Le transport Par Oxygène : Myoglobine et Hémoglobine Flashcards
Quelles sont les caractéristiques de la Myoglobine?
- Protéine simple (monomère) qui fixe l’oxygène avec une forte affinité
- Globulaire compacte, donc sphérique
- Composée d’une apoprotéine et d’un groupement prosthétique (l’hème dans le cas de la myoglobine)
- Riche en hélice α!!!
- Protéine monomérique, donc une seule chaîne de 153 résidu!!!
- Elle permet le stockage de l’oxygène
C’est quoi la definition d’un groupement prosthétique?
Un groupement prosthétique est une molécule non peptidique nécessaire à la fonction de la protéine
C’est quoi la definition d’une apoprotéine?
Une apoprotéine est une protéine dépourvue de groupement prosthétique
Quelles sont les deux formes dans l’hème?
Ferreuse Fe2+
Ferrique Fe3+
Quelle sont les caractéristiques de l’hème ferreuse Fe2+?
- C’est la forme réduite active présente dans l’hème
- On parle de ferromyoglobine
- Il peut se lier a l’oxygène
Quelle sont les caractéristiques de l’hème ferrique Fe3+?
- C’est la forme oxydée inactive
- On parle de ferrimyoglobine ou de methémoglobine
- Il ne peut pas se lier a l’oxygène
Le fer de l’hème (Fe2+) possède combien coordination et quelles sont ces coordination?
Le fer de l’hème (Fe2+) possède 6 liaisons de coordination :
- 4 avec les atomes d’azotes des cycles pyrroles de l’hème (protoporphorine IX)
- 1 avec l’histidine proximale
- 1 avec la molécule d’O2
La fixation de l’oxygène sur le fer fait quoi par rapport au plan de l’hème?
- La fixation de l’oxygène sur le fer déplace ce dernier dans le plan de l’hème ce qui entraîne le déplacement de l’histidine proximale puis de l’hélice α
Quelle est la caractéristique du monoxyde de carbone (CO)?
- Le monoxyde de carbone CO (toxique) a une affinité pour le fer de l’hème beaucoup plus forte que l’oxygène
Quelles sont les caractéristiques de la courbe de liaison de l’oxygène a la myoglobine?
- Le graphique représente la saturation en O2 de la myoglobine (combien de molécules de myoglobine ont fixé de l‘oxygène) en fonction de la pression partielle en oxygène pO2 (combien de molécules d’oxygène sont disponibles dans le milieu)
- La courbe de liaison de l’oxygène à la myoglobine est une courbe hyperbolique (très forte affinité pour l’O2)!!!!
C’est quoi le P50 de la myoglobine?
La P50 de la myoglobine désigne la pO2 pour laquelle 50% des myoglobines sont saturées en oxygène
Quelles sont les caractéristiques de l’hémoglobine?
- L’hémoglobine est une protéine complexe (polymère) fixant l’oxygène avec une affinité modulable
- Il a pour rôle la captation, le transport et la libération de l’oxygène dans les tissus
Quelles est la composition de l’hémoglobine?
- L’hémoglobine est composée de 4 sous-unites de structure proche de celle de la myoglobine
- L’hémoglobine adulte contient 2 chaînes α et 2 chaînes β
- Chaque chaine possède un hème et un site de liaison de l’O2 (donc 4 hème par hémoglobine)
- Cette structure confère a la molecule des caractéristiques de protéines allostérique
Les deux chaînes α et deux chaînes β dans l’hémoglobine sont maintenues par quoi?
- Les deux chaînes α et deux chaînes β dans l’hémoglobine sont maintenues par des interactions non covalentes
C’est quoi une protéine allostérique?
Une protéine allostérique est une protéine, comportant généralement plusieurs sous-unités, possédant plusieurs sites de liaisons pour un/des ligands et telle que la liaison d’un ligand sur un site modifie la liaison des autres ligands
You know, one after another
Quelles sont les deux different type d’hémoglobine?
- Adulte (HbA) : α2β2
- Fœtale (HbF) : α2ɣ2 – plus grand affinité pour O2
Quelles sont les caractéristiques de la courbe de liaison de l’oxygène a l’hémoglobine?
- L’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 est plus faible que celle de le myoglobine et elle est modulable
- La courbe sigmoïde traduit un effet coopératif
L’affinité de l’hémoglobine est diminuée par quoi?
- L’affinité de l’hémoglobine est diminuée par :
- la diminution du pH (augmentation de H+)
- L’augmentation de CO2
- Le 2,3 diphospho-glycérate (DPG)
- Car plus CO2 veut dire plus acide
C’est quoi le 2,3 diphospho-glycérate (DPG)?
- Le DPG est un intermédiaire de la glycolyse, libéré dans les tissus périphériques et present dans les hématies a la meme concentration que l’hémoglobine (2 mM)
- L’abscence de DPG favorise la forme R
Comment est-ce qu’on explique la différence d’affinité entre HbF > HbA?
- Cette différence d’affinité entre HbF > HbA est liée a la plus faible affinité de la chaine ɣ de HbF pour le DPG comparée a la chaine β de HbA
Comment est ce que le 2,3 DPG bloque l’hémoglobine en position T?
- Le 2,3 DPG bloque l’hémoglobine en position T en se fixant dans l’espace libre entre les 4 sous-unités
- C’est pourquoi il interfere avec la coopérative
Quelle est le modèle de la fixation allostérique sans DPG
Quelle est le modèle de la fixation allostérique avec DPG?
Sans DPG => fixation allostérique selon le modèle du “tout ou rien”
Avec DPG => fixation selon le modèle séquentiel
Quelles sont deux exemples de situations pathologiques de l’hémoglobine?
CO : blocage du site actif de l’Hb
Dépranocytose : Pas d’atteinte du site actif
