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MMD1042 > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1
Q

Définis une enzyme (3 éléments clés)

A

Catalyseur biologique qui augmente la vitesse des réactions biochimiques jusqu’à plusieurs millards de fois

Les enzymes sont spécifiques à un substrats donnés (par le site actif)

Les enzymes sont des protéines, mais peuvent être aussi des ARNs à activité catalytique (ribozymes)

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Q

Donne des exemples d’enzymes et leur rôle (7)

A

Lipase: dégradation/digestion de la graisse dans l’intestin
Amylase: dans la salive, transformation de l’amidon en sucres
Maltase: dans la salive, transformation du maltose en 2 glucoses (sucre dans pâte, pomme de terre, bière)
Trypsine: décomposition des protéine dans l’intestin grêle
Lactase: dégradation du lactose en glucose + galactose dans l’intestin grêle
Acétylcholinestérase: dans les nerfs et les muscles, dégradation de l’acétylcholine (neurotransmetteur)
ADN polymérise: dans le noyau, synthétise l’ADN à partir de désoxyribonucléides

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3
Q

Comment les enzymes font-elles pour augmenter la vitesse de réaction

A

Diminuent l’énergie d’activation (abaissent les barrières biochimiques) de la réaction (principe du catalyseur)

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4
Q

Pourquoi est-il important que les enzymes abaissent l’énergie d’activation des réaction

A

Parce que sinon les réactions ne pourraient pas se produire dans le corps à cause des conditions extrême: température, pH, pression, concentrations élevées

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5
Q

Quels sont les facteurs qui affectent l’activité d’une enzyme

A
  1. Température (affecte l’enzyme et le substrat)
  2. pH (affecte enzyme et substrat)
  3. Concentration d’enzyme et de substrat
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6
Q

Qu’arrivent-ils si la température augmente au-delà de l’optimal pour une enzyme

Qu’arrive-t-il avant d’atteindre la température maximale

A

Plus la température augmente, plus les molécules s’agitent, ce qui brise les liaisons faib9les de l’enzyme et la dénature perte de strucutre = perte de fonction)
- perte de l’activité enzymatique

Avant d’atteindre la température maximale, l’enzyme gagne en activité

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7
Q

Qu’arrivent-ils si le pH est au-desssu ou sous l’optimal pour une enzyme

A

Le pH (acidité ou basicité) change les charges des acides aminés et donc les liaisons faibles des repliements de l’enzyme ce qui la dénature
- perte de l’activité

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8
Q

Le pH optimal d’une enzyme dépend de quel facteur; donne 3 exemples

A

Dépend de l’environnement dans lequel agit l’enzyme

  1. Pepsine: optimal en pH acide, car dans l’estomac
  2. Amylase: optimal en pH neutre car dans la bouche
  3. Trypsine: optimal en pH basique, car dans l’intestin grêle
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9
Q

Dans quels autres structures le pH optimal dépend de l’environnement et pourquoi

A

Dans les organites cellulaires
Dépend de la fonction de l’organite

ex: lysosome: pH acide pour la dégradation des macromolécules

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10
Q

Quelles sont les 3 caractéristiques principales des enzymes

A
  1. Très sélectives (par le site actif) et convertissent le substrat en produit sans être modifiées
  2. Sont recyclées à la fin de la réaction pour entamer un nouveau cycle de catalyse
  3. Une enzyme produit plusieurs molécules de produit
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11
Q

Quelles liaisons permettent le lien entre l’enzyme et sont substrat

A

Liaisons chimiques faibles
- forces de van der waals
- pont hydrogène
- liaisons ioniques
- interactions hydrophobes

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12
Q

Plus il y a de liaisons chimiques faibles plus

A

L’interactions entre les molécules sera forte et plus l’affinité sera grande

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13
Q

Explique le mode d’action des enzymes

A
  1. liaison du substrat à l’enzyme par le site actif
  2. une fois le substrat lié, changement de conformation du substrat pour que la catalyse soit possible
  3. libération du produit qui n’a plus d’affinité avec l’enzyme
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14
Q

Quels sont les deux sous-sites du site actif et explique brièvement leur role

A

Sous-site de liaison: acides aminés qui maintiennent le substrat en place lors de la catalyse

Sous-site catalytique: acides aminés qui performent la catalyse

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15
Q

Quel est le rôle du sous-site de liaison

A

Déterminer la spécificité de l’enzyme pour son substrat par les liaisons faibles

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16
Q

Qu’est-ce qui détermine la spécificité/affinité des enzymes pour leur substrat

A

leur liaisons faibles

17
Q

Quels sont les rôles du sous-site catalytique

A
  1. Diminuer l’énergie d’activatio
  2. Stabiliser la structure intermédiaire (état de transition; état instable) durant la réaction
  3. Catalyse la réaction
18
Q

Quelles liaisons faibles se trouvent dans le sous-site de liaisons de l’enzyme phosphodiestérase lié à l’AMP cyclique

A

Ponts hydrogènes et liens ioniques

19
Q

Quelle transformation permet l’enzyme phosphodiestérase

A

Substrat: AMP cyclique
Produit: AMP

20
Q

Qu’est-ce que le Vmax et quels sont ses unités

A

La vitesse maximale d’une réaction pour une concentration d’enzyme donnée:
- la vitesse de réaction augmente avec la concentration de substrat jusqu’à atteindre la vitesse maximale quand l’enzyme est saturée par le substrat pour une quantité d’enzyme donnée

Unités: moles de produits formés/unité de temps

21
Q

Qu’est-ce que le Km et quels sont ses unités

A

Mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat
- plus il est petit, plus l’affinité est grande

Unités: concentration de substrat donné lorsque la réaction atteint la moitié de sa vitesse maximale

22
Q

L’efficacité d’une enzyme est dépendante de quel facteur

A

De la vitesse à laquelle l’enzyme transforme le substrat en produit

23
Q

Quels sont les deux types d’inhibition enzymatiques et décris-les

A
  1. Réversible: l’inhibiteur se lie de façon réversible à l’enzyme
    - se lie par des liaisons chimiques faibles
    - ex: ibuprofène
  2. Irréversible: l’inhibiteur se lie de façon irréversible à l’enzyme
    - se lie par des liaisons fortes- liens covalents
    - ex: aspirine
24
Q

Quels sont les 2 types d’inhibition réversibles et décris-les

A

Compétitive: le substrat et l’inhibiteur compétitionnent pour le site actif

Non-compétitif: l’inhibiteur vient se fixe ailleurs (site allostérique) sur l’enzyme pour changer sa conformation et empêcher son le substrat de réagir pour se transformer en produit

25
Q

Quels sont les modifications des paramètres cinétiques pour l’inhibition compétitive

A

Vmax change pas: parce que si on augmente la quantité de substrat, il va gagner la compétition

Km apparent: augmente parce que l’affinité de l’enzyme diminue

26
Q

Qu’empêche les inhibiteurs non-compétitif

A

Ils empêchent la transformation du substrat en produit parce que la fixation sur le site allostérique modifie la structure tridimensionnelle tertiaire de l’enzyme qui ne peut pas catalyser la réaction

27
Q

Quels sont les modifications des paramètres cinétiques pour l’inhibition non-compétitive

A

Vmax diminue: parce que l’inhibiteur non-compétitif diminue la quantité d’enzyme capable de transformer le substrat

Km apparaît ne change pas: parce que l’inhibiteur n’affecte pas l’affinité de l’enzyme pour son substrat

28
Q

Qu’est-ce que la rétroinhibiton enzymatique

A

Contrôle de l’activité catalytique d’une enzyme dans les voies métabolique en fonction de la quantité de produit final: le produit devient un inhibiteur (généralement non-compétitif) qui vient se fixer sur un site allostérique pour empêcher la transformation du substrat

29
Q

Pourquoi le rétrocontrôle/rétroinhibiton enzymatique est généralement non-compétitive

A

Parce que le produit est trop différents du substrat, donc il ne possède pas d’affinité avec le site allostérique

30
Q

Donne un exemple de rétro-inhibition enzymatique et explique le

A

La voie de biosynthèse des acides aminés:
- chaque aa controle la première enzyme spécifique se sa voie de biotsynthèses
- certains produit vont inhiber la voie commune de biosynthèse qui implique la transformation de l’asparate en phosphate d’aspartyl

31
Q

Qu’est-ce que l’inhibition irréversible

A

Lorsque le lien entre l’enzyme et l’inhibiteur est si fort que le substrat ne peut pas renverser la l’inhibition
- diminue l’activité enzymatique de façon permanent
- assurer par une liaison covalente forte entre l’enzyme et l’inhibiteur
- peut être compétitif ou non-compétitif

32
Q

Quels sont les paramètres cinétiques de l’inhibition irréversible compétitive et non-compétitive

A

Même que l’inhibition réversible

compétitive:
- Vmax ne change pas
- Km augmente pcq ça l’affecte l’affinité de l’enzyme et du substrat

non-compétitive:
- Vmax diminue: parce que l’inhibiteur empêche le substrat de se transformer
- Km reste pareille pcq l’affinité enzyme-substrat ne change pas

33
Q

Donne deux exemples d’inhibition irréversible et réversible et leur role

A

Aspirine: irréversible
Ibuprofène: réversible

elle inhibe la production de prostaglandins et de thromboxane en inhibant les enzymes cyclooxygénases (COX1, COX2)

34
Q

Quels sont les deux moyens de contrôle de l’activité enzymatique

A

Phosphorylation des résidus tyrosine, thréonine et sérine
- change la conformation de la protéine et donc sa fonction (active ou désactive)

Activation par GDP en GTP et hydrolyse du GTP en GDP qui désactive la protéine

MMD1042 (31 decks)

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