Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

MB - BIOCHEMIA > Wykład 10 > Flashcards

Wykład 10 Flashcards

1
Q

genom człowieka - ile genów?

A

20-30k

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Ile % RNA alternatywnie składane?

A

60

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Ile % białek w wyniku alternatywnego składania?

A

80

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Ile liczy protezom człowieka

A

50-60k

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

ile % to powtarzalne DNA?

A

ponad połowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Ile % to introny a ile exony?

A

odpowiednio 24 i 1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

kolejność ile białek do jakiego procesu w %

A 
Transkrypcja i translacja
Metabolizm
transport
Replikcja
Fałdowanie białek
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Z czego składa się proteom i ile moze liczyc

A

z białek obecnych w danym momencie w komórce, od 20k do 100kk

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Dwie struktywy Aminokwasowe

A

alfa helisa i beta kartka

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Jakie aminokwasy są niepolarne?

A

Alanina, Valina, Leucyna, Izoleucyna, Prolina, Fenyloalanina, Tryptofan Metionina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Jakie aa są polarne?

A

Glicyna, Seryna, Treonina, Cysteina, Tyrozyna, Asparagina, Glutamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Jakie aa są ujemnie naładowane?

A

Kw. asparaginowy i glutaminowy

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Jakie aa są dodatnio naładowane?

A

Lizyna, arginina, histydyna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Jakie aminokwasy są endogenne?

A 
asparaginian
kw. asparaginowy
glutaminian
kw. glutaminowy
glicyna
alanina
seryna
prolina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Jakie aa są egzogenne?

A 
Tyrozyna, Valina, Leucyna
Izoleucyna
Treonina
Lizyna
Arginina
Histydyna
Fenyloalanina
Tryptofan
Cysteina
Metionina
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Jaki koenzym warunkuje transaminacje?

A

PLP - fosforan pirydoksalu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Jakie dwa związki mogą podlegać transaminacji z udziałem PLP?

A

Glutaminian w ketokwas, a ketokwas w np. alanine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Aminokwasy glukogenne i przez co

A

glicyna seryna cysteina alanina
pirogronian
asparaginian przez szczawiooctan
histydyna, glutaminian, prolina, arginina, metionina, walina, treonina przez alfaketoglutaran

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

jakie aa są ketogenne i przez co

A

Lizyna i leucyna

przez acetylo-CoA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Jakie są cała ketonowe?

A

3-hydroksymaślan, acetooctan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Jakie aa są gluka i ketogenne?

A

Fenyloalanina, tyrozyna, izoleucyna, tryptofan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Co powstaje w skutek deaminacji?

A

amoniak

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

W skutek czego powstaje amoniak do cyklu mocznikowego?

A

Deaminacji oksydacyjnej L-glutaminianu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

do czego odnosi się wskaźnik de Ritisa?

A

do aminotransferaz AspAT i AIAT (5-40 U/I)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Jaki enzym rozpoczyna cykl mocznikowy?

A

Syntetaza karbamoilofosforanowa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Co potrzeba zeby syntetaza karbamoilofosforanowa mogła dobrze działać?

A

2ATP, HCO3- i NH3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Opisz cykl mocznikowy

A

Karbamoilotransferaza ornitynowa dołącza karbamoilofosforan do ornityny i powstaje cytrulina, która w skutek dołączenia aspdraginianu w towarzystwie syntetazy argininobursztynianowej i ATP (do AMP + PPi) powstaje Argininobursztynian, który pod wpływem jednoimiennej liazy wydala fumaraz i powstaje arginina, która pod wpływem ARGININAZY wydala mocznik i staje się ornityną

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Insulina - co zawiera prproinsulina, co pro insulina, gdzie powstaje insulina właściwa wewkom i jak wygląda

A

Preproinsulina posiada sekwencje sygnalną, pro insulina nie, posiada już odpowiednie mostki disiarczkowe i w aparacie golgiego jest odcinany peptyd C i zostaje pepty A(21aa) i B(30aa) z 3 mostki disiarczkowe - 2 między A i B(7-7;19-20), i jeden między A (6-11)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Co moze sie stan ze źle pofałdowanym białkiem?

A

Agregacja, degradacja, refałdacja

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Zespół marfana

A

nieprawidłowe zwijanie fibryliny

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Kolagen źle pozwijany

A

Wadliwa osteogeneza

32
Q

Pigmentowe zwyrodnienie siatkówki

A

rodopsyna

33
Q

Funkcja nukleoplamin

A

Angażują się w składanie nukleosomu

34
Q

Funkcja chaperonin

A

wiążą niezwinięte białka i zapobiegają agregacji

35
Q

Funkcja białka szoku termiczego

A

biorą udział w odpowiedzi na stres

36
Q

Czym jest Poli-S-nitrozylacja?

A

Modyfikacja kowalencyjna grup tiolowych przez tlenek azotu

37
Q

monoubikwityncja

A

regulacja funkcji histnoów

38
Q

multiubikwitynacja

A

endocytoza

39
Q

inne sposoby ubikwitynacji

A

degradacja w proteosomie, udział w naprawie DNA

40
Q

Co składa się na gramicydynę

A

prolina, fenyloalanina, leucyna, ornityna, Valina

41
Q

Hemoproteiny

A

porfina izoporfina

42
Q

Co ma chlorofil w środku?

A

Magne

43
Q

Co ma hem w środku?

A

Żelazo 2+

44
Q

Hemoproteiny

A

Mioglobina

Hemoglobina, płodowam sierpowata, karboksyhemoglobina, methemoglobina

45
Q

Mioglobina struktura

A

3-rzedowa, typowe białko globularne

46
Q

ile % identycznej sekwencji w Mb iHb

A

18

47
Q

Jaki kształt wiązania O2 do mioglobiny?

A

hiperboliczny

48
Q

Jaki kształt wiązania O2 do hemoglobiny?

A

sigmoidalny

49
Q

co z powinowactwem HB do tlenu kiedy ph do góry

A

wzrasta

50
Q

Co robi BPG, z czym się wiąże, kiedy i po co

A

Obniża powinowadztwo Hb do O2, wiąże się tylko do napiętej formy Hb , produkowany przez erytrocyty, żeby łatwiej oddać

51
Q

HbA1, HbA2

A

Obydwie prawidłowe, druga stanowi do 3% u dorosłych

52
Q

HbF

A

płodowa, większe powinowactwo do tlenu

53
Q

Hemoglobiny embrionalne o właściwościach podobnych jak HbF

A

Gower 1 i 2

Portland

54
Q

Co to jest HbA1c

kiedy się ją sprawdza

A

HbA z przyłączoną nieenzymatyczne, trwale cząsteczką glukozy do N-końcowych łańcuchów globiny
sprawdza się nią skuteczność leczenia cukrzycy

55
Q

Jaka jest norma dla HbA1c? co to są HbA1a i b

A

4-6%

produkty przejściowe , zasady Schiffa

56
Q

Jaka jest norma dla wszystkich form likowanej Hb?

A

6-8%

57
Q

Hb nieprawidłowe

A

HbS - zmiana hydrofilowego kwasu glutaminowego na walne - lepkie miejsca - zaburzenia kształtu, anemia sierpowata
HbM - histydyna na tyrozynę, żelazo na 3+ zamiast 2+, co nazywamy Methemoglobiną
Typu Cheasepeake - zbyt mało tlenu transportuje - hipoksja
Typu Lepore - talasemia

58
Q

Hb nieprawidłowe nie wywołujące Zaburzeń

A

Bristol, Sydney, Hikari, Milwaukee

59
Q

budowa mikrofilamentów

A

podwójna helisa aktyny

60
Q

budowa mikrotubul

A

alfa i beta tubuliny, tworzą dimery, a te tworzą włókna

61
Q

Keratyna jest białkiem …

A

fibrylarnym

62
Q

Kolegaen jest …

A

Potrójna helisą

63
Q

Co charakteryzuje kolagen?

A

co 3 aa to glicyna, 30% pozostałych to prolina/hydroksyprolina

64
Q

Budowa miozyny

A

Dwie głowy i długi ogon, głowy wiążą ATP

65
Q

Co porusza miozyna wzdłuż włókien fblamentówych?

A

hydroliza ATP

66
Q

Dystrofia mięśniowa Duchenne’a

A

związana z chromosomem X, mężczyźni chorzy - zanik mięśni.

DMB - postaw lekka, DMD - wózek, łózka, 30 lat śmierć

67
Q

Co powoduje dystrofię łagodną?

A

duża delecja, ramka ok

68
Q

co powoduje DMD?

A

mała delecja, ramka zmieniona

69
Q

Pląsawica huntingtona

A

zmiany degeneracyjne mózgu
poślizg polimerazy - CAG wiele razy.
więcej niż 35 - przy podziałach się zwiększa
W kolejnych pokoleniach może się pogorszać

70
Q

Różnice Chemotrypsyny, trypsyny i elastyna

A

Chemotrypsyna - Ser 189
trypsyna - Asp 189
Elastyna - Val 226 i The 216

71
Q

Proteaza HIV, jakie miejsce aktywne?

A

Phi-Pro, miejsce aktywne to Arg ***

72
Q

Inhibitory proteazy HIV

A

Norvir, Inviraza

73
Q

Czy kinazy tyrozynowe są związane z nowotworzeniem?

Jak się aktywują i jaki jest szlak sygnałowy?

A

Tak
Nieaktywny enzym, następnie dimeryzacja, następnie autofosforylacja i aktywacja, dalej molekuły sygnałowe, wiązanie i ich fosforylacja, na koniec aktywacja molekuł sygnałowych i ich szlaków

74
Q

Co robią inhibitory TK?

Przykład

A

blokują miejsce wiązania ATP, hamują transfer P w szlaku sygnałowym
GLEEVEC

75
Q

Z czym związana jest kinaza PERK?

A

ze stresem siateczkowym

76
Q

W jakim szlaku wywoływana jest apoptoza komórek? *** związane z kinazą perk

A

UPR

MB - BIOCHEMIA (17 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions