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Médecine MMD1042 > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Les protéines sont _____.

A

polymères d’acides aminées

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Q

Que font les protéines?

A

La plupart des fonctions dans l’organisme

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Q

Quelles sont les formes possibles des protéines?

A

Muscles
Enzymes
Récepteurs (ex.: hormone insuline -> récepteur et cascade de signalisation à l’intérieur de la cellule)

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4
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine et ses fonctions?

A

Protéine
Dans les globules rouges
Transporte l’oxygène dans le sang

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5
Q

Qu’est-ce que la drépanocytose ou anémie falciforme?

A

Maladie héréditaire
Mutation qui altère la structure d’une protéine qui modifie ses propriétés
Mutation du gène codant chaîne Beta de l’Hb qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 -> Val6)
En faible O2, la Beta globuline mutante forment des fibres qui déforment le globule rouge en forme faucille

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6
Q

Quelles sont les caractéristiques de la conformation des acides aminés?

A

Tridimensionnelle
Flexible
Mobile dans l’espace
Dynamique dépend: énergie du mouv. brownien et des mol. énergétiques (ATP et GTP)

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7
Q

Quel est un lien entre le GTP et la conformation d’une protéine?

A

L’hydrolyse du GTP en GDP affecte la fonction d’une protéine

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8
Q

Quelle est le principe des protéines motrices?

A

ATP Binding
Hydrolysis
Release

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9
Q

Quels sont les fonctions des protéines motrices?

A

Déplacer d’autres prot.
Participer à la contraction musculaire
Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
Participer au déplacement des organites
Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN

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10
Q

Combien y a-t-il d’acides aminés différents?

A

20

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11
Q

Chaque acide aminé est composé de?

A

Fonction carboxyle, acide
Fonction amine, base
Chaine latérale variable attaché au carbone alpha

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12
Q

Comment appele-t-on le carbone central d’un acide aminé directement relié à la fonction carboxyle?

A

Carbone alpha

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13
Q

Comment sont classifiées les acides aminés?

A

Selon les caractéristiques physiochimiques de la chaine latérale

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14
Q

Quels sont les différents types de chaines latérales?

A

Polaires chargées
Polaires non chargés
Apolaires

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15
Q

Quelles sont les caractéristiques des chaines latérales polaires chargées?

A

Hydrophile
Chargé positivement ou négativement (acide ou base)

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16
Q

Quelles sont les caractéristiques des chaines latérales polaires non chargés?

A

Hydrophile
Contiennent des H pouvant former des ponts H avec O ou N (atomes électronégatif)ee
Pas de charg

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17
Q

Quelles sont les caractéristiques des chaines latérales apolaires?

A

Inclut surtout C et H
Aucunes/très peu interactions avec l’eau

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18
Q

Comment peuvent être représenter les a.a.?

A

Code de 3 lettres
Une lettre

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19
Q

Comment appelle-t-on le côté d’une chaine peptidique avec le groupe aminé?

A

N-terminal (à gauche)

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20
Q

Comment appelle-t-on le côté d’une chaine peptidique avec le groupe carboxyl?

A

C-terminal (à droite)

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21
Q

Quels liens sont mobiles dans une chaine peptidique?

A

Les liens du C alpha

22
Q

Quels liens sont immobiles dans une chaine peptidique?

A

Lien peptidique***
Fait partie du plan rigide

23
Q

Le nom des chaines peptidiques
S’il y a 2 a.a., je m’appelle ______.
S’il y a 3 a.a., je m’appelle ______.
S’il y a 3-10 a.a., je m’appelle ______.
S’il y a plus de 10 a.a., je m’appelle ______.

A

Dipeptide
Tripeptide
Oligopeptide
Polypeptide

24
Q

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

A

O=C-N-H

25
Q

Comment ont appellent les groupes R attaché à la chaine peptidique?

A

Résidus: a.a. faisant parti d’un peptide ou protéine (chaines latérales de l’a.a.)

26
Q

Qu’est-ce qui détermine la fonction?

A

Structure

27
Q

Qu’est-ce qui détermine la structure?

A

La séquence et la nature des chaines latérale des a.a.
Détermine le repli de la prot. pour obtenir structure fonctionnelle

28
Q

Qu’est-ce qui détermine le repliement de la protéine et maintient la structure de la prot.?

A

Liens chimiques faibles

29
Q

Quels sont les liens chimiques faibles?

A

Forces de Van der Waals
Ponts d’hydrogène
Liens ioniques
Interactions hydrophobes

30
Q

Qu’est-ce que les forces de Van der Waals?

A

Équilibre entre attraction et répulsion entre deux atomes situés à très courte distance l’un de l’autre

31
Q

Qu’arrive-t-il lorsque les atomes sont trop près l’un de l’autre ou trop distancés?

A

Répulsion grâce au force de Van der Waals
Peu d’attraction lorsque distancés

32
Q

Qu’est-ce qu’un pont H?

A

Liaison entre un H et 2 atomes électronégatifs (H pris en sandwich)

33
Q

Qu’est-ce qu’un lien ionique ou pont salin?

A

Interaction entre les charges positives et négatives de deux résidus

34
Q

Qu’est-ce que les interactions hydrophobes?

A

Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la prot. pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau
Chaines polaires en périphérie
Chaines apolaires au centre de la molécule (coeur hydrophobe)

35
Q

Quel est le rôle des liaisons faibles dans les protéines?

A

Permet le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle des prots.
Ex.: hormone et récepteur

36
Q

Plus il y a de liaisons non-covalentes, plus ______.

A

Plus l’intéraction entre les molécules sera forte et donc plus l’afinité sera grande
Tout dynamique donc transitoire

37
Q

Quel est une liaison chimique forte?

A

Covalente
Pont disulfure

38
Q

Qu’est-ce qu’un pont disulfure?

A

Liaison covalente via l’oxydation du groupement thiol (SH) de 2 a.a. cystéine
Impliqué dans la stabilisation de la structure 3D la plus stable de la prot. (généralement à l’ext. de la cellule environnement plus difficile)

39
Q

Est-ce que les ponts disulfure sont des liaisons faibles?

A

Non

40
Q

Quels sont les niveaux des structures des protéines?

A

Primaire: séquence a.a.
Secondaire: hélices a. et feuillets b. (boucles et coudes)
Tertiaire
Quaternaire

41
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hélice alpha?

A

Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques
3.6 acides aminés par tour d’hélice
R projetés à l’extérieur
Squelette à l’intérieur

42
Q

Quelles sont les caractéristiques du feuillet beta?

A

Angulaire
Soit antiparallèles et parallèle

43
Q

Qu’est-ce qu’il y a de différent entre la forme parallèle et la forme antiparallèle?

A

Parallèles ont des plus grandes boucles pour être parallèle

44
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire?

A

Conformation 3D de la chaine polypeptidique incluant les structures secondaires (hélices a et feuillets B), boucles, enroulement hasard
Forment des domaines

45
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique?

A

Partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
Reliés par des régions moins structurées entre les domaines
Peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction spécifique
Peuvent se trouver dans plusieurs protéines différentes (levier de l’évolution moléculaire qui permet d’être utilisés de façon combinatoire)

46
Q

Seulement certaines protéines ont une _______.

A

structure quaternaire

47
Q

Quel est la nomenclature pour l’association de chaînes similaires ou différente pour former une structure quaternaire?

A

2 chaines identiques: homodimère
2 chaines différentes: hétérodièmre
4 chaines identiques: homotétramère
4 chaines différentes: hétérotétramère

48
Q

Quels sont les différentes façon de s’assembler en concept complexes multimériques?

A

Dimère: protéine avec un seul site de liaison avec une autre prot. identique
Filament hélicoïdale: protéines identiques portant deux sites de liaison
Cercle: si sites disposés de facon adéquate, sous-unités forment un cercle

49
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

Permet le contrôle de l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation
Régulation par changement de confirmation de la protéines
Modification post-traductionnelle réversible

50
Q

Phosphorylation possible des a.a. suivants:

A

sérine
thréonine
tyrosine

51
Q

Qu’est-ce que le contrôle de l’activité par la liaison de GTP?

A

Moyen rapide et reversible liant GTP
Changement de structure de la prot.
Actives sous la forme GTP
Désactivés lorsque GTP hydrolisé en GDP

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