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Médecine moléculaire et microscopique > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1
Q

En général, quelle sorte de molécule sont les enzymes

A

protéines

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Q

fct principale enzyme

A

catalyseur biologique
(augmente vitesse rx biochimique)

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3
Q

que veut dire la spécifité des enzymes

A

les enzymes sont activées par un substrat spécifique: les autres ne fonctionnent pas

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4
Q

effet d’un enzyme sur l’énergie d’activation d’une réaction chimique

A

abaisse l’énergie d’activation (abaisse les barrières énergétiques)

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Q

qu’est ce que l’énergie d’activation

A

énergie nécessaire du réactif pour passer de X à Y (barrière énergétique à franchir)

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6
Q

3 facteurs affectant l’activité des enzymes

A

température
ph
concentration d’enzyme et substrat

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7
Q

pourquoi est–ce que la temp et le ph affecte l’activité d’une enzyme

A

car ils ont tous un ph optimal et une temp optimale

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8
Q

est-ce que la temp optimale d’une enzyme varie selon son milieu

A

non

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9
Q

est-ce que le ph optimal d’une enzyme varie selon son milieu

A

oui, varie entre diff organes

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10
Q

quand peut on observer une dénaturation de l’enzyme

A

lorsqu’elle est trop loin de son ph optimal ou temp optimale

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11
Q

pourquoi est ce que les enzymes (protéines) peuvent se dénaturer: TEMPÉRATURE

A

plus la température augmente, pkus les molécules s’activent et brisent les liaisons faibles, changeant la conformation des protéines et donc leur fonction

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12
Q

pourquoi est ce que les enzymes (protéines) peuvent se dénaturer: PH

A

le ph affecte la charge des acides aminés et donc les liaison faibles qui en dépendent (liens faibles changent et conformation change aussi = fonction change)

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13
Q

structure cellulaire contenant enzyme plus basique

A

mitochondrie

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14
Q

structure cellulaire contenant enzyme plus acide

A

lysosomes (dégradation macromolécules, recyclage)

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15
Q

où se fait la réaction catalytique de l’enzyme

A

au niveau du site actif

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16
Q

qu’est ce que le site actif d’une enzyme

A

site de reconnaissance du substrat

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17
Q

comment se fait réaction enzymatique (catalyse)

A
  1. enzyme reconnait substrat (grâce à des liaisons faibles) et créer le premier complèxe enzyme-substrat)
  2. changement de conformation du substrat par les liaisons faibles enchaîne une réaction de catalyse du substrat mené par des acides aminées de l’enzyme
  3. création du complexe enzyme-produit et produit se libère, enzyme reste intacte
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18
Q

pourquoi est-ce que la réaction entre l’enzyme et le substrat est spécifique

A

liaisons chimiques faibles qui donne la spécifité

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19
Q

que ce passe t’il plus il y a de liaisons non-cov faibles entre enzyme et substrat

A

plus l’interaction entre les molécules est forte et l’affinité sera plus grande

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20
Q

2 sous-sites du site actif d’une enzyme

A

sous-site de liaison (maintient substrat en place lors de catalyse, comme main tien papier)
sous-site catalytique (performent la catalyse, comme ciseaux)

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21
Q

quel sous-site détermine la spécifité de l’enzyme pour son substrat

A

sous-site de liaison par les liaisons faibles

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22
Q

rôles sous-site catalytique

A

diminue énergie d’Activation nécessaire
stabilise structure intermédiaire (état de transition)
catalyse

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23
Q

sous-site de liaison de l’enzyme phosphodiestérase: quelles acides aminés font des pont-h avec l’AMPc

A

sérine
thréonine
acide glutamique

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24
Q

sous-site de liaison de l’enzyme phosphodiestérase: quelle acide aminé fait des liaisons ioniques avec le substrat

A

arginine

25
Q

substrat de l’enzyme phosphodiestérase

A

amp cyclique

26
Q

Effet de la concentration de substrat sur la vitesse initiale de la rx à concentration constante de l’enzyme

A

plus on augmente la quantité de substrat, la vitesse de réaction augmente jusqu’à un plateau
plus suffisamment d’enzymes pour faire la catalyse de substrat

27
Q

qu’est ce que le vmax

A

vitesse de réaction augmente jusqu’à vitesse max ou l’enzyme est saturée par le substrat à une concentration d’enzyme donner
bref, la réaction ne peut pas aller plus vite puisqu’il n’y a plus assez d’enzymes libres qui pourrait catalyser de substrats

28
Q

Effet de la concentration d’enzyme sur la vitesse initiale de la réaction à concentration de substrat constante

A

Effet linéaire: plus il y a d’enzymes, plus il y a de substrat catalyser en nouveau produit
vitesse de réaction augmente avec la quantité d’enzyme présente

29
Q

qu’est ce que le km

A

concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximum vmax

30
Q

que mesure le km

A

affinité substrat pour une enzyme

31
Q

est ce que la valeure du vmax dépend de la conc. enzymatique

A

oui

32
Q

est ce que la valeure du vmax dépend de la conc. du substrat

A

non

33
Q

plus le km est petit…

A

plus l’affinité de l’enzyme pour le substrat est grande

34
Q

sur quoi dépend l’efficacité d’une enzyme

A

vitesse à laquelle elle transforme son substrat en produit

35
Q

décrit l’allure du graphique entre la relation avec la quantité d’enzyme et la vitesse de réaction

A

linéaire (si tu double le nbr d’enzyme, tu double la vitesse de rx)

36
Q

2 types inhibitions enzymatique

A

réversible
irréversible

37
Q

liaisons impliqués dans l’inhibition réversible

A

faible

38
Q

liaisons impliqués dans l’inhibition irréversible

A

forte (covalentes)

39
Q

2 types d’inhibition enzymatique réversible

A

compétitive
non-compétitive

40
Q

qu’est ce que l’inhibition enzymatique réversible compétitive

A

enzyme et substrat compétitionne pour même site catalytique
si l’inhibiteur gagne, il bloque le lien enzyme-substrat

41
Q

si l’inhibiteur gagne dans la réaction enzymatique réversible compétitive, que ce passe il au vmax et au km

A

vmax: ne change pas (car si on augmente nbr de substrat, il va for sure gagner compétition)
km: augmente (car affinité enzyme diminue avec présence d’inhibiteur)

42
Q

nom du site de l’inhibiteur dans la réaction enzymatique réversible non compétitive

A

allostérique

43
Q

qu’est ce que l’inhibition enzymatique réversible non-compétitive

A

l’inhibiteur se fixe au site allostérique et induit un changement de conformation du site actif, ce qui réduit activité catalytique

44
Q

qu’empêche les inhibiteur enzymatiques non-compétitifs

A

formation de complexes enzyme-produit (change la conformation pour faire en sorte que l’enzyme ne peut plus catalyser le substrat, mais la liason se fait qd mm)

45
Q

est-ce que les inhibiteurs non-compétitifs sont affectés par la concentration de substrat

A

non

46
Q

que ce passe il au vmax et km en présence d’un inhibiteur non-compétitif

A

vmax diminue car il réduite la quantité d’enzyme capable de former le substrat (rx plus lente c sur)
km ne change pas, car l’inhibiteur n’affecte pas l’affinité de l’enzyme au substrat (aucun effet sur le premier lien enzyme-substrat, juste enzyme-produit)

47
Q

effet vmax inhibiteur compétitif vs non-compétitif

A

compétitif: vmax ne change pas, car
non-compétitif: vmax diminue

48
Q

effet km inhibiteur compétitif vs non-compétitif

A

compétitif: km augmente (diminue affinité)
non-compétitif: km ne change pas

49
Q

qu’est ce que le rétrocontrole

A

controle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité de produit final

lorsqu’une voie métabolique a catalyser assez de produit final, un de ces produit peut se lié à un site allostérique de l’enzyme et changer sa conformation pour enlever l’affinité enzyme-substrat

50
Q

voies de biosynthèse des acides aminés: quel type d’inhibition est mise en jeu

A

réversible non-compétitive dans un système de rétrocontrole négatif

51
Q

voies de biosynthèse des acides aminés: quelle structure controle la première enzyme spécifique de sa voie de biosynthèse

A

acides aminés

52
Q

Est-ce que le mécanisme d’action de l’aspirine (inhibition) est irréversible ou réversible

A

irréversible

53
Q

Est-ce que le mécanisme d’action de l’ibuprofène (inhibition) est irréversible ou réversible

A

réversible

54
Q

qu’inhibe l’aspirine et l’ibuprofène

A

production de prostaglandines et thromboxanes

55
Q

quelle enzyme est inhibié par l’aspirine et l’ibuprofène

A

cyclooxygénase (COX1 ET COX2)

56
Q

différence entre le lien formé au niveau du site actif entre l’aspirine et l’ibuprofène

A

Ibuprofen: liaisons faibles non-cov
Aspirine: liaisons fortes cov

57
Q

lors de la réaction de phosphorylation des protéines, ou est transféré le groupement phosphate de l’ATP

A

sur le groupement hydroxyle de la chaine lat de la sérine, thréonine ou tyrosine

58
Q

lors de la réaction de phosphorylation des protéines, que change l’ajout de phosphate sur la protéine

A

possibilité de liens faibles, donc change conformation de la protéine et donc sa fonction

59
Q

comment les enzymes catalysent les réactions

A

diminuent l’énergie d’activation (barrière énergétique) de la réaction, augmentant ainsi la vitesse

Médecine moléculaire et microscopique (30 decks)

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