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Biochimie Cyprien > Les Enzymes > Flashcards

Les Enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est ce qu’un enzyme?

A

Enzymes = quasiment toutes des protéines mais attention exceptions comme ribozyme ou abzymes

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Q

Qu’est ce que le rôle et c’est caractéristique d’un enzyme?

A

Rôle : catalyseur biologiques
Caractéristiques:
-Immense pouvoir catalytique
-Grande spécificité (peut prendre qu’un type de substrat et faire qu’un type de produit, rien d’autre)
-Capacité de régulation
-régulation allostérique
-régulation par modification covalente
-protéines régulatrices
-adaptation de la concentration de l’enzyme

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Q

Combien d’enzymes en tout?

Ils sont répartie en combien de classes et quelles sont ces classes?

A 
plus de 6000 enzymes
7 classes
Classe 1 : Oxydoréductases
Classe 2 : Tranférases
Classe 3 : Hydrolases
Classe 4 : Lysases
Classe 5 : Isomérases
Classe 6 : Ligases
Classe 7 : Translocases
Les trois première classes sont les classes majoritaire
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4
Q

Comment est la réaction enzymatique?
Comment s’appelle K1, K2 ?
Comment s’appelle K-1, K-2 ?

A 
K1      K2
E+S ⇆ ES ⇆ EP
       K-1     K-2
K1, K2 : constante d'association
K-1, K-2 : constante de dissociation
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Q

Quelle est la nature d’une courbe produit en fonction du temps : P(t) ?
Explique …
Comment calculer la vitesse?

A

courbe sigmoïde

  • phase pré stationnaire : [ES] ; enzyme se charge
  • phase stationnaire : [S]&raquo_space; [E] : la vitesse est constante (sur cette partie qu’on peut calculer la vitesse)
  • Effet du produit : [EP] : produit s’accumule donc ralentit la réaction (loi d’action de masse)
  • Équilibre : la concentration du produit reste constante

v = Δ[P] / Δt (ont prélève les coordonnées sur la phase stationnaire)

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6
Q

Comment influent la concentration d’enzymes sur la courbe?

A

Plus il y a d’enzyme, plus la réaction est rapide par contre cela ne change pas l’équilibre (max de produit formé)

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7
Q

Quelle est la nature d’une courbe vitesse en fonction du substrat : v(S)

A
  • très vite au début mais atteint à un moment donné la vitesse maximum (car enzymes finie par saturé)
  • Plus il y a de substrat, plus l’enzyme est rapide (loi d’action de masse)
  • A faible concentration la vitesse est linéaire en fonction de la concentration du substrat
  • Cette courbe peut être aussi appelle une courbe cinétique classique des enzyme Michaelienne
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8
Q

Comment calculé la constante de dissociation Kd ?

A 
Kd = ( [E] x [S] ) / [ES]
Kd = K-1 / K1
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9
Q

Comment calculé la constante de Michaelis-Menten Km ?

A

Km = ( K-1 + K2 ) / K1
Plus Km diminue plus l’affinité (enzyme plus efficace) augmente
Km est une caractéristique du couple substrat/enzyme

Km est le reflet de l’affinité de l’enzyme pour son substrat. Plus Km est petit, plus l’affinité (efficacité) est grandes et vice versa

Dans un repere (x ; y) : respectivement : (Km ; Vmax / 2)

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10
Q

Quelles est l’équation de Michaelis-Menten?

A

v = ( Vmax * [S]ini ) / ( Kd + [S]ini )

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11
Q

C’est quoi la constante catalytique aussi appelé activité spécifique moléculaire?

A

Kcat : nombre de molécules de S transformées en P par UNE molécule d’enzyme et par unité de temps quand E est saturée par S (généralement en minute)

Kcat = K2

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12
Q

Comment calculé Kcat ?

A

Kcat = nombre de molécules de substrat transformées en produit / 1 molécule d’enzyme / temps (min^-1)

Quand E saturée par S alors v = Vmax => Kcat élevée => transformation de S en P = rapide

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13
Q

Quelle est la relation entre Km et Kcat ?

A

efficacité = Kcat / Km

Si Kcat ↗ et Km ↘ alors efficacité ↗↗

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14
Q

Quelle est la relation entre Km, Kcat, [E]t, [S] et la vitesse quand [S] est faible?

A

v ≈ ( Kcat / Km ) x [E]t x [S]

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15
Q

C’est quoi l’activité totale?

A

AT = AE dans totalité de l’échantillon
-AT diminue au cours d’une purification
AT : μmol/min^-1
activité un peu la même chose que vitesse

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16
Q

C’est quoi l’activité enzymatique?

A

AE = quantité de substrat transformé / min
AE = AT / Volume
-Utilisée lorsqu’on ne connaît pas la concentration en enzyme
AE : μmol/min^-1/mL^-1

17
Q

C’est quoi l’activité spécifique?

A

AS = AT / masse
AS = évalue la proportion de protéine d’intérêt dans le milieu
-Elle augmente donc au cours d’une purification
AS : μmol/min^-1/mg^-1

18
Q

C’est quoi l’activité spécifique moléculaire?

A 
Vmax = Kcat x [E]t
Si l'enzyme est pure:
Kcat = AS x MM (masse moleculaire)
1 Da = 1 g/mol^-1
Kcat : temps^-1
19
Q

Faire attention aux représentation des doubles inverse!!

A

Pour vitesse c’est inverse de ce qu’on le pense voir page “Autre détermination graphique de Km et Vm”

Aussi faire attention pour les courbes ou il y a présence d’inhibiteur (généralement courbe au dessu a présence d’un inhibiteur: soit baisse d’affinité mais vitesse ne bouge pas (IC) ou vice versa (INC) ou deux courbes parallele (IUC))

20
Q

Comment ce nomme les deux sites dans une enzyme?

A

Site de liaison et site catalytique

21
Q

Quelles sont les 3 différentes types d’inhibiteur et leur caractéristique?

A

Inhibiteur compétitif (IC) : prend place du substrat
Inhibiteur incompétitif (IUC) : ce lie après que le substrat est rentré dans l’enzyme
Inhibiteur non compétitif (INC) : ce lie sur l’enzyme mais pas a l’endroit ou ce lie le substrat

22
Q

Quelle est la relation entre inhibiteur et vitesse?

A

Si inhibiteur ↗ alors vitesse ↘

23
Q

C’est quoi l’IC50 ?

A

IC50 : concentration d’inhibiteur pour laquelle v(50%) = 1/2 * v

24
Q

Comment calculé IC50 pour un inhibiteur compétitif?

A

IC50 = (Ki / Km) * [S] + Ki
IC50 se rapproche de Ki aux faibles [S]
Efficacité de I diminue quand [S] augmente

25
Q

Comment calculé IC50 pour un inhibiteur non compétitif pur?

A

IC50 = Ki

Efficacité indépendante de [S]

26
Q

Comment calculé IC50 pour un inhibiteur incompétitif?

A

IC50 = ((Ki * Km) / [S]) + Ki
IC50 se rapproche de Ki aux grandes [S]
Efficacité de I augmente avec [S]

27
Q

Quelles sont les caractéristiques du site actif (SA) de l’enzyme?

A
  • Il ne représente en général qu’un faible pourcentage du VOLUME de l’enzyme
  • C’est une structure tridimensionnelle
  • Il constitue un micro-environnement particulier (poche hydrophobe)
  • Le substrat est positionné correctement grâce à de nombreuses liaisons faibles
  • La spécificité de liaison est tres dependante de la disposition des atomes au sein du site actif (SA)
28
Q

Quelles sont les deux manières qu’un substrat se fixe t’elle?

A

Modèle clef-serrure : Fischer (majorité des cas)

Modèle de l’ajustement induit : Koshland

29
Q

VOIR LA DOUBLE PAGE DU COURS DE PIOT SUR LES DIFFÉRENTES INHIBITEURS ET LEUR RELATION AVEC LES CONSTANTE D’ASSOCIATION ET DISSOCIATION!!!

A

TRÈS BIEN EXPLIQUER

30
Q

Que fait la Pepsine?

A

Pepsine : coupe en N-terminal les aromatique et la leucine sauf si proline avant!

31
Q

Que fait la Chymotrypsine?

A

Chymotrypsine : coupe en C-terminal les aromatique et la leucine sauf si proline avant!

32
Q

Que fait la Trypsine?

A

Trypsine : coupe en C-terminal de Arginine et Lysine sauf si proline avant!

Biochimie Cyprien (14 decks)

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