Zoom sur les protéines Flashcards
Comment differencier protéines et peptides
nombre d’AA < 50 = peptides
nombre d’AA > 50 = protéines
Quelle est la masse moyenne d’un AA
110 Dalton
Quelles sont les AA
Alanine Ala A
Arginine Arg R
Asparagine Asn N
Acide Aspartique (Aspartate) Asp D
Cystéine Cys C
Glutamine Gln Q
Acide Glutamique (Glutamate) Glu E
Glycine Gly G
Histidine His H
Isoleucine Ile I
Leucine Leu L
Lysine Lys K
Méthionine Met M
Phénylalanine Phe F
Proline Pro P
Sérine Ser S
Thréonine Thr T
Tryptophane Trp W
Tyrosine Tyr Y
Valine Val V
Les AA apolaires a chaînes laterals aliphatiques?
Pas d'interaction avec l'eau Glycine: + Alanine: + Valine: ++++ Leucine: ++++ Isoleucine: ++++ Méthionine: ++ Proline: +++
Les AA apolaires à chaîne latérale aromatique
Pas d’interaction avec l’eau
Contient un cycle
Phenylalanine: +++++
Tryptophane: ++++
Les AA polaires ionisables a fonction acide et a fonction basique?
Caractere hydrophile :
A fonction acide: Acide Aspartique (Aspartate) Acide Glutamique (Glutamate)
A fonction basique :
Histidine
Lysine
Arginine
Niveau d’ionisation dépend du pH de la solution
Les AA polaires neutres avec fonction alcool, soufrée et amide?
Avec chaîne latéral à fonction alcool:
Sérine
Thréonine
Tyrosine
Avec chaîne latéral soufrée:
Cystéine
Avec chaîne latéral à fonction amide:
Asparagine
Glutamine
pHi en fonction du pH
Si pH < pHi/pl alors AA est +
Si pH = pHi/pl alors AA est neutre
Si pH > pHi/pl alors AA est -
C’est quoi une Glycosylation
Asparagine
Fixation d’un oligosaccharide a l’asparagine
C’est quoi une Phosphorylation
Sérine
Tyrosine
Thréonine
nécessite de l’ATP et un enzyme
C’est quoi une Iodation
Tyrosine
L’AA est capable de porter des atomes d’iode
Quelles sont les caractéristiques des Pont disulfure?
Cystéine
Liaison covalente entre 2 atomes de soufre
Peut subir 2 réaction:
-Oxydation par l’acide performique qui va former de l’acide cystéique
-Réduction qui va libérer des fonctions thiol (-SH)
Les angles phi(Φ), psi(Ψ) et oméga (Ω) ce trouves ou?
- Angle de rotation :
- Φ: autour de la liaison Calpha et l’azote amidique (NH)
- Ψ: autour de la liaison Calpha et le groupe carbonyle (COOH)
- Angle de torsion :
- Autour de liaison C-N
Quelles sont les valeurs de CIS et TRANS dans l’angle de torsion oméga (Ω)?
CIS: 0°, de forme C
TRANS: 180°, de forme Z (plus stable)
Comment repérer une double liaison avec l’UV?
Elles absorbe les UVs a 215 nm
C’est quoi une Endopeptidase?
Coupe au milieu de la chaîne d’AA
C’est quoi une Exopeptidase?
Amino ou carboxypeptidase coupent respectivement en N-terminal et en C-terminal
Comment ce nomme la famille des AA, peptides et protéine?
La famille ce nomme les protides
Qu’est ce que la structure primaire?
La structure primaire est l’enchaînement des AA dans un ordre precis
Quelles est le 21 eme AA?
sélénocystéine
Comment ce nomme les 20 AA qui participent à la synthèse peptidique?
Les AA protéinogènes
Les AA aromatiques absorbent quelles longueur d’onde d’UV
260 et 280 nm
Tryptophane > Tyrosine > Phénylalanine
Quelles sont les AA hydrophobes ?
Valine
Leucine
Isoleucine
Phénylalanine
Tryptophane
Proline
Cystéine
Méthionine
Glycine
Alanine
Quelles sont les AA hydrophiles?
Se dissolvent dans l'eau Aspartate Glutamate Lysine Arginine Histidine Sérine Thréonine Tyrosine Asparagine Glutamine
Qu’est ce que la protonation?
Place NH2 en plaçant l’AA en milieu acide
Qu’est ce que l’alkylation?
Addition d’un groupement supplémentaire:
Groupement alkyle = CnH2n+1 => allongement de la chaîne aliphatique
Qu’est ce que l’arylation?
Addition d’un groupement supplémentaire:
Groupement aryle = contient forcément un résidu aromatique
Qu’est ce que l’acétylation?
Addition d’un groupement supplémentaire:
Groupement R-C=Omoins
Rôle de la glycosylation?
- Reconnaissance et adhésion cellulaire
- Contrôle du repliement des protéines
- Modulation métabolique d’enzymes
- Transport et adressage des protéines
- Rôle structural
Comment on appelle une liaison CO-NH?
Quelle type de liaison?
Une fonction amide
liaison covalente
Quelles sont les caractéristiques des liaisons peptidique?
- Plane (délocalisation électronique)
- Rigide (double liaison partielle) (pas de rotation)
- Polaire, peut former des liaisons hydrogènes
- A des liaison covalentes
- A une amide pas une amine!!!!
- induit des restrictions conformationnelles de la chaîne polypeptidique
- résistante à l’hydrolyse (demi-vie: 7 ans a pH physiologique (7))
Est ce que tout les AA ont un carbone asymétrique?
NON (La Glycine)
Est ce que tout les AA ont un amine primaire?
NON (La Proline)
Les acides amines dans les protéines, sont elles L ou D?
Toujours L AA donc NH2 a gauche
Quelles est le pKa de l’acide glutamique et de l’acide aspartique?
- Acide glutamique : pKa = 4,1
- Acide aspartique : pKa = 3,9
Quelles est le pKa de la lysine, l’arginine et de l’histidine?
- Lysine : pKa = 10,5
- Arginine : pKa = 12,5
- Histidine : pKa = 6
Pour être clivée de façon spécifique par clivage enzymatique (biologique) ou chimique. La
liaison est clivée de quelle côté, N-term ou C-term?
côté carboxylique (C-term)
Quelles sont les trois type de clivage?
- La trypsine
- La chymotrypsine
- Le bromure de cyanogène
La trypsine est une clivage comment et ce après quelles AA?
- C’est un clivage enzymatique (biologique) :
- Elle ce fait après une arginine et une lysine
La chymotrypsine est une clivage comment et ce après quelles AA?
- C’est un clivage enzymatique (biologique)
- Elle ce fait après une tyrosine, une tryptophane, une phénylalanine, une leucine et une méthionine
Le bromure de cyanogène est une clivage comment et ce après quelles AA?
- C’est un clivage chimique :
- Elle ce fait après une méthionine
