4. métabolisme Flashcards
quelle molécule est un vecteur d’énergie ? Et où est stockée l’énergie qui est portée?
L’ATP. l’énergie est stockée dans les liaisons des triphosphates. Il y a des Électrons de haute énergie dans les liaisons anhydride. L’énergie est disponible, lorsque les liaisons sont rompues. L’hydrolyse de la dernière chaîne entre les deux phosphates qui libère une certaine quantité d’énergie.
lorsqu’une réaction a une énergie libre (G) supérieure à zéro, que doit-elle bénéficier?
Elle a besoin d’une source d’énergie extérieure, pour pouvoir s’effectuer. L’ATP est une source d’énergie favorable pour les rx. ayant G<0. (Son énergie peut être couplée à une autre réaction)
Que signifie G<0?
Cela signifie que la réaction a une énergie libre inférieure à zéro, elle peut donc s’effectuer spontanément. Elle n’a pas besoin de source d’énergie extérieure.
les Polymères ont un état moins stable que les monomères (G<0).
Qu’est-ce que l’énergie libre ?
L’énergie libre est l’énergie dont on a besoin pour générer une molécule dans les conditions standards de l’environnement.
la variation d’énergie libre d’une réaction (calcule)
G(produits) - G(réactifs) = \Delta G
Polymérisation de monomères pour former une longue chaîne est un mécanisme pour…?
pour produire un grand complexe macromoléculaire par étapes.
polymérisation est une rx. énergétiquement défavorable. Elle doit donc être entraînée par l’hydrolyse.
Toutes rx. peuvent être couplées ? (vrai/ faux)
Non. Les rx. peuvent être couplées, lorsqu’elles partagent un ou plusieurs intermédiaires.
exemple: glucose + ATP –> Glucose-Pi + ADP
Glucose-Pi + Fructose –> Saccharose + Pi (Saccharose est produite dans rx. hydrolyse de l’ATP pour fournir de l’E)
molécule phosphorylée, cela signifie…
qu’il y a l’ajout d’un groupement phosphate sur une molécule, cela est le produit d’une rx. de phosphorylation.
la liaison covalente entre le dernier et l’avant-dernier phosphate d’une ATP est une liaison énergétique et instable. c’est celle-ci qui se lie à une autre molécule.
une réaction de biosynthèse énergétiquement défavorable peut être entraînée par…
l’hydrolyse de l’ATP.
RAPPEL: les deux rx. doivent partager un ou des intermédiaires
fonction des nucléotides, lors du transfert énergétique des cellules:
vecteur d’énergie ex: ATP
réaction par laquelle un groupe phosphate (-PO2-3) est lié à une autre molécule par liaison covalente?
la phosphorylation
l’énergie de l’ADP est vide, car le groupe phosphate s’ajoute à une autre molécule (condensation). la molécule phosphorylée à une haute énergie, car il y a deux électrons dans la liaison covalente entre le phosphate et la molécule (par exemple: le glucose)
Est-ce que les rx. énergétiquement favorable (G<0) ont besoin d’énergie pour démarrer ? (vrai/faux)
Vrai, elles ont également besoin d’énergie d’activation
(exemple: bois, allumette + bois –> cendres +…
Après énergie de combustion soit libérée et le désordre soit augmenté, le bois ne brûle pas spontanément, car les molécules du bois sont dans un état stable.)
De quoi à besoin une rx. spontanée (G<0) pour avoir lieu ?
Elle doit d’abord être activée, énergie d’activation.
Analogie voiture: si position stable, ne peut rouler sans étape d’activation. le véhicule doit être déplacé vers le bord de la pente, afin qu’il puisse commencer spontanément à descendre.
Pour quelle raison l’hydrolyse à besoin d’énergie d’activation?
Bien que l’hydrolyse soit une réaction énergétiquement favorable (G<0), elle nécessite d’énergie d’activation. Ceci est expliqué, car les macromolécules, qui constituent le polymère, sont dans un état stable.
A quoi sert l’énergie d’activation ?
elle va rendre le substrat dans un état instable, ce qui va faire que la réaction va pouvoir se passer spontanément.
Si Enzyme, l’énergie d’activation est plus faible, mais n’a aucun effet sur DeltaG
Qu’est-ce qu’une enzyme?
une classe de protéines qui se lient étroitement à une ou plusieurs molécules
elle réduit l’énergie d’activation d’une réaction
Quelles sont les fonctions des enzymes ?
Les enzymes transforment les substrats en produits. De plus, elles ont la capacité d’accélérer les réactions d’un facteur de 10 puissance 14. Elles sont ainsi connues pour être les catalyseurs les plus efficaces. Elles effectuent l’augmentation de la réactivité chimique et le contrôle chimique exact.
Les enzymes peuvent-elles forcer une rx. énergiquement défavorable ?
Non, elle ne le peuvent pas.
Comment l’augmentation de la réactivité chimique et le contrôle chimique exact sont-ils contrôlés par les enzymes?
Chacune des enzymes catalyse une seule réaction qu’une molécule peut effectuer. Les réactions catalysées par des enzymes ont lieu dans une série de réactions en chaîne. Le produit d’une catalyse sert de substrat pour l’enzyme suivante.
Les processus métaboliques sont de longues voies qui sont reliées entre elles avec ses chaînes.
Comment les substrats sont-ils choisis?
Un ligand (substrat/molécule) qui convient parfaitement au site de liaison de la protéine (enzyme) se lie à l’enzyme, afin que entre les deux molécules des liaisons covalentes se forment. => ce qui forme le complexe enzyme-substrat
Comment un site de liaison apparaît-il ?
Lorsque le chaîne d’ac.aminés se replie, cela crée une fissure/creux à la surface de la protéine.
Dans le creux, Les chaînes latérales d’ac.am. sont arrangées, de sorte qu’elles puissent former des liaisons non covalentes avec des ligands spécifiques au site de liaison.
De quoi la haute spécificité et l’affinité du site de liaison dépendent-t-ils?
Ils dépendent de la force de liaison entre les molécules (ligand/enzyme), car si les surfaces des molécules correspondent mal, alors ils ne peuvent que former quelques liaisons et un mouvement thermique les séparent très facilement.
La molécule et la protéine restent liées, lorsque les surfaces des molécules se correspondent assez bien. Ce qui leur permet donc de pouvoir former des liaisons non covalentes qui résistent aux agitations thermiques.
Réactions de clivage hydrolytique (quelle enzyme)?
Hydrolase
Réactions de clivage hydrolytique (quelle enzyme)?
Hydrolase
Dégradation des acides nucléiques (enzyme)
Nucléase
Dégradation des protéines (enzyme)
Protéase
Production d’une certaine substance (enzyme)
Synthase
Réarrangement des liaisons dans une molécule (enzyme)
Isomérase
Synthèse de l’ADN ou d’ARN (enzyme)
Polymérase
Addition d’un groupe phosphate à des molécules (enzyme)
Kinase
Retrait d’un groupe phosphate à partit d’une molécule (enzyme)
Phophatase
Réaction d’oxydoréduction dans de nombreux processus métaboliques importants (enzyme)
Oxydoréductase
Hydrolyse de L’ATP pour faire usage de cette énergie (enzyme)
ATPase
Comment une enzyme fonctionne- t-elle?
Premièrement le substrat spécifique se lie au site de liaison de l’enzyme, ce qui forme un complexe enzyme-substrat. Ensuite, la liaison par des liaisons non covalentes modifie la conformation de la molécule. Le clivage ( la rupture) spécifique d’une liaison covalente dans le substrat, formation complexe enzyme-produits. Puis finalement la molécule est libérée en 2 pièces séparées, les produits.
Régulation allostérique
- permet de moduler la synthèse ou la dégradation d’un composé en fonction de sa concentration et d’adapter ainsi le métabolisme de la cellule à ses besoins du moment
Bcp d’enzymes et d’autres protéines peuvent prendre deux ou plusieurs conformations différentes. Une d’entre elle est active et l’autre est inactive.Les deux conformations de la protéine ont des changements de forme de la protéine, ce qui signifie que les sites de liaisons changent. Chaque ligand stabilise la conformation de l’enzyme qui le lie plus (active).
Activation allostérique
Contrôle positif par couplage conformationnel entre deux sites de liaison à distance. L’activateur (indicateur d’état cellulaire « métabolite») et le glucose sont les deux ligands et ils se soutiennent mutuellement dans la liaison.
- En se liant, l’activateur va changer la conformation pour que le site de liaison actif soit spécifique au deuxième ligand
Les deux ligands se lient à deux sites différents. Lorsque l’activateur est présent la régulation positive est 100% active.
Inhibition compétitive
Lors de l’inhibition compétitive, l’inhibiteur compétitif va se lier au site de liaison à la place du substrat. Ce qui va empêcher sa liaison avec l’enzyme.
L’inhibiteur compétitif est en concurrence avec le substrat.
Inhibition allostérique
L’inhibiteur est ici non compétitif, il va se lier à un autre site de liaison qui lui est spécifique et non celui du substrat. Ils modifient indirectement la conformation du site actif.
Contrôle négatif par couplage conformationnel entre deux sites de liaison distants. Ici les conformations de la prot. sont influencées par la Liaison du ligand. Un ligand préfère la conformation “fermée”, alors que l’autre préfère celle qui est “ouverte”.
La présence d’un des deux ligands perturbe la liaison de l’autre, car les deux ligands repoussent la protéine dans la conformation contraire.
Phosphorylation
Transfert d’un groupe phosphate à partit d’ATP à une chaîne latérale d’acide aminé de la protéine cible (par une protéine kinase). La molécule de base est polaire, mais les ac.aminés sont non chargés. Puis après la phosphorylation la molécule phospholysée est toujours polaire mais les ac.am. sont chargés négativement, car le groupe phosphate est une molécule chargée négativement.
Désphosphorylation
Élimination du groupement phosphate par la protéine phosphatase.
Phosphorylation 2eme fonction
Moyen de réguler l’activité de l’enzyme. La Phosphorylation d’une enzyme ou d’autres protéines par la prot. Kinase résulte en une augmentation ou diminution de l’activité.
L’effet est dépendant du site de Phosphorylation et de la structure de l’enzyme.
Conséquences de la Phosphorylation chez une enzyme
- Groupe phosphate porte 2 charges négatives => provoquent des changement de conformation dans la prot.
- Groupe phosphate ajouté peut former la partie d’une structure, qui sera reconnue par le site de liaison d’une autre protéine. (Mécanisme important pour la dissociation et l’association contrôlées de complexes protéiques.)
- L’insertion et l’enlèvement de groupe phosphates par des prot. Spé. résulte de signaux, qui annoncent les changements précis de l’état d’une cellule.
- A chaque temps donné, environ un tiers des 10000 protéines d’une cellule mammifère type sont phoyphorylées
Les plus fréquents mécanismes de régulation
- Phosphorylation et déphosphorylation
- Le couplage entre deux sites de liaison de ligands.
Rx. Cataboliques décomposent molécules… par voie … et … de l’énergie
De la Nourriture… oxidative… libère
