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Protéines Flashcards

1
Q

De quoi sont composés les protéines

A

polymères d’acides aminés

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Q

Qu’est ce qui dicte l’ordre des acides aminés dans les protéines

A

la séquence d’ADN

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Q

Que représente la structure primaire des protéines

A

L’Ordre des acides aminés

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4
Q

Qu’est ce qu’un protéome

A

somme de toutes les protéines exprimés par la cellule

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Q

Exemples de protéines

A

enzymes
récepteur (membrane plasmique)
insuline (aussi une hormone)
hémoglobine

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6
Q

Qu’est ce que l’hémoglobine

A

métalloprotéines qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges qui transporte l’oxygène dans le sang

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7
Q

3 caractéristiques des polymères d’acides aminés

A

grande diversité
conformation tridimensionnelle, flexible et mobile
dynamique

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8
Q

Sur quoi dépend la fonction dynamique des acides aminés

A

énergie du mvt brownien (électrons)
molécules énergétiques ATP et GTP

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9
Q

Quel est le type de réaction dynamique impliquant le GTP sur une protéine

A

Hydrolyse du GTP et GDP affectant la fonction de la protéine (changement de conformation)

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10
Q

Quels types de protéines voient leur conformation modifiée par l’hydrolyse de l’ATP

A

protéines motrices

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11
Q

Composantes d’un acide aminé

A

groupe amine
carbone alpha + hydrogène
groupe carboxyle
chaîne variable (R)

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12
Q

Quels sont les acides et les bases d’un acide aminé

A

acide: groupe carboxyle
base: groupe amine

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13
Q

Quels atomes sont dans le groupement amine

A

NH2 attaché au carbone alpha

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14
Q

Quels atomes sont dans le groupe carboxyle

A

COOH attaché au carbone alpha

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15
Q

Qu’est ce qui différencie les 20 acides aminés

A

chaîne latérale variable attaché au carbone alpha

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16
Q

3 types de chaînes latérales

A

polaires chargées
polaires non-chargées
apolaires

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17
Q

2 types d’acides aminés polaires chargés

A

chargé positivement (basique) ou négativement (acide)

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18
Q

quels types d’acides aminés sont hydrophiles

A

polaire chargées
polaires non chargés

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19
Q

caractéristique des acides aminés polaires non chargées

A

contiennent des H pouvant former des ponts hydrogènes avec O ou N

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20
Q

Quels sont les 3 acides aminés qui sont le plus souvent phosphorylés (transmettent phosphate d’un ATP à une autre protéine)

A

Serine
Tyrosine
Threonine
(acides amins polaires non chargées)

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21
Q

Quels sont les atomes inclut le plus souvent dans des protéines apolaires

A

C et H

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22
Q

Qu’est ce qu’un lien peptidique

A

Lien qui relie les acides aminés entre eux

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23
Q

Quelle réaction est impliqué pour former un lien peptidique

A

condensation entre les 2 acides aminés qui fait réagir le groupement carboxyle et amine (base et acide) et génère une molécule d’eau

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24
Q

Où se produit la réaction de condensation de 2 acides aminés

A

dans les ribosomes

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25
Quelle composante d'un acide aminé n'est pas impliqué dans la formation d'un lien peptidique
carbone alpha (relie le groupement R)
26
Quelles parties des acides aminés forment l'eau durant la création d'un lien peptidique
Le OH du groupe carboxyle Le H du groupe amine (donc, lien entre un carbone et azote = lien peptidique)
27
Quelle est la plus grosse protéine
Titin
28
Quel est la particularité du mouvement d'un lien peptidique
Il ne permet pas la rotation, puisqu'il agit avec un caractère de lien double
29
Qu'est ce qu'un squelette peptidique
plusieurs acides aminés liés par un lien peptidique
30
Quelles sont les deux parties terminales du squelette polypeptidique
amino(N)-terminale (positive basique) carboxy(C)-terminale (négative acide)
31
Quelle est la particularité du mouvement d'un carbone alpha et des chaînes latérales
Il permet la rotation, comparé au lien peptidique (peut se placer dans toutes les orientations possibles)
32
Comment s'appelle les acides aminés lorsqu'ils sont liés par lien peptidique
résidu
33
Qu'est ce qui détermine la structure des protéines
order des acides aminés propriétés physico-chimiques qui régit les interactions
34
Premières structures qui détermine comment la structure se replie
Résidus hydrophobes (expluser par l'eau, s'attachent ensemble)
35
4 types de liaisons chimiques faibles (non covalentes)
forces de van der waals ponts H liens ioniques interactions hydrophobes
36
Qu'est ce qu'une force de van der waals
atome normalement non polaire devient sporadiquement polarisée à cause de l'équilibre entre l'attraction et répulsion (très courte distance)
37
Au niveau de quel type d'acides aminés se produit les forces de van der waals
acides aminés non polaire
38
Quelles sont les répulsions et attraction des forces de van der waals
répulsion entre noyaux et nuages électriques attraction entre noyau d'un atome et nuage électronique d'un autre
39
qu'est ce qu'un pont H
liaison entre un O ou un N et un H lié à un autre O ou N (comme si atome H prit entre 2 atomes électronégatifs)
40
Au niveau de quel type d'acides aminés se produit les ponts H
chaines latérales d'acides aminés polaires
41
Qu'est ce qu'un lien ionique
attraction électrostatique entre groupements R chargés positivement (basique) et négativement (acide) (base donne ses électrons à l'acide)
42
Est-ce que les interactions hydrophobes sont de vrais liens
Non
43
Qu'est ce qu'une intéraction hydrophobe
Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre l'énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l'eau (répulsion de l'eau)
44
Organisation de la protéine dans une intéraction hydrophobe
chaines polaires se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaines apolaires se retrouvent au centre de la molécules (a.a vers ext = hydrophile, a.a vers int = hydrophobe)
45
Pourquoi est-ce que les acides aminés hydrophobes ont tendance à se retrouvé vers le coeur de la protéine
Car la répulsion de l'eau fait en sorte qu'ils veulent se retrouver le plus loin possible de l'eau, donc ils s'organisent vers le centre de la protéine
46
Quelle force non-covalente (liaison chimique faible) dicte le repliement de la protéine
interaction hydrophobe
47
Rôle des liaisons faibles (et non fortes) des protéines
donne le dynamisme (permet le changement de conformation) permet de libérer les protéines de leur récepteur
48
1 liaison chimique forte du maintien de la structure des protéines (covalente)
ponts disulfure (S-S)
49
Qu'est ce qu'une liaison chimique disulfure
liaison covalente interchaîne via l'oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine (plus forte)
50
Que stabilise les ponts disulfure
structure des protéines extracellulaires
51
Où se trouve souvent les ponts disulfures
récepteurs
52
Qu'est ce que la structure primaire des protéines
séquence en acides-aminés de la protéines (assemblage par liens peptidiques, squelette polypeptidique)
53
Quel est le premier niveau d'organisation des protéines
structure secondaire
54
Quel type de liaison faible cause la forme du repliement de l'hélice alpha et entre quelles structures
ponts hydrogènes entre l'hydrogène du groupement aminé et l'oxygène du groupement carboxyle DU SQUELETTE POLYPEPTIDIQUE
55
Combien y a til de ponts hydrogène par hélice alpha
un pont hydrogène par 4 liaisons peptidiques
56
Vers où pointes les chaînes latérales dans une hélice alpha
extérieur de la cellule
57
Qu'est ce qui donne l'élasticité des hélices alpha
les ponts hydrogènes vont dans la même direction que le squelette polypeptidique de l'hélice alpha
58
Qu'est ce qui permet l'agencement des hélices alpha dans les structures tertiaires
Hélice alpha peut avoir une nature amphipathique (hydrophile d'un côté, hydrophobe de l'autre)
59
Est ce que l'hélice alpha est toujours amphipathique
Non, seulement lorsque nécessaire
60
Quel type de liaison faible cause la forme du repliement du feuillet beta et entre quelles structures
ponts hydrogènes entre l'hydrogène du groupement aminé et l'oxygène du groupement carboxyle ENTRE CHAINES VOISINES
61
Différences entre hélice alpha et feuillet beta
Hélice alpha: a.a. de la même chaine polypeptidique qui forme le pont hydrogène Feuillet beta: différentes chaines polypeptidiques s'agencent et font des pont hydrogène entre elles
62
Qu'est ce qui donne la rigidité des feuillets béta
Les ponts hydrogènes sont perpendiculaires à la chaine polypeptidique
63
comment se forment les feuillets beta
parties de la longue chaine polypeptidique se replient et se longent l'un a cote de l'autre
64
2 types de feuillets alpha
antiparallele et parallele
65
Quelles sont les deux structures qui permettent des connections entre les différentes structures secondaires des protéines
coudes boucles
66
Qu'est ce qu'un coude
élément structure secondaire qui créer un changement de direction de la chaine polypeptidique (fléchir le polypeptide dans l'espace)
67
Typiquement, combien d'acides aminés trouvons nous dans les coudes
4
68
Qu'est ce qu'une boucle
élément structure secondaire plus longue que les coudes qui sont à l'extérieur de sprotéines et engagent des liaisons hydrogènes
69
Qu'est ce que la structure tertiaire
organisation dans l'espace des structures secondaires entre elles
70
Est-ce que toutes les protéines ont une structure teritaire
oui
71
Est-ce que les protéines secondaires ont une fonction
Non, la conformation 3d des structures tertiaires donne la fonction
72
Qu'est ce qu'un domaine protéique
Élément d'une structure tertiaire Partie d'une protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
73
Est-ce qu'on peut avoir plusieurs domaines protéiques dans une chaine polypeptidique
Oui
74
Vrai ou faux: un domaine protéique se retrouve uniquement dans un type de protéine
Faux, il peut se retrouver dans plusieurs
75
Qu'est ce que la structure quaternaire
assemblage de plusieurs sous-unités protéiques tertiaires entre elles de manière non-covalente pour être fonctionnelle
76
Est ce que toutes les protéines ont une structure quaternaire
Non
77
Exemple d'une protéine quaternaire
Hémoglobine
78
Lorsqu'une protéine n'a qu'un site de liaison, il peut former une...
dimère avec une protéine identique
79
Des protéines identiques portant 2 sites de liaisons peuvent s'assembler en... (2)
Un long filament hélicoïdal un cercle
80
Quelle réaction change la fonction de la protéine (controle l'activité des protéines)
Phosphorylation et liaison de GTP
81
Est-ce que la phosphorylation est réversible
Oui
82
Que ce passe t il lors de la phosphorylation d'une protéine
On ajoute une groupement phosphate à la protéine, ce qui ajoute une charge négative et induit possiblement des liaisons faibles ce qui change la conformation de la chaine, et change aussi la fonction
83
Quand est ce que les GTP-binding proteines sont actives
Lorsqu'ils sont liés au GTP
84
Quand est ce que les GTP-binding proteines sont INactives
Lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

Médecine moléculaire et microscopique (30 decks)

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