Protéines

Question 1

Les protéines sont _____.

Answer 1

polymères d’acides aminées

Question 2

Que font les protéines?

Answer 2

La plupart des fonctions dans l’organisme

Question 3

Quelles sont les formes possibles des protéines?

Answer 3

Muscles
Enzymes
Récepteurs (ex.: hormone insuline -> récepteur et cascade de signalisation à l’intérieur de la cellule)

Question 4

Qu’est-ce que l’hémoglobine et ses fonctions?

Answer 4

Protéine
Dans les globules rouges
Transporte l’oxygène dans le sang

Question 5

Qu’est-ce que la drépanocytose ou anémie falciforme?

Answer 5

Maladie héréditaire
Mutation qui altère la structure d’une protéine qui modifie ses propriétés
Mutation du gène codant chaîne Beta de l’Hb qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 -> Val6)
En faible O2, la Beta globuline mutante forment des fibres qui déforment le globule rouge en forme faucille

Question 6

Quelles sont les caractéristiques de la conformation des acides aminés?

Answer 6

Tridimensionnelle
Flexible
Mobile dans l’espace
Dynamique dépend: énergie du mouv. brownien et des mol. énergétiques (ATP et GTP)

Question 7

Quel est un lien entre le GTP et la conformation d’une protéine?

Answer 7

L’hydrolyse du GTP en GDP affecte la fonction d’une protéine

Question 8

Quelle est le principe des protéines motrices?

Answer 8

ATP Binding
Hydrolysis
Release

Question 9

Quels sont les fonctions des protéines motrices?

Answer 9

Déplacer d’autres prot.
Participer à la contraction musculaire
Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
Participer au déplacement des organites
Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN

Question 10

Combien y a-t-il d’acides aminés différents?

Answer 10

20

Question 11

Chaque acide aminé est composé de?

Answer 11

Fonction carboxyle, acide
Fonction amine, base
Chaine latérale variable attaché au carbone alpha

Question 12

Comment appele-t-on le carbone central d’un acide aminé directement relié à la fonction carboxyle?

Answer 12

Carbone alpha

Question 13

Comment sont classifiées les acides aminés?

Answer 13

Selon les caractéristiques physiochimiques de la chaine latérale

Question 14

Quels sont les différents types de chaines latérales?

Answer 14

Polaires chargées
Polaires non chargés
Apolaires

Question 15

Quelles sont les caractéristiques des chaines latérales polaires chargées?

Answer 15

Hydrophile
Chargé positivement ou négativement (acide ou base)

Question 16

Quelles sont les caractéristiques des chaines latérales polaires non chargés?

Answer 16

Hydrophile
Contiennent des H pouvant former des ponts H avec O ou N (atomes électronégatif)ee
Pas de charg

Question 17

Quelles sont les caractéristiques des chaines latérales apolaires?

Answer 17

Inclut surtout C et H
Aucunes/très peu interactions avec l’eau

Question 18

Comment peuvent être représenter les a.a.?

Answer 18

Code de 3 lettres
Une lettre

Question 19

Comment appelle-t-on le côté d’une chaine peptidique avec le groupe aminé?

Answer 19

N-terminal (à gauche)

Question 20

Comment appelle-t-on le côté d’une chaine peptidique avec le groupe carboxyl?

Answer 20

C-terminal (à droite)

Question 21

Quels liens sont mobiles dans une chaine peptidique?

Answer 21

Les liens du C alpha

Question 22

Quels liens sont immobiles dans une chaine peptidique?

Answer 22

Lien peptidique***
Fait partie du plan rigide

Question 23

Le nom des chaines peptidiques
S’il y a 2 a.a., je m’appelle ______.
S’il y a 3 a.a., je m’appelle ______.
S’il y a 3-10 a.a., je m’appelle ______.
S’il y a plus de 10 a.a., je m’appelle ______.

Answer 23

Dipeptide
Tripeptide
Oligopeptide
Polypeptide

Question 24

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

Answer 24

O=C-N-H

Question 25

Comment ont appellent les groupes R attaché à la chaine peptidique?

Answer 25

Résidus: a.a. faisant parti d'un peptide ou protéine (chaines latérales de l'a.a.)

Question 26

Qu'est-ce qui détermine la fonction?

Answer 26

Structure

Question 27

Qu'est-ce qui détermine la structure?

Answer 27

La séquence et la nature des chaines latérale des a.a. Détermine le repli de la prot. pour obtenir structure fonctionnelle

Question 28

Qu'est-ce qui détermine le repliement de la protéine et maintient la structure de la prot.?

Answer 28

Liens chimiques faibles

Question 29

Quels sont les liens chimiques faibles?

Answer 29

Forces de Van der Waals Ponts d'hydrogène Liens ioniques Interactions hydrophobes

Question 30

Qu'est-ce que les forces de Van der Waals?

Answer 30

Équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l'un de l'autre

Question 31

Qu'arrive-t-il lorsque les atomes sont trop près l'un de l'autre ou trop distancés?

Answer 31

Répulsion grâce au force de Van der Waals Peu d'attraction lorsque distancés

Question 32

Qu'est-ce qu'un pont H?

Answer 32

Liaison entre un H et 2 atomes électronégatifs (H pris en sandwich)

Question 33

Qu'est-ce qu'un lien ionique ou pont salin?

Answer 33

Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus

Question 34

Qu'est-ce que les interactions hydrophobes?

Answer 34

Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la prot. pour atteindre l'énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l'eau Chaines polaires en périphérie Chaines apolaires au centre de la molécule (coeur hydrophobe)

Question 35

Quel est le rôle des liaisons faibles dans les protéines?

Answer 35

Permet le repliement, l'adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle des prots. Ex.: hormone et récepteur

Question 36

Plus il y a de liaisons non-covalentes, plus ______.

Answer 36

Plus l'intéraction entre les molécules sera forte et donc plus l'afinité sera grande Tout dynamique donc transitoire

Question 37

Quel est une liaison chimique forte?

Answer 37

Covalente Pont disulfure

Question 38

Qu'est-ce qu'un pont disulfure?

Answer 38

Liaison covalente via l'oxydation du groupement thiol (SH) de 2 a.a. cystéine Impliqué dans la stabilisation de la structure 3D la plus stable de la prot. (généralement à l'ext. de la cellule environnement plus difficile)

Question 39

Est-ce que les ponts disulfure sont des liaisons faibles?

Answer 39

Non

Question 40

Quels sont les niveaux des structures des protéines?

Answer 40

Primaire: séquence a.a. Secondaire: hélices a. et feuillets b. (boucles et coudes) Tertiaire Quaternaire

Question 41

Quelles sont les caractéristiques de l'hélice alpha?

Answer 41

Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques 3.6 acides aminés par tour d'hélice R projetés à l'extérieur Squelette à l'intérieur

Question 42

Quelles sont les caractéristiques du feuillet beta?

Answer 42

Angulaire Soit antiparallèles et parallèle

Question 43

Qu'est-ce qu'il y a de différent entre la forme parallèle et la forme antiparallèle?

Answer 43

Parallèles ont des plus grandes boucles pour être parallèle

Question 44

Qu'est-ce que la structure tertiaire?

Answer 44

Conformation 3D de la chaine polypeptidique incluant les structures secondaires (hélices a et feuillets B), boucles, enroulement hasard Forment des domaines

Question 45

Qu'est-ce qu'un domaine protéique?

Answer 45

Partie d'une protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome Reliés par des régions moins structurées entre les domaines Peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction spécifique Peuvent se trouver dans plusieurs protéines différentes (levier de l'évolution moléculaire qui permet d'être utilisés de façon combinatoire)

Question 46

Seulement certaines protéines ont une _______.

Answer 46

structure quaternaire

Question 47

Quel est la nomenclature pour l'association de chaînes similaires ou différente pour former une structure quaternaire?

Answer 47

2 chaines identiques: homodimère 2 chaines différentes: hétérodièmre 4 chaines identiques: homotétramère 4 chaines différentes: hétérotétramère

Question 48

Quels sont les différentes façon de s'assembler en concept complexes multimériques?

Answer 48

Dimère: protéine avec un seul site de liaison avec une autre prot. identique Filament hélicoïdale: protéines identiques portant deux sites de liaison Cercle: si sites disposés de facon adéquate, sous-unités forment un cercle

Question 49

Qu'est-ce que la phosphorylation?

Answer 49

Permet le contrôle de l'activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation Régulation par changement de confirmation de la protéines Modification post-traductionnelle réversible

Question 50

Phosphorylation possible des a.a. suivants:

Answer 50

sérine thréonine tyrosine

Question 51

Qu'est-ce que le contrôle de l'activité par la liaison de GTP?

Answer 51

Moyen rapide et reversible liant GTP Changement de structure de la prot. Actives sous la forme GTP Désactivés lorsque GTP hydrolisé en GDP