Zoom sur les protéines

Question 1

Comment differencier protéines et peptides

Answer 1

nombre d’AA < 50 = peptides

nombre d’AA > 50 = protéines

Question 2

Quelle est la masse moyenne d’un AA

Answer 2

110 Dalton

Question 3

Quelles sont les AA

Answer 3

Alanine Ala A
Arginine Arg R
Asparagine Asn N
Acide Aspartique (Aspartate) Asp D
Cystéine Cys C
Glutamine Gln Q
Acide Glutamique (Glutamate) Glu E
Glycine Gly G
Histidine His H
Isoleucine Ile I
Leucine Leu L
Lysine Lys K
Méthionine Met M
Phénylalanine Phe F
Proline Pro P
Sérine Ser S
Thréonine Thr T
Tryptophane Trp W
Tyrosine Tyr Y
Valine Val V

Question 4

Les AA apolaires a chaînes laterals aliphatiques?

Answer 4

Pas d'interaction avec l'eau
Glycine: +
Alanine: +
Valine: ++++
Leucine: ++++
Isoleucine: ++++
Méthionine: ++
Proline: +++

Question 5

Les AA apolaires à chaîne latérale aromatique

Answer 5

Pas d’interaction avec l’eau
Contient un cycle
Phenylalanine: +++++
Tryptophane: ++++

Question 6

Les AA polaires ionisables a fonction acide et a fonction basique?

Answer 6

Caractere hydrophile :

A fonction acide:
Acide Aspartique (Aspartate)
Acide Glutamique (Glutamate)

A fonction basique :
Histidine
Lysine
Arginine

Niveau d’ionisation dépend du pH de la solution

Question 7

Les AA polaires neutres avec fonction alcool, soufrée et amide?

Answer 7

Avec chaîne latéral à fonction alcool:
Sérine
Thréonine
Tyrosine

Avec chaîne latéral soufrée:
Cystéine

Avec chaîne latéral à fonction amide:
Asparagine
Glutamine

Question 8

pHi en fonction du pH

Answer 8

Si pH < pHi/pl alors AA est +
Si pH = pHi/pl alors AA est neutre
Si pH > pHi/pl alors AA est -

Question 9

C’est quoi une Glycosylation

Answer 9

Asparagine

Fixation d’un oligosaccharide a l’asparagine

Question 10

C’est quoi une Phosphorylation

Answer 10

Sérine
Tyrosine
Thréonine
nécessite de l’ATP et un enzyme

Question 11

C’est quoi une Iodation

Answer 11

Tyrosine

L’AA est capable de porter des atomes d’iode

Question 12

Quelles sont les caractéristiques des Pont disulfure?

Answer 12

Cystéine
Liaison covalente entre 2 atomes de soufre
Peut subir 2 réaction:
-Oxydation par l’acide performique qui va former de l’acide cystéique
-Réduction qui va libérer des fonctions thiol (-SH)

Question 13

Les angles phi(Φ), psi(Ψ) et oméga (Ω) ce trouves ou?

Answer 13

• Angle de rotation :
  
  • • Φ: autour de la liaison Calpha et l’azote amidique (NH)
  • • Ψ: autour de la liaison Calpha et le groupe carbonyle (COOH)
• Angle de torsion :
  
  • • Autour de liaison C-N

Question 14

Quelles sont les valeurs de CIS et TRANS dans l’angle de torsion oméga (Ω)?

Answer 14

CIS: 0°, de forme C
TRANS: 180°, de forme Z (plus stable)

Question 15

Comment repérer une double liaison avec l’UV?

Answer 15

Elles absorbe les UVs a 215 nm

Question 16

C’est quoi une Endopeptidase?

Answer 16

Coupe au milieu de la chaîne d’AA

Question 17

C’est quoi une Exopeptidase?

Answer 17

Amino ou carboxypeptidase coupent respectivement en N-terminal et en C-terminal

Question 18

Comment ce nomme la famille des AA, peptides et protéine?

Answer 18

La famille ce nomme les protides

Question 19

Qu’est ce que la structure primaire?

Answer 19

La structure primaire est l’enchaînement des AA dans un ordre precis

Question 20

Quelles est le 21 eme AA?

Answer 20

sélénocystéine

Question 21

Comment ce nomme les 20 AA qui participent à la synthèse peptidique?

Answer 21

Les AA protéinogènes

Question 22

Les AA aromatiques absorbent quelles longueur d’onde d’UV

Answer 22

260 et 280 nm

Tryptophane > Tyrosine > Phénylalanine

Question 23

Quelles sont les AA hydrophobes ?

Answer 23

Valine
Leucine
Isoleucine
Phénylalanine

Tryptophane
Proline

Cystéine
Méthionine
Glycine
Alanine

Question 24

Quelles sont les AA hydrophiles?

Answer 24

Se dissolvent dans l'eau
Aspartate
Glutamate
Lysine
Arginine
Histidine
Sérine
Thréonine
Tyrosine
Asparagine
Glutamine

Question 25

Qu’est ce que la protonation?

Answer 25

Place NH2 en plaçant l’AA en milieu acide

Question 26

Qu’est ce que l’alkylation?

Answer 26

Addition d’un groupement supplémentaire:

Groupement alkyle = CnH2n+1 => allongement de la chaîne aliphatique

Question 27

Qu’est ce que l’arylation?

Answer 27

Addition d’un groupement supplémentaire:

Groupement aryle = contient forcément un résidu aromatique

Question 28

Qu’est ce que l’acétylation?

Answer 28

Addition d’un groupement supplémentaire:

Groupement R-C=Omoins

Question 29

Rôle de la glycosylation?

Answer 29

• Reconnaissance et adhésion cellulaire
• Contrôle du repliement des protéines
• Modulation métabolique d’enzymes
• Transport et adressage des protéines
• Rôle structural

Question 30

Comment on appelle une liaison CO-NH?

Quelle type de liaison?

Answer 30

Une fonction amide

liaison covalente

Question 31

Quelles sont les caractéristiques des liaisons peptidique?

Answer 31

• Plane (délocalisation électronique)
• Rigide (double liaison partielle) (pas de rotation)
• Polaire, peut former des liaisons hydrogènes
• A des liaison covalentes
• A une amide pas une amine!!!!
• induit des restrictions conformationnelles de la chaîne polypeptidique
• résistante à l’hydrolyse (demi-vie: 7 ans a pH physiologique (7))

Question 32

Est ce que tout les AA ont un carbone asymétrique?

Answer 32

NON (La Glycine)

Question 33

Est ce que tout les AA ont un amine primaire?

Answer 33

NON (La Proline)

Question 34

Les acides amines dans les protéines, sont elles L ou D?

Answer 34

Toujours L AA donc NH2 a gauche

Question 35

Quelles est le pKa de l’acide glutamique et de l’acide aspartique?

Answer 35

• Acide glutamique : pKa = 4,1

- Acide aspartique : pKa = 3,9

Question 36

Quelles est le pKa de la lysine, l’arginine et de l’histidine?

Answer 36

• Lysine : pKa = 10,5
• Arginine : pKa = 12,5
• Histidine : pKa = 6

Question 37

Pour être clivée de façon spécifique par clivage enzymatique (biologique) ou chimique. La
liaison est clivée de quelle côté, N-term ou C-term?

Answer 37

côté carboxylique (C-term)

Question 38

Quelles sont les trois type de clivage?

Answer 38

• La trypsine
• La chymotrypsine
• Le bromure de cyanogène

Question 39

La trypsine est une clivage comment et ce après quelles AA?

Answer 39

• C’est un clivage enzymatique (biologique) :

- Elle ce fait après une arginine et une lysine

Question 40

La chymotrypsine est une clivage comment et ce après quelles AA?

Answer 40

• C’est un clivage enzymatique (biologique)

- Elle ce fait après une tyrosine, une tryptophane, une phénylalanine, une leucine et une méthionine

Question 41

Le bromure de cyanogène est une clivage comment et ce après quelles AA?

Answer 41

• C’est un clivage chimique :

- Elle ce fait après une méthionine