Enzymologie Flashcards
En général, quelle sorte de molécule sont les enzymes
protéines
fct principale enzyme
catalyseur biologique
(augmente vitesse rx biochimique)
que veut dire la spécifité des enzymes
les enzymes sont activées par un substrat spécifique: les autres ne fonctionnent pas
effet d’un enzyme sur l’énergie d’activation d’une réaction chimique
abaisse l’énergie d’activation (abaisse les barrières énergétiques)
qu’est ce que l’énergie d’activation
énergie nécessaire du réactif pour passer de X à Y (barrière énergétique à franchir)
3 facteurs affectant l’activité des enzymes
température
ph
concentration d’enzyme et substrat
pourquoi est–ce que la temp et le ph affecte l’activité d’une enzyme
car ils ont tous un ph optimal et une temp optimale
est-ce que la temp optimale d’une enzyme varie selon son milieu
non
est-ce que le ph optimal d’une enzyme varie selon son milieu
oui, varie entre diff organes
quand peut on observer une dénaturation de l’enzyme
lorsqu’elle est trop loin de son ph optimal ou temp optimale
pourquoi est ce que les enzymes (protéines) peuvent se dénaturer: TEMPÉRATURE
plus la température augmente, pkus les molécules s’activent et brisent les liaisons faibles, changeant la conformation des protéines et donc leur fonction
pourquoi est ce que les enzymes (protéines) peuvent se dénaturer: PH
le ph affecte la charge des acides aminés et donc les liaison faibles qui en dépendent (liens faibles changent et conformation change aussi = fonction change)
structure cellulaire contenant enzyme plus basique
mitochondrie
structure cellulaire contenant enzyme plus acide
lysosomes (dégradation macromolécules, recyclage)
où se fait la réaction catalytique de l’enzyme
au niveau du site actif
qu’est ce que le site actif d’une enzyme
site de reconnaissance du substrat
comment se fait réaction enzymatique (catalyse)
- enzyme reconnait substrat (grâce à des liaisons faibles) et créer le premier complèxe enzyme-substrat)
- changement de conformation du substrat par les liaisons faibles enchaîne une réaction de catalyse du substrat mené par des acides aminées de l’enzyme
- création du complexe enzyme-produit et produit se libère, enzyme reste intacte
pourquoi est-ce que la réaction entre l’enzyme et le substrat est spécifique
liaisons chimiques faibles qui donne la spécifité
que ce passe t’il plus il y a de liaisons non-cov faibles entre enzyme et substrat
plus l’interaction entre les molécules est forte et l’affinité sera plus grande
2 sous-sites du site actif d’une enzyme
sous-site de liaison (maintient substrat en place lors de catalyse, comme main tien papier)
sous-site catalytique (performent la catalyse, comme ciseaux)
quel sous-site détermine la spécifité de l’enzyme pour son substrat
sous-site de liaison par les liaisons faibles
rôles sous-site catalytique
diminue énergie d’Activation nécessaire
stabilise structure intermédiaire (état de transition)
catalyse
sous-site de liaison de l’enzyme phosphodiestérase: quelles acides aminés font des pont-h avec l’AMPc
sérine
thréonine
acide glutamique
sous-site de liaison de l’enzyme phosphodiestérase: quelle acide aminé fait des liaisons ioniques avec le substrat
arginine
substrat de l’enzyme phosphodiestérase
amp cyclique
Effet de la concentration de substrat sur la vitesse initiale de la rx à concentration constante de l’enzyme
plus on augmente la quantité de substrat, la vitesse de réaction augmente jusqu’à un plateau
plus suffisamment d’enzymes pour faire la catalyse de substrat
qu’est ce que le vmax
vitesse de réaction augmente jusqu’à vitesse max ou l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donner
bref, la réaction ne peut pas aller plus vite puisqu’il n’y a plus assez d’enzymes libres qui pourrait catalyser de substrats
Effet de la concentration d’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction à concentration de substrat constante
Effet linéaire: plus il y a d’enzymes, plus il y a de substrat catalyser en nouveau produit
vitesse de réaction augmente avec la quantité d’enzyme présente
qu’est ce que le km
concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximum vmax
que mesure le km
affinité substrat pour une enzyme
est ce que la valeure du vmax dépend de la conc. enzymatique
oui
est ce que la valeure du vmax dépend de la conc. du substrat
non
plus le km est petit…
plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande
sur quoi dépend l’efficacité d’une enzyme
vitesse à laquelle elle transforme son substrat en produit
décrit l’allure du graphique entre la relation avec la quantité d’enzyme et la vitesse de réaction
linéaire (si tu double le nbr d’enzyme, tu double la vitesse de rx)
2 types inhibitions enzymatique
réversible
irréversible
liaisons impliqués dans l’inhibition réversible
faible
liaisons impliqués dans l’inhibition irréversible
forte (covalentes)
2 types d’inhibition enzymatique réversible
compétitive
non-compétitive
qu’est ce que l’inhibition enzymatique réversible compétitive
enzyme et substrat compétitionne pour même site catalytique
si l’inhibiteur gagne, il bloque le lien enzyme-substrat
si l’inhibiteur gagne dans la réaction enzymatique réversible compétitive, que ce passe il au vmax et au km
vmax: ne change pas (car si on augmente nbr de substrat, il va for sure gagner compétition)
km: augmente (car affinité enzyme diminue avec présence d’inhibiteur)
nom du site de l’inhibiteur dans la réaction enzymatique réversible non compétitive
allostérique
qu’est ce que l’inhibition enzymatique réversible non-compétitive
l’inhibiteur se fixe au site allostérique et induit un changement de conformation du site actif, ce qui réduit activité catalytique
qu’empêche les inhibiteur enzymatiques non-compétitifs
formation de complexes enzyme-produit (change la conformation pour faire en sorte que l’enzyme ne peut plus catalyser le substrat, mais la liason se fait qd mm)
est-ce que les inhibiteurs non-compétitifs sont affectés par la concentration de substrat
non
que ce passe il au vmax et km en présence d’un inhibiteur non-compétitif
vmax diminue car il réduite la quantité d’enzyme capable de former le substrat (rx plus lente c sur)
km ne change pas, car l’inhibiteur n’affecte pas l’affinité de l’enzyme au substrat (aucun effet sur le premier lien enzyme-substrat, juste enzyme-produit)
effet vmax inhibiteur compétitif vs non-compétitif
compétitif: vmax ne change pas, car
non-compétitif: vmax diminue
effet km inhibiteur compétitif vs non-compétitif
compétitif: km augmente (diminue affinité)
non-compétitif: km ne change pas
qu’est ce que le rétrocontrole
controle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité de produit final
lorsqu’une voie métabolique a catalyser assez de produit final, un de ces produit peut se lié à un site allostérique de l’enzyme et changer sa conformation pour enlever l’affinité enzyme-substrat
voies de biosynthèse des acides aminés: quel type d’inhibition est mise en jeu
réversible non-compétitive dans un système de rétrocontrole négatif
voies de biosynthèse des acides aminés: quelle structure controle la première enzyme spécifique de sa voie de biosynthèse
acides aminés
Est-ce que le mécanisme d’action de l’aspirine (inhibition) est irréversible ou réversible
irréversible
Est-ce que le mécanisme d’action de l’ibuprofène (inhibition) est irréversible ou réversible
réversible
qu’inhibe l’aspirine et l’ibuprofène
production de prostaglandines et thromboxanes
quelle enzyme est inhibié par l’aspirine et l’ibuprofène
cyclooxygénase (COX1 ET COX2)
différence entre le lien formé au niveau du site actif entre l’aspirine et l’ibuprofène
Ibuprofen: liaisons faibles non-cov
Aspirine: liaisons fortes cov
lors de la réaction de phosphorylation des protéines, ou est transféré le groupement phosphate de l’ATP
sur le groupement hydroxyle de la chaine lat de la sérine, thréonine ou tyrosine
lors de la réaction de phosphorylation des protéines, que change l’ajout de phosphate sur la protéine
possibilité de liens faibles, donc change conformation de la protéine et donc sa fonction
comment les enzymes catalysent les réactions
diminuent l’énergie d’activation (barrière énergétique) de la réaction, augmentant ainsi la vitesse
