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MMD1042 > Traduction et repliement > Flashcards

Traduction et repliement Flashcards

1
Q

Comment sont lus/décodés les ARNm

A

Sont décodés en groupe de 3 bases nommés triplet ou codon et chaque codon est associé à un aa

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Q

Combien de codon y a t il par aa et quels sont ceux qui se distinguent

A

Plusieurs codon codent pour un même acide aminés

  • l’aa Methionine (Met ou M) possède un seul codon AUG: codon de départ
  • l’aa Tryptophane (Trp ou W) possède aussi un seul codon
  • 3 codons STOP (indique l’arrêt de la synthèse de protéine: UAA, UAG, UGA ); associé à aucun aa
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Q

Pourquoi dit on que le code génétique est universel

A

Parce que tous les virus, bactéries, champignons, plantes, levures, animaux possèdent le même code génétique, c’est-à-dire les même codons (64) qui codent pour 20aa

on peut prend un gène humain et l’exprimer dans une bactérie

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4
Q

Quelle est la différence entre la traduction et la synthèse protéique

A

Traduction implique (région codante et non-codante) tout l’ARNm de la 5’ UTR à la 3’ UTR

Synthèse protéinque implique seulement le code de lecture qui sera lu pour former une protéine

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5
Q

Qu’est-ce qui forme une ARNm mature et quel est le role de chaque région

A
  1. coiffe à l’extrémité 5’
    - reconnaissance par le ribosome
    - efficacité de la traduction
    - stabilité de l’ARNm (empêche la dégradation)
    - permet le transport vers le cytoplasme
  2. 5’ UTR (région non-codante)
    - efficacité de la traduction
  3. ORF: cadre de lecture ouvert (région codante)
    - permet la traduction
  4. 3’ UTR (région non codante)
    - efficacité de la traduction
    - stabilité de l’ARNm
  5. queue poly-A
    - stabilité de l’ARNm (protège l’ARNm codant de la dégradation)
    - efficacité de la traduction
    - permet exporation vers cytoplasme
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6
Q

Comment se fait l’identification du cadre de lecture ouvert sur l’ADN

A

Il faut repérer le premier AUG (codon de départ de l’aa Méthionine) qui est ATG sur l’ADN
- si le codon stop arrive trop rapidement, ce n’est as le bon code de lecture, car la protéine formée serait trop petite
- on peut aussi déterminer à partir de l’ADN les séquences d’introns et d’exons pour ensuite déduire le cadre de lecture à partir de ATG

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7
Q

Qu’est-ce qui détermine le site d’initiation du cadre de lecture (la phase de lecture) et combien de cadres de lectures possibles existent-ils; comment savoir lequel est le bon

A

Le premier codon AUG qui codent pour l’aa méthionine (Met)
Ils existent 3 cadres de lectures par ARNm
- pour déterminer le bon, il faut repérer celui ou le codon STOP formera la plus longue protéine; les courts cadre de lecture ne forment généralement pas les bonne protéines

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8
Q

Quels sont les différentes mutations possibles dans le cadre de lecture et leurs effets

A

Silencieuse
- changement d’un nucléotides mais qui donne un codon qui code pour le même aa

Faux-sens
- changement d’un nucléotide qui donne un codon d’un autre aa

Non-sens
- changement d’un nucléotide qui code pour un codon STOP

Continuation
- changement d’un nucléotide qui remplace un codon STOP par un codon qui code pour un aa donc la protéine continue à s’allonger

Délétion
- perte d’un nucléotide qui change le code de lecture

Insertion
- ajout d’un nucléotide qui change le code de lecture

Insertion+ déletion rapprochée
- code de lecture demeure et changement d’un nombre variable d’aa selon l’endroit des mutations

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9
Q

Qu’est-ce qui permet de lire le code de lecture

A

les ARN de transfert (ARNt)

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10
Q

Décris la structure des ARNt et leur fonction principale

A

Structure:
70-80 nucléotides
Structure en forme de trèfle
Possède une tige boucle avec un anti-codon qui se lie au codon des ARNm

Fonction:
ARNt sont des adaptateurs qui permettent de relier les aa et les codons

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11
Q

Pourquoi dit on que le code génétique est dégénéré ou redondant

A

Parce qu’il existe 64 codons dont 61 qui codent pour 20 aa; plusieurs codons qui codent pour une même aa
- codon de départ/initiaitonAUG
- 3 codons STOP; codent pour aucun aa; indique la fin de la synthèse protéique

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12
Q

Pourquoi certains aa ont plusieurs ARNt

A

Parce que le code génétique est redondant, donc plusieurs codons codent pour un même aa donc plusieurs ARNt possèdent des anticodons pour un même aa

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13
Q

Quel est le premier adapteur du code génétique (première étape de la lecture) et quel est son role + nom du processus

A

Enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase

Permet de reconnaitre et de lier un aa à son ARNt spécifique qu’on appelle processus de chargement
- permet de chargé l’ARNt
- liaison riche en énergie ce qui fait qu’elle est très réactive (permet de réagir avec d’autres molécules facilement)

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14
Q

Que permet la haute énergie de la liaison entre l’aa et son ARNt spécifique

A

Favorise la réaction avec une autre molécule; liaison instable et facilement changeable

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15
Q

À quel moment l’ARNt est dit chargé

A

lorsque lié à son aa

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16
Q

Quel est le 2e adaptateur du code génétique et quel est son role

A

L’ARNt est le 2e adapteur

Permet la liaison entre son anticodon (tige boucle) et le codon de l’ARNm

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17
Q

Quels sont les 2 adapteurs du code génétique

A
  1. Aminoacyl-ARNt-synthétase: permet de lier l’aa à son ARNt spécifique
  2. ARNt qui permet de lier son anticodon au codon de l’ARNm
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18
Q

Où se fait la lecture du code génétique

A

Dans les ribosomes; lieu de la traduction

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19
Q

De quoi est composé un ribosome et quelle structure représente plus de la moitié de sa masse

A
  • composé de 4 ARNr et de 80 protéines
  • 2 sous-unités (petite et grande)
  • les ARNr constitue plus de la 1/2 de la masse du ribosome
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20
Q

Quels sont les sites de liaisons du ribosomes

A
  • un site de liaisons avec l’ARNm
  • 3 sites de liaisons avec l’ARNt: sites A (entrée), P et E (sortie)
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21
Q

Quelles sont les 3 phases de la traduction

A
  1. Initiation
  2. Élongation
  3. Terminaison
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22
Q

Décris l’étape de l’initiation de la traduction

A

Le ribosome se fixe à l’ARNm et glisse pour chercher le codon AUG pour initier la traduction
- 5’UTR permet d’assurer l’efficacité et la stabilité du ribosome pour trouver AUG

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23
Q

Décris les étapes de l’élongation

A
  1. Un ARNt chargé de son aa vient se lier au site A sur ribosome en liant son anticodon au codon de l’ARNm
    - le codon détermine l’aa ajouté à la chaine polypeptidique
    - le rapprochement des sites A et P permet à deux ARNt d’être liés à deux codon successif = rapprochement empêche des erreur de lecture pendant toute la synthèse
  2. L’aa de l’ARNt du site P se détache et forme un lien peptidique avec l’aa de l’ARNt du site A
    - liaison favorable formée grâce à la forte énergie fournie par la liaisons aminoacyl avec son ARNt
  3. Déplacement de la grande sous-unité du ribosome déplaçant les ARNt du site A et P vers le site P et E
  4. Déplacement de la petite sous-unités sur l’ARNm de 3 nucléotides la remettant face à face avec la grande sous-unités et rendant le site A accessible à un nouvel ARNt chargé

RETOUR À L’ÉTAPE 1: ARNt chargé vient se lier à un codon par son anticodon et apporte un aa ajouté à la chaine polypeptidique

24
Q

Décris la terminaison de la traduction

A

Lorsque le ribosome arrive à un codon STOP, aucun ARNt correspond à ce codon donc aucun aa ne peut être ajouté; cette situation est détectée par des facteur

Au cours de la phase finale de la synthèse de protéines, un facteur de libération vient se lier au site A portant le codon STOP pour mettre fin à la traduction
- polypeptide achevé se détache et le ribosome se dissocie en 2 sous-unités

25
Q

Qu’est-ce qu’un polysome et à quoi sert il

A

Une série de ribosomes qui traduisent simultanément le même ARNm

Permet de former plusieurs fois la même protéine = augmentent l’efficacité de la traduction

26
Q

Par quoi sont réalisées la plupart des fonctions dans la cellules

A

Réalisées par des protéines

27
Q

Comment une protéine acquiére t elle sa fonction

A

Par son repliement

28
Q

Quels sont les facteurs qui entraine des erreurs de repliements des protéines et quel type de protéines possèdent un risque d’erreur de repliement plus élevé

A
  1. Protéine son sensible à l’environnement
    - température
    - pH
    -RedOx (stress oxydatif qui entraine des radicaux libres)
    - autres protéines
  2. Mutation (héréditaire)
  3. Certaines maladies augmentent le taux d’erreur de repliement
  4. Plus la protéine est complexe, plus le taux d’erreur est fréquents
29
Q

Quel est le % de protéines mal repliées

A

50% des protéines synthétisées

30
Q

Quelle mutation entraine l’anémie falciforme et quelles sont ses conséquences

A

Changement d’une base A pour T:
- changement du codon GAG qui code pour Glu (aa acide polaire; acide glutamique) pour codon GTG qui code pour Val (aa hydrophobe)
- dans la chaine de la bêta globine de l’hémoglobine

Maladie génétique
- cause un changement de la forme de l’hémoglobine qui devient en forme de faucille, donc GR en forme de facile
- affecte transport de O2 dans le sang
- affecte le passage des GR dans les capillaires: flot sanguin

31
Q

Quel problème de vision est affecté par le mauvais repliement de protéine

A

Cataractes; augmentent avec l’âge

32
Q

Qu’est-ce qu’une cataracte

A

changement dans le cristallin qui aide à focaliser la lumière de facon cohérente pour former une image

cataracte change la structure du cristallin qui devient opaque; laisse moins bien passer la lumière

33
Q

Combien de personnes dans le monde sont aveugles par les cataractes

A

20%

34
Q

Quel est le % de cécité par les cataractes au ÉU et en Afrique et Amérique du Sud

A

É-U: 5%
Afrique et Amérique du Sud: 60%

35
Q

quel est le % de la population au é-u atteint par les cataractes vers 80ans

A

50%

36
Q

Quelle est la protéine à la base des cataractes

A

alpha cristalline

37
Q

Quel est le role des cristallines

A

Protéines structurales solubles dans l’eau se trouvant dans la lentille et la cornée de l’oeil par permettre la transparence

38
Q

Quel est le role de l’alpha cristalline et pourquoi est-elle importante

A

Chaperonne molécule qui empêche la précipitation des protéines dénaturées (mal repliées) et qui augmente la tolérance au stress cellulaire

Permet de maintenir la transparence de la lentille et prévient la formation de cataractes en maintenant les cristallines solubles dans la lentille et la cornée
- l’alpha cristalline maintien la structure du cristallin

39
Q

Qu’est-ce qui cause une cataracte

A

Avec l’âge il y a un déclin de la fonction de l’alpha cristalline ce qui cause la précipitation /agrégation des protéines (cristallines) de la lentille et donc rendre le cristallin opaque

40
Q

À quel moment débute le repliement des protéines

A

Débute pendant la synthèse de la protéine dans la lumière du RE

40
Q

Quelles sont les étapes du repliement

A
  1. Formation des éléments de structure secondaire: hélice, feuillets, boucles
  2. Formation des domaines
  3. Ajustement des domaines et repliment final
41
Q

Comment les protéines nouvellement synthétisées acquièrent-elles leur conformation correcte et quel est le role de cette structure et comment fonctionne t elle

A

Via des chaperonnes moléculaires: hsp
- protéine qui se fixe au protéine en repliement
- empêche l’agrégation des parties prônes à s’agréger comme les régions hydrophobes (cherchent à éviter l’eau pour rentabiliser l’énergie, donc on tendance à s’associer et à se replier entre elles aléatoirement)
- la fixation des chaperonne se fait sans consommation de ATP
- ATP (hydrolyse) lorsque il faut déloger les chaperonnes de la protéine bien repliée

42
Q

Qu’arrive-t-il si les protéine n’acquièrent pas la bonne structure

A

elles sont dégradée via l’UPS (ubiquitine-protéasome système)

43
Q

Qu’est-ce que l’UPS

A

Système ubiquitine-protéasome
Système qui marque les protéines mal repliées par une ubiquitine qui sert d’équitette pour permettre leur dégradation via un protéasome

44
Q

De quoi est fomée l’ubiquitine

A

Formée de 76aa qui s’ajoute aux protéines qui doivent être dégradée via le résidu lysine (k)

45
Q

De quoi est composé l’UPS et quel est le role de chaque composante

A

Composé d’Enzymes qui permettent de former la chaine d’ubiquitine (4) pour permettre à la protéine d’être reconnue par le protéasome

E1: active l’ubiquitine
E2: transfert l’ubiquitine de E1 à E2
E3: fixe l’ubiquitine liée à E2 à la protéine à dégrader (ubiquitine ligase)

46
Q

Comment fonctionne le protéasome, comment se fait le processus de dégradation et où se fait ce processus

A
  • permet de dégrader les protéine étiquetées par l’ubiquitine grâce à l’ATP
  • tube formé de de protéases (enzyme de dégradation)

Étapes:
1. Protéasome reconnait la protéine à dégrader car elle est lié à l’ubiquitine
2. Ubiquitine clivée avant que la protéine entre dans le protéasome
3. Protéine ciblée est dépliée et entre dans le tube
4. Hydrolyse des protéines en petits peptides relâchés dans le cytoplasme

Processus dans le cytoplasme

47
Q

Qu’est-ce que la fibrose kystique (type de maladie, cause, effet)

A

Maladie autosome (chromosome sexuel) récessive
- due à un mauvaise repliement de la protéine delta-F508
- mutation la plus fréqunte (80%): délétion de 3 nucleotides qui codent pour l’aa phenylalanine 508 du canal chlore CFTR
- entraine un mauvaise repliement de la protéine du canal chlore dans le RE qui va être dégradé= moins de canal chlore à la mp

48
Q

Qu’est-ce que la maladie de Huntington (type de maladie, protéine en jeu et fonction)

A
  • maladie neurodégénérative dont la transmission est autosome dominante
  • affecte le gène qui code pour la protéine Huntingine: régule diverses fonction cellulaire comme le trafic vésciculaire et la sécrétion des facteurs neurotrophiques (croissance et survie des neurones) comme le BDNF
49
Q

Quel est la cause et la conséquence de la maladie de Huntington

A

Mauvais repliement de la protéine huntingine cause l’agrégation de la protéine qui forme des fibres amyloïde
- l’agrégation (fibres amyloïdes) et la perte de fonction de la protéine entraine l’apoptose des neurones (leur mort)
- comme les neurone ne se regénèrent pas = affectent les fonctions du cerveau/perte cérébrale

50
Q

Quelle est la cause du mauvais repliement/agrégation de la protéine Huntingtine

A

La répétition successive de codon CAG qui code pour l’aa Glu (glutamine)
- cause une séquence de poly-glutamine dans la protéine ce qui entrain l’agrégation de Huntingine

51
Q

Qu’est-ce qui permet de déterminé si on est atteint de la maladie de Huntington et l’apparition des premiers symptômes selon l’âge

A

Nombre de répétitions de CAG en fonction de l’âge (plus on est vieux, moins on a besoin de répétition pour être atteint)

52
Q

Quelles peuvent être les causes de la maladie d’alzheimer

A
  • diminution de l’efficacité du repliement et la dégradation des protéines avec l’âge
  • non dégradation de protéine dont le role est inconnue qui est normalement associé à la mp d’un neurone
  • agrégation de protéines sous forme de plaques amyloïdes détruisant le neurone environnants

= perte de fonction du neurone qui entraine sa mort/apoptose

53
Q

Qu’est-ce qu’un prion

A

Protéine qui peut se trouvent dans deux ou plusieurs conformations, dont une est autoréplicative; c’est-à-dire que la conformation du prion peut entrainer la même conformation chez la même protéine

54
Q

Qu’est-ce que la maladie des prions et quelles sont les conséquences

A

Protéine qui adopte une conformation la rendant dysfonctionnelle et qui entraine les autres protéines à adopter la même conformation dysfonctionnelle (ex: formation de fibres amyloïdes)
= entraine l’apoptose du neurone

MMD1042 (31 decks)

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