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Biologie générale > 2.4 régulation de l'expression des gènes > Flashcards

2.4 régulation de l'expression des gènes Flashcards

1
Q

chaque cellule a une quantité d’information génétique correspondant à son rôle. VRAI/FAUX

A

FAUX, chaque cellule contient l’information génétique entier! Elles (les cellules) n’expriment tout simplement pas toute la totalité des gènes

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Q

Qu’est-ce qui contient la totalité de l’information génétique ?

A

le noyau

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3
Q

régulation allostérique, c’est quoi?

A

une régulation qui permet de moduler la synthèse ou la dégradation d’un composé en fonction de sa concentration et d’adapter ainsi le métabolisme de la cellule à ses besoins du moment

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4
Q

comment est-ce que la synthèse du Tryptophane (ac.am) peut être régulé?

A

cela peut être réglé génétiquement=> régulation allostérique

lorsque le tryptophane est présent en trop grande quantité, il va avoir comme impacte de réguler l’activité d’une enzyme (qui joue un rôle dans la chaîne de “production” du tryptophane)

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5
Q

Comment fonctionne la régulation des gènes chez les procaryotes?

A

l’opéron est activé ou inactivé
lorsque la cellule a besoin de “tryptophane”, l’opéron est activé et les gènes de structure trpE,D,C,B,A sont exprimés

mais lorsque la cellule n’a pas besoin de “Tryptophane”, le représseur est (s.7-8)

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6
Q

opéron, chez les procaryotes c’est quoi?

A

promoteur (avec opérateur) et gènes de structure (trpE, D, C, B, A)

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7
Q

opérateur, chez les procaryotes c’est quoi?

A

élément servant à la régulation de l’activité de l’opéron

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8
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsque la cellule(procaryote) à besoin de Tryptophane?

A

opéron est activé et les gènes de structure trpE, trpD, trpC, trpB, trpA sont exprimés

  • transcription du trp opéron par RNA polymérase en partant du promoteur => mRNA du trp opéron
  • quand mRNA traduit => polypeptides qui constitues les enzymes pour la synthèse du Tryptophane

trpR (=gène pour le répresseur, ici inactif)=> attend que quantité de tryptophane soit trop conséquente pour agir! le gène a été transcrit et traduit lors du passage de la RNA polymérase

absence de tryptophane-> répresseur inactif-> opéron actif

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9
Q

Qu’est-ce qui se passe lorsqu’une cellule (procaryote) n’a plus besoin de Tryptophane, car grande quantité de tryptophane présente ?

A
  • répresseur est activé par du tryptophane qui se lie au répresseur(corépresseur)
  • répresseur se lie à l’opérateur => bloque la synthèse de tryptophane
    opéron est inactif
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10
Q

s.9

A
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11
Q

régulation chez procaryotes, du lactose comment ça se passe?

A
  • le gène régulateur “LacI” transcrit en ARNm et est ensuite traduit en protéine.
  • la protéine est directement active(=répresseur actif)
  • le répresseur actif se lie à l’opérateur (dans promoteur) => ce qui empêche le RNA polymérase de transcrire=> pas d’ARN produit
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12
Q

régulation du lactose chez les procaryotes avec présence de lactose, comment ça se passe?

A
  • gène régulateur “LacI”, est transcrit, puis traduit => protéine= répresseur actif
  • un Allolactose/lactose se lie au répresseur, ce qui désactive le répresseur en lui changeant sa forme (n’est plus capable de se lie à l’opéron=> répresseur inactif
  • opéron libre, mais pas complétement activé
  • RNA Polymérase peut transcrire le lac opéron (si manque de glucose etc.)
    ==> protéines suivantes produites : beta-Galactosidase, Permease et Transacetylase

PAR CONTRE, OPERON LAC N’EST PAS COMPLéTEMENT ACTIVé!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!

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13
Q

dans quel cas, est-ce que l’opéron lac est activé? (régulation de lactose chez les procaryotes)

A
  • si la cellule manque de glucose, alors le niveau de cAMP monte. => l’opéron est donc activé
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14
Q

Comment se passe la régulation de l’opéron lac lorsqu’il y a un manque de glucose?

A
  • niveau de cAMP monte
  • cAMP se lie au CAP(= protéine catabolite activateur), ce qui change sa structure => CAP activée
  • CAP se lie sur site de liaison et active la transcription de l’opéron Lac
  • MAIS IL FAUT QUE RéPRESSEUR SOIT INACTIF AUSSI
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15
Q

Régulation de l’opéron Lac, au niveau de l’état du glucose et du lactose

A
  • glucose et lactose présents : opéron inactif, car pas de CAP lié
  • glucose présent et lactose manquant: pas de CAP lié (opéron inactif), ainsi que répresseur actif donc bloque transcription
  • absence lactose ainsi que glucose: opéron inactif, parce que répresseur Lac lié
  • glucose absent, lactose présent: opéron actif=> CAP présent et répresseur inactif => lieu à la transcription
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16
Q

A quels niveaux est-ce que l’expression des gènes peut être régulée?

A
  1. différents gènes : famille de gènes de globines
  2. Réorganisation de sections de gènes : IgG
  3. régulation transcriptionnelle
  4. régulation post-transcriptionnelle: maturation de l’ARNm, épissage alternatif, interférance ARN et microRNAs
  5. Epigénétique: régulation des chromosomes
  6. Régulation post-traductionnelle
    7.
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17
Q

régulation de l’expression des gènes selon l’âge (globines)

A

POUR GENES DES GLOBINES:
(expression des gènes change selon :environnement, sorte de cellule et le développement- stade (Âge))

ici gènes sont exprimés différemment selon l’âge de l’individu
- gène alpha: est de + en + exprimé depuis fécondation jusqu’à 3 mois avant naissance, puis son expression stagne jusqu’à mort
- gène beta: son expression se fait petit à petit dans le ventre de mère, vers naissance son expression augmente de moins en moins rapidement
- gène gamma: son expression commence à augmenter dès fécondation, puis atteint maximum de son expression vers 3 mois avant naissance, puis diminution lente

gènes exprimés chez :
- foetus: α2γ2
- adulte: α2β2

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18
Q

régulation de l’expression des gènes dans l’évolution du temps

A
  • gène ancestral globine
  • duplication et mutation dans 2 copies du gène ancestral=> gènes α et β
  • transposition dans différents chromosomes: α dans chromosome 16 et β dans chr. 11
  • autres duplications et mutations qui se font dans les différentes familles (α et β)
    => cela mène à des gènes spécialisés dans différentes étapes du développement, tout en laissant derrière des pseudogènes devenus inutiles
    α: foetus et adulte β et delta: adulte et ε et ζ : embryon
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19
Q

pseudogène, c’est quoi?

A

un gène de structure, très similaire à un gène actif, mais sans fonction( n’est pas transcrit)

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20
Q

formation d’anticorps (Immunoglobine), régulation d’expression de gènes chez eucaryotes

A
  • cellule précurseur
  • prolifération et diversification dans moëlle osseuse: milliards d’anticorps/ cellules B différent(e)s au repos
  • gène spécifique= antigène se lie spécifiquement à une cellule B (Bβ) dans organe lymphoïde périphérique
  • prolifération (activée par liaison de l’antigène) et différenciation de cellules Bβ=> Cellules Bβ secrétant des anticorps efficaces
  • anticorps secrétés
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21
Q

structure des anticorps/Immunoglobines (IgG), régulation d’expression de gènes chez eucaryotes

A

composition anticorps IgG : - 2 chaînes légères identiques (L ou k ou lambda) (bras extérieur) et
- 2 chaînes lourdes identiques (H ou γ)

  • 2 sites de liaison des antigènes => spécifiques pour 1 antigène qui font parti du domaine Ig
  • Domaine Ig (4X110 AA) les deux bras L et haut de chaîne lourde (H)
  • région queue
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22
Q

réorganisation des gènes codant pour les immunoglobulines (chaînes légères), régulation d’expression de gènes chez eucaryotes

A

chaîne légère/k/ lambda/L: ADN germinal

  • réarrangement de l’ADN pendant développement de la cellule B=>régions d’ADN entre v3 et J3 éliminé
  • ADN cellule B : 5’ -> v3j3-> 3’
    => transcription
  • ARN transcrit : 5’ v3j3j4j5 à c(région cte., fin ARN)3’
    => épissage de l’ARN
  • ARNm: 5’ v3j3c 3’
    => traduction
  • chaîne légère : NH2-v3j3c-COOH v3=région variable

=> il y a 40 segments v différents, 5 segments J et 1 segment C dans ADN germinal => mène à 200 combinaisons pour kappa et + 120 pour les lambdas

total de combinaisons : 320

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23
Q

réorganisation des gènes codant pour les immunoglobulines (chaînes lourdes), régulation d’expression de gènes chez eucaryotes

A

chaines lourdes/H/gamma :

  • ADN germinal: 5’- v1v2…v40…D1D2…D25…J1…J6..Cµ…Cgamma… Cx… 3’

40 segments V diff., 25 segments D, 6 segments J et 1 segment C => 6000 combinaisons différentes

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24
Q

Pour une molécules IgG, combien y a-t-il combinaisons possibles pour produire des anticorps ?

A

320 (chaînes lambda ou kappa/L) X 6000 (chaînes gamma/H)

1’920’000 combinaisons possibles
=> de plus en ajoutant le processus de jonction des fragments VJ, qui est imprécis=> 1.9x10^15

25
Q

Structure d’un gène et d’un pré-mRNA eucaryotes

A

gène : Upstream- enhancers- éléments de contrôle à proximité- promoteur- exon-intron…exon-intron-exon-terminator-downstream

pré-ARNm: exon-intron-exon-intron-exon-terminator

26
Q

Quels sont les facteurs de transcription pour le ARN polymérase II?

A
  • facteurs de transcription spécifiques se lient à des séquences de l’enhancer/silencer
  • facteurs de transcription généraux se lient à des séquences du promoteur
27
Q

activateur, c’est quoi?

A

facteur de transcription spécifique qui lie l’enhancer et favorise la transcription d’un gène

28
Q

répresseur, c’est quoi?

A

facteur de transcription spécifique qui lie un silencer. Il en résulte une diminution de l’activité de transcription.

29
Q

Comment se passe la coopération entre l’enhancer et le promoteur?

A
  1. les activateurs se lient aux enhancers. ** facteur de trans. général / protéines spé.**(permettent activation de la transcription quand liées) se lient à des séquences du promoteur.
  2. les facteurs de trans. spé. et généraux se lient entre eux.=> ce qui forme une boucle
  3. début de transcription lorsque ARN polymérase est en place.
30
Q

Structures/protéines se liant à l’ ADN

A

protéine qui se lie à l’ADN
une interaction spécifique nécessite 10-20 points de contact de ce genre

types de liaisons: -liaison ionique- force hydrophobe- ponts hydrogènes

31
Q

Domaines se liant à l’ADN

A
  • plusieurs motifs protéiques peuvent se lier à l’ADN
  • les facteurs de transcriptions peuvent (et doivent) aussi se lier à d’autres protéines
    a. motif hélix-turn-hélix: deux hélices alpha liées par “turn”, va reconnaître dans grand sillon une séquence spécifique et s’y lier
    b. motif doigt de Zinc
    c. motif basique leucine Zipper: super hélice/ coiled coil => entre les deux chaînes de polypeptides il y a des fermeture éclaire de Leucines, puis au contact avec l’ADN il y a KR(K=Lysine) R(Arginine), Arginine chargée positivement, peut reconnaître de loin/près des sqz de l’ADN
32
Q

processus pour obtenir de l’ARNm?

A

épissage, la polyadénylation(3’),** et l’addition de la coiffe** (5’).

33
Q

Régulation post-transcriptionnelle: Epissage alternatif

A

plusieurs ARNm peuvent être obtenus à partir d’un seul pré-RNAm
ADN: qui contient exons et introns =transcription=> ARN transcrit: exons et introns + sqz ARN ==Epissage=> exemple de coupage : 1 ARNm ayant première partie de l’ARN pré-m sans les introns et le 2e ARNm n’a que la fin de l’ARN pré-m sans les introns

Humains pauvres en gènes, mais riches en épissage alternatif

34
Q

Régulation post-transcriptionnelle: interférence liée à l’ARN infos dessus

A
  • découverte en 1998
  • un ARN double-brin engendre l’inactivation d’un ARNm de séquence complémentaire
  • rôle dans la nature: inactivation de transcrits venant de virus et autres parasites moléculaires
  • utilisation dans le laboratoire : analyse de phénotypes mutants => phénocopie
35
Q

Régulation post-transcriptionnelle: interférence liée à l’ARN déroulement

A
  • ARN double-brin
    =Dicer endonuclease(enzyme)=> coupe l’ARn double brin en petit segment
  • siRNAs(double-brin, de 21-23 paires de nt.
    =(RISC) RNA-induced Silencing Complex=>
  • RISC se lie par appariement des bases à un segment précis d’un ARNm endogène=> réduit au silence un ARNm codant pour gène spé.
    =Endonuclease=>
  • enzyme qui coupe liaison phosphodiester entre 2 nucléotides
    =Exonuclease=>
  • clive l’ARNm réduit au silence en tout petits bouts
36
Q

Régulation post-transcriptionnelle: interférence liée à l’ARN

Production de dsRNA

A

ADN cellulaire=> ADN étranger se place dans ADN cellulaire mais de manière aléatoire (5’-3’5’-3’3’-5’3’-5’ => TRANSCRIPTION=> 5’-3’3’-5’ séquences complémentaires qui vont s’HYBRIDER
ce qui forme un siRNA => puis endonucléase peut venir couper liaison phosphodiester puis exonuclease vient tout cliver => ARNm à la poubelle

37
Q

Régulation post-transcriptionnelle: micro RNAs

A

miRNAs sont codés et produits par la même cellule
- gène beta est transcrit, épissé, puis traduit=> devient polypeptide beta
- mais lorsque gène miRNA est transcrit=> forme pré-miRNA (70-90 nt.)
- Maturation du pré-miRNA par Dicer(coupe liaisons pour rendre possible l’appariement )
- miRNA (21-23nt.) (miRNA mature)
- la liaison d’un miRNA spécifique sur le 3’UTR d’un ARNm inhibe la traduction de l’ARNm

3’ UTR se trouve après le codon stop

38
Q

épigénétique

A

la mère a plus d’influence au niveau expression des gènes

“elle a mis plus de pouvoir dans ses gènes”
empreinte génétique

  • croisement entre âne et jument => mule/mulet = ressemble plus à un cheval
  • croisement ânnesse et étalon => bardot = ressemble plus a un âne
39
Q

empreinte génétique

A
  • certains gènes sont exprimés de façon diff. selon l’origine maternelle ou paternelle
  • niveau d’expression est indépendant de la séquence de nucléotide de ces gènes: pas de mutations/modifications génétiques
  • niveau d’expression dépend des modifications des histones
  • méthylation du DNA
40
Q

épigénétique : niveau d’expression des gènes selon modifications des histones

A

lorsque la chromatine = euchromatine: donc chromatine non condensée, elle est active et donc ses gènes sont exprimés

Hétérochromatine: chromatine condensée et inactive = > pas expression des gènes

41
Q

Epigénétique: méthylation de l’ADN au niveau des dinucléotides CpG

A
  • **n’affecte pas l’appariement des bases
  • influence l’expression des gènes
  • est transmise aux cellules-filles**

méthylation = modification d’un H en CH3

CONDITION: cystosine doit être suivie et accompagnée de Guanine pour méthylisée

il y a des 5’CG3’ qui ne sont pas méthylisés car pas reconnu par la maintenance de la methylase (enzyme)

42
Q

Epigénétique: expression différente des gènes

A

il y a des différences épigénétiques qui apparaissent avec les années

jumeaux à 3 ans: ont même niveau de méthylation du DNA
puis à 50ans : hyperméthylation et hypométhylation se produisent différemment chez les deux jumeaux

43
Q

modifications post-traductionnelles ont lieu où et quand ?

A

ont lieu dans cytoplasme, après/pendant synthèse du polypeptide

44
Q

Modifications post-traductionnelles, plissage des protéines

A
  • les niveaux structuraux d’une protéine “primaire,sec,tertiaire,quaternaire”

une prot. prion cause un plissage incorrecte de protéines PrP normales qui deviennent prions à leur tour

=> forme/pliage dangereuse: hélices alpha et feuillets beta (alors que normale, juste hélices alpha)

45
Q

prion

A

protéine infectieuse, par ex: Prpsc causant la maladie de la vache folle (BSE), transmissible chez l’humain

46
Q

modifications post-traductionnnelles, la structure de l’insuline

A

composants insuline : NH3+(N-terminal)- chaîne B+ peptide de connexion + chaîne A- COO-(C-terminal)

  • les chaînes A et B sont connectées par le billet de liaisons disulfure
47
Q

modifications post-traductionnnelles, maturation de l’insuline

A
  • preinsuline: séquence signal est clivée => proinsuline: ponts disulfures et clivage de la protéine de connexion => insuline = Chaîne B -ponts disulfures- Chaine A
48
Q

Quelles sont les étapes pour passer de preinsuline à insuline ?

A
  1. clivage protéolytique
  2. ponts disulfure (entre chaîne B et A)
  3. Glycosylation
  4. Phosphorylation
  5. Méthylation (épigénétique)
  6. sous-unité supplémentaire
  7. Dégradation
49
Q

modifications post-traductionnnelles, glycosylation

A

N-glycolysation lieu: dans lumen du réticulum endoplasmique RER

glycolipide donneur (précurseur de quatorze-hexose lié à lipide de membrane du RER) se lie à un Asparagine de la nouvelle chaîne polypeptidique

50
Q

Quels sont les composants du glycolipide, qui va ensuite se lier à une chaîne polypeptidique dans Lumen?

A
  • **9 Mannoses
  • 2 N-acétylglucosamines
  • 3 Glucoses**
51
Q

Sur quel ac.am se lie le “glycolipide” dans le lumen lors de la N-glycosylation?

A

Asparagine

52
Q

modifications post-traductionnnelles, glycosylation des protéines transmembranaires

A

les acides aminés hydrophobes sont en contact avec la bicouche lipidique. ex. récepteurs membranaires

Après glycosylation dans lumen, puis Appareil de golgi/transport vésiculaire => les ac.am hydrophiles se trouvent être en contact avec l’eau et la **partie glycosylée se trouve à l’extérieur de la cellule *

53
Q

différence entre N-glycosylation et O-glycosylation

A

O-glycosylation: le glyco”lipide” se lie aux thréonine et sérine

N-glycosylation: le glyco”lipide” se lie à l’Asparagine

54
Q

modifications post-traductionnnelles : Quels sont les exemples de régulation d’activité de protéines ?

A
  • **synthèse de protéine
  • liaison d’un ligand/ activation par ligand
  • modification covalente** (phophorylation: Ser,Thr, Tyr peuvent être phosphorylés)
  • **addition d’une 2e sous-unité
  • démasquage : détachement de l’inhibiteur
  • stimulation de de l’entrée nucléaire
  • libération de la membrane**
55
Q

modifications post-traductionnnelles : dégradation de protéines par le protéosome

A
  • protéines qui doivent être dégradées (cyclines)
  • cyclines + Ubiquitine = protéine ubiquinée
    • protéosome= protéine dans protéosome
  • protéosome + Ubiquitine se détachent des “cyclines” qui sont dégradées => protéines dégradées (peptides)
56
Q

Cyclines, c’est quoi?

A

** protéines** fonctionnent dans la régulation du cycle cellulaire, qui doivent être dégradées rapidement

57
Q

Ubiquitine, c’est quoi?

A

petite protéine qui est liée de façon covalente à la protéine, qui doit être dégradée (cyclines)

58
Q

Protéosome, c’est quoi?

A

gigantesque complexe protéinique qui dégrade les protéines

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