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Médecine moléculaire et microscopique > Traduction et repliement des protéines > Flashcards

Traduction et repliement des protéines Flashcards

1
Q

Par groupe de combien est ce que la séquence de l’ARNm esr décodée

A

trois nucléotides (groupe de 3 bases) à la fois

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Q

Comment s’appelle le groupe de 3 bases décodé lors de la traduction

A

codons/triplets

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Q

Pour quoi codent les codons/triplets

A

acides aminés

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4
Q

Quels sont les 2 exceptions de codons qui ne peuvent pas codé pour un même acide aminé

A

méthinonine
tryptophane

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Q

Quel codon signale l’initiation

A

AUG (méthionine)

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6
Q

Quels codons signalent stop

A

UAA
UAG
UGA

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7
Q

Est ce que le code génétique est universel

A

Oui (on peut exprimer un gène d’une espece dans une autre espece)

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8
Q

Est-ce que toute la portion traduite d’un ARNm est synthétisée en protéine

A

Non, il y a une partie au début et à la fin de la séquence traduite qui n’est pas synthétisé en protéine, soit des UTR 5’ et 3’

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9
Q

Est ce qu’un codon STOP est synthétisé en protéine

A

Non, quand le ribosome lit cette séquence, il arrête la synthétisation

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10
Q

Que ce passe-il si le ribosome prend un codon AUG sur l’ARNm qui est trop proche d’un codon STOP

A

Sa synthèse en protéine sera bloquée, car la séquence ne sera pas assez longue

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11
Q

Quelle était la séquence au niveau de l’ADN avant sa transcription en codon AUG

A

ATG

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12
Q

Combien de cadre de lecture existe-il pour une molécule d’ARNm donnée

A

3

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13
Q

AUG code pour…

A

méthionine

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14
Q

4 types de mutations dans le cadre de lecture au niveau de l’ADN

A

silencieuse
faux-sens
non-sens
continuation

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15
Q

Qu’est ce qu’une mutation silencieuse

A

changement d’un nucléotide dans l’ADN qui ne modifie par la protéine synthétisé, car les 2 codons code pour la même acide aminé

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16
Q

Qu’est ce qu’une mutation faux-sens

A

changement d’un nucléotide dans l’ADN qui modifie la protéine synthétisé puisque les 2 codons ne codent pas pour la même acide aminé

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17
Q

Qu’est ce qu’une mutation non-sens

A

changement d’un nucléotide dans lADN qui entraine une séquence stop et donc arrête la traduction trop rapidement

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18
Q

Qu’est ce qu’une mutation en continuation

A

changement d’un nucléotide dans l’ADN qui change la séquence qui stop habituellement la traduction a été modifiée et code pour un acide aminé

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19
Q

Effet des insertions et délétions d’un nucléotide dans une séquence d’ADN

A

change toutes les codons après l’ajout puisque le cadre de lecture change

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20
Q

Quest ce qui permet la lecture du code génétique

A

les ARN de transfer ARNt

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21
Q

Fonction des ARNt

A

adaptateurs moléculaires reliant les acides aminés et les codons

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22
Q

Combien y a til de codon au total

A

64

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23
Q

Catégories de codons

A

61 codent pour un total de 20 acides aminés
3 codent pour un STOP
1 code pour l’initiation

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24
Q

Est ce que les acides aminés peuvent avoir plus qu’un ARNt

A

oui

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25
Q

Qu’est ce qu’un code génétique dégénéré

A

Lorsque plusieurs codons spécifient pour un seul acide aminé (redondance)

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26
Q

rôle de l’aminoacyl-ARNt-synthétase

A

reconnait et couple un acide aminé à son ARNt spécifique

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27
Q

Quel est le premier adaptateur du code génétique

A

enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase

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28
Q

Comment est ce qu’on charge un ARNt

A

lorsque l’enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase couple l’acide aminé à son ARNt, celui-ci est chargé

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29
Q

Quel est le deuxième adaptateur du code génétique

A

la molécule d’ARNt

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30
Q

Quelle réaction permet le lien entre l’acide aminé et le ARNt

A

double hydrolisation de l’ATP en AMP créer une liaison riche en énergie

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31
Q

Sur quelle extrémité de l’ARNt est ce que l’acide aminé est lié

A

3’

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32
Q

Qu’est ce qu’un anti codon

A

Séquence de l’ARNt qui est complémentaire à un codon spécifique se trouvant sur l’ARNm et qui permet de recruté le bon acide aminé pour synthétiser la protéine

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33
Q

Combien d’ARN sont dans un ribosome

A

4

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34
Q

Combien de protéine se trouvent dans un ribosome

A

80

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35
Q

Quelle composante compte pour la moitié de la masse du ribosome

A

les 4 ARN

36
Q

Combien de site de liaison du ribosome se lie à l’ARN

A

1

37
Q

3 sites de liaison de l’ARNt

A

site A
site P
site E

38
Q

Que représente le site A du ribosome

A

site accepteur: où l’ARNt apporte un nouvel acide aminé à la ribosome

39
Q

Que représente le site P du ribosome

A

site où se forme la liaison peptidique entre l’acide aminé porté par l’ARNt au site A et l’acide aminé précédemment lié à l’ARNt au site P

40
Q

Que représente le site E du ribosome

A

site exit: où l’ARNt dépourvu d’acide aminé est relâché après la formation de la liaison peptidique au site P

41
Q

Fonction de la coiffe avant le codon AUG

A

Ribosome reconnait la coiffe 5’, efficacité de traduction, stabilité de l’ARNm

42
Q

Fonction de la coiffe 3’ après codon STOP

A

efficacité de la traduction
stabilité des ARNm

43
Q

Étapes de l’élongation de la traduction

A
  1. Un ARNt est chargé par liaison avec un acide aminé grâce à l’enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase
  2. Arnt chargé se lie au site A du ribosome selon le codon sur l’ARNm
  3. Le la chaine polypeptidique est découplé de l’ARNt situé au site P (celui qui était la avant) et forme un lien peptidique avec l’acide aminé de l’ARNt du site A
  4. déplacement de la grande sous-unité de 3 nucléotides vers 3’ = déplace ARNt du P vers le E et ARNt du A vers le P
  5. déplacement de la petite sous-unité de 3 nucléotides sur la molécule d’ARNm et la repositionne en face de la grande sous-unité
  6. site A libre pour accepter un nouveau ARNt chargé selon la prochaine séquence de 3 nucléotides du ARNm
44
Q

Qu’est ce qui permet qu’il n’y a pas d’erreur de lecture pendant toute la synthèse de la protéine

A

le fait que le site A et P du ribosome sont assez proche pour que 2 ARNt s’apparient à deux codons successifs

45
Q

Quel bout de la chaine polypeptide se trouvant sur l’ARNt du site P est découplé pour pouvoir formé un lien peptidique avec l’acide aminé du site A

A

le bout COOH de la chaine du site P est découplé pour pouvoir formé un lien peptidique avec le bout NH2 de l’acide aminé du site A

46
Q

Qu’est ce qui permet la formation du lien peptidique entre le bout COOH de la chaine du site P et l’acide aminé du site A

A

la grande énergie du lien aminoacyl avec son ARNt

47
Q

De 5’ à 3’, quel est l’odre des trois sites du ribosome

A

E - P - A

48
Q

Quelle sous unité du ribosome se déplace en premier

A

la grande (pour libérer le site A)

49
Q

De combien de nucléotides se déplacent les 2 sous-unités du ribosome

A

3

50
Q

Que ce passe il au niveau du ribosome lorsqu’il arrive à un codon stop

A

aucun ARNt correspond à se codon, donc un facteur de libération se lie au site A porteur du codon stop et met fin à la traduction

51
Q

Qu’est ce qu’un polysome

A

série de ribosomes qui traduit simultanément une même molécule d’ARNm (augmente efficacité de traduction)

52
Q

À quoi est ce que le repliement des protéines est sensible

A

l’environnement

53
Q

Est-ce que le repliment des protéines peut être affecté par des mutations héréditées

A

oui

54
Q

Qu’est ce que la cristalline

A

protéine structurae soluble dans l’eau se trouvant dans la lentille et la cornée de l’oeil permettant la transparence

55
Q

Qu’est ce que l’alpha cristalline

A

chaperone moléculaire ayant la capacité d’empêcher la précipitation des protéines dénaturées et d’augmenter la tolérance au stress cellulaire

56
Q

Que permettent la cristalline et l’alpha cristalline

A

maintien de la transparence de la lentille

57
Q

Que prévient la cristalline et l’alpha cristalline

A

cataractes en maintenant les protéines solubles

58
Q

Qu’est ce qui cause des cataractes avec l’âge

A

déclin des fonctions de l’alpha cristalline (précipitation des protéines dans la lentille, plus soluble dans l’eau)

59
Q

Quand débute le repliement des protéines

A

pendant la synthèse des protéines

60
Q

Quelles structures se forment avant le repliement des protéines

A

eléments de structure secondaire de base se repliant indépendamment
formation des domaines tertiaires

61
Q

Fonction des chaperones moléculairwa lors du repliement des protéines

A

préviennent l’agrégation en s’attachant à des parties prônes à s’agréger

62
Q

Quelles régions d’une protéine est prône à s’agrégéer

A

les régions hydrophobes

63
Q

Est ce que la fixation des chaperones au polypeptide prend de l’énergi

A

non

64
Q

Quand est-ce qu’il y a consommation d’ATP lors du repliement des protéines

A

au moment de déloger les chaperones de la protéine

65
Q

Comment sont dégradés les protéines qui n’acquierent ps leur structure correcte

A

ajout d’une étiquette ubiquitine sur un résidu lysine grâce au UPS

66
Q

3 protéines qui font partie du complèxe UPS

A

E1
E2
E3

67
Q

Fonction de E1

A

active ubiquitine ligase

68
Q

Fonction de E2

A

transfer l’ubiquitine ligase de E1 à la protéine à dégradé

69
Q

Fonction de E3

A

reconnait la protéine à dégrader

70
Q

Après ajout d’une chaine poly-ubiquinase à la protéine à dégrader, que ce passe il

A

Protéasome (tube formé de protéases) reconnait l’étiquette ubiquitine et dégrade la protéine

71
Q

Comment est ce que les protéase des protéasomes dégradent les protéines mal repliés

A

hydrolyse la protéine en petits peptides qui sont relâchés

72
Q

Est ce que l’étiquette ubiquitine de la protéine entre dans le protéasome

A

Non, elle est clivée avant

73
Q

Quelle type de mutation affecte le repliement des protéines chez la fibrose kystique

A

délétion de 3 nucléotides qui codent pour la phénylalanine

74
Q

Quelle protéine est affectée dans la maladie de Huntington

A

Huntingtine

75
Q

Que ce passe il au niveau du cerveau chez un patient atteint du Huntington disease

A

protéine Huntingtine agrège et forme des fibres amyloïdes, causant la mort par apoptose des neurones

76
Q

Quel codon est affecté dans la maladie de Huntington

A

CAG (expansions du codon)

77
Q

Pour quoi code le codon CAG qui est affecté dans la maladie de Huntington

A

glutamine

78
Q

Que cause l’agrégation de la protéine huntingtine dans la maladie de Huntington

A

expansions du triplet CAG codant pour la glutamine cause une séquence de poly-glutamine (poly-q) qui provoque l’agrégation de la Hunting

79
Q

Quelle maladie est caractérisée par une diminution de l’efficacité du repliement et la dégradation de protéines avec l’âge

A

maladie de alzheimer

80
Q

Conséquence de la diminution de l’efficacité du repliement et de dégradation dans la maladie d’Alzheimers

A

Formation d’agrégats de protéines sous forme de plaques amyloïdes résultant en la perte de la fonction des neurones environnantes et leur mort

81
Q

Qu’est ce qu’un prion

A

protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformations, dont une est autoréplicative

82
Q

Quel type de protéine entre en jeu dans la maladie de Creutzfeldt-Jakob

A

les prions

83
Q

3 catégories de la maladie de Creutzfeldt-Jakob

A

sporadique
génétique à prions
transmis (contagieux)

84
Q

Qu’implique la maladie de Creutzfeldt-Jakob sporadique

A

prion commence à se former dans une ou plusieurs cellules du cerveau, puis se propage

85
Q

Qu’implique la maladie de Creutzfeldt-Jakob génétique

A

dus a une mutation génétique

86
Q

Qu’implique la maladie de Creutzfeldt-Jakob transmis

A

transmis accidentellement au cours d’une procédure médicale impliquant des tissus humains ou par ingestion de la viande de vache folle

Médecine moléculaire et microscopique (30 decks)

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