Wykład 2 - Enzymy cd.

Question 1

Wymień 6 klas enzymów

Answer 1

1. Oksydoreduktazy
2. Transferazy
3. Hydrolazy
4. Liazy
5. Izomerazy
6. Ligazy

Question 2

Jak działają oksydoreduktazy?

Answer 2

Przenoszą elektrony i protony lub włączają tlen do substratu

Question 3

Gdzie występuje FAD?

Answer 3

Dehydrogenaza bursztynianowa,
Dehydrogenaza acylo-CoA,
Dehydrogenaza glicerolo-3-fosforanowa

Question 4

Jak działają transferazy?

Answer 4

przenoszą grupy z donora na akceptor

Question 5

Jak działają hydrolazy?

Answer 5

Katalizują rozkład różnych typów wiązań z udziałem wody.

Question 6

Jak działają ligazy?

Answer 6

Katalizują syntezę nowych wiązań dzięki energii z ATP

Question 7

Gdzie uczestniczy TPP?

Answer 7

W procesach oksydacyjnej i nieoksydacyjnej dekarboksylacji.

Question 8

Czego koenzymem jest TPP?

gr prostetyczna czego

Answer 8

dehydrogenazy pirogronianowej i alfa-ketoglutarowej, gr. prostetyczna dla transketolazy

Question 9

Czym jest FAD? Składowe

Answer 9

FMN - mono nukleotyd flawinowy

+ AMP

Question 10

Funkcje CoA?

Answer 10

Transport gr. acylowych, aktywacja kw. tłuszczowych i Beta-oksydacja kw. tłuszczowych

Question 11

Funkcja SAM

Answer 11

Donor grup metylowych

Question 12

Funkcja PAPS

Answer 12

Źródło reszt siarczanowych

Question 13

Czym jest FH4?

Answer 13

Koenzymem transferaz przenoszących fragmenty jednowęglowe

Question 14

Jak działają liazy?

Answer 14

Katalizują rozbicie wiązań bez udziału wody.

Question 15

Jak działają izomerazy?

Answer 15

Reakcje izomeryzacji, epimeryzacji, tautomeracji, racemizacji

Question 16

Czym jest NAD?

Answer 16

Dunukleotyd nikotynamidoadeninowy (B3, PP, Niacyna)

Question 17

Funkcja PLP?

Answer 17

Dezaminacja i dekarboksylacja aminokwasów

Question 18

CZego kofaktorem jest PLP?

Answer 18

Aminotransferaz, fosforylazy glikogenowej

Question 19

Biotyna jakie reakcje

Answer 19

Reakcji karboksylacji acetylo-CoA i pirogronianu

Question 20

2 enzymy z udziałem B12?

Answer 20

Syntaza metioninowa, mutaza metylomalonylo-CoA

Question 21

2 enzymy bakteryjne?

Answer 21

Hialuronidazy, kolagenazy

Question 22

Jakie enzymy zawiera jad grzechotnika?

Answer 22

Fosfolipaza A2, kolagenoza, hialuronidaza, neurotoksyny

Question 23

Czego inhibitorem jest penicylina?

Answer 23

Transpeptydazy glikopeptydowej

Question 24

Czego inhibitorem jest aspiryna?

co nie powstaje

Answer 24

Syntazy 1-Prostaglandyny, przez co nie powstają prostacykliny, tromboksany i inne prostaglandyny

Question 25

Inhibitor reduktazy HMG-CoA?

Answer 25

Mevinolin, Lowastatyna

Question 26

Czego inhibitorem jest metotreksat?

Answer 26

Reduktazy dihydrofolianowej

Question 27

Czego inhibitorem jest Azaseryna?

do czego jest podobna

Answer 27

Syntazy GMP, strukturalnie podobna do Gln

Question 28

Co jest inhibitorem konwertazy angiotensyny I?

Answer 28

Kaptopril i Enalapril

Question 29

Czego inhibitorem jest 5-Fluorouracyl?

Answer 29

Syntazy tymidylanowej

Question 30

Czym jest allopurinol?

Answer 30

Analogiem hipoksantyny, inhibitorem oksydazy ksantynowej

Question 31

Na czym opiera się diagnostyka enzymatyczna?

Answer 31

Na profilu enzymatycznym narządów.

Question 32

Kiedy uwalniane są enzymy wskaźnikowe?

Answer 32

W wyniku uszkodzenia błony komórkowej lub rozpadu komórki.

Question 33

Czym są enzymy ekskrecyjne?

Answer 33

wydzielane np. do przewodu pokarmowego

Question 34

Czym są enzymy sekrecyjne?

Answer 34

Syntezowane w wątrobie, wypuszczane na obieg.

Question 35

Czym są izoenzymy?

Answer 35

Fizycznie odmiennymi formami tej samej aktywności katalitycznej.

Question 36

Jaka jest funkcja izoenzymów?

Answer 36

Zapewnianie organizmowi przystosowania do różnych warunków życia i umożliwianie pełnienia specyficznych funkcji w wyspecjalizowanych komórkach poszczególnych tkanek organów.

Question 37

Gdzie występuje izoenzym H dehydrogenazy mleczanowej?

Answer 37

W narządach z większym zapotrzebowaniem na tlen.

Question 38

A gdzie M?

Answer 38

W narządach mających mniejsze zapotrzebowanie na tlen

Question 39

Kiedy wzrasta poziom dehydrogenazy glutaminianowej?

Answer 39

podczas uszkodzenia wątroby, w nowotworach

Question 40

Gdzie występuje AspAT?

Aminotransferaza asparaginianowa

Answer 40

w sercu, wątrobie, mięśniach szkieletowych

Question 41

Gdzie występuje ALAT?

Aminotransferaza asparaginianowa

Answer 41

W wątrobie

Question 42

Kiedy 100x wzrost ALAT i AspAT?

Answer 42

Ciężkie uszkodzenie wątroby

Question 43

Kiedy 4-10x za duzo ALAT i AspAT?

Answer 43

Przewlekłe choroby wątroby, zawał

Question 44

2-3 x wzrost ALAT i AspAT?

Answer 44

zastój w krążeniu wrotnym, nacieki nowotworowe

Question 45

Co to jest CK?

Answer 45

Kinaza Kreatynowa

Question 46

Co robi CK?

Answer 46

Katalizuje odwracalną fosforylacje kreatyny przez ATP

Question 47

Gdzie CK-BB, CK-MM i CK-MB

Answer 47

mózg, tk. nerwowa; m. szkieletowe, serce; serce, m. szkieletowe

Question 48

Kiedy CK wysokie? fizjologicznie

Answer 48

Fizjologicznie u noworodków, ciąża

Question 49

CK do 5 razy więcej

Answer 49

uszkodzenie mięśni, po operacjach

Question 50

CK więcej niz 5 razy więcej

Answer 50

Zawał, rozległe urazy

Question 51

CK x1000

Answer 51

Zmiażdżenia i ogromne urazy

Question 52

Porównanie CK do troponin

Answer 52

Troponiny bardziej czułe

Question 53

Co to jest GGTP?

Answer 53

Gamma-glutamylotransferaza

Question 54

Jaka jest funkcja GGTP?

Answer 54

Pomiar aktywności służy do śledzenia abstynencji u alkoholików podczas terapii odwykowej (normalizacja GGTP w ciągu 2-5 tygodni).

Question 55

Jakie jest główne źródło GGTP w osoczu?

Answer 55

Główne źródło to nerki, wątroba, komórki

dróg żółciowych, trzustka i jelita, wzrost aktywności sugeruje choroby trzustki i wątroby.