Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

MB - BIOCHEMIA > Wykład 1 - Enzymy > Flashcards

Wykład 1 - Enzymy Flashcards

1
Q

Przez co jest zwiększona szybkość reakcji enzymatycznej?

A

Zmniejszenie energii aktywacji

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Od czego zależny szybkość reakcji enzymatycznej?

A

Od stosunku stężenia substratu do enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Czym strukturalnie jest większość enzymów?

A

Białkami

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Co to są Rybozymy?

A

RNA posiadające właściwości enzymatyczne

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

3 cechy odróżniające enzymy od katalizatorów?

A

wysoka wydajność, specyficzność, zdolność do zmiany aktywności

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Okres półtrwania reakcji kat. przez anhydraza węglanową?

A

5 sekund

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Czym jest specyficzność określająca typ reakcji?

A

jeden enzym jedna reakcja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Czym jest specyficzność substratowa?

A

jeden enzym jeden substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Jak zbudowany jest enzym?

A

Apoenzym - część białkowa
Kofaktor - metale/niskocz. związki - koenzymy
= holoenzym - pełny układ katalityczny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Co to jest grupa prostetyczna?

A

Koenzymy łączące się z apoenzymym kowalencyjnie

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Z jakim koenzymem i enzymem jest powiązana?

  • B1
  • B2
  • B3
  • B5
  • B6
  • B7
  • B12
  • B9, 11 ?
A
  • Pirofosforan TPP, dehydrogenaza pirogronianowa
  • Nukleotyd flawinoadeninowy FAD, dehydrogenaza bursztynianowi
  • Dinukleotyd nikotyno-amidoadeninowy NAD, dehydrogenaza mleczanowa
  • Koenzym A, kw pantotenowy, Karboksylaza acetylo-CoA
  • Fosforan pirydoksalu PLP, fosforylaza glikogenowa
    Biotyna, Karboksylaza pirogronianowa
  • 5-deoksyadenozynokobolamina, murarza metylomalonylowa
  • tetrahydrofolian, kw. foliowy, synteza tymidylanowa
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

W jakim enzymie Zn2+?

A

Anhydraza Węglanowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

W jakim enzymie Zn2+?

A

Karboksypeptydaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

W jakim enzymie Mg2+?

A

Heksokinaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

W jakim enzymie Ni2+?

A

Ureaza

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

W jakim enzymie Mo?

A

Reduktaza azotanowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

W jakim enzymie Se?

A

proksydaza glutationowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

W jakim enzymie Mn2+

A

Dysmutaza ponadtlenkowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

W jakim enzymie K+?

A

Karboksylaza propionylo-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Gdzie zachodzi kataliza?

A

Centrum aktywne enzymu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Cechy charakterystyczne centrum aktywnego?

A

Miejsce wiążące substraty i kofaktory,
Zajmuje stosunkowo małą część enzymu
Centra aktywne są zagłębieniami lub szczelina niedostępnymi dla wody

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Jakie siły biorą udział w połączeniach substratów z enzymami? 4

A

Elektrostatyczne
Hydrofobowe
Siły Van der Waalsa
wiązania wodorowe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Czy aminokwasy w centrum aktywnym mogą pochodzić z różnych miejsc cząsteczki?

24
Q

Modele E+S? (2)

A

Klucza i zamka

Indukowanego dopasowania

25
Q

Czym zajmuje sie kinetyka enzymatyczna?

A

Pomiarami ilościowymi szybkości reakcji kat. przez enzymy i badanie czynników wpływających na szybkość reakcji

26
Q

Jak jest mierzona szybkość reakcji enzymatycznej V?

A

mol produktu w ciągu 1 sekundy

27
Q

Co to jest V?

A

Szybkość reakcji enzymatycznej

28
Q

Czy enzymy wpływają na wartość stałej równowagi?

A

Nie, przyspieszają tylko jej osiągnięcie

29
Q

Wzór na energie aktywacji

A

Delta G = Delta H - T * Delta S (Entalpia - Temp * Entropia)

30
Q

Jakie jest G w reakcji egzoergicznej?

A

Mniejsze od 0

31
Q

Jakie jest G w reakcji endoesgicznej?

A

Większe od 0

32
Q

Co wytwarza w przebiegu reakcji enzym?

A

Stan przejściowy

33
Q

Co robią enzymy?

A

Obniżają energie aktywacji

34
Q

Co wpływa na szybkość reakcji? (6)

A

Temperatura, pH, E/S, Interakcje międzybiałkowe, Inhibitory i modulatory

35
Q

W jakim przedziale temp. szybkość wzrasta ?

A

0-40 Celsj.

36
Q

Co robi wzrost o 10 st. Cel.

A

Podwaja prędkość reakcji

37
Q

Współczynnik temp. ?

A

Q10 = Vt +10/ Vt

38
Q

Równianie Michaelisa-Menten

A 
V = Vmax * [S] / Km + [S]
V = Vmax/ Km/[S] +1
39
Q

Co to jest stała michaelisa?

A

Stężenie substratu przy którym szybkość reakcji osiąga połowę Vmax

40
Q

Na co pozwala wykres podwójnej odwrotności?

A

Jest to wykres Lineweavera-Burka i pozwala na wyznaczenie Vmax w miejscu przecięcia się z osią Y

41
Q

Jak zbudowane są enzymy allosteryczne?

A

Dwa rodzaje centrów:
Centra aktywne
Centra regulatorowe

42
Q

W jaki sposób enzymy allosteryczne oddziaływują ze substratem?

A

Kooperatywny

43
Q

JAKI KSZTAŁT PRZYBIERA ZALEŻNOŚĆ V OD [S] DLA ENZYMÓW WYKAZUJĄCYCH DODATNIĄ KOOPERATYWNOŚĆ?

A

SIGMOIDALNY

44
Q

Równanie Hilla?

45
Q

Gdzie przyłącza się inhibitor kompetycyjny? jak się łączy?

A

Do centrum aktywnego, blokuje przyłączenie się substratu, konkuruje o miejsce (powinowactwo), nieodwracalnie

46
Q

Czy substrat moze wyprzeć inhibitor kompetycyjny?

A

Tak, większym stężeniem

47
Q

Wpływa na Km i Vmax

A

Km w górę, Vmax bez zmian

48
Q

Przykład inhibitora kompetycyjnego?

A

Metotreksat

49
Q

Co czego sie wiąże metotreksat?

A

Jest analogiem tetrahydrofolianu, koenzymu reduktazy dihydrofolianu

50
Q

Kompetycyjne inhibitory dehydrogenazy bursztynianowej?

A

Malonian, szczawian, szczawiooctan

51
Q

Inhibitor niekompetycyjny - gdzie?

A

Do centrum allosterycznego, niepodobny do substratu

52
Q

Wpływ na Vmax i Km?

A

Km bez zmian, Vmax w dół.

53
Q

gdzie się wiąże inhibitor akompetycyjny?

A

wiąże się tylko do enzym-substrat w centrum aktywnym. Nie powstaje produkt

54
Q

Wpływ na Km i Vmax?

A

Oba w dół

55
Q

Czym jest katal?

A

ilośc enzymu katalizujące 1 mol substratu w czasie 1 sekundy

56
Q

Czym jest U?

A

Międzynarodową jednostka aktywności enzymatycznej - ilość enzymu, która w ciągu minuty przekształca 1 mikromol

57
Q

Co to jest aktywność właściwa?

A

Liczba jednostek enzymu przypadających na 1 mg białka - MIARA CZYSTOŚCI ENZYMU.

MB - BIOCHEMIA (17 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions