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MMD1042 > Structures des protéines > Flashcards

Structures des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine

A

Polymères d’acides aminés placés dans un ordre spécifique qui est dicté par la séquence d’ADN

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Q

Définis le protéome

A

Somme des toutes les protéines exprimées par la cellule

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3
Q

Quels sont les fonctions des protéines

A

Assurent la plupart des fonctions de l’organisme

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4
Q

Quels sont les 3 protéines les plus abondantes dans la fonction des muscles

A

Actine
Myosine
Troponine

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Q

Quelle est la proportion de protéine en poids dans leur muscle

A

25% du poids des muscles

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6
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme
Donne 2 exemples

A

Protéine qui agit comme catalyseur biologique
- Trypsine produite par le pancréas et sécrétée dans l’instestin grêle
- Pepsine produite par les cellules gastriques et sécrétée dans l’estomac

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7
Q

Qu’est-ce qu’un récepteur
Donne 2 exemples

A

Protéines exprimées sur la membrane plasmique
- Dopamine
- Insuline

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8
Q

Qu’est-ce que l’insuline

A

Hormone et protéine qui agit sur un récepteur pour déclencher une voie de signalisation intracellulaire (envoie plusieurs signaux dans la cellule)

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9
Q

Qu’Est-ce que l’hémoglobine

A

Protéine qui assure le transport de l’oxygène et d’autres gaz dans le sang pour oxygéner les tissus

C’est une métalloprotéine qui se lie au fer et se situe dans les globules rouges

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10
Q

Proportion de l’hémoglobine dans les globules rouges

A

35%

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11
Q

Qu’est-ce que l’anémie falciforme/dépranocytose

A

Mutation qui altère la structure de l’hémoglobine et qui modifie ses propriétés
- Maladie héréditaire récessive
- Changement de A à T dans le gène codant pour la chaine beta de l’hémoglobine qui change l’aa Glu6 en Val6

À faible concentration de O2, la beta globine se précipite et formes de longues fibres qui déforme le globule rouge; forme de faucille

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12
Q

Quels sont les 3 caractéristiques des protéines

A

Grande diversité
- 20 aa possible sur les 500
- moyenne de 430 aa par protéines

Structure tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace

Dynamique dépend
- Mouvement brownien (augmente avec la température )
- Des molécules énergétiques: ATP (source d’énergie; motrice et hydrolyse d l’ATP permet phophorylation protéine; changement conformation) et GTP (hydrolyse; changement, conformation)

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13
Q

Donne 2 exemple d’utilisation des molécules énergétiques

A

Changement de conformation par l’hydrolyse du GTP en GDP qui change la fonction de la protéine

Déplacement directionnel de protéines motrices par l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP

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14
Q

Que peuvent faire les protéines motrices (5)

A

Déplacer des protéines
Participer à la contraction musculaire
Participer à la migration des chromosomes lors de la mitose
Participer au déplacement des organites
Participer au déplacement des enzyme sur l’ADN lors de la réplication

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15
Q

De quoi est composé un acide aminé

A

Groupement amine
Groupe hydoxyle
Carbone alpha lié à un hydrogène et à un groupement R (chaine latérale qui varie entre les 20aa)

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16
Q

Par quoi sont représentés les aa

A

Par un code de 3 lettre ou bien une lettre

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17
Q

Quelles sont les classes d’acides aminés selon leur propriétés physicochimiques

A
  1. Polaires chargées (hydrophiles)
    - chargé +: aa basique
    - chargé -: aa acide
  2. Polaire non-chargées (hydrophiles)
    - Contiennent des H pouvant former des pont H avec un O ou un N (atomes électronégatifs)
  3. Apolaires (hydrophobes = aromatiques/aliphatiques)
    - inclut surtout C et H
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18
Q

Quels sont les 3 aa qui peuvent être phosphorylé et quel est le type de ces aa

A

Sérin
Tyrosine
Threonine

aa polaire non-chargés (hydrophiles)

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19
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation des aa

A

Ajout d’un groupement phosphate qui ajoute une charge négative à la chaine latérale qui peut interagir avec une charge positive pour forme des liaisons faibles avec autre protéines

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20
Q

Qu’est-ce que le lien peptidique

A

Liaison/condensation entre deux acides aminés
- groupement carboxyle du 1er aa se lie au groupement amine du 2e aa, ce qui provoque une libération d’une molécule d’eau

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21
Q

Que libère la formation du lien peptidique

A

Molécule d’eau

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22
Q

Quelle est la différence entre une acide aminé et un résidu d’acide aminé

A

Acide aminé: lorsqu’il n’est pas inclu dans une lien peptidique
Résidu d’aa: l’acide aminé dans un lien peptique parce qu’il a perdu une molécule d’eau

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23
Q

Quelle est la plus grosse protéine

A

Titin

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24
Q

Le carbone alpha est-il impliqué dans le lien peptidique

A

NON

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25
Q

Est-ce que le lien peptidique permet une rotation

A

NON

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26
Q

Pourquoi le lien peptidique ne permet pas de rotation

A

Parce qu’il fait partie du plan rigide

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27
Q

Le carbone alpha permet-il la rotation
Si oui, où

A

Oui, ce qui peut projet le résidu dans l’espace
Rotation où se trouve la chaine latérale

28
Q

Quand pouvons-nous parlé de résidu et quelle partie de l’aa est-il question

A

On parle de résidu quand l’aa est inclu dans un lien peptidique ou une protéine

Le résidu est la chaine latérale de l’aa

29
Q

Quels sont les 4 modèles utilisés pour représenter les protéines

A

Squelette
Rubans
Boules et batons
Modèle remplissant l’esapce

30
Q

Qu’est-ce qui détermine la fonction de la protéine

A

Sa structure

31
Q

Qu’est-ce qui détermine la structure finale et fonctionnelle de la protéine

A

La séquence d’ordre des aa et leur chaine latérale qui déterminent les repliements de la protéines

32
Q

Qu’est-ce qui déterminent les repliements de la protéines

A

Les liaisons chimiques faibles entre les chaines latérales

Ces liens peuvent être dynamiques et réguler les différentes conformations d’une protéine

33
Q

Quelles sont les liaisons chimiques faibles impliquées dans la structure tridimensionnelle des protéines

A
  1. force de van der waals
  2. ponts hydrogènes
  3. lien ioniques
  4. interactions hydrophobes
34
Q

Explique les forces de van der waals et entre quelles chaines d’aa la liaison se produit

A

Lorsqu’un atome non-polaire devient polariser par la répartition inégale des électrons lorsqu’il est placé à une certaine distance d’un autre atome non-polaire
- équilibre entre la répulsion et l’attraction des atomes
- électrons sont répulsés entre eux, mais attirés par les protons
- les protons sont répulsés entre eux mais attirés par les électrons
- dépend de la forces de répulsion et de la distance
- répulsion si trop près, fait;e attraction si trop loin

ex: entre les chaines d’aa apolaires

35
Q

Explique les pont hydrogènes et entre quelles chaines d’aa la liaison se produit

A

Attraction électrostatique entre un hydrogène lié à un atome électronégatif (O ou N) et un autre atome électronégatif (O ou N)

ex: entre deux chaines d’aa polaires

36
Q

Explique les lien ioniques et entre quelles chaines d’aa la liaison se produit

A

Attraction électrostatiques entre deux atomes de charge opposés

ex: entre deux résidus d’aa chargés négativement et positivement (polaire chargé)

37
Q

Explique l’interaction hydrophobe et entre quelles chaines d’aa la liaison se produit

A

Les chaines d’aa hydrophobes ne vont pas faire de ponts hydrogène et font chercher à fuire l’eau, donc dans une solution aqueuse, les résidus hydrophobes vont être vers l’intérieur/centre de la molécule et hydrophiles vers l’extérieur/périphérie

ex: chaines d’aa polaires

38
Q

Que permet les interactions hydrophobes d’un point de vue énergétique

A

Diminuer la dépenser énergétique/atteindre l’énergie minimale

39
Q

Où sont orientée les résidus non-polaires et polaires

A

Non-polaire: Orientés vers l’intérieur de la protéines
Polaire: orientés vers l’extérieur de la protéine

40
Q

Que permettent les liaisons chimiques fiables (2 roles)

A
  1. Le repliement, la stabilisation et la structure tridimensionnelle de la protéine
  2. Permette la liasion d’une hormone/ligand à son récepteur (protéine): plus il y a de liaisons chimique faibles, plus l’interaction entre le ligand et le récepteur sera forte
41
Q

Quelle liaison chimique forte est impliquée dans la structure/repliement des protéines; décris cette liaisons

A

Pont disulfure: liaison covalent via l’oxydation du groupement thiol (SH) de deux aa de cystéine

42
Q

Quels protéines sont souvent stabilisés par les ponts disulfure

A

Protéines extracellulaires

43
Q

Quels sont les 4 structures des protéines

A

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

44
Q

Décris la structure primaire des protéines

A

Séquences d’aa

45
Q

De quoi est composé la structure secondaire

A

Hélice alpha
Feuillet beta
Boucles
Coudes

46
Q

Comment sont formées les hélices alpha

A

Formées par un pont hydrogène entre un groupe amine (NH) et l’oxygène d’un groupement carboxyle
- le pont hydrogène se forme à chaque 4 liaisons peptidiques

Les chaines latérales de l’hélices pointes vers l’extérieur

47
Q

Pourquoi dit-on que les hélices alpha sont élastiques

A

Parce que les ponts hydrogène vont dans la même direction que l’hélice

48
Q

Comment une hélices alpha peut-elle avoir une nature amphipathique

A

Si les chaines latérales hydrophobes sont d’un côté et hydrophiles de l’autres (ex: membrane plasmique)

49
Q

Comment sont formés les feuillets bêta

A

Formés par un pont hydrogène entre un groupement amine et un groupement carboxyle
- la chaine polypeptidiques se replient et longent l’une à côté de l’autre pour permettra au pont hydrogène d’être perpendiculaire à la chaine polypeptidique (rigidité)

50
Q

Pourquoi les feuillets bêta sont-ils non-élastiques

A

Parce que les pont hydrogènes sont perpendiculaires à la chaine polypeptidique, ce qui donne une rigidité à la strucutre

51
Q

Les chaines formant un feuillet bêta doivent-elles être adjacentes dans la strucutre primaires

A

NON; peuvent être éloignées

52
Q

Quels types de chaines peut-on retrouver dans les feuillets beta et quel repliement permet au feuillet d’adopter ces formations

A

Chaines parallèle et antiparallèle formées par les boucles

53
Q

Quel est le pourcentage des chaines mixtes de feuillets bêta (parallèle et antiparallèle)

A

20%

54
Q

Que permettent ls boucles et les coudes de la structure secondaire

A

Permettent de connecter les différentes structures secondaire, sans quoi les protéines seraient des tiges alongées

55
Q

Qu’est-ce qu’un coude

A

Élément de strucutre secondaire qui permet de changer la direction de la chaine polypeptidique et de la fléchir dans l’espace: moins de 5aa; souvent 4aa

56
Q

Qu’est-ce qu’une boucle

A

Éléments de strucutre secondaire qui permet d’engager les liaisons hydrogène et se trouvent donc à l’extérieur de la protéines: environ 20aa

57
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire

A

Correspond à l’organisation dans l’espace/repliements des structure secondaire (présent dans toutes les protéines)

58
Q

Définis un domaine protéique

A

Éléments de structure tertiaires

Partie de la protéine qui est capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou semi-autonome

Repliement indépendant du reste de la protéine qui peut adopter une fonction spécifique: liaison de ligands, , site catalytique, interactions avec une macromolécules)

Un domaine peut se retrouver dans plusieurs protéines (ex:domaine kinase)

59
Q

Par quoi sont reliés les domaines d’une protéines

A

Par des régions moins structurées

60
Q

Qu’est-ce que la strucutre quaternaire

A

Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques/plusieurs chaines polypeptidiques (chacune possède leur structure tertiaire)

Pas toutes les protéines
- ex: hémoglobine

61
Q

Quelle structure est toujours nécessaire pour avoir une protéine

A

Tertiare

62
Q

Comment se caractérise l’hémoglobine

A

Hétérotétramère

4 chaines différentes

63
Q

Par quoi sont liées les différentes sous-unités des structures quaternaires et quelles formes peuvent-elles prendre

A

Site de liaison

Peut prendre la forme de:
Dimère: deux protéines possèdent 1 site de liaison chaque
Filament hélicoidal: protéines identiques possèdent 2 sites de liaisons chaque
Anneau: angle permis par le site de liaisons des sous-unités protéiques

64
Q

Quels sont les deux moyens pour contrôler l’activité des protéines

A
  1. Par phosphorylation
  2. Par liaison au GTP
65
Q

Explique l’effet de la phosphorylation dans l’activité d’une protéine

A

Ajout d’un groupement phosphate (provient de l’hydrolyse de l’ATP) ajoute une charge négative à un radius d’aa (serine, thyrosine, threonine) qui peut changer la conformation de la protéine
Ce changement de conformation peut activer ou désactiver la fonction de la protéine; modification est réversible

66
Q

Explique l’effet de la liaison au dans l’activité d’une protéine

A

Le GTP se lie à la protéine, ce qui change sa conformation; devient active
l’hydrolyse du GTP en GDP fait en sorte que le GDP lié à la protéine change sa conformation et la désactive

MMD1042 (31 decks)

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