Week 1 - Eiwitstructuur en enzymwerking Flashcards
Wat betreft de primaire structuur?
De aminozuurvolgorde. Deze is afhankelijk van de nucleotidenvolgorde in het coderende deel van het DNA.
Welke bindingen heeft de primaire structuur?
Peptidebindingen (covalent), zijn krachtig
Wat betreft de secundaire structuur?
- alfahelix
- betastrand
- losse stukjes eiwit
Welke bindingen heeft de secundaire structuur?
- waterstofbruggen tussen peptiden
- restgroepen zelfde kant = alfahelix
- restgroepen uit elkaar = betastrand
Wat betreft de tertiaire structuur?
De interacties tussen secundaire structuren
Wat betreft de quaternaire structuur?
Verzameling van verschillende eiwitten (subunits) die één geheel vormen
Welke bindingen hebben de tertiaire en quaternaire structuur?
- waterstofbruggen
- hydrofobe krachen
- vanderwaalskrachten
- ionogene bindingen
- zwavelbruggen
Voor wat bestaan er eiwitten?
- stevigheid van cellen
- opslag aminozuren
- transport van stoffen
- hormonale eiwitten
- receptoren
- bewegingseiwitten
- eiwitten in immuunsysteem
Uit hoeveel aminozuren bestaan eiwitten
20
Wat bepaalt de vouwing van een eiwit en waarom?
Restgroepen bepalen lokale vouwingen, omdat deze zich ten opzichte van het aminozuur kunnen bewegen. (alleen linker C-atoom)
Hoe gaan de restgroepen een reactie aan?
De hydrofobe groepen wenden zich naar binnen toe, de hydrofiele groepen vestigen zich aan de buitenkant.
Wat gebeurt er als de restgroepen elkaar afstoten?
ontstaat er een bètastrand
Wat gebeurt er als restgroepen elkaar aantrekken?
ontstaat er een alfahelix met de restgroepen naar buiten georiënteerd
De bindingen van de secundaire, tertiaire en quaternaire structuur zijn allemaal zeer … , waardoor een eiwit … flexibiliteit heeft
zwak, veel
Hoe ontstaan zwakke bindingen?
Kunnen alleen ontstaan in een waterarme omgeving. Deze wordt gerealiseerd doordat de hydrofiele en hydrofobe restgroepen zich gaan oriënteren t.o.v. het water en elkaar.
Wat bepaalt voornamelijk de 3D-structuur van een eiwit?
de aminozuurvolgorde en de reactie tussen de peptideketen en water.
Wat zijn enzymen?
Eiwitten die als katalysator optreden. Ze versnellen de reactie door het verlagen van de activeringsenergie. Enzymen kunnen alleen reacties naar het evenwicht toe versnellen, niet tegen het evenwicht in werken.
Hoe wordt het evenwicht van een reactie eerder bereikt?
Bij toevoeging van substraat specifiek enzym.
Hoe verlagen enzymen de activeringsenergie?
Door binding van substraat waarbij substraat en enzym van vorm verandert.
Wat is enzymkinetiek?
Het verband tussen de substraatconcentratie en de initiële reactiesnelheid. 2 soorten enzymen:
- Michaelis-Menten enzymen.
- Allosterische enzymen.
Kenmerken michaelis-menten enzymen
- enzymen katalyseren een reactie volgens een hyperbool verband.
- Vmax is belangrijk
- Km is belangrijk
Wat betekent het als een verband een eerste- en deels een nulde-orde reactie heeft?
Dat wil zeggen dat de initiële reactiesnelheid aanvankelijk toeneemt met de substraatconcentratie, maar gaandeweg deze initiële snelheid afvlakt.
Wat is de michaelis-menten constante?
de substraatconcentratie, waarbij de reactiesnelheid de helft van de maximale reactiesnelheid is.
Wat zegt Km?
Zegt iets over de affiniteit van het enzym voor het substraat (hoe goed bindt het enzym aan het substraat).
Wat zegt Vmax?
de maximale initiële snelheid die je met een bepaald enzym bij een bepaalde hoeveelheid substraat kan bereiken.
Hoe kleiner de Km, hoe … de dissociatieconstante, hoe … de affiniteit en hoe … de binding
kleiner, groter, beter
Kenmerken allosterische enzymen:
- sigmoïdaal verband
- hoe meer substraat. hoe sneller de inactieve conformatie wordt omgezet in actief.
- initiële reactiesnelheid zal bij weinig substraat steeds sneller toenemen, bij veel substraat minder snel toenemen
Wat is een voordeel van allosterische enzymen?
de omzetting kan niet alleen door toevoegen substraat versneld worden, maar ook met behulp van een activator.
Waar staat T-vorm en R-vorm voor?
T = tense = inactief
R = relaxed = actief
Wat gebeurt er tijdens vormverandering T –> R?
- toename hvlh substraat
- niet-covalente binding van activator molecuul.
Wat gebeurt er tijdens vormverandering R –> T
- afname hvlh substraat
- niet-covalente binding remmer molecuul
- afname hvlh activator
Waarom is het effectief activatoren te gebruiken bij allosterische enzymen?
Het omslagpunt bevindt zich na gebruik bij een veel lagere concentratie.
Hoe verhoog je de reactiesnelheid?
- meer substraat aanleveren.
- meer enzym synthetiseren.
- aanwezig enzym veranderen naar actieve vorm.
