Traffic membranaire Flashcards

1
Q

Que font les différentes membranes

A

Séparent différents compartiments (organites) qui jouent différents rôles

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Q

Quelles sont les 2 voies principales de traffic membranaire intracellulaire

A

La voie endosomale/de dégradation
La voie de sécrétion/de biosynthèse

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3
Q

Comment agit la membrane plasmique pour les différentes voies

A

À la fois comme compartiment donneur pour l’endocytose et comme compartiment cible pour la sécrétion

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4
Q

Le traffic membranaire est-il dynamique

A

OUI

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5
Q

Par quel intermédiaire se fait le transport intracellulaire

A

Via la formation et la fusion de vésicules
Les vésicules servent comme intermédiaire de transport de molécules de chargements entre les différents compartiements

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6
Q

Qu’utilise la cellule pour contrôler la spécificité de transport

A

Plusieurs étiquettes

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7
Q

que fait l’exocytose

A

Sécréton (fusion avec la membrane plasmique)

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8
Q

Que fait l’endocytose

A

Internalisation (formation de vésicules à partir de la membrane plasmique)

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9
Q

Y-a-t’il une asymtérie pour les endomembranes

A

OUI

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10
Q

Que devient le feuillet face à la lumière des vésicules

A

Le feuillet externe à la membrane plasmique

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11
Q

Quels sont les mécanismes d’internalisation à la membrane plasmique

A

Phagocytose: particules larges
Macropinocytose: liquide, non-spécifique
Endocytose dépendante de la clathrine ou de la cavéoline : spécifique, taille moyenne
Endocytose indépendante de la cavéoline et la clathrine:plutôt non-spécifique, taille petite
Micropinocytose

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12
Q

COmment se fait la phagocytose

A

Pseudopode dépendant de l’actine
Va dans des lysosomes

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13
Q

Quel signal induit la phagocytose des corps apoptotiques

A

LA PS, qui devient exposée à la membrane externe

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14
Q

Comment se fait la macropinocytose

A

Similaire à la phagocytose, mais ne prends pas de particules solides
Ingestion de goutelettes de fluide avec nutriments (comme les aa)
Dépendant de l’actine
VA dans des endosomes précoces

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15
Q

Comment se fait la polymérisation de l’actine lors de la macropinocytose

A

Autour d’une région activée par la phospholipide PIP3

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16
Q

Comment se fait l’endocytose médiée par des récepteurs et dépendant de la clathrine

A

Des récepteurs de chargements liés à leur chargement sont captés par des adaptatines qui lient aussi la clathrine à la face cytosolique de la vésicule en bourgeonnement. Déformation de la membrane
Les protéines de type dynamine s’assemblent autour du col de la vésicule. Une fois assemblées, elles hydrolysent leur GTP lié, et avec l’Aide d’autres protéines recrutées dans la région, elles détachent la vésicule
Le manteau de la vésicule mantelée de clathrine est retiré par hydrolyse d’ATP et la vésicule nue peut fusionner avec sa membrane cible

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17
Q

Quelle est la structure de la clathrine

A

En forme de triskèle dans le cytosol
Sa polymérisation en forme polyédrale à la membrane forme la vésicule

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18
Q

Le manteau de COPII forme quelle vésicule

A

Allant du RE à Golgi

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19
Q

Le manteau de COPI forme quelle vésicule

A

Allant de Golgi à RE
Exemple d’étiquetage et de triage

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20
Q

Que sont les endosomes

A

Vésicules entourées d’une simple membrane, qui proviennent de la membrane plasmique à la suite de l’endocytose

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21
Q

Comment maturent les endosomes

A

En devenant de plus en plus acides

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22
Q

Quelle est la chaine d’endosomes

A

Endosome précoce (pH 6,5)
Endosome de recyclage (pH 6,5)
Endosome tardif/ corps multi-vésiculaire (CMV) (pH 6)
Endolysosome (pH 5,5)
Lysosome (pH 5)

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23
Q

Quelle est la fonction des endosomes précoce

A

Tri et recyclage

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24
Q

Quelle est la fonction des endosomes tardofs

A

Dégradation

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25
Q

Que fait le LDL (lipoprotéines de basse densité)

A

Transport de cholestérol

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26
Q

Décrit l’enxemple d’endocytose du cholestérol

A

Cholestérol lié au LDL reconnait le récepteur de LDL à la membrane plasmique
Une vésicule se forme, entourée de clathrine
Fusion avec un endosome, acidification
L’endosome forme des vésicules de transort contenant le récepteur pour le recyclage, ils retourneront à la membrane
L’endosome passe par un endosome tardif, puis transfert le cholestérol à un lysosome
Des enzymes hydrolytiques dans le lysosome dégradent le cholestérol libre

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27
Q

Que sont les lysosomes

A

Acides, riches en hydrolases et sont le site de dégradation du système endomembranaire

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28
Q

Quelles sont les hydrolases acides du lysosome et quand agissent elles

A

Nucléases
Protéases
Glycosidases
Lipases
Phosphatases
Sulfatases
Phospholipases

Agissent seulement à des bas pH, elles sont donc inactives avant leur arrivée dans le lysosome

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29
Q

Comment le lysosome devient-il de plus en plus acide

A

La V-ATPase est une pompe à H+, les faisant entrer en hydrolysant de l’ATP

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30
Q

Que sont les exosomes

A

Vésicules extracellulaires qui proviennent du système endosomale
Elles sont libérées quand les MVB se fusionnent avec la membrane plasmique
Elles sont dans le MVB et les endosomes tardifs et se forment par bourgeonnement dedans

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31
Q

De ou provient le matériel des lysosomes

A

Endocytose
Phagocytose
Autophagie

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32
Q

Qu’est-ce que l’autophagie

A

Un mécanisme qui entoure en membrane des régions de cytoplasme, des aggrégats protéiques, et certaines organites tels que les mitochondries et les peroxysomes, permettant leur dégradation via la fusion avec des lysosomes

33
Q

Décrit les autophagosomes

A

Formés d’une double membrane,

34
Q

Comment sont formés les autophagosomes

A

Via l’intermédiaire de phagophore qui s’assemblent via le recrutement de protéines spécifiques et la fusion des vésicules en provenance du RE

35
Q

Comment se produit l’autophagie

A

4 étapes: nucléation, extension, maturation, fusion
De façon constitutive pour maintenir l’homéostasie de la cellule
Stimuléen cas de déprivation de nutriments pour promouvoir la survie

36
Q

Que sont les peroxysomes

A

Présent dans tous les eucaryotes
Ressemblent aux lysosomes (mais ne font pas partie du système endo-lysosomal)
Organite sphérique à simple membrane
Diamètre de 200-1000 nm
Important pour le métabolisme et la détoxyfication

37
Q

Que font les peroxysomes

A

Oxidation des acides gras
Production et dégradation du H2O2 et métabolisme des espèces réactives d’oxygène (ROS)

38
Q

De quoi sont formés les peroxysomes

A

Plus de 50 enzymes
Catalase la plus abondante (ROS)
Synthèse des acides biliaires (foie)
Synthèse des lipides (en plus de RE)

39
Q

COmment se fait la biogenèse des peroxysomes

A

Peuvent se forme de novo, mais la plupart se forment par fission et croissance comme les mito

40
Q

COmment se fait la fusion des membranes

A

Par l’intermédiaire de protéines, SNARE.

41
Q

Que sont les SNARE

A

Protéines transmembranaires sur la vésicule (v-SNARE) et sur la membrane cible (t-SNARE)

42
Q

Décrit le processus de fusion des membranes

A

v-SNARE interagit avec t-SNARE
Suite à la fusion, la dégradation de leur interaction nécessite l’hydrolyse d’ATP pour recycler les SNARE

43
Q

Y-a-t’il différents SNARE

A

OUI, pour différents compartiments

44
Q

Que doit faire une vésicule pour se fusionner

A

S’Attacher et s’appareiller avec la membrane cible via des GTPases de la famille Rab, faisant partie de la superfamille Ras

45
Q

Y-a-t’il différents Rab

A

OUI, ils sont spécifiques pour certains compartiments

46
Q

Que sont les phosphoinositides

A

L’anneau inositol des PI peut être phosphorylé/déphosphorylé sur ses positions 3, 4, 5 par des kinases phosphatases
Ce sont des variants phosphorylés des PI

47
Q

Quels sont les types de phosphoinositides

A

PI3P
PI4P
PI5P
PI(4,5)P2=PIP2
PI(3,4,5)P3=PIP3

48
Q

Y-a-t’il différents phosphoinositides

A

Oui, sur différentes membranes
Façon pour la cellule de distinguer les compartiments

49
Q

Qu’est-ce que la voie de biosynthèse

A

Lieu de passage des protéines nouvellement synthétisées au RER et destinées à la membrane plasmique, à l’exportation par sécrétion ou encore à d’autres organites comme les lysosomes

50
Q

Qu’est-ce que le RE

A

Un réseau de citernes ou sacs membranaires qui entoure le noyau et est en continuité avec l’enveloppe nucléaire
La surface est lisse (REL) ou rugueuse (RER) à cause de la présence des ribosomes
Le RE est la fabrique de membranes de la cellule

51
Q

Qu’est-ce que le REL

A

Sans ribosomes
Réseau de tubules
En continuité avec le RER

52
Q

quels sont les roles du REL

A

Synthèse lipidique: phospholipides, cholestérol, hormones sétroïdes, parties lipidiques des lipoprotéines
Réservoir de Ca2+ (réticulum sarcoplasmique dans les muscles)

53
Q

Qu’est-ce que le RER

A

Avec ribosomes
Réseau de citernes
En continuité avec le REL

54
Q

Quels sont les roles du REr

A

Synthèse protéique
Repliement des protéines
Controle de qualité
Glycolysation des protéines

55
Q

Que sont les ribosomes

A

COmposés d’ARNr et de protéines
20-30 nm
2 sous-unités: petite (30S) et grande (50S)
Essentiel pour la traduction

56
Q

Que sont les polysomes

A

Plusieurs ribosomes traduisant le même ARNm en même temps

57
Q

Que contiennent les protéines destinées à être sécrétées et/ou transmembrnaires

A

Séquence signal “signal peptide” N-terminale qui dirige le ribosome au RE (23 aa)

58
Q

Que font les ribosomes libres

A

Protéines cytosoliques, nucléaires ou mitochondriak

59
Q

Que font les ribosomes liés au RE

A

Protéines destinées à être sécrétées ou transmembranaires ou qui fonctionnent dans le système endomembranaire

60
Q

Décrit la translocation co-traductionnelle au REr

A

La première séquence du peptide produite à une séquence signal du RE, qui est reconnue par une particule de reconnaissance du signal (SRP), qui est reconnue par un récepteur de SRP dans la membrane du RE
La protéine produite passera dans le canal de translocation pour aller dans le RE
Séquence signal est ensuite clivée par un peptidase

61
Q

Comment sont insérées les protéines transmembranaires dans la bicouche lipidique

A

Via le translocon

62
Q

Ou commence la glycosylation des protéines

A

Dans la lumière du RE

63
Q

Quelles sont les classe de glycoprotéines

A

N-glycosylation: oses (glucose) liés à un nitrogène de l’asparagine (Asn) dans le RE
O-glycosylation: oses (galactose) liés à un oxygène de sérine (Thr) dans l’AG

64
Q

Comment se fait la N-glycosylation

A

Les N des asparagines deviennent glycosylés avec une chaine initiale de 14 sucres (glycane) dans la lumière du RER par un oligosaccharide protéine transférase
Glycane=2GlcNAc, 9 mannoses, 3 glucoses

65
Q

Comment se fait le controle de qualité dans le Re

A

Protéine avec un glucose se lie à la calnexine/chaperonne qui enlève le glucose.
Si la protéine est correctement repliée, elle va vers l’AG
Si elle est partiellement repliée, une glycosyl transférase la reconnait et ajoute un glucose. Elle retourne ensuite au chaperonne et recommence laboucle

66
Q

Comment se fait la réponse aux protéines mal repliées

A

S’il y a trop de protéines mal repliées, la cellule augmente la transcription des gènes chaperons tels que la calnexine pour augmenter la qté et taille de RE
Auto-contrôle

67
Q

Qu’est-ce qie IRE1

A

Endoribonucléase transmembranaire qui contrôle le splicing spécifique de l’ARN de XBP1

68
Q

Qu’est-ce que XBP1

A

Facteur de transcription qui augmente la capacité de synthèse de la cellule

69
Q

COmment sont éliminés les protéines transmembranaires mal repliées

A

Rétro-transloquées, polyubiquitinées et dégradées via dégradation associée au RE (ERAD) via des protéasomes

70
Q

De quoi est composé l’AG

A

Citerne cis (proche du RER)
Citerne médiane
Citerne trans (proche de la membrane plasmique) , c’est la sortie

71
Q

Comment se nomme l’espace entre le Re et AG

A

ERGIC
compartiment intermédiaire RE-Golgien
C’est un cluster tubulo-vésiculaire

72
Q

Que comporte ERGIC

A

COPII=transport antérograde, via protéines motrices, vers l’AG cis
COPI=transport de récupération/rétrograde

73
Q

Comment se fait le transport rétrograde

A

Dans le golgi cis ou ERGIC, des protéines résidentes comme la calnexine ont une séquence KDEL si liant au récepteur KDEL
Un manteau COPI entoure les endroits avec ces récepteurs pour le transport par vésicule

74
Q

Quels sont les roles de l’AG

A

Finition/maturation des protéines produites dans le RER par glycosilation (ajout d’oses pour activation et stabilisation des protéines, comme pour la N-glycosylation)
Étiquetage des protéines pour marquer leur destination finale (ajout d’oses p/e)
Triage, concentration et emballage des protéines dans des vésicules ou granules de sécrétion. Ces granules sont acheminées à leur destination par transport le long des MT grâce à des moteurs (kinésine, dynéine)

75
Q

Ou vont les protéines à la sortie de l’AG

A

lysosomes
MP
vésicules de sécrétion

76
Q

Qu’est-ce que la sécrétion constitutive

A

Fait par toutes les cellules
Protéine solubles sécrétées en permanence, aussi pour homéostasie de la MP (pompe Na/K p/e)

77
Q

Qu’est-ce que la sécrétion régulée

A

Uniquement dans les cellules sécrétoires suite à un signal extracellulaire
ou dans des cellules spécialisées, comme les adipocytes qui haussent le nombre de transporteurs de glucose GLUT4 à leur MP en réponse à l’insuline
Dans ces cellules, le TGN fait le tri pour séparer les composantes des différents types de sécrétion de vésicules sécrétoires

78
Q

Donne un exemple de sécrétion régulée

A

Bouton synaptique
1. Livraison du contenu des vésicules synaptiques à la MP
2. Endocytose de composantes des vésicules synaptiques pour former de nouvelles vésicules synaptiques
3. Endocytose de composantes des vésicules synaptiques par endocytose
4. Bourgeonnement de vésicules synaptiqes depuis les endosomes
5. Chargement de neurotransmetteurs dans les vésicules
6. Sécrétion de neurotransmetteur par exocytoe en réponse à un PA

79
Q

Qu’est-ce que la trancytose

A

endocytose de la membrane plasmique apicale, puis transport et fusion avec la MP basolatérale dans les cellules polarisées