Les structure tertiaire et quaternaire Flashcards
Quelles sont les 3 méthodes complémentaire de détermination de la structure tertiaire?
Cristallographie par diffraction des rayons X (faut que protéine soit cristallisé)
Spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN)
Cryo-microscopie électronique
A propos du domain protéique,
Combien d’AA et quelles est sa structure
Comment est constitué une protéine
et quelles sont les motifs prépondérante?
30 a 500 AA, structure compacte et indépendante avec une fonction indépendante
protéine constitué d’une seul ou plusieurs domaines (plus de 65% des protéines sont multi domaines)
Motifs:
Alpha (boucles/tours)
Béta (antiparallèles, souvent 2 feuillets en sandwich)
α/β (β parallèles avec hélice α accolées)
α+β (hélices α et feuillets β agrégés)
Quelles est la classification structurale de domaines CATH?
C : Classe : 4 classes (α, β, α/β, α+β) quand que β dans barrel ont peut aussi dire catégorie C2
A : Architecture ex: fold
T : Topologie ou motif
H : Homologie (homologie de séquence)
Pont disulfure, quelles type de liaison?
Liaison covalente
Combien d’AA pour chaînes alpha et chaînes béta?
Chaînes alpha : 141 AA
Chaînes béta : 146 AA
La structure quaternaire correspond a quoi?
La Structure quaternaire correspond à l’agencement des protéines polymériques (= protéines composées de plusieurs monomères (sous unités) liés entre eux par des liaisons faibles ou des ponts disulfures)
