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Médecine moléculaire et microscopique > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

De quoi sont composés les protéines

A

polymères d’acides aminés

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Q

Qu’est ce qui dicte l’ordre des acides aminés dans les protéines

A

la séquence d’ADN

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3
Q

Que représente la structure primaire des protéines

A

L’Ordre des acides aminés

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4
Q

Qu’est ce qu’un protéome

A

somme de toutes les protéines exprimés par la cellule

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5
Q

Exemples de protéines

A

enzymes
récepteur (membrane plasmique)
insuline (aussi une hormone)
hémoglobine

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6
Q

Qu’est ce que l’hémoglobine

A

métalloprotéines qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges qui transporte l’oxygène dans le sang

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7
Q

3 caractéristiques des polymères d’acides aminés

A

grande diversité
conformation tridimensionnelle, flexible et mobile
dynamique

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8
Q

Sur quoi dépend la fonction dynamique des acides aminés

A

énergie du mvt brownien (électrons)
molécules énergétiques ATP et GTP

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9
Q

Quel est le type de réaction dynamique impliquant le GTP sur une protéine

A

Hydrolyse du GTP et GDP affectant la fonction de la protéine (changement de conformation)

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10
Q

Quels types de protéines voient leur conformation modifiée par l’hydrolyse de l’ATP

A

protéines motrices

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11
Q

Composantes d’un acide aminé

A

groupe amine
carbone alpha + hydrogène
groupe carboxyle
chaîne variable (R)

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12
Q

Quels sont les acides et les bases d’un acide aminé

A

acide: groupe carboxyle
base: groupe amine

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13
Q

Quels atomes sont dans le groupement amine

A

NH2 attaché au carbone alpha

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14
Q

Quels atomes sont dans le groupe carboxyle

A

COOH attaché au carbone alpha

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15
Q

Qu’est ce qui différencie les 20 acides aminés

A

chaîne latérale variable attaché au carbone alpha

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16
Q

3 types de chaînes latérales

A

polaires chargées
polaires non-chargées
apolaires

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17
Q

2 types d’acides aminés polaires chargés

A

chargé positivement (basique) ou négativement (acide)

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18
Q

quels types d’acides aminés sont hydrophiles

A

polaire chargées
polaires non chargés

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19
Q

caractéristique des acides aminés polaires non chargées

A

contiennent des H pouvant former des ponts hydrogènes avec O ou N

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20
Q

Quels sont les 3 acides aminés qui sont le plus souvent phosphorylés (transmettent phosphate d’un ATP à une autre protéine)

A

Serine
Tyrosine
Threonine
(acides amins polaires non chargées)

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21
Q

Quels sont les atomes inclut le plus souvent dans des protéines apolaires

A

C et H

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22
Q

Qu’est ce qu’un lien peptidique

A

Lien qui relie les acides aminés entre eux

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23
Q

Quelle réaction est impliqué pour former un lien peptidique

A

condensation entre les 2 acides aminés qui fait réagir le groupement carboxyle et amine (base et acide) et génère une molécule d’eau

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24
Q

Où se produit la réaction de condensation de 2 acides aminés

A

dans les ribosomes

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25
Q

Quelle composante d’un acide aminé n’est pas impliqué dans la formation d’un lien peptidique

A

carbone alpha (relie le groupement R)

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26
Q

Quelles parties des acides aminés forment l’eau durant la création d’un lien peptidique

A

Le OH du groupe carboxyle
Le H du groupe amine
(donc, lien entre un carbone et azote = lien peptidique)

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27
Q

Quelle est la plus grosse protéine

A

Titin

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28
Q

Quel est la particularité du mouvement d’un lien peptidique

A

Il ne permet pas la rotation, puisqu’il agit avec un caractère de lien double

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29
Q

Qu’est ce qu’un squelette peptidique

A

plusieurs acides aminés liés par un lien peptidique

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30
Q

Quelles sont les deux parties terminales du squelette polypeptidique

A

amino(N)-terminale (positive basique)
carboxy(C)-terminale (négative acide)

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31
Q

Quelle est la particularité du mouvement d’un carbone alpha et des chaînes latérales

A

Il permet la rotation, comparé au lien peptidique (peut se placer dans toutes les orientations possibles)

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32
Q

Comment s’appelle les acides aminés lorsqu’ils sont liés par lien peptidique

A

résidu

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33
Q

Qu’est ce qui détermine la structure des protéines

A

order des acides aminés
propriétés physico-chimiques qui régit les interactions

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34
Q

Premières structures qui détermine comment la structure se replie

A

Résidus hydrophobes (expluser par l’eau, s’attachent ensemble)

35
Q

4 types de liaisons chimiques faibles (non covalentes)

A

forces de van der waals
ponts H
liens ioniques
interactions hydrophobes

36
Q

Qu’est ce qu’une force de van der waals

A

atome normalement non polaire devient sporadiquement polarisée à cause de l’équilibre entre l’attraction et répulsion (très courte distance)

37
Q

Au niveau de quel type d’acides aminés se produit les forces de van der waals

A

acides aminés non polaire

38
Q

Quelles sont les répulsions et attraction des forces de van der waals

A

répulsion entre noyaux et nuages électriques
attraction entre noyau d’un atome et nuage électronique d’un autre

39
Q

qu’est ce qu’un pont H

A

liaison entre un O ou un N et un H lié à un autre O ou N (comme si atome H prit entre 2 atomes électronégatifs)

40
Q

Au niveau de quel type d’acides aminés se produit les ponts H

A

chaines latérales d’acides aminés polaires

41
Q

Qu’est ce qu’un lien ionique

A

attraction électrostatique entre groupements R chargés positivement (basique) et négativement (acide)
(base donne ses électrons à l’acide)

42
Q

Est-ce que les interactions hydrophobes sont de vrais liens

A

Non

43
Q

Qu’est ce qu’une intéraction hydrophobe

A

Organisation des portions hydrophobes et hydrophiles de la protéine pour atteindre l’énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l’eau (répulsion de l’eau)

44
Q

Organisation de la protéine dans une intéraction hydrophobe

A

chaines polaires se retrouvent en périphérie de la molécule, alors que les chaines apolaires se retrouvent au centre de la molécules
(a.a vers ext = hydrophile, a.a vers int = hydrophobe)

45
Q

Pourquoi est-ce que les acides aminés hydrophobes ont tendance à se retrouvé vers le coeur de la protéine

A

Car la répulsion de l’eau fait en sorte qu’ils veulent se retrouver le plus loin possible de l’eau, donc ils s’organisent vers le centre de la protéine

46
Q

Quelle force non-covalente (liaison chimique faible) dicte le repliement de la protéine

A

interaction hydrophobe

47
Q

Rôle des liaisons faibles (et non fortes) des protéines

A

donne le dynamisme (permet le changement de conformation)
permet de libérer les protéines de leur récepteur

48
Q

1 liaison chimique forte du maintien de la structure des protéines (covalente)

A

ponts disulfure (S-S)

49
Q

Qu’est ce qu’une liaison chimique disulfure

A

liaison covalente interchaîne via l’oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine (plus forte)

50
Q

Que stabilise les ponts disulfure

A

structure des protéines extracellulaires

51
Q

Où se trouve souvent les ponts disulfures

A

récepteurs

52
Q

Qu’est ce que la structure primaire des protéines

A

séquence en acides-aminés de la protéines (assemblage par liens peptidiques, squelette polypeptidique)

53
Q

Quel est le premier niveau d’organisation des protéines

A

structure secondaire

54
Q

Quel type de liaison faible cause la forme du repliement de l’hélice alpha et entre quelles structures

A

ponts hydrogènes entre l’hydrogène du groupement aminé et l’oxygène du groupement carboxyle DU SQUELETTE POLYPEPTIDIQUE

55
Q

Combien y a til de ponts hydrogène par hélice alpha

A

un pont hydrogène par 4 liaisons peptidiques

56
Q

Vers où pointes les chaînes latérales dans une hélice alpha

A

extérieur de la cellule

57
Q

Qu’est ce qui donne l’élasticité des hélices alpha

A

les ponts hydrogènes vont dans la même direction que le squelette polypeptidique de l’hélice alpha

58
Q

Qu’est ce qui permet l’agencement des hélices alpha dans les structures tertiaires

A

Hélice alpha peut avoir une nature amphipathique (hydrophile d’un côté, hydrophobe de l’autre)

59
Q

Est ce que l’hélice alpha est toujours amphipathique

A

Non, seulement lorsque nécessaire

60
Q

Quel type de liaison faible cause la forme du repliement du feuillet beta et entre quelles structures

A

ponts hydrogènes entre l’hydrogène du groupement aminé et l’oxygène du groupement carboxyle ENTRE CHAINES VOISINES

61
Q

Différences entre hélice alpha et feuillet beta

A

Hélice alpha: a.a. de la même chaine polypeptidique qui forme le pont hydrogène
Feuillet beta: différentes chaines polypeptidiques s’agencent et font des pont hydrogène entre elles

62
Q

Qu’est ce qui donne la rigidité des feuillets béta

A

Les ponts hydrogènes sont perpendiculaires à la chaine polypeptidique

63
Q

comment se forment les feuillets beta

A

parties de la longue chaine polypeptidique se replient et se longent l’un a cote de l’autre

64
Q

2 types de feuillets alpha

A

antiparallele et parallele

65
Q

Quelles sont les deux structures qui permettent des connections entre les différentes structures secondaires des protéines

A

coudes
boucles

66
Q

Qu’est ce qu’un coude

A

élément structure secondaire qui créer un changement de direction de la chaine polypeptidique (fléchir le polypeptide dans l’espace)

67
Q

Typiquement, combien d’acides aminés trouvons nous dans les coudes

A

4

68
Q

Qu’est ce qu’une boucle

A

élément structure secondaire plus longue que les coudes qui sont à l’extérieur de sprotéines et engagent des liaisons hydrogènes

69
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire

A

organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

70
Q

Est-ce que toutes les protéines ont une structure teritaire

A

oui

71
Q

Est-ce que les protéines secondaires ont une fonction

A

Non, la conformation 3d des structures tertiaires donne la fonction

72
Q

Qu’est ce qu’un domaine protéique

A

Élément d’une structure tertiaire
Partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome

73
Q

Est-ce qu’on peut avoir plusieurs domaines protéiques dans une chaine polypeptidique

A

Oui

74
Q

Vrai ou faux: un domaine protéique se retrouve uniquement dans un type de protéine

A

Faux, il peut se retrouver dans plusieurs

75
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire

A

assemblage de plusieurs sous-unités protéiques tertiaires entre elles de manière non-covalente pour être fonctionnelle

76
Q

Est ce que toutes les protéines ont une structure quaternaire

A

Non

77
Q

Exemple d’une protéine quaternaire

A

Hémoglobine

78
Q

Lorsqu’une protéine n’a qu’un site de liaison, il peut former une…

A

dimère avec une protéine identique

79
Q

Des protéines identiques portant 2 sites de liaisons peuvent s’assembler en… (2)

A

Un long filament hélicoïdal
un cercle

80
Q

Quelle réaction change la fonction de la protéine (controle l’activité des protéines)

A

Phosphorylation et liaison de GTP

81
Q

Est-ce que la phosphorylation est réversible

A

Oui

82
Q

Que ce passe t il lors de la phosphorylation d’une protéine

A

On ajoute une groupement phosphate à la protéine, ce qui ajoute une charge négative et induit possiblement des liaisons faibles ce qui change la conformation de la chaine, et change aussi la fonction

83
Q

Quand est ce que les GTP-binding proteines sont actives

A

Lorsqu’ils sont liés au GTP

84
Q

Quand est ce que les GTP-binding proteines sont INactives

A

Lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

Médecine moléculaire et microscopique (30 decks)

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