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UE2B - Santé, Maladie, Thérapeutique, Handicap > UE2B-6 Les Processus Enzymatiques > Flashcards

UE2B-6 Les Processus Enzymatiques Flashcards

1
Q

Généralement on dit que les Enzymes sont quoi ?

A

Des PROTÉINES.

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Q

Définition : Protéine

A

= une macromolécules formée par l’enchaînement linéaire d’Acide Aminés associés par les Liaisons Peptidiques (= liaisons covalentes).

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3
Q

Entre quoi et quoi s’établit la Liaison Peptidique = Liaison Covalente ?

A

Entre la Fonction CARBOXYLE du carbone alpha d’1 Acide Aminé et la Fonction AMINE du carbone alpha de l’Acide Aminé suivant de la chaîne.

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4
Q

Par quoi est définie la séquence des Acides Aminés dans une protéine ?

A

Par le CODE GÉNÉTIQUE.

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5
Q

Quelles sont les 2 classes de Protéines ?

A

1) Holoprotéines
2) Hétérprotéines

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6
Q

1) HOLOPROTÉINES

A

= formées exclusivement d’Acide Aminés

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7
Q

2) HÉTÉROPROTÉINES

A

= formées d’une partie PROTÉIQUE : «Apoprotéine» + une partie NON PROTÉIQUE : «Groupement Prostétique».

  • reliées par une liaison covalente.
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8
Q

Définition : DIpeptides / TRIpeptides / TÉTRApeptides / POLYpeptides ou Protéines

A
  • Dipeptide = 2 acides aminés
  • Tripeptide = 3 acides aminés
  • Tétrapeptide = 4 acides aminés
  • Polypeptide / Protéine = + 50 acides aminés
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9
Q

Que peut être le Groupement Prostétique des Hétéroprotéines ?

A
  • une Glucide
  • un Lipide
  • un Minéral : atome de fer (Fe)

→ dépend des protéines

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10
Q

Que permet la conformation des protéines ?

A

Rend la protéine STABLE et ACTIVE : à T° et pH physiologiques.

= 4 niveaux de structurations des Protéines

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11
Q

Structure PRIMAIRE

A

= Succession LINÉAIRE d’Acides Aminés / Séquence d’Acides Aminés.

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12
Q

Structure SECONDAIRE

A

= Repliement local, régulier, périodique de la chaîne linéaire d’Acides Aminés : sous forme d’HÉLICE ALPHA ou de FEUILLET BÊTA.

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13
Q

Structure TERTIAIRE

A

= Repliement TRIDIMENSIONNEL de la structure secondaire → aspect définitif de la chaîne pour une fonction biologique = sous-unité.

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14
Q

Structure QUATERNAIRE

A

° uniquement les protéines faites d’au moins 2 chaîne peptidiques = 2 sous-unités

= Association de plusieurs SOUS-UNITÉS peptidiques entre-elles pour généré un complexe protéique.

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15
Q

Définition : Oligomère / Protéine Oligomérique

A

= Protéine portant des sous-unités IDENTIQUES.

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16
Q

Définition : Multimère / Protéine Multimérique

A

= Protéine portant des sous-unités DIFFÉRENTES.

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17
Q

Définition : Monomère / Protéine Monomérique

A

= Protéine portant 1 SEULE sous-unité.

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18
Q

Quelles fonctions biologiques peuvent avoir les Protéines ? (8)

A
  • Structure : Collagène, Kératine
  • Contraction : Actine, Myosine
  • Transport : Albumine, Hémoglobine
  • Immunité : Immunoglobuline, Cytokine
  • Hormones : Insuline, Adrénaline
  • Transduction du Signal : Récepteurs, Protéine G
  • Régulation de l’expression des gènes : Facteurs de transcription
  • ENZYMES : Peptidase, Catalase
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19
Q

Exemple : HÉMOGLOBINE

A

= protéine de transport du Dioxygène (O2) dans le sang.

→ Structure Primaire = enchaînement linéaire d’Acides Aminés

→ Structure Secondaire = Hélice ALPHA

→ Structure Tertiaire = conformation tridimensionnelle pour former une sous-unité protéique

→ Structure Quaternaire = assemblage de 4 sous-unités protéique (Tétramère) => molécule biologiquement ACTIVE

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20
Q

Quelles sont les biomolécules les + abondantes des cellules ?

A

Les PROTÉINES = 60% du poids sec des cellules.

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21
Q

Qu’assurent les protéines comme fonctions ?

A

Les fonctions nécessaires pour le bon fonctionnement d’un organisme vivant et bien d’autres (vue précédemment : card n°18)

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22
Q

Quelles sont les protéines qui exercent la fonction de catalyseurs biologiques des réactions biologiques ?

A

Les Enzymes.

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23
Q

À quoi servent les Enzymes ?

A

= des catalyseurs biologiques qui servent à ACCÉLÉRER la vitesse des réaction biochimiques nécessaire au bon fonction des cellules.

Enzyme (E) + Substrat (S) → ES → E + Produit (P)

  • le Substrat est transformé en Produit sous l’action de l’Enzyme.
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24
Q

Caractéristiques importantes des Enzymes ! (7)

A
  • généralement de nature PROTÉIQUE
  • SPÉCIFIQUES d’un type de réaction chimique
  • SPÉCIFIQUES d’un Substrat
  • agissent de manière RÉVERSIBLE
  • ACCÉLÈRENT la vitesse de la réaction (10^6 à 10^12 fois) sans être modifiée
  • agissent à T° et pH OPTIMAL(E)
  • des EFFECTEURS peuvent réguler l’activité des enzymes
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25
Q

Nomenclature des Enzymes selon un Numéro d’ordre : EC = Enzyme Commision

A

= suite de nombres désignant chacun une caractéristique de l’enzyme qui permet de l’identifier
→ Système International !

(Moins fréquent)

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26
Q

Exemple de nomenclature selon un numéro d’ordre : EC

A

° L-Lactate-NAD-oxydoréductase : E.C 1.1.1.27

  • 1er chiffre : Classe de l’Enzyme
    EC 1 = Oxydoréductase : oxydoréduction → échange d’e-
  • 2ème chiffre : le Donneur
    EC 1.1 = Oxydoréductase agissant sur les fonctions Alcool (hydroxyle)
  • 3ème chiffre : le Receveur
    EC 1.1.1 = Oxydoréductase agissant sur le groupe hydroxyle avec NAD+ ou NADP+ → accepteur d’e-
  • 4ème chiffre : le Substrat de l’Enzyme
    EC 1.1.1.27 = le Lactate
27
Q

Nomenclature des Enzymes basée sur un Nom Commun

A
  • en lien avec la nature du Substrat
  • nom du substrat et de la transformation enzymatique réalisée
28
Q

Exemples de nomenclatures des Enzymes basée sur un Nom Commun

A
  • Enzyme qui dégrade le Glucide est de type SACCHAROSE donc : Saccharase.
  • Enzyme qui a pour substrat le Lactate et le transforme en Pyruvate par Déshydrogénase = Lactate Déshydrogénase / LDH.
29
Q

Quelles sont les 6 grandes classes des Enzymes ?

A

1) Oxydo-réductases

2) Transférases

3) Hyrdolases

4) Lyases

5) Isomérases

6) Ligases

30
Q

La classe N°1 : OXYDORÉDUCTASES

A

= Enzymes qui catalysent des réactions d’OXYDORÉDUCTION : transfert d’électrons à partir d’un substrat donneur jusqu’à l’accepteur terminal, accompagné ou non d’un transfert de proton.

31
Q

La classe N°2 : TRANSFÉRASES

A

= Enzymes qui catalysent un TRANSFERT d’un GROUPEMENT FONCTIONNEL (de nature variable) d’une molécule à une autre.

32
Q

La classe N°3 : HYDROLASES

A

= Enzymes qui catalysent la COUPURE d’une LIAISON : par ajout d’une molécule d’eau au niveau d’une des liaisons du substrat = HYDROLYSE.

33
Q

La Classe N°4 : LYASES

A

= Enzymes qui catalysent la COUPURE de LIAISONS par ÉLIMINATION : détachent des groupements chimiques sur un substrat par des mécanismes autre que l’hydrolyse ou l’oxydoréduction.

34
Q

La Classe N°5 : ISOMÉRASES ou MUTASES

A

= Enzymes qui catalysent le RÉARRANGEMENT d’atomes / groupements d’atomes dans un substrat : CHANGENT la CONFORMATION de la molécule de substrat et le produit formé = un ISOMÈRE du substrat.

35
Q

La Classe N°6 : LIGASES

A

= Enzymes qui catalysent la CONDENSATION de 2 molécules en CRÉANT une LIAISON entre ces 2 molécules.

36
Q

Définition : Synthétases

A

= des LIGASES qui nécessitent la présence d’une molécule d’ATP comme source d’énergie : ATP-DÉPENDANT.

37
Q

Définition : Synthases

A

= des LIGASES qui ne nécessitent pas de la présence d’une molécule d’ATP comme source d’énergie : ATP-INDÉPENDANT.

38
Q

Combien d’enzymes ont été identifiées ?

A

+ de 6000

39
Q

Définition : ISOENZYMES

A

= une Enzyme qui peut exister sous plusieurs formes enzymatiques avec :

  • une conformation spatiale différente
  • une affinité différente aux substrat
  • le même poids moléculaire
40
Q

Pourquoi dit-on que les Enzymes sont SPÉCIFIQUES à un Substrat ?

A

Car elles possèdent un SITE ACTIF : sa forme correspond à 1 type de substrat.

=> Toute enzyme a donc un Substrat SPÉCIFIQUE !

41
Q

De quoi est composé le SITE ACTIF ?

A
  • 1 site de FIXATION du Substrat
  • 1 site CATALYTIQUE
42
Q

Grâce à quoi se lie le Substrat à son Site de fixation sur l’enzyme ?

A

Par des Liaisons :
- suffisamment FORTES pour maintenir le substrat en place pendant la réaction
- suffisamment FAIBLES pour permettre au substrat de se détacher une fois la réaction terminée

=> Liaisons RÉVERSIBLES entre l’Enzyme et son Susbstrat

43
Q

Définition : Le Modèle de Fischer

A

= Modèle Clé-serrure : 1890
- le substrat se fixe à l’enzyme par l’intermédiaire d’interactions de faible énergie : doit avoir EXACTEMENT la même forme du Site Actif.

44
Q

Définition : la Théorie de Koshland

A

= Ajustement induit : 1950
- l’Enzyme va changer un tout petit peu sa conformation pour permettre la conformation parfaite ENZYME / SUBSTRAT

45
Q

Donc de quoi ont besoins certaines enzymes pour catalyser une réaction ?

A

Nécessitent un COFACTEUR !

→ sauf pour les HYDROLASES de la classe n°3

46
Q

Comment appelle-t-on le cofacteur de nature ORGANIQUE ?

A

= une COENZYME

→ comme les Vitamines : Vitamine B ou les Nucléotides : ATP

47
Q

Comment appelle-t-on le cofacteur de nature INORGANIQUE ?

A

simplement = un cofacteur

→ comme les ions métalliques : Ca2+ et Mg2+

48
Q

Définition : Coenzyme

A

= de nature ORGANIQUE + ont un Faible poids moléculaire + sont Thermostables.

49
Q

Que fait la Partie Protéique des Hétéroenzymes ?

A
  • Donne sa spécificité de l’enzyme à son substrat
  • Thermolabile : Sensible à la chaleur
50
Q

Que fait la Partie NON Protéique des Hétéroenzymes ?

A
  • Catalyse la réaction : aide l’enzyme à transformer le Substrat en Produit
  • Thermostable/Thermorésistant : Résiste à la chaleur
  • Liaisons RÉVERSIBLES : une fois la réaction terminée le cofacteur se détache de l’enzyme
  • Liaisons IRRÉVERSIBLES : liaison permanente = il faut déstructurer l’enzyme pour détacher le cofacteur
51
Q

Quelles sont les 2 classes de COENZYMES ?

A

1) Coenzymes d’oxydoréduction

2) Coenzymes de transfert de groupements fonctionnels

52
Q

Quelles coenzymes d’Oxydoréduction majeurs retrouve-t-on ?

A
  • le NAD+
  • le NADP+

=> Assurent le transfert de proton : fixent 1 PROTON et laissent le 2nd libre dans le milieu

53
Q

Quelle est la structure de la NAD+ : Nicotinamide Adénine Dinucléotide + ?

A

Nicotinamide + Ribose + Groupement Phosphate liés à une molécule d’Adénine + Ribose + Phosphate.

54
Q

Quand est-ce qu’on a à faire avec la molécule de NADP+ ?

A

Quand la fonction ALCOOL (OH) du carbone 2 du Ribose qui est associé à l’Adénine porte un Groupement Phosphate
= NADP+

55
Q

Que peut-on mesurer lorsqu’on étudie une réaction enzymatique ?

A

On peut mesurer la Vitesse de réaction chimique = de la Spectrophotométrie d’absorption + d’autres techniques.

56
Q

Que possèdent chaque Coenzyme ?

A
  • Une absorbance qui lui est propre
  • Réagit différemment en fonction de la Réaction
57
Q

Quelles autres coenzymes d’Oxydoréduction a-t-on ?

A
  • Le FMN : Flavine Adénine Mononucléotide
    → Riboflavine + Phosphate
  • Le FAD : Flavine Adénine Dinucléotide
    → (Ribose + Adénine + Phosphate) + (Riboflavine + phophate)
58
Q

De quoi est capable le FAD/FMN ?

A

De fixer 2 PROTONS dans sa structure
= FMNH2 ou FADH2

59
Q

Comment appelle-t-on l’important coenzyme de transfert de groupement fonctionnel ?

A

= Coenzyme A : CoA → vitamine B5

60
Q

Que permet le Coenzyme A ?

A

La fonction THIOL (SH) peut fixer sur elle une fonction ACÉTYL (groupement acyl de type R-C=O).
→ ce groupement peut ensuite être transféré à une molécule receveuse.

61
Q

Dans quoi est-ce que la CoA a-t-elle un rôle important ?

A

Dans les réactions du métabolisme des protéines, des lipides et des glucides.

62
Q

Dans la CoA peut elle également intervenir ?

A

Dans d’autres types de réactions importantes : comme dans la réaction de synthèse de l’ACÉTYLCHOLINE = neurotransmetteurs excitateurs majeur du système nerveux.

63
Q

À quoi correspond le fait de suivre une Cinétique Enzymatique ?

A

C’est comme mesurer au cours du temps :
- la disparition d’un substrat (S)
- l’apparition d’un Produit (P)
- la modification du Coenzyme (NAD+ ou NADP+)

64
Q

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A

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