UE2B-6 Les Processus Enzymatiques Flashcards
Généralement on dit que les Enzymes sont quoi ?
Des PROTÉINES.
Définition : Protéine
= une macromolécules formée par l’enchaînement linéaire d’Acide Aminés associés par les Liaisons Peptidiques (= liaisons covalentes).
Entre quoi et quoi s’établit la Liaison Peptidique = Liaison Covalente ?
Entre la Fonction CARBOXYLE du carbone alpha d’1 Acide Aminé et la Fonction AMINE du carbone alpha de l’Acide Aminé suivant de la chaîne.
Par quoi est définie la séquence des Acides Aminés dans une protéine ?
Par le CODE GÉNÉTIQUE.
Quelles sont les 2 classes de Protéines ?
1) Holoprotéines
2) Hétérprotéines
1) HOLOPROTÉINES
= formées exclusivement d’Acide Aminés
2) HÉTÉROPROTÉINES
= formées d’une partie PROTÉIQUE : «Apoprotéine» + une partie NON PROTÉIQUE : «Groupement Prostétique».
- reliées par une liaison covalente.
Définition : DIpeptides / TRIpeptides / TÉTRApeptides / POLYpeptides ou Protéines
- Dipeptide = 2 acides aminés
- Tripeptide = 3 acides aminés
- Tétrapeptide = 4 acides aminés
- Polypeptide / Protéine = + 50 acides aminés
Que peut être le Groupement Prostétique des Hétéroprotéines ?
- une Glucide
- un Lipide
- un Minéral : atome de fer (Fe)
→ dépend des protéines
Que permet la conformation des protéines ?
Rend la protéine STABLE et ACTIVE : à T° et pH physiologiques.
= 4 niveaux de structurations des Protéines
Structure PRIMAIRE
= Succession LINÉAIRE d’Acides Aminés / Séquence d’Acides Aminés.
Structure SECONDAIRE
= Repliement local, régulier, périodique de la chaîne linéaire d’Acides Aminés : sous forme d’HÉLICE ALPHA ou de FEUILLET BÊTA.
Structure TERTIAIRE
= Repliement TRIDIMENSIONNEL de la structure secondaire → aspect définitif de la chaîne pour une fonction biologique = sous-unité.
Structure QUATERNAIRE
° uniquement les protéines faites d’au moins 2 chaîne peptidiques = 2 sous-unités
= Association de plusieurs SOUS-UNITÉS peptidiques entre-elles pour généré un complexe protéique.
Définition : Oligomère / Protéine Oligomérique
= Protéine portant des sous-unités IDENTIQUES.
Définition : Multimère / Protéine Multimérique
= Protéine portant des sous-unités DIFFÉRENTES.
Définition : Monomère / Protéine Monomérique
= Protéine portant 1 SEULE sous-unité.
Quelles fonctions biologiques peuvent avoir les Protéines ? (8)
- Structure : Collagène, Kératine
- Contraction : Actine, Myosine
- Transport : Albumine, Hémoglobine
- Immunité : Immunoglobuline, Cytokine
- Hormones : Insuline, Adrénaline
- Transduction du Signal : Récepteurs, Protéine G
- Régulation de l’expression des gènes : Facteurs de transcription
- ENZYMES : Peptidase, Catalase
Exemple : HÉMOGLOBINE
= protéine de transport du Dioxygène (O2) dans le sang.
→ Structure Primaire = enchaînement linéaire d’Acides Aminés
→ Structure Secondaire = Hélice ALPHA
→ Structure Tertiaire = conformation tridimensionnelle pour former une sous-unité protéique
→ Structure Quaternaire = assemblage de 4 sous-unités protéique (Tétramère) => molécule biologiquement ACTIVE
Quelles sont les biomolécules les + abondantes des cellules ?
Les PROTÉINES = 60% du poids sec des cellules.
Qu’assurent les protéines comme fonctions ?
Les fonctions nécessaires pour le bon fonctionnement d’un organisme vivant et bien d’autres (vue précédemment : card n°18)
Quelles sont les protéines qui exercent la fonction de catalyseurs biologiques des réactions biologiques ?
Les Enzymes.
À quoi servent les Enzymes ?
= des catalyseurs biologiques qui servent à ACCÉLÉRER la vitesse des réaction biochimiques nécessaire au bon fonction des cellules.
Enzyme (E) + Substrat (S) → ES → E + Produit (P)
- le Substrat est transformé en Produit sous l’action de l’Enzyme.
Caractéristiques importantes des Enzymes ! (7)
- généralement de nature PROTÉIQUE
- SPÉCIFIQUES d’un type de réaction chimique
- SPÉCIFIQUES d’un Substrat
- agissent de manière RÉVERSIBLE
- ACCÉLÈRENT la vitesse de la réaction (10^6 à 10^12 fois) sans être modifiée
- agissent à T° et pH OPTIMAL(E)
- des EFFECTEURS peuvent réguler l’activité des enzymes
Nomenclature des Enzymes selon un Numéro d’ordre : EC = Enzyme Commision
= suite de nombres désignant chacun une caractéristique de l’enzyme qui permet de l’identifier
→ Système International !
(Moins fréquent)
Exemple de nomenclature selon un numéro d’ordre : EC
° L-Lactate-NAD-oxydoréductase : E.C 1.1.1.27
- 1er chiffre : Classe de l’Enzyme
EC 1 = Oxydoréductase : oxydoréduction → échange d’e- - 2ème chiffre : le Donneur
EC 1.1 = Oxydoréductase agissant sur les fonctions Alcool (hydroxyle) - 3ème chiffre : le Receveur
EC 1.1.1 = Oxydoréductase agissant sur le groupe hydroxyle avec NAD+ ou NADP+ → accepteur d’e- - 4ème chiffre : le Substrat de l’Enzyme
EC 1.1.1.27 = le Lactate
Nomenclature des Enzymes basée sur un Nom Commun
- en lien avec la nature du Substrat
- nom du substrat et de la transformation enzymatique réalisée
Exemples de nomenclatures des Enzymes basée sur un Nom Commun
- Enzyme qui dégrade le Glucide est de type SACCHAROSE donc : Saccharase.
- Enzyme qui a pour substrat le Lactate et le transforme en Pyruvate par Déshydrogénase = Lactate Déshydrogénase / LDH.
Quelles sont les 6 grandes classes des Enzymes ?
1) Oxydo-réductases
2) Transférases
3) Hyrdolases
4) Lyases
5) Isomérases
6) Ligases
La classe N°1 : OXYDORÉDUCTASES
= Enzymes qui catalysent des réactions d’OXYDORÉDUCTION : transfert d’électrons à partir d’un substrat donneur jusqu’à l’accepteur terminal, accompagné ou non d’un transfert de proton.
La classe N°2 : TRANSFÉRASES
= Enzymes qui catalysent un TRANSFERT d’un GROUPEMENT FONCTIONNEL (de nature variable) d’une molécule à une autre.
La classe N°3 : HYDROLASES
= Enzymes qui catalysent la COUPURE d’une LIAISON : par ajout d’une molécule d’eau au niveau d’une des liaisons du substrat = HYDROLYSE.
La Classe N°4 : LYASES
= Enzymes qui catalysent la COUPURE de LIAISONS par ÉLIMINATION : détachent des groupements chimiques sur un substrat par des mécanismes autre que l’hydrolyse ou l’oxydoréduction.
La Classe N°5 : ISOMÉRASES ou MUTASES
= Enzymes qui catalysent le RÉARRANGEMENT d’atomes / groupements d’atomes dans un substrat : CHANGENT la CONFORMATION de la molécule de substrat et le produit formé = un ISOMÈRE du substrat.
La Classe N°6 : LIGASES
= Enzymes qui catalysent la CONDENSATION de 2 molécules en CRÉANT une LIAISON entre ces 2 molécules.
Définition : Synthétases
= des LIGASES qui nécessitent la présence d’une molécule d’ATP comme source d’énergie : ATP-DÉPENDANT.
Définition : Synthases
= des LIGASES qui ne nécessitent pas de la présence d’une molécule d’ATP comme source d’énergie : ATP-INDÉPENDANT.
Combien d’enzymes ont été identifiées ?
+ de 6000
Définition : ISOENZYMES
= une Enzyme qui peut exister sous plusieurs formes enzymatiques avec :
- une conformation spatiale différente
- une affinité différente aux substrat
- le même poids moléculaire
Pourquoi dit-on que les Enzymes sont SPÉCIFIQUES à un Substrat ?
Car elles possèdent un SITE ACTIF : sa forme correspond à 1 type de substrat.
=> Toute enzyme a donc un Substrat SPÉCIFIQUE !
De quoi est composé le SITE ACTIF ?
- 1 site de FIXATION du Substrat
- 1 site CATALYTIQUE
Grâce à quoi se lie le Substrat à son Site de fixation sur l’enzyme ?
Par des Liaisons :
- suffisamment FORTES pour maintenir le substrat en place pendant la réaction
- suffisamment FAIBLES pour permettre au substrat de se détacher une fois la réaction terminée
=> Liaisons RÉVERSIBLES entre l’Enzyme et son Susbstrat
Définition : Le Modèle de Fischer
= Modèle Clé-serrure : 1890
- le substrat se fixe à l’enzyme par l’intermédiaire d’interactions de faible énergie : doit avoir EXACTEMENT la même forme du Site Actif.
Définition : la Théorie de Koshland
= Ajustement induit : 1950
- l’Enzyme va changer un tout petit peu sa conformation pour permettre la conformation parfaite ENZYME / SUBSTRAT
Donc de quoi ont besoins certaines enzymes pour catalyser une réaction ?
Nécessitent un COFACTEUR !
→ sauf pour les HYDROLASES de la classe n°3
Comment appelle-t-on le cofacteur de nature ORGANIQUE ?
= une COENZYME
→ comme les Vitamines : Vitamine B ou les Nucléotides : ATP
Comment appelle-t-on le cofacteur de nature INORGANIQUE ?
simplement = un cofacteur
→ comme les ions métalliques : Ca2+ et Mg2+
Définition : Coenzyme
= de nature ORGANIQUE + ont un Faible poids moléculaire + sont Thermostables.
Que fait la Partie Protéique des Hétéroenzymes ?
- Donne sa spécificité de l’enzyme à son substrat
- Thermolabile : Sensible à la chaleur
Que fait la Partie NON Protéique des Hétéroenzymes ?
- Catalyse la réaction : aide l’enzyme à transformer le Substrat en Produit
- Thermostable/Thermorésistant : Résiste à la chaleur
- Liaisons RÉVERSIBLES : une fois la réaction terminée le cofacteur se détache de l’enzyme
- Liaisons IRRÉVERSIBLES : liaison permanente = il faut déstructurer l’enzyme pour détacher le cofacteur
Quelles sont les 2 classes de COENZYMES ?
1) Coenzymes d’oxydoréduction
2) Coenzymes de transfert de groupements fonctionnels
Quelles coenzymes d’Oxydoréduction majeurs retrouve-t-on ?
- le NAD+
- le NADP+
=> Assurent le transfert de proton : fixent 1 PROTON et laissent le 2nd libre dans le milieu
Quelle est la structure de la NAD+ : Nicotinamide Adénine Dinucléotide + ?
Nicotinamide + Ribose + Groupement Phosphate liés à une molécule d’Adénine + Ribose + Phosphate.
Quand est-ce qu’on a à faire avec la molécule de NADP+ ?
Quand la fonction ALCOOL (OH) du carbone 2 du Ribose qui est associé à l’Adénine porte un Groupement Phosphate
= NADP+
Que peut-on mesurer lorsqu’on étudie une réaction enzymatique ?
On peut mesurer la Vitesse de réaction chimique = de la Spectrophotométrie d’absorption + d’autres techniques.
Que possèdent chaque Coenzyme ?
- Une absorbance qui lui est propre
- Réagit différemment en fonction de la Réaction
Quelles autres coenzymes d’Oxydoréduction a-t-on ?
- Le FMN : Flavine Adénine Mononucléotide
→ Riboflavine + Phosphate - Le FAD : Flavine Adénine Dinucléotide
→ (Ribose + Adénine + Phosphate) + (Riboflavine + phophate)
De quoi est capable le FAD/FMN ?
De fixer 2 PROTONS dans sa structure
= FMNH2 ou FADH2
Comment appelle-t-on l’important coenzyme de transfert de groupement fonctionnel ?
= Coenzyme A : CoA → vitamine B5
Que permet le Coenzyme A ?
La fonction THIOL (SH) peut fixer sur elle une fonction ACÉTYL (groupement acyl de type R-C=O).
→ ce groupement peut ensuite être transféré à une molécule receveuse.
Dans quoi est-ce que la CoA a-t-elle un rôle important ?
Dans les réactions du métabolisme des protéines, des lipides et des glucides.
Dans la CoA peut elle également intervenir ?
Dans d’autres types de réactions importantes : comme dans la réaction de synthèse de l’ACÉTYLCHOLINE = neurotransmetteurs excitateurs majeur du système nerveux.
À quoi correspond le fait de suivre une Cinétique Enzymatique ?
C’est comme mesurer au cours du temps :
- la disparition d’un substrat (S)
- l’apparition d’un Produit (P)
- la modification du Coenzyme (NAD+ ou NADP+)
Voir vidéo GALLERIE…
