Week 1 - Eiwitstructuur en enzymwerking

Question 1

Wat betreft de primaire structuur?

Answer 1

De aminozuurvolgorde. Deze is afhankelijk van de nucleotidenvolgorde in het coderende deel van het DNA.

Question 2

Welke bindingen heeft de primaire structuur?

Answer 2

Peptidebindingen (covalent), zijn krachtig

Question 3

Wat betreft de secundaire structuur?

Answer 3

• alfahelix
• betastrand
• losse stukjes eiwit

Question 4

Welke bindingen heeft de secundaire structuur?

Answer 4

• waterstofbruggen tussen peptiden
• restgroepen zelfde kant = alfahelix
• restgroepen uit elkaar = betastrand

Question 5

Wat betreft de tertiaire structuur?

Answer 5

De interacties tussen secundaire structuren

Question 6

Wat betreft de quaternaire structuur?

Answer 6

Verzameling van verschillende eiwitten (subunits) die één geheel vormen

Question 7

Welke bindingen hebben de tertiaire en quaternaire structuur?

Answer 7

• waterstofbruggen
• hydrofobe krachen
• vanderwaalskrachten
• ionogene bindingen
• zwavelbruggen

Question 8

Voor wat bestaan er eiwitten?

Answer 8

• stevigheid van cellen
• opslag aminozuren
• transport van stoffen
• hormonale eiwitten
• receptoren
• bewegingseiwitten
• eiwitten in immuunsysteem

Question 9

Uit hoeveel aminozuren bestaan eiwitten

Answer 9

20

Question 10

Wat bepaalt de vouwing van een eiwit en waarom?

Answer 10

Restgroepen bepalen lokale vouwingen, omdat deze zich ten opzichte van het aminozuur kunnen bewegen. (alleen linker C-atoom)

Question 11

Hoe gaan de restgroepen een reactie aan?

Answer 11

De hydrofobe groepen wenden zich naar binnen toe, de hydrofiele groepen vestigen zich aan de buitenkant.

Question 12

Wat gebeurt er als de restgroepen elkaar afstoten?

Answer 12

ontstaat er een bètastrand

Question 13

Wat gebeurt er als restgroepen elkaar aantrekken?

Answer 13

ontstaat er een alfahelix met de restgroepen naar buiten georiënteerd

Question 14

De bindingen van de secundaire, tertiaire en quaternaire structuur zijn allemaal zeer … , waardoor een eiwit … flexibiliteit heeft

Answer 14

zwak, veel

Question 15

Hoe ontstaan zwakke bindingen?

Answer 15

Kunnen alleen ontstaan in een waterarme omgeving. Deze wordt gerealiseerd doordat de hydrofiele en hydrofobe restgroepen zich gaan oriënteren t.o.v. het water en elkaar.

Question 16

Wat bepaalt voornamelijk de 3D-structuur van een eiwit?

Answer 16

de aminozuurvolgorde en de reactie tussen de peptideketen en water.

Question 17

Wat zijn enzymen?

Answer 17

Eiwitten die als katalysator optreden. Ze versnellen de reactie door het verlagen van de activeringsenergie. Enzymen kunnen alleen reacties naar het evenwicht toe versnellen, niet tegen het evenwicht in werken.

Question 18

Hoe wordt het evenwicht van een reactie eerder bereikt?

Answer 18

Bij toevoeging van substraat specifiek enzym.

Question 19

Hoe verlagen enzymen de activeringsenergie?

Answer 19

Door binding van substraat waarbij substraat en enzym van vorm verandert.

Question 20

Wat is enzymkinetiek?

Answer 20

Het verband tussen de substraatconcentratie en de initiële reactiesnelheid. 2 soorten enzymen:
- Michaelis-Menten enzymen.
- Allosterische enzymen.

Question 21

Kenmerken michaelis-menten enzymen

Answer 21

• enzymen katalyseren een reactie volgens een hyperbool verband.
• Vmax is belangrijk
• Km is belangrijk

Question 22

Wat betekent het als een verband een eerste- en deels een nulde-orde reactie heeft?

Answer 22

Dat wil zeggen dat de initiële reactiesnelheid aanvankelijk toeneemt met de substraatconcentratie, maar gaandeweg deze initiële snelheid afvlakt.

Question 23

Wat is de michaelis-menten constante?

Answer 23

de substraatconcentratie, waarbij de reactiesnelheid de helft van de maximale reactiesnelheid is.

Question 24

Wat zegt Km?

Answer 24

Zegt iets over de affiniteit van het enzym voor het substraat (hoe goed bindt het enzym aan het substraat).

Question 25

Wat zegt Vmax?

Answer 25

de maximale initiële snelheid die je met een bepaald enzym bij een bepaalde hoeveelheid substraat kan bereiken.

Question 26

Hoe kleiner de Km, hoe … de dissociatieconstante, hoe … de affiniteit en hoe … de binding

Answer 26

kleiner, groter, beter

Question 27

Kenmerken allosterische enzymen:

Answer 27

• sigmoïdaal verband
• hoe meer substraat. hoe sneller de inactieve conformatie wordt omgezet in actief.
• initiële reactiesnelheid zal bij weinig substraat steeds sneller toenemen, bij veel substraat minder snel toenemen

Question 28

Wat is een voordeel van allosterische enzymen?

Answer 28

de omzetting kan niet alleen door toevoegen substraat versneld worden, maar ook met behulp van een activator.

Question 29

Waar staat T-vorm en R-vorm voor?

Answer 29

T = tense = inactief
R = relaxed = actief

Question 30

Wat gebeurt er tijdens vormverandering T –> R?

Answer 30

• toename hvlh substraat
• niet-covalente binding van activator molecuul.

Question 31

Wat gebeurt er tijdens vormverandering R –> T

Answer 31

• afname hvlh substraat
• niet-covalente binding remmer molecuul
• afname hvlh activator

Question 32

Waarom is het effectief activatoren te gebruiken bij allosterische enzymen?

Answer 32

Het omslagpunt bevindt zich na gebruik bij een veel lagere concentratie.

Question 33

Hoe verhoog je de reactiesnelheid?

Answer 33

1. meer substraat aanleveren.
2. meer enzym synthetiseren.
3. aanwezig enzym veranderen naar actieve vorm.