Enzymologie

Question 1

En général, quelle sorte de molécule sont les enzymes

Answer 1

protéines

Question 2

fct principale enzyme

Answer 2

catalyseur biologique
(augmente vitesse rx biochimique)

Question 3

que veut dire la spécifité des enzymes

Answer 3

les enzymes sont activées par un substrat spécifique: les autres ne fonctionnent pas

Question 4

effet d’un enzyme sur l’énergie d’activation d’une réaction chimique

Answer 4

abaisse l’énergie d’activation (abaisse les barrières énergétiques)

Question 5

qu’est ce que l’énergie d’activation

Answer 5

énergie nécessaire du réactif pour passer de X à Y (barrière énergétique à franchir)

Question 6

3 facteurs affectant l’activité des enzymes

Answer 6

température
ph
concentration d’enzyme et substrat

Question 7

pourquoi est–ce que la temp et le ph affecte l’activité d’une enzyme

Answer 7

car ils ont tous un ph optimal et une temp optimale

Question 8

est-ce que la temp optimale d’une enzyme varie selon son milieu

Answer 8

non

Question 9

est-ce que le ph optimal d’une enzyme varie selon son milieu

Answer 9

oui, varie entre diff organes

Question 10

quand peut on observer une dénaturation de l’enzyme

Answer 10

lorsqu’elle est trop loin de son ph optimal ou temp optimale

Question 11

pourquoi est ce que les enzymes (protéines) peuvent se dénaturer: TEMPÉRATURE

Answer 11

plus la température augmente, pkus les molécules s’activent et brisent les liaisons faibles, changeant la conformation des protéines et donc leur fonction

Question 12

pourquoi est ce que les enzymes (protéines) peuvent se dénaturer: PH

Answer 12

le ph affecte la charge des acides aminés et donc les liaison faibles qui en dépendent (liens faibles changent et conformation change aussi = fonction change)

Question 13

structure cellulaire contenant enzyme plus basique

Answer 13

mitochondrie

Question 14

structure cellulaire contenant enzyme plus acide

Answer 14

lysosomes (dégradation macromolécules, recyclage)

Question 15

où se fait la réaction catalytique de l’enzyme

Answer 15

au niveau du site actif

Question 16

qu’est ce que le site actif d’une enzyme

Answer 16

site de reconnaissance du substrat

Question 17

comment se fait réaction enzymatique (catalyse)

Answer 17

1. enzyme reconnait substrat (grâce à des liaisons faibles) et créer le premier complèxe enzyme-substrat)
2. changement de conformation du substrat par les liaisons faibles enchaîne une réaction de catalyse du substrat mené par des acides aminées de l’enzyme
3. création du complexe enzyme-produit et produit se libère, enzyme reste intacte

Question 18

pourquoi est-ce que la réaction entre l’enzyme et le substrat est spécifique

Answer 18

liaisons chimiques faibles qui donne la spécifité

Question 19

que ce passe t’il plus il y a de liaisons non-cov faibles entre enzyme et substrat

Answer 19

plus l’interaction entre les molécules est forte et l’affinité sera plus grande

Question 20

2 sous-sites du site actif d’une enzyme

Answer 20

sous-site de liaison (maintient substrat en place lors de catalyse, comme main tien papier)
sous-site catalytique (performent la catalyse, comme ciseaux)

Question 21

quel sous-site détermine la spécifité de l’enzyme pour son substrat

Answer 21

sous-site de liaison par les liaisons faibles

Question 22

rôles sous-site catalytique

Answer 22

diminue énergie d’Activation nécessaire
stabilise structure intermédiaire (état de transition)
catalyse

Question 23

sous-site de liaison de l’enzyme phosphodiestérase: quelles acides aminés font des pont-h avec l’AMPc

Answer 23

sérine
thréonine
acide glutamique

Question 24

sous-site de liaison de l’enzyme phosphodiestérase: quelle acide aminé fait des liaisons ioniques avec le substrat

Answer 24

arginine

Question 25

substrat de l'enzyme phosphodiestérase

Answer 25

amp cyclique

Question 26

Effet de la concentration de substrat sur la vitesse initiale de la rx à concentration constante de l'enzyme

Answer 26

plus on augmente la quantité de substrat, la vitesse de réaction augmente jusqu'à un plateau plus suffisamment d'enzymes pour faire la catalyse de substrat

Question 27

qu'est ce que le vmax

Answer 27

vitesse de réaction augmente jusqu'à vitesse max ou l'enzyme est saturée par le substrat à une concentration d'enzyme donner bref, la réaction ne peut pas aller plus vite puisqu'il n'y a plus assez d'enzymes libres qui pourrait catalyser de substrats

Question 28

Effet de la concentration d'enzyme sur la vitesse initiale de la réaction à concentration de substrat constante

Answer 28

Effet linéaire: plus il y a d'enzymes, plus il y a de substrat catalyser en nouveau produit vitesse de réaction augmente avec la quantité d'enzyme présente

Question 29

qu'est ce que le km

Answer 29

concentration de substrat à laquelle la réaction est à la moitié de la vitesse maximum vmax

Question 30

que mesure le km

Answer 30

affinité substrat pour une enzyme

Question 31

est ce que la valeure du vmax dépend de la conc. enzymatique

Answer 31

oui

Question 32

est ce que la valeure du vmax dépend de la conc. du substrat

Answer 32

non

Question 33

plus le km est petit...

Answer 33

plus l'affinité de l'enzyme pour le substrat est grande

Question 34

sur quoi dépend l'efficacité d'une enzyme

Answer 34

vitesse à laquelle elle transforme son substrat en produit

Question 35

décrit l'allure du graphique entre la relation avec la quantité d'enzyme et la vitesse de réaction

Answer 35

linéaire (si tu double le nbr d'enzyme, tu double la vitesse de rx)

Question 36

2 types inhibitions enzymatique

Answer 36

réversible irréversible

Question 37

liaisons impliqués dans l'inhibition réversible

Answer 37

faible

Question 38

liaisons impliqués dans l'inhibition irréversible

Answer 38

forte (covalentes)

Question 39

2 types d'inhibition enzymatique réversible

Answer 39

compétitive non-compétitive

Question 40

qu'est ce que l'inhibition enzymatique réversible compétitive

Answer 40

enzyme et substrat compétitionne pour même site catalytique si l'inhibiteur gagne, il bloque le lien enzyme-substrat

Question 41

si l'inhibiteur gagne dans la réaction enzymatique réversible compétitive, que ce passe il au vmax et au km

Answer 41

vmax: ne change pas (car si on augmente nbr de substrat, il va for sure gagner compétition) km: augmente (car affinité enzyme diminue avec présence d'inhibiteur)

Question 42

nom du site de l'inhibiteur dans la réaction enzymatique réversible non compétitive

Answer 42

allostérique

Question 43

qu'est ce que l'inhibition enzymatique réversible non-compétitive

Answer 43

l'inhibiteur se fixe au site allostérique et induit un changement de conformation du site actif, ce qui réduit activité catalytique

Question 44

qu'empêche les inhibiteur enzymatiques non-compétitifs

Answer 44

formation de complexes enzyme-produit (change la conformation pour faire en sorte que l'enzyme ne peut plus catalyser le substrat, mais la liason se fait qd mm)

Question 45

est-ce que les inhibiteurs non-compétitifs sont affectés par la concentration de substrat

Answer 45

non

Question 46

que ce passe il au vmax et km en présence d'un inhibiteur non-compétitif

Answer 46

vmax diminue car il réduite la quantité d'enzyme capable de former le substrat (rx plus lente c sur) km ne change pas, car l'inhibiteur n'affecte pas l'affinité de l'enzyme au substrat (aucun effet sur le premier lien enzyme-substrat, juste enzyme-produit)

Question 47

effet vmax inhibiteur compétitif vs non-compétitif

Answer 47

compétitif: vmax ne change pas, car non-compétitif: vmax diminue

Question 48

effet km inhibiteur compétitif vs non-compétitif

Answer 48

compétitif: km augmente (diminue affinité) non-compétitif: km ne change pas

Question 49

qu'est ce que le rétrocontrole

Answer 49

controle de l'activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité de produit final lorsqu'une voie métabolique a catalyser assez de produit final, un de ces produit peut se lié à un site allostérique de l'enzyme et changer sa conformation pour enlever l'affinité enzyme-substrat

Question 50

voies de biosynthèse des acides aminés: quel type d'inhibition est mise en jeu

Answer 50

réversible non-compétitive dans un système de rétrocontrole négatif

Question 51

voies de biosynthèse des acides aminés: quelle structure controle la première enzyme spécifique de sa voie de biosynthèse

Answer 51

acides aminés

Question 52

Est-ce que le mécanisme d'action de l'aspirine (inhibition) est irréversible ou réversible

Answer 52

irréversible

Question 53

Est-ce que le mécanisme d'action de l'ibuprofène (inhibition) est irréversible ou réversible

Answer 53

réversible

Question 54

qu'inhibe l'aspirine et l'ibuprofène

Answer 54

production de prostaglandines et thromboxanes

Question 55

quelle enzyme est inhibié par l'aspirine et l'ibuprofène

Answer 55

cyclooxygénase (COX1 ET COX2)

Question 56

différence entre le lien formé au niveau du site actif entre l'aspirine et l'ibuprofène

Answer 56

Ibuprofen: liaisons faibles non-cov Aspirine: liaisons fortes cov

Question 57

lors de la réaction de phosphorylation des protéines, ou est transféré le groupement phosphate de l'ATP

Answer 57

sur le groupement hydroxyle de la chaine lat de la sérine, thréonine ou tyrosine

Question 58

lors de la réaction de phosphorylation des protéines, que change l'ajout de phosphate sur la protéine

Answer 58

possibilité de liens faibles, donc change conformation de la protéine et donc sa fonction

Question 59

comment les enzymes catalysent les réactions

Answer 59

diminuent l'énergie d'activation (barrière énergétique) de la réaction, augmentant ainsi la vitesse