Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Médecine MMD1042 > Traduction > Flashcards

Traduction Flashcards

1
Q

Comment est lu l’ARNm

A

En groupe de 3 bases nommé triplet ou codon, qui codent pour des aa
Dfférents codons peuvent coder pour un même aa sauf méthionine (Met ou M) et tryptophane (Trp ou W)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Premier codon sur un cadre de lecture

A

AUG, Met pour l’initiation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Combien de codons stop

A

3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

COmment est le code génétique

A

Universel, donc bactéries, virus, champignons, levures, plantes, animaux ont tous le même
Peux prendre gène humain et exprimer dans bactérie pe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Que fait la coiffe

A

Reconnaissance par le ribosome

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Que fait la coiffe

A

Reconnaissance par le ribosome
Efficacité de traduction
Stabilité de l’ARNm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Qu’est-ce qu’un ORF

A

Premier AUG qui détermine le site d’initiation du cadre de lecture (la phase de lecture)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Types de mutations

A

Silencieuse
Faux-sens
Non-sens: stop
Contiuation: enlève stop
Insertion (+1 framshift)
Délétion (-1 frameshift)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Que font les ARNt

A

Assortissent les aa aux codons

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

De quoi est composé un ARNt

A

70-80 nucléotides
Structure en feuille de trèfle
Adaptateurs moléculaires

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Que veut dire le code génétique est dégénéré

A

Redondance, plusieurs codons pour 1 aa, donc plusieurs ARNt pour un codon

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Comment le cadre de lecture est-il lu?

A

L’Aminoacyl-ARNt-synthétase reconnnaît et coupple un aa à son ARNt spécifique en hydrolysant de l’ATP en AMP
La liaison faite est très riche en énergie et donc instable
C’est le processus de chargement

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Comment est appelé un ARNt avec son aa

A

ARNt chargé

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Quel est le premier adaptateur du code génétique

A

Aminoacyl-ARNt-synthétase

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Quel est le deuxiàme adaptateur du code génétique

A

L’ARNt dont le codon s’apparie avec le codon de l’ARNm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Qu’est-ce qu’un ribosome

A

Gros complèxe de 4 ARN et de plus de 80 protéines
Deux sous-unité: grande et petite
ARN font plus de la moitié de la masse du ribosome

17
Q

Quels sont les sites de liaison du ribosome

A

1 à l’ARNm
3 aux ARNt: A pour aminoacyl-ARNt ou accepteur, P pour site peptidyl-ARNt et E pour exit

18
Q

Comment se fait la traduction

A

Initiation
Élongation
Terminaison

19
Q

COmment se fait l’inititation

A

Petite sous-unité se lie à la coiffe et glisse jusqu’à un codon AUG. La grosse sous-unité se lie alors et l’élongation commence

20
Q

Comment se fait l’élongation

A
  1. Un ARNt chargé se lie au site A libre du ribosome selon le codon sur l’ARNm. Ce codon détermine l’aa ajouté à la chaine polypeptidique en croissance. Les sites A et P sont assez proches pour que deux ARNt s’apparient à deux codons successifs. Cet arrangement ajusté permet qu’il n’y ait pas d’erreur de lecture pendant toute la synthèse
  2. Le bout C de la chaine polypeptidique est découplé de l’ARNt au site P et lié par liaison peptidique au groupement aminé libre lié à l’ARNt au site A. RX favorable énergétiquement et se réalise spontanément grâce à la grande énergie du lien aminoacyl avec son ARNt
  3. Déplacement de la grande sous-unité par rapport à la petite déplace les deux ARNt dans A et P vers E et P
  4. La petite sous-unité se déplace exactement 3 nucléotides sur la molécule d’ARNm. ce qui la repositionne exactement en face de la grande sous-unité en positions originales l’une par rapport à l’autre. Site A libre pour l’ARNt chargé suivant
21
Q

Comment se fait la terminaison

A

Quand à un codon stop, aucun ARNt ne correspond à ce codon
Le facteur de libération (Release factor) se lie au site A porteur d’un codon stop et met fin à la traduction.
Polypeptide se détache et sous-unités se dissocient

22
Q

Le repliement des protéines est sensible à quoi

A

Environnement (pH, sel, température, RedOx, autres protéines)
Peut être affecté par des mutations
Plus les protéines sont complexes, plus des erreurs de repliement sont fréquentes, c’est le cas dans des maladies ou le taux df’erreur augmente de façon néfaste

23
Q

Que sont les cristallines

A

Protéines structurales solubles dans l’eau se trouvant dans la lentille et la cornée de l’oeil permettant la transparence

24
Q

Qu’est-ce que l’alpha-cristalline

A

Chaperone moléculaire ayant la capacité d’empêcher la préciîtation des protéines dénaturées et d’augmenter la tolérance au stress cellulaire
Avec l’âge, il y a un déclin de ses fonctions, ce qui cause des cataractes par précipitation des protéines dans la lentille

25
Q

Quand débute le repliement d’une protéine

A

Durant sa synthèse
1. Formation d’abord des éléments de structure secondaire de base (hélices et feuillets et boucles) qui se replient immédiatement
2. Formation des domaines
3. Ajustement des domaines et repliement final

26
Q

Que font les chaperonnes

A

Préviennent l’agrégation en s’attachant à des parties prônes à s’agréger telles que les régions hydrophobes
Fixation des chaperones aux polypeptide en synthèse ne consomme pas d’énergie
L’ATP est consommée au moment de déloger les chaperones de la protéione

27
Q

Qu’est-ce qui arrive aux protéines n’acquérant pas leur structure correcte

A

Dégradées par l’UPS (Ubiquitin-Proteasome System)
Marquées pour dégradation par l’ajout d’une étiquette Ubiquitine

28
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitine

A

Protéine de 76 aa ajoutée aux protéines à être dégradées sur un résidu Lysine (K)

29
Q

Décrit l’ubiquitination

A

Activation de L,ubiquitine par ajout d’Ub à E1 (ubiquitin-activating enzyme) en dégradant ATP en AMP
Transfert de l’ubiquitine à E2 (ubiquitin-conjugating enzyme)
E3 (uiquitin-ligase enzyme) reconnait la protéine à être dégradée. E2 s’y lie et mets l’Ub sur la protéine
E2 et E3 se dissocient

30
Q

Que fait le protéasome

A

Protéines à être dégradées sont marquées d’UB, qui est enlevé avant que la protéine cible rentre dans le tube
Hydrolyse les protéines en petits peptides qui sont relachés

31
Q

Structure du protéasome

A

Tube formé surtout de protéases fonctionnant à l’ATP

32
Q

Décrit la maladie de Huntington

A

Maladie génétique neurodégénérative autosomique dominante
Son gène code pour une grosse protéine (Huntingtine) laquelle a pour fct de réguler diverses fonctions cellulaires comme le traffic vésiculaire et la sécrétion de facteurs neurotophiques comme le BDNF
Patients atteints= huntingtine agrège, formant des fibres amyloïdes. Perte de fonction de cette protéine et son agrégation causent mort de neurones par apoptose

33
Q

Décrit la maladie de Huntington au niveau moléculaire

A

Expansions du triplet CAG codant pour la glutamine. Cause des séquences poly-Q dans la protéine (poly-Glutamine)
Provoque aggrégation de huntingtine
Nombre de triplets détermine si atteint ou pas, et âge du début des symptome

34
Q

Décrit l’aLZHEIMER

A

BAisse de l’efficacité du repliement et la dégradation de protéines avec l:âge
Non dégradation d’une protéine dont la fct normale est inconnue et qui est normalement associée à la membrane d’un neurone
Formation d’agrégats de protéines sous forme de plaques amyloïdes détruisant les neurones environnants
Perte de la fct des neurones et leur mort

35
Q

Qu’est-ce qu’un prion

A

Protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformation, dont une est autoréplicative

36
Q

Quelles sont les maladies à prion chez humain

A

Kuru
Creutzfeld-Jakob disease
Variant CJD
Fatal familial insomnia
Gertsmann-Straüssler-Scheinker syndorme

37
Q

Quelles sont les maladies à prion chez animal

A

Scrapie
Transmissible mink encephalopathy
Bovine spongiform encephalopathy
Chronic wasting disease

38
Q

Décrit les catégorties de CJD

A

Sporadique: 90%, touchent les personnes agées, sans avertissement ni explication. Prion commence à se former dans une ou plusieurs cellules du cerveau, puis se propage au reste du cerveau
Maladies génétiques héréditaires à prions: 10%, mutation génétique qui peut hausser les risques de développer la maladie
Transmis (contagieux): rare, transmission accidentelle au cours d’une procédure médicale impliquant des tissus humains (iatrogène) ou par ingestion de la viande de vache folle

39
Q

Comment se fait la réplication des prions

A

Le contact entre un prion normal et anormal change la conformatiuon du normal en celu pathologiqur

Médecine MMD1042 (30 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions