Enzymologie Flashcards
Qu’est-ce qu’une enzyme
Catalyseur biologique catalysant une réaction biochimique
Est spécifique à un ou des substrats
Est généralement une protéine
Quelle molécule ayant une activité cataytique n’est pas une protéine
Une ribozyme, une molécule d’ARN
Donne des exemples d’enzymes
Lipases: dans l’intestin pour la dégradation des graisses
Amylases: dans la salive pour aider à transformer l’Amidon en sucres
Maltase: dans la salive pour briser le maltose en glucose
Trypsine: dans l’intestin grêle pour décomposer les protéines en aa
Lactase: dans l’intestin grêle pour briser le lactose en glucose et galactose
Acétycholinestérase: dans les nerfs et muscles pour décomposer l’acétylcholine neurotransmetteur
DNA polymérase: dans le noyau des cellules pour synthétiser de l’ADN à partir de désoxyribionucléotides
COmment peut-on utiliser des enzyes comme médicament
Thérapie enzymatique pour corriger une déficience en enzymes, comme le lactaid utilisé dans le traitement de l’intolérance au lactose, c’est une lactase, une enzyme de la famille de béta-galactosidases clivant le lactose en glucose et galactose
C quoi AN-PEP
Aspergillus niger-derived prolyl endoprotease that qui peut arrêter le glutène d’entrer le petit intestin pour les patients intolérants au glutène
Que fait l’enzyme pour catalyser une réaction
Abaisse l’énergie d’Activation de la réaction
Elles abaissent les barrières bloquant les réactions biochimiques
Augmentnent la vitesse de réaction
Que requièrent les réactions en lab
pH, temp, pression extrêmes, pas compatibles avec la vie
Que permettent les enzymes
Des rx qui ne pourraient pas se produire à la température, pH et pression du corps
Quels facteurs peuvent affecter l’Activité des enzymes
Température et pH, chaque enzyme a un pH et une température optimale selon l’environnement dans lequel elles évoluent
Qu’arrive-t-il si la température est trop élevée pour une enzyme
Dénaturation, elle perd sa conformation fonctionnelle
Ou se fait la réaction catalytique
Site actif
Donne les cartaxctéristiques des enzymes
Très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
Recylclées à la fin de la rx et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
Une seul molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit
COmment se fait la reconnaissance enzyme substrat
Par les liaisons chimiques faibles (Van der Whaals, ponts-H, interactions hydrophobes, liaisons ioniques)
Qu’Arrive-t’il s’il y a plus de liaisons faibles
Plus l’interaction entre 2 molécules est grande, plus l’Affinité et la spécificité sera grande
Quel est le mode d’action des enzymes
Liaison du substrat
Changement de conformation du substrat et de l’Enzyme pour que la catalyse soit possible
Produits de la réaction enzymatique
Quels sont les sous-sites du site actif
Sous-site de liaison: formé des aa maintenant le substrat en place lors de la catalyse
Sous-site catalytique: formé des aa performant la catalyse
Quel est le rôle du sous-site de liaison
Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat par les liens faibles
Rôles du sous-site catalytique
Diminue l’énergie d’activation nécessaire
Stabilise la structure intermédiare (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction
Comment varie la vitesse de réaction en gardant [E] constante et augmentant [S]
Vitesse augmente jusqu’à un plateau (Vmax) quand l’enzyme est saturée de substrat
Effet de la [E] sur la vitesse initiale de la rx
V Augmente proportionnellement à[E]
C quoi Km
Mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat
Plus Km est petit, plus l’Affinité sera grande (plus l’enzyme est efficace à petite concentration de substrat)
Concentration du substrat à laquelle la réaction est à la moitié de Vmax
De quoi dépend l’efficacité d’une enzyme
Vitesse à laquelle elle transforme son substrat
C quoi l’inhibition réversible
Inhibitueur se lie de façon réversible à l’enzyme par des liaisons faibles
C quoi l’inhibtion irréversible
Inhibituer se lie de manière irréversible à l’enzyme par des liaisons fortes, covalentes
Types d’inhibition réversible
Compétitive: substrat et inhibiteur compétitionnent pour le site actif
Non-compétitive: inhibiteur se lie à un site allostérique (autre que le site actif), induisant un changement de conformation du site actif et réduisant l’Accessibilité du site au substrat, d’où l’inhibition
Caractéristiques de l’inhibition compétitive
Inhibiteur se lie au site catalytique et compétionne le substrat
Vmax ne change pas, mais Km apparent augmente (affinité diminue)
Caractéristiques de l’inhibition non-compétitive
Vmax diminue
Km apparent ne change pas
C quoi le rétrocontrôle
Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)
Plus rapide que de controler le niveau d’expression du gène de l’enzyme
Types de rétrocontrôle
Négatif (rétroinhibition) ou le produit final inhibe la première enzyme spécifique en amont de façon non-compétitive en général
Positif
DOnne l’exemple de rétrocontrôle dses aa
Négatif au niveau de plusieurs sites permets de contrôler les réactions de plusieurs voies interdépendantes
Chaque aa controle la première enzyme spécifique de sa voie de biosynthèse
Inhibition possible e la voie commune de synthèse impliquant la transformation de l’aspartate en phosphate d’aspartyl
Quel est le mode d’inhibition de l’aspirine
Irréversible
Inhibe COX1 et COX2 par changement du site actif par acétylation d’une sérine , des prostaglandines synthases ou cyclooxygénases, impliqués dans les voies de douleur, d’inflammation et de fièvre et d’aggrégation plaquettaire
Produit donc un obstacle stérique empêchant le AA d’être métabolisé
Mode d’inhibition de l’ibuprofène
Inhibiteur compétitif des COX, enzymes catalysant la première étape de la synthèse des médiateurs de l’inflammation: prostaglandines et thromboxane (agrégation plaquettaire)
Que fait la péniciline
Inhibityeur des transpeptidases qui catalysent la synthèse de la paroi bactérienne
Que font tétracycline et stroptomycine
Inhibiteurs de la synthèse protéique bactérienne
Comment agissent la plupart des médicaments
Inhibent des enzymes
Les protéines-G sont actives sous quelle forme
Liée à la GTP et désactivées lorsque la GTP est hydrolysée en GDP
