Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Bioquímica > TEMA 18: METABOLISMO NITROGENADO I > Flashcards

TEMA 18: METABOLISMO NITROGENADO I Flashcards

1
Q

Utilidad de los aminoácidos

A

Precursores de N de las purinas y pirimidinas y formación de proteínas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Balance nitrogenado y valor normal

A

Diferencia entre el nitrógeno consumido y el excretado.
Valor normal es cero

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

¿Cuándo el balance nitrogenado es positivo?

A

Cuando la cantidad de nitrógeno consumido es mayor que el excretado. Por ejemplo, en períodos de crecimiento (embarazadas, niños) y en períodos de post-traumatismo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

¿Cuándo el balance nitrogenado es negativo?

A

Cuando la cantidad de nitrógeno excretado es mayor que la consumida. Por ejemplo, en períodos de vejez, desnutrición, enfermedad.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

¿Qué es el recambio proteico?

A

La síntesis de proteínas a partir de los aminoácidos de otras degradadas que han sido ingeridas por la dieta o las pertenecientes al organismo.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

De los 400g de Aa que se consumen al día, qué ocurre

A

La mayor parte se utilizan para formar las proteínas tisulares.
Otra parte se excreta mediante la orina, heces y descamación.
La menor parte se utiliza para la síntesis de bases nitrogenadas, grupos hemo, neurotransmisores, hormonas…

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Nombre de las enzimas que degradan las proteínas

A

Proteasas, proteinasas y peptidasas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Diferencia entre proteasas extracelulares e intracelulares

A

Las extracelulares se utilizan en la digestión y las intracelulares son las del recambio proteico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

¿Para qué es necesario el recambio proteico?

A

Eliminación de proteínas defectuosas y sintetizar nuevas.
Regular el metabolismo.
Utilización como nutrientes en caso de ayuno prolongado

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Diferencia entre endo y exoproteasas

A

-Endoproteasas: Cortan la proteína por la mitad formando dos péptidos.
-Exoproteasas: Cortan el aminoácido de un extremo de la proteína. Pueden ser aminopeptidasas o carboxipeptidasas.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

SERPINAS

A

Inhibidores de las serin-proteasas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

CATEPSINAS Y CASPASAS

A

Enzima que usan para cortar proteínas ácido aspártico y cisteína

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

CALPAÍNAS

A

Enzimas que usan calcio (metalo-proteasas)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Zn-proteasas

A

Enzimas que usan cinc (metalo-enzimas)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Dónde actúan las proteasas intracelulares

A

Lisosomas, proteosomas y citoplasma

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

órgano en el que se da en mayor medida el recambio proteico

A

Músculo

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Sistema que lleva a cabo la mayor parte de la degradación de las proteínas

A

Sistema Ubiquitina-proteosoma (UPS)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

¿Las proteasas se digieren así mismas?

A

Sí, porque son proteínas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

órgano donde se sintetizan las proteasas digestivas que actúan en el intestino

A

páncreas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Enfermedad que puede provocar la activación temprana de las proteasas digestivas

A

pancreatitis aguda

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Dónde se sintetiza el pepsinógeno, cómo se activa y qué proteína

A

-Se sintetiza en la mucosa estomacal.
-Se activa por el HCl del estómago
- Pepsina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Zimógeno de la tripsina y qué la activa y dónde

A

Tripsinógeno se activa por la endopeptidasa en el intestino

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Quimiotripsinógeno, a qué se activa y por quién

A

Quimiotripsina se activa por la tripsina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Elastasas, cuál es el zimógeno y qué proteasa la activa

A

Proelastasa que se activa gracias a la tripsina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Carboxipeptidasas, zimógeno y quién la activa

A

Procarboxipeptidasas y la activa la tripsina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Proteasas intestinales activadas por la tripsina

A

Quimiotripsina, elastasa y carboxipeptidasa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Células en las que se sintetiza la enteropeptidasa

A

enterocitos

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Proteasas que terminan la degradación de las proteínas y qué están presentes en la membrana luminal del intestino

A

Oligopeptidasas y aminopeptidasas auxiliares

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Proteasas en bacterias, papaya y piña

A

-termolisina
-papaina
-bromelina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Aminoácidos por donde corta la tripsina

A

Corta en arginina o lisina por detrás, dejándolos en el extremo C-terminal.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Aminoácidos por donde corta la pepsina

A

Corta en fenilalanina, tirosina, triptófano y leucina por delante, dejándolos en el extremo N-terminal.

32
Q

Celiaquía

A

Defecto en la mucosa del intestino que impide la absorción de peptidos resultantes del gluten, que es una mezcla de varias proteínas de cereales como las gluteninas y gliadianas.

33
Q

Enfermedad de Hartnup

A

Deficiencia de transportadores de algunos Aa como el triptófano y la histidina, en intestino y riñones, que hace que haya Aa en las heces y en la orina (orina azul).

34
Q

Proteasas presentes en lisosomas (rompen proteínas del exterior celular, pero no las de la digestión)

A

Catepsinas que son proteasas con aspartato y cisteína.

35
Q

Nombre de la estructura del citoplasma donde se degradan la mayor parte de las proteínas y el único que degrada proteínas ubiquitinadas

A

Proteosoma 26S

36
Q

UBIQUITINA

A

Reconoce a las proteínas defectuosas como especies oxidantes (ROS) o con una estructura desordenada y las llevan al proteosoma.
Además, favorece la entrada de proteínas destruibles a los lisosomas.

37
Q

Enzimas presentes en los proteosomas

A

ATPasas (pérdida de ATP)
Proteasas en la zona central

37
Q

Enzimas presentes en los proteosomas

A

ATPasas (pérdida de ATP)
Proteasas en la zona central

38
Q

UBIQUITINACIÓN

A

Formación de un enlace isopeptídico (covalente) entre la glicina del extremo C-terminal de ubiquitina y N-terminal de la lisina de la proteína que va a ser degradada.

39
Q

POLIUBIQUITINACIÓN

A

Unión de varias ubiquitinas, entre 10 y 12, a la misma proteína. Por cada ubiquitina se gastan 2ATP.

40
Q

Es posible la desubiquitinación

A

sí, por tanto es un proceso ligeramente reversible

41
Q

Concentración de amonio en sangre que no se puede superar

A

60 micromolares

42
Q

Concentraciones normales de amonio en sangre

A

15-45 micromolares

43
Q

Aminoácidos necesarios para el transporte de amonio en sangre y que no lo haga de forma libre

A

ácido glutámico (glutamato) y los dos aminoácidos amidados que son la asparragina y glutamina

44
Q

3 pasos a la hora del metabolismo de aminoácidos para que transporten N en sangre

A

1) TRANSAMINACIÓN mediante la glutámico oxalacético transaminasa (GOT) o aspartato aminotransferasa (AST) y glutámico piruvato transaminasa (GPT) o alanina aminotransferasa (ALT).
2) DESAMINACIÓN: El glutamato que se ha formado en la transaminación se convierte por la glutamato deshidrogenasa en alfa-cetoglutarato + NH4 + NADH. (caso de compuestos intracelulares)
3) DESCARBOXILACIÓN

45
Q

Aminoácidos que transportan N por la sangre hasta el hígado

A

Glutamina, alanina y aspartato

46
Q

Una vez que llega al hígado, qué ocurre con el aspartato

A
  1. El aspartato puede ir directamente al ciclo de la urea de donde sale como fumarato y al ciclo de krebs.
  2. El aspartato puede unirse con alfa-cetoácido para dar oxalacetato y glutamato (el glutamato entonces pasa a alfa-cetoglutarato+NH4+NADH y el amonio va al ciclo de la urea).
47
Q

Una vez que llega al hígado, ¿qué ocurre con la alanina?

A

La alanina se une al alfa-cetoglutarato formando piruvato y glutamato mediante GPT. El glutamato después da amonio mediante la glutamato deshidrogenasa que va al ciclo de la urea.

48
Q

Una vez que llega al hígado, ¿ qué ocurre con la glutamina?

A

La glutamina mediante la glutaminasa da glutamato + NH4 que va al ciclo de la urea.

49
Q

Tejidos a los que se dirige la glutamina tras formarse en muchos tejidos como el cerebro

A

intestinos, riñón e hígado

50
Q

¿Cómo se forma la glutamina?

A

Se forma en dos etapas:
1. Glutamato se transforma en gamma-glutamil fosfato. (se pierde ATP)
2. Gamma-glutamil fosfato + NH4 forma glutamina que es capaz de atravesar las células y entrar en ellas, no como el glutamato ya que es negativo.

51
Q

Modo de transporte de N mediante asparragina

A

La asparragina se forma mediante la asparragina sintetasa a partir de glutamina y aspartato. (se pierde ATP)
Cuando llega al hígado, la asparragina se transforma en aspartato y NH4 mediante la asparraginasa.

52
Q

Procesos en los que se libera N

A

Aminoácidos hidroxilados
Aminoácido oxidasas
Ciclo de los nucleótidos purínicos

53
Q

Coenzima necesaria para las transaminasas

A

Fosfato de piridoxal, B6 (transferencia de grupos amino)

54
Q

Pareja imprescindible “comodín” para transaminación

A

glutamato y alfa-cetoglutarato

55
Q

Tipo de aminoácidos reconocidos por las aminotranferasas

A

L

56
Q

Orgánulo en el que se encuentra la glutamato deshidrogenasa

A

matriz mitocondrial

57
Q

Base de Schiff

A

unión coenzima (fosfato de piridoxal) con enzima (transaminasa) por la reacción del grupo amino con el carbonilo

58
Q

¿Qué ocurre si aumenta la concentración de amonio con respecto al glutamato al alfa-cetoglutarato?

A

Si aumenta la concentración de amonio, la glutamato deshidrogenasa actúa en el sentido de la síntesis de glutamato a partir de alfa-cetoglutarato. Al disminuir este compuesto, el ciclo de krebs no puede ocurrir, no energía, la célula muere.

59
Q

ATP inhibe o activa la glutamato deshidrogenasa

A

La inhibe y ocurre en el sentido de la síntesis de glutamato. Al haber mucho ATP se inhibe el ciclo de krebs y por tanto, no hace falta alfa-cetoglutarato.

60
Q

¿De dónde proceden los dos N de la urea?

A
  1. Del aspartato (procede de proteínas o de la unión de glutamato y oxalacetato- enzima GOT)
  2. Amonio libre
61
Q

Zona periportal hepática

A

Concentración de amonio es muy alta y provoca la síntesis de glutamato.

62
Q

5 enzimas del ciclo de la urea

A

2 mitocondriales: carbamoil fosfato sintetasa (gasta 2ATP) y ornitina transcarbimalasa.
3 citosólicas: arginosuccinato sintetasa, arginosuccinato liasa y arginasa

63
Q

¿Qué aminoácidos no proteicos necesarios en el ciclo de la urea tienen transportadores propios?

A

ORNITINA Y CITRULINA

64
Q

CICLO DE LA UREA PASOS

A
  1. Unión de amonio y bicarbonato mediante la enzima carbamoil fosfato sintetasa I que forma fosfato de carbomilo.
  2. Fosfato de carbomilo se une con ornitina formando citrulina.
  3. Citrulina se une con aspartato formando arginosuccinado mediante arginosuccinato sintetasa.
  4. Arginosuccinado se divide en arginina y fumarato mediante arginosuccinato liasa.
  5. Arginina mediante la arginasa se divide en urea y ornitina y comienza de nuevo el ciclo.
65
Q

órganos en los que se encuentra la arginasa

A

hígado y riñón

66
Q

¿qué ocurre en los órganos donde no hay arginasa?

A

ciclo de la urea sirve de síntesis de arginina

67
Q

¿el ciclo de la urea necesita tanta energía?

A

no tanta porque se gastan 4 ATP, pero el fumarato va al ciclo de krebs donde llega a oxalacetato. Se obtienen 2’5ATP.

68
Q

HIPERUREMIA

A

Alta concentración de urea en sangre

69
Q

HIPERAMONEMIAS

A

Mueren los neonatos en las primeras semanas de vida.
Los que viven tienen retraso mental por la toxicidad del amonio y la repercusión de esto en el desarrollo cerebral.

70
Q

Citrulinemia

A

Décifit de arginosuccinato sintetasa

71
Q

Aciduria arginosuccinato

A

Déficit de arginosuccinato liasa

72
Q

Activador de la carbamoil fosfato sintetasa I que su déficit provoca hiperamonemia

A

N-acetil-glutamato sintetasa

73
Q

¿todo el N que excretamos se excreta por la urea?

A

No, también se excreta por el ácido úrico formado por purinas y creatinina.

74
Q

¿De dónde procede la creatinina?

A

Viene de la creatina que se forma a partir de glicina, arginina y metionina.
1. Mediante la creatina quinasa se forma fosfato de creatina.
2. De manera espontánea se forma creatinina.

Bioquímica (19 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions