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Traduction et repliement des protéines Flashcards

1
Q

Par groupe de combien est ce que la séquence de l’ARNm esr décodée

A

trois nucléotides (groupe de 3 bases) à la fois

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Q

Comment s’appelle le groupe de 3 bases décodé lors de la traduction

A

codons/triplets

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Q

Pour quoi codent les codons/triplets

A

acides aminés

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4
Q

Quels sont les 2 exceptions de codons qui ne peuvent pas codé pour un même acide aminé

A

méthinonine
tryptophane

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Q

Quel codon signale l’initiation

A

AUG (méthionine)

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6
Q

Quels codons signalent stop

A

UAA
UAG
UGA

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7
Q

Est ce que le code génétique est universel

A

Oui (on peut exprimer un gène d’une espece dans une autre espece)

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8
Q

Est-ce que toute la portion traduite d’un ARNm est synthétisée en protéine

A

Non, il y a une partie au début et à la fin de la séquence traduite qui n’est pas synthétisé en protéine, soit des UTR 5’ et 3’

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9
Q

Est ce qu’un codon STOP est synthétisé en protéine

A

Non, quand le ribosome lit cette séquence, il arrête la synthétisation

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10
Q

Que ce passe-il si le ribosome prend un codon AUG sur l’ARNm qui est trop proche d’un codon STOP

A

Sa synthèse en protéine sera bloquée, car la séquence ne sera pas assez longue

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11
Q

Quelle était la séquence au niveau de l’ADN avant sa transcription en codon AUG

A

ATG

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12
Q

Combien de cadre de lecture existe-il pour une molécule d’ARNm donnée

A

3

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13
Q

AUG code pour…

A

méthionine

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14
Q

4 types de mutations dans le cadre de lecture au niveau de l’ADN

A

silencieuse
faux-sens
non-sens
continuation

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15
Q

Qu’est ce qu’une mutation silencieuse

A

changement d’un nucléotide dans l’ADN qui ne modifie par la protéine synthétisé, car les 2 codons code pour la même acide aminé

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16
Q

Qu’est ce qu’une mutation faux-sens

A

changement d’un nucléotide dans l’ADN qui modifie la protéine synthétisé puisque les 2 codons ne codent pas pour la même acide aminé

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17
Q

Qu’est ce qu’une mutation non-sens

A

changement d’un nucléotide dans lADN qui entraine une séquence stop et donc arrête la traduction trop rapidement

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18
Q

Qu’est ce qu’une mutation en continuation

A

changement d’un nucléotide dans l’ADN qui change la séquence qui stop habituellement la traduction a été modifiée et code pour un acide aminé

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19
Q

Effet des insertions et délétions d’un nucléotide dans une séquence d’ADN

A

change toutes les codons après l’ajout puisque le cadre de lecture change

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20
Q

Quest ce qui permet la lecture du code génétique

A

les ARN de transfer ARNt

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21
Q

Fonction des ARNt

A

adaptateurs moléculaires reliant les acides aminés et les codons

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22
Q

Combien y a til de codon au total

A

64

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23
Q

Catégories de codons

A

61 codent pour un total de 20 acides aminés
3 codent pour un STOP
1 code pour l’initiation

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24
Q

Est ce que les acides aminés peuvent avoir plus qu’un ARNt

A

oui

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25
Qu'est ce qu'un code génétique dégénéré
Lorsque plusieurs codons spécifient pour un seul acide aminé (redondance)
26
rôle de l'aminoacyl-ARNt-synthétase
reconnait et couple un acide aminé à son ARNt spécifique
27
Quel est le premier adaptateur du code génétique
enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase
28
Comment est ce qu'on charge un ARNt
lorsque l'enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase couple l'acide aminé à son ARNt, celui-ci est chargé
29
Quel est le deuxième adaptateur du code génétique
la molécule d'ARNt
30
Quelle réaction permet le lien entre l'acide aminé et le ARNt
double hydrolisation de l'ATP en AMP créer une liaison riche en énergie
31
Sur quelle extrémité de l'ARNt est ce que l'acide aminé est lié
3'
32
Qu'est ce qu'un anti codon
Séquence de l'ARNt qui est complémentaire à un codon spécifique se trouvant sur l'ARNm et qui permet de recruté le bon acide aminé pour synthétiser la protéine
33
Combien d'ARN sont dans un ribosome
4
34
Combien de protéine se trouvent dans un ribosome
80
35
Quelle composante compte pour la moitié de la masse du ribosome
les 4 ARN
36
Combien de site de liaison du ribosome se lie à l'ARN
1
37
3 sites de liaison de l'ARNt
site A site P site E
38
Que représente le site A du ribosome
site accepteur: où l'ARNt apporte un nouvel acide aminé à la ribosome
39
Que représente le site P du ribosome
site où se forme la liaison peptidique entre l'acide aminé porté par l'ARNt au site A et l'acide aminé précédemment lié à l'ARNt au site P
40
Que représente le site E du ribosome
site exit: où l'ARNt dépourvu d'acide aminé est relâché après la formation de la liaison peptidique au site P
41
Fonction de la coiffe avant le codon AUG
Ribosome reconnait la coiffe 5', efficacité de traduction, stabilité de l'ARNm
42
Fonction de la coiffe 3' après codon STOP
efficacité de la traduction stabilité des ARNm
43
Étapes de l'élongation de la traduction
1. Un ARNt est chargé par liaison avec un acide aminé grâce à l'enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase 2. Arnt chargé se lie au site A du ribosome selon le codon sur l'ARNm 3. Le la chaine polypeptidique est découplé de l'ARNt situé au site P (celui qui était la avant) et forme un lien peptidique avec l'acide aminé de l'ARNt du site A 4. déplacement de la grande sous-unité de 3 nucléotides vers 3' = déplace ARNt du P vers le E et ARNt du A vers le P 5. déplacement de la petite sous-unité de 3 nucléotides sur la molécule d'ARNm et la repositionne en face de la grande sous-unité 6. site A libre pour accepter un nouveau ARNt chargé selon la prochaine séquence de 3 nucléotides du ARNm
44
Qu'est ce qui permet qu'il n'y a pas d'erreur de lecture pendant toute la synthèse de la protéine
le fait que le site A et P du ribosome sont assez proche pour que 2 ARNt s'apparient à deux codons successifs
45
Quel bout de la chaine polypeptide se trouvant sur l'ARNt du site P est découplé pour pouvoir formé un lien peptidique avec l'acide aminé du site A
le bout COOH de la chaine du site P est découplé pour pouvoir formé un lien peptidique avec le bout NH2 de l'acide aminé du site A
46
Qu'est ce qui permet la formation du lien peptidique entre le bout COOH de la chaine du site P et l'acide aminé du site A
la grande énergie du lien aminoacyl avec son ARNt
47
De 5' à 3', quel est l'odre des trois sites du ribosome
E - P - A
48
Quelle sous unité du ribosome se déplace en premier
la grande (pour libérer le site A)
49
De combien de nucléotides se déplacent les 2 sous-unités du ribosome
3
50
Que ce passe il au niveau du ribosome lorsqu'il arrive à un codon stop
aucun ARNt correspond à se codon, donc un facteur de libération se lie au site A porteur du codon stop et met fin à la traduction
51
Qu'est ce qu'un polysome
série de ribosomes qui traduit simultanément une même molécule d'ARNm (augmente efficacité de traduction)
52
À quoi est ce que le repliement des protéines est sensible
l'environnement
53
Est-ce que le repliment des protéines peut être affecté par des mutations héréditées
oui
54
Qu'est ce que la cristalline
protéine structurae soluble dans l'eau se trouvant dans la lentille et la cornée de l'oeil permettant la transparence
55
Qu'est ce que l'alpha cristalline
chaperone moléculaire ayant la capacité d'empêcher la précipitation des protéines dénaturées et d'augmenter la tolérance au stress cellulaire
56
Que permettent la cristalline et l'alpha cristalline
maintien de la transparence de la lentille
57
Que prévient la cristalline et l'alpha cristalline
cataractes en maintenant les protéines solubles
58
Qu'est ce qui cause des cataractes avec l'âge
déclin des fonctions de l'alpha cristalline (précipitation des protéines dans la lentille, plus soluble dans l'eau)
59
Quand débute le repliement des protéines
pendant la synthèse des protéines
60
Quelles structures se forment avant le repliement des protéines
eléments de structure secondaire de base se repliant indépendamment formation des domaines tertiaires
61
Fonction des chaperones moléculairwa lors du repliement des protéines
préviennent l'agrégation en s'attachant à des parties prônes à s'agréger
62
Quelles régions d'une protéine est prône à s'agrégéer
les régions hydrophobes
63
Est ce que la fixation des chaperones au polypeptide prend de l'énergi
non
64
Quand est-ce qu'il y a consommation d'ATP lors du repliement des protéines
au moment de déloger les chaperones de la protéine
65
Comment sont dégradés les protéines qui n'acquierent ps leur structure correcte
ajout d'une étiquette ubiquitine sur un résidu lysine grâce au UPS
66
3 protéines qui font partie du complèxe UPS
E1 E2 E3
67
Fonction de E1
active ubiquitine ligase
68
Fonction de E2
transfer l'ubiquitine ligase de E1 à la protéine à dégradé
69
Fonction de E3
reconnait la protéine à dégrader
70
Après ajout d'une chaine poly-ubiquinase à la protéine à dégrader, que ce passe il
Protéasome (tube formé de protéases) reconnait l'étiquette ubiquitine et dégrade la protéine
71
Comment est ce que les protéase des protéasomes dégradent les protéines mal repliés
hydrolyse la protéine en petits peptides qui sont relâchés
72
Est ce que l'étiquette ubiquitine de la protéine entre dans le protéasome
Non, elle est clivée avant
73
Quelle type de mutation affecte le repliement des protéines chez la fibrose kystique
délétion de 3 nucléotides qui codent pour la phénylalanine
74
Quelle protéine est affectée dans la maladie de Huntington
Huntingtine
75
Que ce passe il au niveau du cerveau chez un patient atteint du Huntington disease
protéine Huntingtine agrège et forme des fibres amyloïdes, causant la mort par apoptose des neurones
76
Quel codon est affecté dans la maladie de Huntington
CAG (expansions du codon)
77
Pour quoi code le codon CAG qui est affecté dans la maladie de Huntington
glutamine
78
Que cause l'agrégation de la protéine huntingtine dans la maladie de Huntington
expansions du triplet CAG codant pour la glutamine cause une séquence de poly-glutamine (poly-q) qui provoque l'agrégation de la Hunting
79
Quelle maladie est caractérisée par une diminution de l'efficacité du repliement et la dégradation de protéines avec l'âge
maladie de alzheimer
80
Conséquence de la diminution de l'efficacité du repliement et de dégradation dans la maladie d'Alzheimers
Formation d'agrégats de protéines sous forme de plaques amyloïdes résultant en la perte de la fonction des neurones environnantes et leur mort
81
Qu'est ce qu'un prion
protéine qui peut se trouver dans deux ou plus conformations, dont une est autoréplicative
82
Quel type de protéine entre en jeu dans la maladie de Creutzfeldt-Jakob
les prions
83
3 catégories de la maladie de Creutzfeldt-Jakob
sporadique génétique à prions transmis (contagieux)
84
Qu'implique la maladie de Creutzfeldt-Jakob sporadique
prion commence à se former dans une ou plusieurs cellules du cerveau, puis se propage
85
Qu'implique la maladie de Creutzfeldt-Jakob génétique
dus a une mutation génétique
86
Qu'implique la maladie de Creutzfeldt-Jakob transmis
transmis accidentellement au cours d'une procédure médicale impliquant des tissus humains ou par ingestion de la viande de vache folle

Médecine moléculaire et microscopique (30 decks)

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