processus métaboliques importants (enzyme)

Answer 32

Oxydoréductase

Question 33

Hydrolyse de L’ATP pour faire usage de cette énergie (enzyme)

Answer 33

ATPase

Question 34

Comment une enzyme fonctionne- t-elle?

Answer 34

Premièrement le substrat spécifique se lie au site de liaison de l’enzyme, ce qui forme un complexe enzyme-substrat. Ensuite, **la liaison par des liaisons non covalentes modifie la conformation de la molécule. Le clivage ( la rupture) spécifique d’une liaison covalente dans le substrat, formation complexe enzyme-produits. Puis finalement la molécule est libérée en 2 pièces séparées, les produits.

Question 35

Régulation allostérique

Answer 35

Bcp d’enzymes et d’autres protéines peuvent prendre deux ou plusieurs conformations différentes. Une d’entre elle est active et l’autre est inactive.Les deux conformations de la protéine ont des changements de forme de la protéine, ce qui signifie que les sites de liaisons changent. Chaque ligand stabilise la conformation de l’enzyme qui le lie plus (active).

Question 36

Activation allostérique

Answer 36

Contrôle positif par couplage conformationnel entre deux sites de liaison à distance. L’activateur (indicateur d’état cellulaire « métabolite») et le glucose sont les deux ligands et ils se soutiennent mutuellement dans la liaison. Les deux ligands se lient à deux sites différents. Lorsque l’activateur est présent la régulation positive est 100% active.

Question 37

Inhibition allostérique

Answer 37

Contrôle négatif par couplage conformationnel entre deux sites de liaison distants. Ici les conformations de la prot. sont influencées par la Lison du ligand. Un ligand préfère la conformation “fermée”, alors que l’autre préfère celle qui est ouverte.

La présence présence d’un des deux ligands perturbe la liston de l’autre, car les deux ligands repoussent la protéine dans la conformation contraire.

Question 38

Inhibition compétitive

Answer 38

Lors de l’inhibition compétitive, l’inhibiteur compétitif va se lier au site de liaison à la place du substrat. Ce qui va empêcher sa liaison avec l’enzyme.

L’inhibiteur compétitif est en concurrence avec le substrat.

Question 39

Inhibition allostérique

Answer 39

L’inhibiteur est ici non compétitif, il va se lier à un autre site de liaison qui lui est spécifique et non celui du substrat. Ils modifient indirectement la conformation du site actif.

Question 40

Phosphorylation

Answer 40

Transfert d’un groupe phosphate à partit d’ATP à une chaîne latérale d’acide aminé de la protéine cible (par une protéine kinase). La molécule de base est polaire, mais les ac.aminés sont non chargés. Puis après la phosphorylation la molécule phospholysée est toujours polaire mais les ac.am. sont chargés négativement, car le groupe phosphate est une molécule chargée négativement.

Question 41

Désphosphorylation

Answer 41

Élimination du gourde phosphate par la protéine phosphatase.

Question 42

Phosphorylation 2eme fonction

Answer 42

Moyen de réguler l’activité de l’enzyme. La Phosphorylation d’une enzyme ou d’autres protéines protéines par la prot. Kinase résulte en une augmentation ou diminution de l’activité.

L’effet est dépendant du site de Phosphorylation et de la structure de l’enzyme.

Question 43

Conséquences de la Phosphorylation chez une enzyme

Answer 43

1. Groupe phosphate porte 2 charges négatives => provoquent des changement de conformation dans la prot.
2. Gourde phosphate ajouté peut former la partie d’une structure , qui sera reconnue par le site de liaison d’une autre protéine. (Mécanisme important pour la dissociation et l’association contrôlées de complexes protéiques.)
3. L’insertion et l’enlèvement de groupe phosphates par des prot. Spé. résulte de signaux, qui annoncent les changements précis de l’état d’une cellule.

Question 44

Les plus fréquents mécanismes de régulation

Answer 44

• Phosphorylation et déhosphorylation
• Le couplage entre deux sites de liaison de ligands.

Question 45

Rx. Cataboliques décomposent molécules… par voie … et … de l’énergie

Answer 45

De la Nourriture… oxidative… libère