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Biochimie Cyprien > Mitochondrie > Flashcards

Mitochondrie Flashcards

1
Q

C’est quoi la mitochondrie?

A
  • C’est un organite intra-cellulaire, qui se situe donc dans le cytoplasme de la cellule
  • Elle a une double membrane et possède son propre génome
      • Ainsi on parle d’ADN mitochondriale (pas nucléaire !!)
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2
Q

Quelles sont les caractéristiques des membranes?

A
  • Elle en possède une externe qui forme un « sac », et une interne avec de grandes invaginations qui délimitent des compartiments
      • Ces derniers comportent la matrice mitochondriale, qui joue un grand rôle dans le métabolisme énergétique, tout comme l’espace intermembranaire situé entre la membrane externe et interne
  • Elles sont mobiles et plastiques
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3
Q

La mitochondrie a un aspect comment au microscope optique?

A
  • La mitochondrie a un aspect filamenteux ou arrondi au microscope optique
  • Sa morphologie est hétérogène et changeante
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4
Q

Quelles sont les caractéristiques de la membrane externe du mitochondrie?

A
  • La membrane externe est continue, lisse et laisse passer les ions, les nucleotides et les petites molécules (masse moléculaire < 5kDa) grace a sa richesse en porines (protéines formant des canaux)
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5
Q

Quelles sont les caractéristiques de la membrane interne du mitochondrie?

A
  • La membrane interne est le siège d’invaginations (crêtes : augmentation de la surface membranaire), imperméable aux ions et aux nucleotides, abrite de nombreux complexes protéiques enzymatiques
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6
Q

Quelles sont les caractéristiques de la matrice mitochondriale?

A
  • La matrice mitochondriale est finement granuleuse : ADN mitochondrial, ARNt, mito-ribosomes, nombreux enzymes
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7
Q

Les procaryotes, ont-il des mitochondries?

A

NON

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8
Q

Les mitochondries occupent combien de pourcentage du volume des bâtonnets rétiniens et combien pour les cardiomyocytes?

A
  • Les mitochondries occupent 80% du volume des bâtonnets rétiniens, et 40% pour les cardiomyocytes
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9
Q

Quelles sont les caractéristiques de la mobilité mitochondriale?

A
  • Elles se déplacent en se déformant dans le cytoplasme, guidées par le cytosquelette en utilisant les moteurs moléculaires des microtubules :
      • les Kinésines (sens Antérograde : du corps cellulaire vers la périphérie)
      • les Dynéines (sens Rétrograde : de la périphérie vers le corps cellulaire)
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10
Q

Quelles sont les caractéristiques de la plasticité mitochondriale?

A
  • Elles sont capables de fusionner et de se fragmenter rapidement
  • Ce phénomène de fusion et de fission est indispensable aux fonctions de la mitochondrie, il permet :
      • Leur transport
      • L’apport énergétique
      • L’échange et la transmission de matériel intramitochondrial (dont ADNmt)
      • La régulation de la sénescence cellulaire et de l’apoptose
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11
Q

Comment ce fait la division de la mitochondrie?

A
  • Les mitochondries ne peuvent pas être générées de novo dans la cellule, la fission permet leur division avant la mitose et la fusion permet l’échange de matériel intra-mitochondrial
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12
Q

Quelles sont les caractéristiques de la fission des mitochondries?

A

La FISSION : avec l’aide de dynamines particulières : Drp1 (GTPase) qui s’enroulent autour de la mitochondrie et qui hydrolysent le GTP pour se fragmenter

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13
Q

Quelles sont les caractéristiques de la fusion des mitochondries?

A
  • La FUSION de :
      • La membrane externe se fait par des dynamines transmembranaires : les mitofusines
      • La membrane interne se fait par des dynamines spécifiques : OPA1 qui nécessitent l’existence d’un potentiel de membrane
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14
Q

Quelle est la localisation de l’ADN mitochondrial?

A
  • Matrice mitochondrial
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15
Q

Quelle est la forme de l’ADN mitochondrial?

A
  • Elle est circulaire
  • Elle est bicaténaire (deux brins)
  • ADN nu sans histones et sans introns
  • Tres petit (16,5 Kb)
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16
Q

Quelle est le nombre de copies de l’ADN mitochondrial?

A
  • Variable par mitochondrie
  • Variable par cellule (1000 a 10 000)
  • Environ 1% de l’ADN cellulaire total
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17
Q

Quelle est la caractéristiques de la replication de l’ADN mitochondrial?

A
  • Tout au long du cycle cellulaire (erreurs de replication nombreuses et systèmes de reparation peu efficaces)
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18
Q

Quelle est la caractéristiques de la transcription de l’ADN mitochondrial?

A
  • Dans la matrice, transcrit en :
      • 13 ARNm : synthèse de protéines de la chaine respiratoire
      • 2 ARNr (ribosomaux) pour les mito-ribosomes
      • 22 ARNt (de transfert) permettant la traduction des ARNm codes par l’ADNmt en protéines
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19
Q

Quelle est la caractéristiques de la traduction des protéines de l’ADN mitochondrial?

A
  • Dans la matrice par ARNt et ARNr
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20
Q

Quelles sont les origines des protéines mitochondrial?

A
  • Le génome mitochondrial

- Le génome nucléaire

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21
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines mitochondrial ayant comme pour origine du génome mitochondrial?

A
  • Le génome mitochondrial (en minorité) :

- - Les protéines codées par l’ADNmt ne quittent pas la mitochondrie

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22
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines mitochondrial ayant comme pour origine du génome nucléaire?

A
  • Le génome nucléaire (en majorité) :
      • Les protéines mitochondriales venant de la transcription et de la traduction du génome nucléaire sont importées dans la mitochondrie par des séquences signales spécifiques et des complexes de récepteur et de canal translocateur
      • Les protéines permettant la réplication de l’ADNmt et la transcription des gènes portés par l’ADNmt sont codées par l’ADN nucléaire
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23
Q

L’ADN mitochondrial provient du père ou de la mère?

A
  • L’ADN mitochondrial provient exclusivement de la mère
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24
Q

Les maladies liées aux mutations de l’ADN mitochondrial touchent quelles sexes?

A
  • Les maladies liées aux mutations de l’ADN mitochondrial touchent les deux sexes, mais ne sont transmissibles que par la mère
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25
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines du génome nucléaire destinées à la mitochondrie?

A
  • Les protéines du génome nucléaire destinées à la mitochondrie sont synthétisées sous forme de précurseurs qui ont une séquence signal en N-Terminal
      • Ceci assure la spécificité du transport et ces séquences sont reconnues par des complexes transmembranaires formés d’un récepteur et d’un canal translocateur
        • TOM
        • TIM
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26
Q

Quelles sont les caractéristiques du complexe multiprotéique TOM?

A
  • Le complexe multiprotéique TOM, qui reconnaît les protéines mitochondriales et les transporte à travers la membrane mitochondriale externe grâce à son canal translocateur
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27
Q

Quelles sont les caractéristiques du complexe multiprotéique TIM?

A
  • Le complexe secondaire TIM qui permet la localisation définitive de la protéine dans l’un des secteurs mitochondriaux (membrane externe, interne, espace intermembranaire, matrice)
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28
Q

Quelle est le type d’énergie que forme la mitochondrie?

A
  • L’ATP
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29
Q

Le corps humain produit en moyenne combien de kg d’ATP par kg de poids corporel par jour?

A
  • Le corps humain produit en moyenne 1kg d’ATP par kg de poids corporel par jour
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30
Q

Comment est ce que la mitochondrie transport-elle l’énergie?

A
  • À travers deux liaisons riches en énergies, aussi appelées liaisons anhydrides phosphoriques
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31
Q

Les propriétés de la membrane mitochondriale interne permet quoi?

A
  • Les propriétés de la membrane mitochondriale interne est imperméable aux ions, la mitochondrie parvient à générer un gradient de pH et de voltage ou force électrique
  • Ceci se réalise par l’oxydation des glucides et lipides dans le cycle de Krebs, qui donnera les co-enzymes réduits [NADH,H+] ainsi que le [FADH2]
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32
Q

Les co-enzymes réduits [NADH,H+] et [FADH2] sont issus de quoi?

A
  • Les co-enzymes réduits [NADH,H+] et [FADH2] issus de l’oxydation des lipides et glucides
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33
Q

Les co-enzymes réduits [NADH,H+] et [FADH2] font quoi?

A
  • Les co-enzymes réduits [NADH,H+] et [FADH2] alimentent la chaîne respiratoire mitochondriale de la membrane interne; et l’oxydation de ces deux co-enzymes réduits permet de générer un gradient de pH et de voltage de part et d’autre de la membrane mitochondriale interne
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34
Q

Le gradient au niveau des mitochondries est il dispensable ou indispensable?

A
  • Le gradient est indispensable pour la mitochondrie dans la fabrication de l’ATP à partir d’une molécule d’ADP + Pi dans la matrice mitochondriale
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35
Q

L’étape de la synthèse d’ATP à partir d’ADP + Pi est appelée comment?

A
  • L’étape de la synthèse d’ATP à partir d’ADP + Pi est appelée Phosphorylation oxydative
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36
Q

Les mitochondries sont compose de combien de compartiments?

A
  • 4 compartiments
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37
Q

Quelles sont les quatre compartiments du mitochondrie?

A
  • La matrice
  • La membrane mitochondriale interne
  • L’espace membranaire
  • La membrane mitochondriale externe
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38
Q

Il y a combien d’étapes pour séparer les différents éléments de la mitochondrie?

A
  • 4 étapes
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39
Q

Que ce passe t’il lors de la première étapes pour séparer les différents elements de la mitochondrie?

A
  • Première étapes :
    – Inclusion de la mitochondrie dans un milieu de
    faible osmolarité
    – Rupture de la membrane externe
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40
Q

Que ce passe t’il lors de la deuxième étapes pour séparer les différents elements de la mitochondrie?

A
  • Deuxième étapes :
      • Centrifugation de la mitochondrie avec la membrane externe rompue
        • Espace intermembranaire dans le surnageant + matrice + membrane externe en morceau
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41
Q

Que ce passe t’il lors de la troisième étapes pour séparer les différents elements de la mitochondrie?

A
  • Troisième étapes :
      • Centrifugation en gradient de densité de la matrice + membrane
        • Obtention de la matrice isolée
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42
Q

Que ce passe t’il lors de la quatrième étapes pour séparer les différents elements de la mitochondrie?

A
  • Quatrième étapes :
      • Centrifugation en gradient de densité de la matrice isolée
        • Séparation de la membrane interne et la matrice
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43
Q

La composition de la matrice mitochondriale a été analysée par chromatographie afin d’identifier les protéines présentes dans celle-ci, quelles sont ces protéines?

A
  • La composition de la matrice mitochondriale a été analysée par chromatographie afin d’identifier les protéines présentes dans celle-ci :
      • Les complexes protéiques matriciels
      • 5 complexes protéines de la membrane mitochondriale interne
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44
Q

Parmi les complexes protéiques matriciels, nous retrouvons principalement quoi?

A
  • Parmi les complexes protéiques matriciels, nous retrouvons principalement des protéines issues de la glycolyse et du cycle de Krebs, transportées depuis le cytosol jusque dans la mitochondrie, qui sont respectivement le pyruvate et l’acétyl-Coenzyme-A
45
Q

Quelles sont les 5 complexes protéiques de la membrane mitochondriale interne?

A
  • Le complexe I
  • Les complexes II et III
  • Le complexe IV
  • L’ATP synthase
46
Q

Quelles sont les caractéristiques des complexes I à IV?

A
  • Les complexes I à IV sont des transporteurs d’électrons (complexes d’oxydo-réduction)
47
Q

Quelles sont les caractéristiques du complexe de l’ATP synthase?

A
  • Le complexe de l’ATP synthase synthétise l’ATP (l’élément qui génère de l’ATP à partir d’ADP + phosphate inorganique)
      • L’ATP synthase est parfois appelée “le complexe V” et elle ne fonctionne que s’il existe un gradient de pH et de voltage de part et d’autre de la membrane mitochondriale interne
48
Q

Quelles sont les caractéristiques du complexe I?

A
  • Le complexe I va oxyder le [NADH,H+], et les électrons obtenus seront transférées au coenzyme Q
49
Q

Quelles sont les caractéristiques du complexe II et III?

A
  • Les complexes II et III fonctionnent de la même manière que le complexe I, mais avec des substrats différents
50
Q

Quelles sont les caractéristiques du complexe IV?

A
  • Le complexe IV est le récepteur final des électrons, qui va les transférer sur une molécule de dioxygène afin de former une molécule d’eau métabolique
51
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’ATP synthase?

A
  • L’ATP synthase n’est pas un complexe d’oxydo-réduction, mais un complexe enzymatique responsable de la majeure production d’ATP dans notre organisme
52
Q

Que veut dire CRM?

A
  • Chaîne respiratoire mitochondriale
53
Q

Que ce passe t’il a l’espace intermembranaire lorsque la chaîne respiratoire mitochondriale est activée?

A
  • L’espace intermembranaire s’acidifie lorsque la CRM est activée, en s’enrichissant en proton grâce aux transporteurs de protons situés dans la membrane mitochondriale interne
  • Par ailleurs la présence de proton rend l’espace intermembranaire chargé positivement
54
Q

Les complexes oxydatifs I, II, III et IV sont enchâssés ou et ils font quoi?

A
  • Les complexes oxydatifs I, II, III et IV sont enchâssés dans la membrane mitochondriale interne, utilisant les différents substrats présents dans la matrice afin de les réoxyder et de transférer les électrons aux coenzymes transporteurs d’électrons.
  • Elle permet le cheminement des électrons entre les complexes et permet de maintenir un gradient de pH et de voltage, indispensable pour faire fonctionner l’ATP Synthase
55
Q

Quelle est l’objectif de la CRM?

A
  • L’objectif de la CRM est d’oxyder le [NADH,H+] et [FADH2]
56
Q

Quelle est le bilan de l’oxydo-reduction du [NADH, H+] et du [FADH2]?

A
  • [NADH,H+] + 1/2 O2 → [NAD+] + H2O

- [FADH2] + 1/2 O2 → [FAD] + H2O

57
Q

Quelles sont les caractéristiques du coenzyme Q?

A
  • Le coenzyme Q, un des rares transporteurs d’électron n’est pas une protéine mais un lipide et elle va acheminer les électrons recueillis dans les complexes I et II vers le Cytochrome C situé dans le complexe III
58
Q

Quelles sont les caractéristiques du cytochrome C?

A
  • Le Cytochrome C va quant à lui se déplacer jusqu’au complexe IV afin de donner tous ses électrons au dioxygène pour former une molécule d’eau
59
Q

Les électrons sont transférés à partir du couple redox ayant le potentiel redox (E) comment?

A
  • Les électrons sont transférés à partir du couple redox ayant le potentiel redox (E) le plus bas au plus élevé
60
Q

Plus le potentiel redox d’un couple est élevé, plus son affinité pour les électrons est comment?

A
  • Plus le potentiel redox d’un couple est élevé, plus son affinité pour les électrons est grande
61
Q

Le coenzyme Q a un potentiel redox (E) est comment par rapport aux composes [NADH, H+] et [FADH2]?

A
  • Le coenzyme Q a un potentiel redox (E) encore plus élevé que les composés [NADH,H+] et [FADH2]
62
Q

Puis ce que le coenzyme Q a un potentiel redox (E) encore plus élevé que les composés [NADH,H+] et [FADH2], le transfert d’électrons au niveau de ces deux complexes peut être modélisés par quelles équations?

A
  • NADH, H+ + Q ==> NAD+ + QH2
  • FADH2 + Q ==> FAD + QH2

A ne pas confondre avec le bilan global de la CRM

63
Q

Dans la CRM, quelles est le couple le plus réducteurs et le plus oxydant?

A
  • Couple NAD/NADH, H+ et FAD/FADH2 = les plus réducteurs

- Couple O2/H2O = le plus oxydant

64
Q

Quelle est le nom biologique du NAD+?

A
  • Le nom biologique complet du NAD+ est Nicotinamide Adénine Dinucléotide
65
Q

C’est au niveau du cycle Nicotinamide que le NAD va pouvoir faire quoi?

A
  • C’est au niveau du cycle Nicotinamide que le NAD va pouvoir capter un électron en neutralisant la charge (+) sur l’atome d’azote, et capter un deuxième électron en réorganisant son cycle
66
Q

Le NAD+ / NADH, H+, peut-il passer à travers la membrane interne?

A
  • Le NAD+ / NADH, H+ est un dinucléotide qui ne passe pas à travers la membrane interne, ainsi il existe deux lieux où nous pouvons retrouver cette molécule :
      • Dans le pool cytosolique (ex : glycolyse)
      • Dans le pool mitochondrial (ex : cycle de Krebs)
67
Q

La forme réduite (NADH, H+) est majoritairement issue de quoi?

A
  • La forme réduite (NADH, H+) est majoritairement issue de l’oxydation des aliments, où elle va pouvoir être réoxydée dans la mitochondrie afin de produire de l’énergie pour synthétiser de l’ATP à partir d’ADP + Phosphate inorganique (Pi)
68
Q

Le nucléotide qui compose le complexe FAD / FADH2 est relié à quoi?

A
  • Le nucléotide qui compose le complexe FAD / FADH2 est relié à la Ribloflavine, également connue sous le nom de “vitamine B2”
69
Q

Contrairement au complexe NAD+ / NADH, H+, le co-enzyme FAD / FADH2 va se lier de manière comment a une autre protéine?

A
  • Contrairement au complexe NAD+ / NADH, H+, le co-enzyme FAD / FADH2 va se lier de manière covalente à une autre protéine (de transport etc.…)
70
Q

Lorsque le complexe FAD est relié de manière covalente à une autre protéine sont appelle comment?

A
  • On l’appelle flavoprotéine lorsque le complexe FAD est relié de manière covalente à une autre protéine
71
Q

La forme Semiquinone est comment?

A
  • La forme Semiquinone est très réactive et instable, mais elle existe également, c’est d’ailleurs la seule forme du complexe Q / QH2 qui peut transporter un seul électron
  • On parlera alors de monovalence pour la Semiquinone comme le Cytochrome C, ou de divalence lorsqu’il s’agit de l’Ubiquinol comme le NAD+
72
Q

Le cytochrome C fait partie des transporteurs d’électron qui sont comment?

A
  • Le cytochrome C fait partie des transporteurs d’électron qui sont monovalents, c’est-à-dire qui ne porte qu’un seul électron à la fois contrairement au NAD+ par exemple
73
Q

Le Cytochrome C est une protéine reliée à quoi?

A
  • Le Cytochrome C est une protéine reliée à la structure héminique
  • Le Cytochrome C est une protéine périphérique de la membrane interne, hydrosoluble et ne se déplace qu’entre les complexes III et IV au sein de l’espace intermembranaire
74
Q

L’atome de fer au centre de l’hème peut exister sous combien de formes?

A
  • L’atome de fer au centre de l’hème ne peut exister que sous deux formes, soit en ion ferreux (Fe2+ =forme réduite) soit en ion ferrique (Fe3+ = forme oxydée)
75
Q

Que fait le coenzyme QH2?

A
  • Le coenzyme QH2 cédera ses deux électrons transportés à deux molécules de Cytochrome C, puisqu’une molécule de Cyt C ne peut transporter qu’un seul électron
76
Q

Quelle est le bilan réactionnel pour le cytochrome C?

A

2 Cyt-c Fe3+ + 2e- === 2 Cyt-c Fe2+

  • Forme oxydée : 2 Cyt-c Fe3+ + 2e-
  • Forme réduite : 2 Cyt-c Fe2+
77
Q

Quelle est la fonction et le potentiel redox (E) du transporteur d’électron, NAD+ / NADH, H+?

A
  • NAD+ / NADH, H+ :
      • Fonction :
        • Divalent
      • Potentiel Redox (E)
        • Faible
78
Q

Quelle est la fonction et le potentiel redox (E) du transporteur d’électron, FAD / FADH2?

A
  • FAD / FADH2 :
      • Fonction :
        • Divalent
      • Potentiel Redox (E)
        • Faible
79
Q

Quelle est la fonction et le potentiel redox (E) du transporteur d’électron, coenzyme Q / QH2?

A
  • Coenzyme Q / QH2 :
      • Fonction :
        • Divalent
      • Potentiel Redox (E)
        • Modéré
80
Q

Quelle est la fonction et le potentiel redox (E) du transporteur d’électron, cytochrome C?

A
  • Cytochrome C :
      • Fonction :
        • Monovalent
      • Potentiel Redox (E)
        • Grand
81
Q

Quelle est la fonction et le potentiel redox (E) du transporteur d’électron, dioxygène (accepteur final)?

A
  • Dioxygène (accepteur final) :
      • Fonction :
        • Divalent
      • Potentiel Redox (E)
        • Très grand
82
Q

Le maintien du gradient du pH nécessite de faire quoi?

A
  • Le maintien du gradient du pH nécessite de pomper constamment des protons H+ depuis la matrice jusqu’à l’espace inter-membranaire
83
Q

Pour pomper les protons H+ de la matrice jusqu’à l’espace inter-membranaire, les complexes I, III et IV utiliseront de l’énergie fournie lors de quoi?

A
  • Pour pomper les protons H+ de la matrice jusqu’à l’espace inter-membranaire, les complexes I, III et IV utiliseront de l’énergie fournie lors de l’oxydo-réduction afin de pomper les protons dans l’espace inter-membranaire (EIM) à travers des canaux intégrés
  • Ainsi une mitochondrie activée acidifie forcément son EIM
84
Q

Les membranes internes et externes de la mitochondrie, ont elle la même composition en phospholipides et en protéines?

A
  • Les membranes internes et externes n’ont pas la même composition en phospholipides et en protéines
85
Q

L’ATP synthase est globalement composée de combien de domaines?

A
  • L’ATP synthase est globalement composée de deux domaines : F1 et F0
86
Q

Quelles sont les caractéristiques du domaine F0 de l’ATP synthase?

A
  • Le domaine F0 est un canal transmembranaire, installé entre les bicouches lipidiques de la membrane mitochondriale interne
87
Q

Quelles sont les caractéristiques du domaine F1?

A
  • Le domaine F1 est plonger dans la matrice
88
Q

Au sein des domaines de l’ATP synthase, il existe quoi?

A
  • Au sein des domaines de l’ATP synthase, il existe de nombreuses unités, jouant des rôles incontournables dans le fonctionnement de l’ATP synthase
89
Q

Quelles sont les différentes unités au sein des domaines de l’ATP synthase?

A
  • Les unités α et β font partie du stator (= qui ne peut pas générer de mouvement mécanique)
  • L’Unité A qui structure le canal à proton du domaine F0
  • L’unité B qui relie le canal à proton aux unités α et β du stator
  • Et enfin les unités ε et γ qui font partie quant à elle du rotor
90
Q

Le passage des protons à travers le canal à proton du domaine F0 fait quoi?

A
  • Le passage des protons à travers le canal à proton du domaine F0 fait tourner le rotor
91
Q

Les mouvements mécaniques générés par le rotor fait quoi?

A
  • Les mouvements mécaniques générés par le rotor changent la conformation du stator
92
Q

Les unités α et β qui composent le stator, sous l’effet des mouvements circulaires générés par le rotor, vont faire quoi?

A
  • Les unités α et β qui composent le stator, sous l’effet des mouvements circulaires générés par le rotor, vont alors activer l’activité enzymatique responsable de la transformation d’ADP + Pi en ATP
93
Q

L’ATP synthase, hormis la fonction de synthétiser de l’ATP à partir d’ADP + Pi, q t’elle d’autres fonctions?

A

Oui, hormis la fonction de synthétiser de l’ATP à partir d’ADP + Pi, l’ATP synthase a d’autres fonctions

94
Q

L’ATP Synthase peut utiliser le gradient de proton pour faire quoi?

A
  • L’ATP Synthase peut utiliser le gradient de proton pour faire rentrer les Phosphates inorganiques dans la matrice !!!
  • En effet, il faut bien des Pi dans la matrice afin de générer de l’ATP à partir d’ADP
95
Q

Que fait la phosphate translocase?

A
  • La Phosphate translocase (symport) est responsable de l’entrée des Pi dans la matrice mitochondriale grâce à la force proto-motrice déjà présente
96
Q

Que fait l’ATP translocases?

A
  • L’ATP produite doit sortir de la mitochondrie afin d’alimenter les autres compartiments en énergie.
  • Ainsi avec la force proto-motrice, l’ATP translocase (antiport) va pouvoir faire sortir un ATP et faire entrer un ADP dans la matrice
97
Q

Quelles sont les complexes capables de pomper des protons?

A
  • Seuls les complexes I, III et IV sont capables de pomper les protons car la différence du potentiel de redox entre les deux couples est assez grande
  • Donc plus ΔE est grand, plus la réaction chimique entre les deux couples va pouvoir fournir d’énergie
98
Q

La production d’ATP est proportionnelle a quoi?

A
  • La production d’ATP est proportionnelle au gradient de protons
99
Q

Un NADH va pouvoir produire combien d’ATP?

A
  • Un NADH va pouvoir produire 3 ATP
100
Q

Un FADH2 va pouvoir produire combien d’ATP?

A
  • Un FADH2 va pouvoir produire 2 ATP
101
Q

Quelle est l’inhibiteur de l’ATP/ADP translocase?

A
  • Atractyloside (plante)
102
Q

Quelle est l’inhibiteur du complexe I?

A
  • Amytal (barbiturique)

- Roténone (plante)

103
Q

Quelle est l’inhibiteur du complexe II?

A
  • Malonate (inhibiteur compétitif de la succinate déshydrogénase)
104
Q

Quelle est l’inhibiteur du complexe III?

A
  • Antimycine A (bactérie)
105
Q

Quelle est l’inhibiteur du complexe IV?

A
  • Monoxyde de carbone CO

- Ion cyanure CN- (bactérie, plante)

106
Q

Quelle est l’inhibiteur de la sous unité F0 de l’ATP synthase?

A
  • Oligomycine (bactérie)
107
Q

Quelles sont les autres fonctions des mitochondries?

A
  • La mitochondrie agit notamment chez les mammifères hibernants dans la thermorégulation (UCP-1)
  • Synthèse des hormones stéroïdes, de certains phospholipides, d’acides aminés
  • Rôle dans le contrôle de la concentration de calcium cytosolique :
      • Avec le Réticulum endoplasmique, les mitochondries sont le principal réservoir de calcium
  • Rôle dans l’apoptose : une cellule entre en apoptose lorsque le cytochrome C se retrouve dans le cytosol
  • Rôle dans la production de dérivés réactifs de l’oxygène et dans le vieillissement
108
Q

La présence des mitochondries dans la cellule eucaryote peut être expliquée par quoi?

A
  • La présence des mitochondries dans la cellule eucaryote peut être expliquée par la théorie endo-symbiotique

Biochimie Cyprien (14 decks)

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