Trafic membranaire Flashcards
À quoi servent les membranes cellulaires
Elles agissent comme barrière sélective pour séparer les molécules et empêcher de les mélanger
- elle maintiennent l’hétérogénéité et empêche l’homogénéité
Qu’est-ce qu’une endomembrane
Membrane interne (intracellulaire) de la cellules qui séparent différents compartiments (organites) et jouent des roles différents
Quelles sont les 2 principales voie du trafic membranaire intracellulaire et résume les brièvement
- Voie de dégradation/endosomale
- internalisation + dégradation ou recyclage
- internalisation de la membrane plasmique pour former des endosome précoce qui devient tardif et qui forment des lysosomes pour la dégradation
- recyclage de la membrane à partir de l’endosmose précoce - Voie de sécrétion/biosynthèse
- sécrétion + recyclage
- synthèse des protéines dans le RE, protéines amenées vers l’AG et vésicule de transport amenant les protéine par exocytose à la membrane plasmique
De quelle façon la cellule équilibre l’importation et l’exportation de matériel
Flux continuel de membrane entre les compartiments intracellulaire et de la membrane plamsique entre l’exocytose et l’endocytose
la cellule doit maintenir cet équilibre pour maintenir sa taille et celle des organites
Quels sont les deux types de compartiments de la membrane plasmique
Compartiment donneur: endocytose
Compartiment cible: exocytose
Où se passe l’endocytose et l’exocytose
Dans le cytoplasme très dense
Qu’est-ce que le transport vésiculaire et comment agit chaque compartiment (donneur et cible)
L’utilisation de vésicule comme intermédiaire pour transporter des molécules de chargements (cargo) entre les différents compartiments
- formation de la vésicule par bourgeonnement du compartiment donneur
- fusion des vésicule au compartiment cible
Quel trafic membraniare permet la formation et la fusion des vésicule à la mp
Exocytose: fusion des vésicules à la membrane pour la sécrétion
Endocytose: internalisation de la membrane pour former des vésicule
Que quoi sont formé chaque feuillet asymétrique de la mp
Externe
- PC (enrichi): phosphatidylcholine
- sphingomyéline (enrichi)
- glycosphingolipides (uniquement)
Interne
- PE (enrichi): phosphatidylethanolamine
- PI (uniquement): phosphatidylinositol
- PS (uniquement): phosphatidylsérine
Explique comment l’asymétrie de la mp est maintenue dans les endomembranes
Le feuillet externe de la mp devient le feuillet vis à vis la lumière de la vésicule (intérieur de la vésicule)
Le feuillet interne de la mp reste le feuillet cytosolique/en contact avec le cytosol (feuillet externe de la vésicule)
Quels sont les différents mécanisme d’internalisation à la membrane plasmique et donne la taille et la spécificité des molécules internalisée
Phagocytose
- grosse particules
Macropinocytose
- liquide non spécifique
Endocytose
- dépendante de la clathrine: particule moyenne spécifique
- dépendante de la calvéoline: particule moyenne spécifique
- non dépendante de la clathrine et de la calvéoline (micropinocytose): petite particule non-spécifique
Comment se fait la phagocytose
- formation de pseudopode par la polymérisation d’actine
- formation d’un phagosome qui fusionne avec un lysosome
- dégradation dans lysosome de la molécule
Comment les macrophages détectent les corps apoptotiques pour induire la phagocytose
Pendant l’apoptose, il ya une perte d’asymétrie de la mp; les phosphatidylsérine généralement uniquement dans le feuillet interne de la mp va se retrouver sur le feuillet externe; les macrophages possèdent des récepteur de PS qui agissent comme signal pour induire la phagocytose par polymérisation de l’actinie (formation de pseudopodes)
Décris la macropinocytose
Semblable à la phagocytose, mais internalise des liquides au lieu de particules solides vers un endosome précoce
Ingestion/formation de goutelettes de fluides avec des nutriments (ex: aa) par la polymérisation de l’actine dans des régions de membrane activées par le phospholipide PIP3 (phosphatidylinositol (3,4,5)-triphosphate)
À quels endroits se fait la polymérisation de l’actine dans la macropinocytose
Autour des régions de membrane activées par le phospholipide PIP3
Quelle est la forme d’endocytose la plus connue
Celle dépendante de la clathrine
Décris les étapes de l’endocytose médiée par des récepteur et dépendant de la clathrine
- Molécule de changement vient se fixer à un récetpeur de la membrane plasmique
- Recrutement de la clathrine (polymérisation de la clathrine) par les récepteurs associé à une molécule de signal, ce qui provoque une déformation de la membrane = début du bourgeonnement et formation du manteau
- lorsque plusieurs récepteurs sont associés à la clathrine = scission de la vésicule en bourgeonnement par la dynamine (activée par l’hydrolyse du GTP)
- Formation de la vésicule mantelée de clathrine
- perte du manteau de clathrine par l’hyrolyse de l’ATP
De quelle forme est la clathrine et quelle forme prend elle pour former la vésicule
Clathrine en forme de triskèle dans le cytosol
Polymérisation de la clathrine se fait en forme polyédrale pour la vésicule à la membrane
Comme se nomme le polyèdre formé par la polymérisation de la clathrine lors de la formation de la vésicule et après sa scission par la dynamine de la mp
pendant la formation: puits mantelés
après la formation: treillis polyédrale/vésicule mantelée
Quelles protéines permettant la formation des vésicules mantelée lors de l’endocytpse dépendante de la clathrine et quelle est le role de chacune
Actine: facilite la formation de la vésicule en poussant le puit mantelé à l’intérieur
Dynamine: permet la scission de la vésicule par l’hydrolyse du GTP
De quelle façon la dynamine agit elle pour faire la scission des vésicule
Elle forme un oligomère en hélices autour du cou de la vésicule en formation et l’hydrolyse du gtp permet la scission
Quelles sont les différents manteaux des vésicules formés par les différentes membranes donneuses
- Manteau de clathrine formés à partir de la mp (endocytose) et de la citerne trans de l’AG (endocytose)
- Manteau de cop1 formée à partir de ERGIC (endocytose) (compartiment intermiédiaire golgien-réticulum endoplasmique pour former une vésicule allant vers le RE
- Manteau de cop1 formée à partir du RE (endocytose) pour former une vésicule et aller vers le ERGIC
Quelle est la différence entre les vésicules médiée par la clathrine et la calvéoline
Calvéoline forme des vésciules plus petites
Comment nomme t on les vésicules formée de calvéoline
Calvéolae
Comment sont formée les calvéolae et où se situe la calévoline
La calvéoline est une protéine membranaire intrinsèque (feuillet interne) qui s’associe au radeaux lipidiques de la mp pour former les calvéolae par scission faite par la dynamine
De quelle façon se détache les vésciule formée par la calvéoline
Par scission faite par la dynamine (activée par hydrolyse du gtp)
Qu’est-ce qu’un endosome
Vésicule composée d’une simple membrane provenant de la mp suite à l’endocytose
Qu’est-ce qui caractérise la maturation endosomale
Les endosomes en maturation deviennent de plus en plus acides
- endosome précoce: ph 6,5
- endosome tardif: ph 6
- endolysosome: ph 5,5
- lysosome: ph 5
Quelles sont les deux fonctions de la maturation endosomale et explique les processus
- fonction de recyclage
- la vésicule démantelée fusionne avec une endosome précoce/de tri
- dans l’endosmose, l’acidification permet de cliver le récepteur et la molécule de chargement
- le récepteur est ramener à la membrane par une vésicule à partir d’une endosome de recyclage ou vers la citerne trans de l’AG pour permettre le recyclage - fonction de dégradation
- la vésicule endocytée démantelée fusionne avec une endosome précoce/de tri
- dans l’endosome, l’acidification permet de cliver le récepteur et la molécule de chargement (cargo)
- l’endosmose précoce devient endosome tardif dans lequel il va avoir vésicularisation pour former des corps mulitvésiculaires
- l’acidification des endosomes tardif mènent à la formation du lysosome où tous les corps multivésicularisés sont dégradés
Explique le transport du cholestréol via les lipoprotéines de basse densité (LDL)
- LDL se fixe au récepteur de LDL
- Formation de vésicule à partir de la clathrine (endocytose)
- Vésicule démantelée fusionne avec une endosome précoce/de tri
- Acidification de l’endosmose précoce permet de cliver le ldl du récepteur
- récepteur amenée via une vésicule vers la mp pour être recyclé et réutilisé
- endosome précoce contentant le LDL s’acidifie davantage, menant à la formation d’une endosome tardif où il y a formation de corps multivésicularisé
- formation de l’endolysosome et du lysosome où il y a dégradation du LDL par les hydrolases
- Libération du cholestérol
Quel est le site de dégradation du système endomembranaire
Lysosomes
Comment les lysosomes peuvent-ils dégrader les composante endocytée
Ils contiennent des acides et des hydrobases pour la dégradation
- les hydrolases sont seulement active à un pH acide, donc seulement dans le lysosome et demeurent inactive lorsque le lysosome est en maturation
Comment l’acidification des lysosomes se fait elle
Les lysosomes possèdent des ATPase vacuolaire (v-ATPase) qui sont des pompes à H+
- hydrolyse de l’ATP en ADP permet de faire entrer un H+ dans le lysosome pour augmenter son acidité
Donne des exemples d’hydolases dans les lysosomes (7)
Nucléases
Protéases
Glycosidases
Lipases
Phosphatases
Sulfatases
Phospholipases
Qu’est-ce qu’on exosome et comment sont-ils formée
Vésicule extra cellulaires provenant du système endosomale (se nomme exosmose lorsque hors de la cellule)
- un exosome provient des corps mulitvésiculaires de l’endosome tardif qui se fusionne à la mp pour libérer les corps; deviennent des exosome à l’extérieur de la cellule
Comment sont formés les corps multivésiculaire et quels sont leur 2 trajets possible
Sont formés par le bourgeonnement de la membrane des endosome tardif formant des vésicules à l’intérieur de l’endosome
Trajets:
1. Trajets vers l’extétiruer de la cellule
- fusionne avec la mp pour libérer les corps mulitvésiculaire à l’extérieur de la cellule où ils se nommeront exosome
2. Endosome tardif avec corps multivésiculaire s’acidifie pour devenir des lysosomes
Quelles sont les différentes sources par lesquelles les lysosomes reçoivent leur matériel
- Phagocytose: phagosome fusionne avec les lysosomes
- Endocytose: endosome s’acidifie pour devenir des lysosomes
- Autophagie: autophagosome fusionne avec les lysosomes
Qu’Est-ce que l’autophagie
Processus par lequel une membrane va entourer des région du cytoplasme, des agrégats protéiques et certains organites comme les mitochondries et les peroxysomes pour qu’ils fusionnent avec les lysosomes et permettre leur dégradation
De quelle facon sont formées les autophagosomes
Formés d’une double membrane
Formés via l’intermédiaire de phagophore qui s’assemblent via le recrutement de protéine spécifiques et la fusion de vésicules provenant du RE
Quelles sont les étapes de l’autophagies et décris les brièvement
- Nucléation et extension: assemblage du phagophore par le recrutement de protéine spécifique et la fusion des vésicules du RE
- Maturation: fermeture de la double membrane des autophagosome
- Fusion: fusion des autophagosome avec les lysosomes (autophagolysosome)
- Digestion: digestion de la membrane interne du phagosome (par dégradation par les hydrolases) et la membrane externe devient la membrane du lysosome
À quels moments (2) a lieu autophagie
- se produit de facon constitutive pour maintenir l’homéostasie de la cellule
- se produit en cas de dépravation/manque de nutriment pour promouvoir la survie: augmentation de l’autophagie pour décadrer les composantes du cytoplasme et les utiliser comme nutriments pour former de l’ATP ou permettre la synthèse protéine en dégradant en aa (processus cellulaire vital)
Décris les péroxysome (ressemblance avec lysosome, présent dans quelle cellule, forme et membrane, role général)
- ressemblent aux lysosomes mais ne font pas partie du système endosomal
- présent dans toutes les cellules eucaryotes
- organites sphériques avec une membrane en bicouche
- permet le métabolisme et la détoxification
Quels sont les roles précis des peroxysomes
- Métabolisme: oxydation des acides gras
- Détoxification: production et dégradation du peroxyde (H2O2) et métabolisme des ROS
- Synthèse des acides billiaires (foie)
- Synthèse des lipides (comme RE)
Combien d’enzymes composent les peroxysomes laquelle est la plus abondante
Composés de plus de 50 enzymes dont la plus abondante est la catalase (métabolisme ROS)
Décris la biogenèse de peroxysome
- Bourgeonnement du RE
- La plupart sont former par fission et croissance des autres peroxysomes (comme mitochondries); fission provoquée par la dynamine
Grâce à quelles protéines se fait la fusion des membranes (compartiment donneur et cible)
Protéines transmembranaires SNARES (v-snares et t-snares): interaction entre les snares sur les vésicules et les snares sur les membranes cibles (Target snare)
De quel processus dépend le désassemblage des v et t-snares
Dépend de l’hydrolyse de l’ATP permettant de recycler les composantes
Pourquoi les snares sont ils spécifiques
Parce qu’ils sont différents pour chaque compartiment, ce qui est un exemple de triage et d’étiquetage; ce sont pas tous les v snares qui peuvent fusionner avec n’importe quelle membrane cible, donc n’importe quel t-snares
Décris le processus de fusion d’une vésicule
- Vésicule se lie à la protéine Rab-gtp
- Rab-gtp permet à la vésicule de s’attacher à la membrane via une protéine d’attachement indispensable avant l’interaction des snares
- interaction entre les v snares et t snares
- fusion avec la membrane pour libérer le cargo/molécule de chargement
Comment se fait l’activation et la désactivation de la protéine rab dans la fusion des vésicule
Activation rab sous forme gtp
Désactivation par hydrolyse du gtp pour former rab-gdp
Pourquoi les protéines Rab sont elles spécifiques
Parce qu’il y a différentes protéines Rab pour les différents compartiments, ce qui est un exemple de triage et d’étiquetage
Quels sont les 3 facteurs qui contribuent à la spécification des différents compartiments
- Différents snares
- Différentes protéines Rab
- Différente composition de la bicouche lipidique qui peut être modifiée et régulée
Quelle composante de la bicouche lipidique des membrane peut elle réguler la fusion et l’internalisation de vésicule et de quelle facon
Le phosphatidylinositol dans le feuillet interne de la mp
Se modifie par phosphorylation et donne différents phosphoinositides
Comment se fait la phosphorylation des phosphoinositol des membrane et quels sont les différents phosphoinositides
Phosphorylation et déphosphorylation de l’anneau inositol au positions 3,4 et 5 par des kinases et des phosphatases
Phosphoinositides:
- PI3P
- PI4P
- PI5P
- PI(4,5)P = PIP2
- PI(3,4,5)P = PIP3
Qu’est-ce qu’un phosphoinositides
Différentes variantes du phosphoinositol phosphorylé qui controle la fusion et l’internalisation des vésicules
À quoi servent les différentes variantes du phosphoinositol
Permettent de distinguer les différents compartiments et de controler le trafic membranaire selon les différentes membranes
ex: pour la macropinoctyose; région enrichie en PIP3 pour recruter la machinerie de polymérisation d’actife
Qu’est-ce que la voie de sécrétion ou de biosynthèse
Lieu de passage des protéines nouvellement synthétisée dans le RER et destinées à la mp, à l’exportation par sécrétion ou vers d’autres organites comme les lysosomes
De quoi est composé le RE et à quoi sert il
Réseau de citernes/sacs membranaires entourant le noyau composé d’une surface lisse et d’une surface rugueuse à cause des ribosomes
RE = fabrique de la membrane de la cellule
Avec quoi est en continuité le RE
En continuité avec l’enveloppe nucléaire (espace intermembranaire du noyau)
De quoi est composé le REL et quels sont ses roles
Composition:
- sans ribosome
- composé d’un réseau de tubule
- en continuité avec le RER
Rôles
1. Synthèse des lipides
- phospholipides
- cholestérol
- hormones stéroides
- parties lipidiques des lipoprotéines
- Réservoir de Ca2+
(dans le réticulum sarcoplasmique des muscles)
De quoi est composé le RER et quels sont ses roles
Composition:
- ribosomes
- réseau de citernes
- en continuité avec le REL
Rôles
- synthèse protéiques par les ribosomes qui traduisent l’ARNm en polypeptides
- repliement des protéines (structures secondaire; ex: pont disulfure)
- controle de la qualité
- début de la glycosylation des protéines
De quoi sont composés les ribosomes et quel est leur role
- composés d’ARNr et de protéines
- composés de 2 sous-unités (grande et petite)
role: traduire les ARNm en protéines grâce aux ARNt
Résume la synthèses protéique
- Ribosome se déplace sur l’ARNm de 5’ à 3’ en lisant chaque codon de 3 nucleotides
- ARNt spécifiques à chaque codon transfère un aa à la chain polypeptidique jusqu’au codon STOP
Qu’est-ce qu’un polysome
Plusieurs ribosomes sur un même ARNm pour produire plusieurs fois la même protéine
Comment le ribosome est-il dirigé vers le RE
Les protéines à être sécrétées ou transmembranaires possèdent une séquence signal/étiquette appelé signal peptides sur l’extrémité N terminale pour diriger le ribosome sur le RE qui sera alors RER
- permet la synthèse de la protéine dans le RE
Quels sont les différents types d’étiquettes permettant aux protéines d’être reconnu (3 exemples)
Séquence signal: permet au ribosome de se diriger vers le RE
NLS: permet à la charge de se lier à l’importine pour entrer dans le noyau
KDEL: permet à une protéine de retourner vers le RE en se fixant à un récepteur (transport rétrograde)
Quelles sont les différences entre les protéines produites par les ribosomes libres dans le cytosol et ceux au RE
Ribosome libre: protéines cytosolique, nucléaire ou mitochondriale, etc.
ribosome au RE: protéines à être sécrétées ou transmembranaires
Explique les étapes de translocation co-traductionnelle au RER
- Ribosome lié à l’ARNm produit une partie du polypeptide qui possède une séquence signal (signal peptide) à son extrémité N-terminal
- Le signal peptide est reconnu par le un SRP (particule de reconnaissance du signal) qui permet de lier le complexe ribosome-ARNm à la membrane du RE
- Le RE possède un récepteur pour le SRP ce qui active le canal de translocation permettant la traduction de l’ARNm (formation du polypeptide) à travers le translocon dans le citerne du RER
- Lorsque la protéine commence à s’allonger dans le RER, le signal peptide est clivé par une peptides
Comment sont insérées les protéines transmembranaires du RE dans la bicouche lipidiques
Sont insérées via le translocon
- le signal peptide permet la synthèse de la protéine à travers le translocon vers la lumière du RE: séquence hydrophobe de transfer
- le polypeptide possède une autre séquence; séquence hydrophobe d’arrêt de transfert qui permet à la protéine de rester dans le membrane et de continuer la synthèse vers l’extérieur du RE?
Qu’est-ce que le glycocalyx et son role
Protéines transmembraniares et lipides du feuillets externe qui sont glycosylées (ajout d’oses) assez intense pour former un glycocalyx
Rôle
- protection chimique: entérocyte intestinale
- permet la reconnaissance immunitaire (cellules immunitaires)
Où commence la glycosylation des protéines
Dans le RE
Quels sont les deux mécanismes de glycosylation des protéines
- N-glycosylation:
- ajout oses (glucose) liés au nitrogène de l’asparagine (asn)
- dans le RE - O-glycosylation
- ajout oses (glucoses) liés à l’oxygène de la sérine et de la thréonine
- dans AG
Quelle molécule s’ajoute à l’asparagine pour permettre la N-glycosylation et de quoi cette molécule est-elle formée
Ajout d’un glycane préformé (14 sucres)
- 2 N-acétylgucosamine (GlcNAc)
- 9 mannoses
- 3 glucoses
Comment se fait le contrôle de qualité des protéines et où
Se fait dans la lumière du RE
Le contrôle se fait par des protéines chaperonne comme la calnexine qui retient les protéines incorrectement repliées dans le RE
1. les protéines glycosylées perdent deux glucoses par la glycosidase
2. la protéine avec un mono glucose est reconnue par la chaperonne (calnexine) qui la lie et la fixe à la membrane pour permettre sont bon repliements avant de sortir du RE
3. la protéine bien repliée perd son dernier glucose par la glicosidase et se détache de la calnexine et peut sortir du RE pour aller vers le AG
Quel mécanisme est engendré s’il y a trop de protéines mal repliée
Mécanisme de réponse aux protéines mal repliées = UPR (unfolded protein response)
Augmentation de la transcription des protéines chaperonne comme la calnexine pour permettre une meilleur controle de la qualité:
1. Protéine mal repliée se lie à une récepteur membranaire du RE (IRE1)
2. IRE1 active le facteur de transcrption XPB1 qui entre dans le noyau pour transcrire le gène de la calnexine
Que provoque l’augmentation de la calnexine et des protéines chaperonnes
Augmentent la taille du RE
Qu’arrive t il si des protéines demeurent mal repliées dans le RE
Protéine vont être retransloquées dans le cytosol pour permettre une dégradation associé au RE
- la protéine va se faire polyubiquitinée (ajout d’une chaine de polyubiquitine) pour être reconnue par un protéasome qui va la dégrader
Quelle est la différence entre lysosome et protéasome
Lysosome: dégradation de protéines endommagée, vieillis ou inutiles enfermées dans des vésicules
Protéasomes: dégradation de protéines endommagée, vieillis ou inutiles dans le cytosol ou le nucléoplasme
- par des protéases qui dégradent les protéines (boyeur)
- protéines reconnue car polyuniquitinées
Comment les cellules contrôlent-elles la taille de leur RE
Par le mécanisme de réponse aux protéines mal repliées (UPR) qui augmentent la transcription de protéines chaperonne qui controle la qualité des protéines
Quelles sont les citernes qui composent l’AG
Citerne cis: côté RER
citerne médiane: intermédiaire
citerne trans: coté mp
Qu’est-ce que l’ERGIC et de quoi est-il composé et à quoi sert-il
compartiment intermédiaire RE-Golgien composé de tubule et de vésciules entre l’AG et le RE
- permet le transport des protéines du RE vers l’AG et inversement
Comment les vésicules se fusionnent et s’internalisent à partir du ERGIC et explique ce transport
COPII: permet le transport antérograde
- protéine qui permet formation de vésicule à partir du RE
- démantèlement du manteau COPII
- fusion avec AG (citerne cis)
COPI: permet le transport rétrograde
- protéine recrutée permettant la formation de vésicule à partir de ERGIC
- démantèlement du manteaux de COPI
- fusion avec RE
Pourquoi y a t il un transport rétrograde entre l’ERGIC et le RE
Parce que certaines protéines du RE peuvent être au mauvais endroit, d’où l’importance de les ramener
Comment les protéines résidentes du RE dans l’AG ou l’ERGIC peuvent elles retourner dans le RE (transport rétrograde)
- Les protéines possèdent des signal KDEL qui se lient à des récepteur KDEL
- Récepteur recrute les COPI qui permettent de former des puits mantelés
- Pertes du mateau de COPI
- fusion avec le RE
Comment se fait le transport antérograde du RE vers le AG
- Cargo se lie au récepteur du re
- RE recrute la COPII qui forme un puits mantelés
- Détachement de la vésicule mantelée
- Perte du manteau de COPII
- Fusion de la vésicule au ERGIC
Quels sont les 3 rôles de l’AG
- Finition (maturation) des protéines produites dans le RER par glycosylation (ajout d’os pour activation et stabilisation des protéines)
- Étiquetage des protéines pour marquer leur destination final (ex: ajout d’oses)
- Triage, concentration et emballage des protéines dans des vésicules ou des granules de sécrétion
- vésicules et granules acheminés à leur destination (mp, lysosome, vésicule de sécrétion) via les microtubules par des protéines motrices (kinésine et la dyénine)
Qu’est-ce qui caractérise la glyocsylation des protéines dans l’AG
Passent de protéines enrichîtes en mannose simple à des oligosaccharides complexes par maturation des glycosylations
Quelle est la différence entre la sécértion constitutive et la sécrétion régulée
Constitutive:
- se fait dans toutes les cellules
- sécrétion en permanence de protéines solubles
- permet de maintenir l’homéostasie de la membrane plasmique
ex: livraison Na+/K+ ATPase à la membrane plasmique
Régulée
- se fait dans les cellules sécrétoires
- reçoivent un signal extracellulaire qui induit la sécrétion
- le tri pour séparer les différentes protéines de sécrétions dans les vésicules de fait dans le TGN (réseau trans-golgien
ex: cellules bêta du pancréas sécrètent l’insuline en réponse au glucose
ex: adipocyte augmente le nombre de transporteur glut4 à la mp en réponse à l’insuline
Comment se fait le tri de sécrétion constitutive et régulée
Se fait dans le réseau trans-golgien qui séparent les protéines (sécértion) dans les différents types de vésicules sécrétoires
Explique l’équilibre entre l’exocytose et l’endocytose lors de la neurotransmission au bouton synaptique
1.Vésicules synaptiques contenant les neurotransmetteur les libèrent dans le fente synaptique par exocytose
- sécrétion régulée par le potentiel d’action
- Endocytose des vésicule synaptique pour les récupérer et permettre de les remplir à nouveau de neurotransmetteur OU
pour les fusionner aux endosomes - Endosome reforme des vésicules ou les dégradent
Sécrétion constitutive?????
Comment se fait le transport endosomale dans les cellules polarisées où il y a 2 membranes plasmiques (apicale et basolatérales)
Endosome précoce peut uniquement se former au niveau du pole apical ou basolatéral, car il y a présente de jonction serrée
Qu’est-ce que la trancytose et où se fait elle et pourquoi
Endocytose de la mp du pole apicale suivi du transport de la vésicule et de sa fusion avec la mp basolatérale pour permettre le déplacement du contenu d’un pole à l’autre
Se fait au niveau du transport endosomale des cellules polarisées à cause de la présence de jonction serrée qui créent une barrière entre les cellules)
